|
Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
|
|
Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
Глава III. БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ, ЖИРОВОЙ, КОСТНОЙ И ПОКРОВНОЙ ТКАНЕЙ
Соединительная ткань принимает участие в построении органов животного и его скелета, объединяет отдельные части организма, участвует в передаче механических усилий. Кроме того, она выполняет защитные функции и играет роль запасного депо жировых веществ, необходимых для жизнедеятельности организма. Некоторые соединительнотканные элементы участвуют в построении разнообразных тканей, в частности мышечной, покровной, пищеварительного тракта и др. В зависимости от функционального назначения соединительная ткань в процессе эмбрионального развития дифференцируется. При этом образуются ткани, резко различающиеся по свойствам и строению: собственно соединительная, хрящевая и костная. Соединительная ткань представляет собой систему, состоящую из аморфного основного (межклеточного) вещества, тончайших волокон и форменных элементов — клеток (рис. 21). В зависимости от вида соединительной ткани основное вещество может находиться в. различном состоянии. Так, у собственно соединительной ткани оно полужидкое, слизеподобное, с различимыми под электронным микроскопом тончайшими мембранами. В результате химических изменений основное вещество уплотняется с сохранением некоторой эластичности, превращаясь в хрящевую ткань. Дальнейшее уплотнение основного вещества в результате накопления минеральных солей приводит к образованию весьма прочной костной ткани. ГО В межклеточном веществе в виде хаотических переплетений, а иногда упорядоченно (в виде пучков) находятся разнообразные по строению и химической природе волоконца. В соединительной ткани некоторых видов (например, в сухожилиях) они заполняют все межклеточное пространство.
Рис. 21. Строение рыхлой соединительной ткани: / — коллагеновые волокна; 2 — эластиновые волокна; 3 — клетка; 4 — ядро. Различают три вида волоконец: коллагеновые, эластиновые, ретикулиновые. Свойства собственно соединительной ткани меняются в зависимости от преобладания тех или иных волоконец. Между волоконцами находится небольшое количество форменных элементов — клеток соединительной ткани, играющих важную роль в развитии, питании и жизнедеятельности ткани. Соединительная ткань составляет в среднем около 16% мясной туши большинства домашних животных, причем распределение ее по частям туши и качественный состав весьма разнообразны. От этого в значительной мере зависят потребительские достоинства мяса. Соединительная ткань как сырье используется в колбасном, кулинарном, желатиновом, клееварочном и других производствах. По эмбриональному развитию, строению морфологических компонентов и по содержанию (в преобладающем количестве) однотипных белковых веществ — склеропро-теинов — к соединительной ткани близка покровная ткань. СбЁСТбЕННб СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ В зависимости от соотношения основного вещества и разнообразных волоконец, а также химических особенностей составных частей в организме различают следующие разновидности соединительной ткани: рыхлую (подкожная клетчатка), плотную (сухожилия), эластическую (шейная, или выйная, связка) и слизистую. Химический состав различных видов собственно соединительной ткани в зависимости от ее строения и функциональных особенностей неодинаков (табл. 13).
