Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология
Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии


Фактор активации тромбоцитов



4)фактор Виллебранда – обеспечивает адгезию тромбоцитов,

5)тромбоспондин – белок, опосредующий адгезию тромбоцитов к субэндотелию,

6)тромбоцитарный фактор роста стимулятор роста эндотелиоцитов, фибробластов, гладких миоцитов.

7)АДФ и АТФ,

8)вазоактивные амины – серотонин, дофамин, гистамин,

9)ионы Ca2+.

Для связывания регулирующих лигандов на мембране тромбоцитов находятся рецепторы для:

Тромбина

фактора Виллебранда – рецепторы GPIb,фибриногена – рецепторы GPIIb/IIIa,неактивных и активных форм факторов свертывания XI, X, IX, VIII, V,

тромбоксана,коллагена – рецепторы GPIa/IIa,АДФ – рецепторы P2Y2 и P2Y12,серотонина, гистамина.

Также в тромбоцитах имеется сократительный белок тромбостенин (ретрактозим) - белок подобный актомиозину, примыкает к внутренней стороне мембраны и связан с внутриклеточным доменом рецептора GPIIb/IIIa.

Сосудистая стенка секреция в кровь факторов свертывания, антикоагуляции и фибринолиза, наличие на мембране эндотелия рецепторов для факторов гемостаза,связывание тромбоцитов с коллагеном базальной мембраны.

Неповрежденный эндотелий

АДФаза,(стимулятор их агрегации),простациклины (PgI),

Тканевой активатор плазминогена, Ингибитор фактора (ф.VIla-TF) и, как следствие активацию фактора X.

На мембране рецепторы  для тромбина и протеина С , участвующие в антикоагулянтной активности.

Поврежденный

1. Тканевой фактор ( фактор III) 2. Ингибитор активатора плазминогена 3. Фактор Виллебранда – очень крупный выполняющий функции прикрепления тромбоцита к субэндотелиальному коллагену в поврежденной стенке сосуда (адгезия) через тромбоцитарный рецептор GPIb,