Химический состав соединительной ткани Вода.................................................. Органические вещества........................... В том числе: жиры и другие липиды.... белки (альбумины и глобулины) тендомукоид.................................. эластин.............................................. коллаген.................................... экстрактивные вещества.... Воды в соединительной ткани содержится значительно меньше, чем в мышечной. В составе сухого остатка преобладают органические вещества, особенно белки, относящиеся к группе протеиноидов, или склеропротеинов, содержание которых варьирует. В сухой остаток входит также некоторое количество углеводов, липидов, экстрактивных и минеральных веществ. БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА Наиболее характерными компонентами соединительной ткани являются специфические белковые вещества, главным образом структурные белки — склеропротеины: кол-
12, 6 лаген, эластин, ретикулин, образующие прочные и эластические волокнистые структуры. Особенностью белков этой группы является удлиненная форма молекулы, обусловленная параллельно расположенными полипептидными цепями. В составе элементарных волоконец склеро-протеинов имеются мукополисахариды. В состав основного вещества соединительной ткани входят специфические белки муцины и мукоиды, отличающиеся от других склеропротеинов по строению и физико-химическим свойствам. В соединительной ткани содержатся в меньшем количестве также и другие белки — альбумины, глобулины, нуклеопротеиды и т. п. Коллаген Коллаген (греч. colla — клей, gennao — порождаю) является клейдающим веществом, которое при нагревании с водой образует клей или желатин. Коллаген — наиболее распространенный представитель группы протеиноидов. Он составляет около 30% всех белков животного организма. Коллаген входит в состав рыхлой и плотной соединительной, костной, хрящевой и покровной тканей, участвует в образовании сухожилий, связок, фасций. Распределение коллагена в различных тканях характеризуется следующими данными (в % к сырой ткани). Сухожилия....................... 25—35 Скелетные мышцы. 1—2 К°с™................................. /О-.20 Почки................................ 0, 4—1 Хрящи.............................. 10—15 Кожа................................. 15—25 Печень............................ 0, 1—1 Стенки сосудов.... 5—12 Мозг................... 0, 2—0, 4 По различию образования желатина под действием горячей воды коллаген подразделяют на волокнистый (в дерме и сухожилиях), гиалиновый (в костной ткани — оссеин), хондриновый (в составе хрящей), ихтуллино-вый (в составе рыбьего пузыря). Ихтуллиновый коллаген переходит в клей уже при 40°С. Коллаген — основа коллагеновых волокон (диаметр их 2—10 мкм), представляющих собой пучки мельчай- Ших фибрилл, для которых характерна значительная механическая прочность: они лишь слегка растяжимы — предел упругости влажных волокон составляет 7% к исходному состоянию.
Период поперечной исчерченности коллагеновых волокон 64 нм, что свидетельствует о повторяемости определенных химических групп в структуре молекулы (рис. 22). Согласно результатам рентгеноструктурного анализа короткие промежутки вдоль оси волокон коллагена с периодом идентичности 0, 28 нм соответствует длине аминокислотного остатка в цепи, расстояние между главными цепями равно 0, 46 и 1, 1 нм. Рентгеноструктура коллагена иная, чем у кератина. Коллаген имеет фибриллярное строение и состоит главным образом из нитевидных частиц (протофиб-рилл), для которых характерно явление двойного лучепреломления. По данным электронной микроскопии, диаметр протофибрилл 50— 100 нм. По элементарному хими- Рис. 22. Электронная микро-ческому составу (табл. 14) гРамма коллагеновой фибрил-теллаген отличается от большинства белков (например, альбуминов, глобулинов)повышенным содержанием азота — в среднем 17, 6% (колебания от 17, 0 до 18, 3%). Коэффициент пересчета азота на белок для коллагена равен 5, 68. Коллаген характеризуется некоторыми особенностями аминокислотного состава. В отличие от других белков в коллагене не содержатся триптофан, цистин и цистеин, очень мало тирозина и метионина, но преобладают гли-кокол, пролин и оксипролин 1 (табл. 15), а также оксили-
Содержание коллагена определялось по оксипролину.
Элементарный химический состав
Вода.. Азот.. Углерод Водород Сера.. Кислород 1 Данные получены при анализе соединительной ткани, освобожденной от растворимых белков и полисахаридов. ТАБЛИЦА 15 Содержание аминокислот, % от массы белка
Аминокислоты коллаген
Алании.............. Аргинин............... Аспарагиновая кислота • Валин •Гистидин.................. Гликокол............ Глютаминовая кислота
•Лейцин................ 1 Изолейцин.............
" Лизин.................... ' Метионин...................... ' Оксилизин............ Оксипролин.... Пролин......................... Серии....................
Тирозин................
• Треонин • Триптофан.................
' Фенилаланин.................... «Цистин.................... Цитруллин........................ * Вторые цифры — числа аминокислотных остатков на одну молекулу белка. ** Лейцин -4- изолейцин. Ьин, не обнаруженный в других белках. Следовательно, ро аминокислотному составу коллаген не является полноценным белком. Гликокол составляет почти lU, пролин и оксипролин также lU часть всех аминокислотных остатков коллагена. Оксипролин в таких больших количествах найден только в коллагене. Для первичной структуры коллагена характерно наличие такой последовательности чередования 18 аминокислот в полипептидной цепи: Гли-Про-КТли-Опро-К-Гли-Про-R (R — другие аминокислоты): Пролин или Другие оксипролин Глицин аминокислоты н Г^1 н2 н N н N- L С N ц I II ПН II I II II 1^_ О_______ О OR О О ' ' ОЖйм ' Присутствие пролина и оксипролина обусловливает наличие, кроме пептидной связи, связи типа —СО—N^ с иными свойствами. Остатки пролина и оксипролина не участвуют в образовании а-спирали в связи с отсутствием у них NH-группы, а так как на долю этих аминокислот -приходится 22% остатков, то в молекуле коллагена нет а-спирали. В коллагене в значительном количестве находятся диамино- и аминодикарбоновые кислоты с наличием полярных остатков. Среди пептидов, выделенных из коллагена, имеются такие, в которых полярные аминокислоты связаны между собой. Это дает основание предполагать, что распределение тяжелых полярных аминокислот возможно в одной, а легких — в другой области молекулы. Общее количество аминокислот в полипептидной цепи — первичной структуре коллагена составляют около 1000. Молекулярная масса такой цепи около 120000. На основании рентгеноструктурного анализа считают, что молекула коллагена построена из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси (рис. 23). Они образуют третичную структуру коллагена с молекулярной массой около 360 000, длиной 280 и диаметром 1, 4 нм. Такую молекулу называют «тропо- коллагеном» (возможно он идентичен проколлагену). Частицы указанного размера и строения представляют собой структурную единицу — «мономер», или молекулу коллагена.
В построении тропоколлагена, протофибрилл и фибрилл участвуют глюкоза, различные мукополисахариды (гиалуроновая кислота, хондроитин-сульфат С), выполняющие роль стабилизирующего, цементирующего вещества. Под действием ультразвука коллагеновые волоконца расщепляются на отдельные фибриллы, обладающие поперечной исчерченностью (см. рис. 22). Природа исчерченности пока еще не нашла исчерпывающего объ-
Молекулы тропоколлагена Q80hm*Mh»)
-о протариОрилла
-о-«-
-°" +;
-£ > ■ «-
-о+- Рис. 24. Схема агрегации молекул тропоколлагена с образованием коллагеновых волокон. яснения. Исчерченность могла возникнуть за счет агрегации тропоколлагена; при этом получается определенная чередуемость аминокислотных остатков — участки полярных кислот образуют светлое, а неполярных — темное поле. Возникновение исчерченности можно также объяснить тем, что участвующие в образовании фибрилл полисахариды размещаются у концов контактирующих молекул тропоколлагена; полосатость исчезает при извлечении полисахаридов. В составе коллагена имеется 0, 86% углеводов и 0, 05% гексозаминов. Изоэлектрическая точка коллагена животных разного возраста неодинакова. Коллаген рН из шкуры теленка.................................. 6, 36 Популярное:
|
Последнее изменение этой страницы: 2016-06-05; Просмотров: 1100; Нарушение авторского права страницы
ТАБЛИЦА 13 
В результате агрегации молекул тро-поколлагена в продольном (конец с концом) и поперечном направлениях происходит образование четвертичной структуры коллагена — протофибрилл, представляющих собой тончайшие волоконца, обладающие поперечной ис-черченностью (рис. 24). Протофибрил-лы объединяются в фибриллы — более крупные единицы, имеющие диаметр в пределах сотен нанометров,, видимые в электронном микроскопе.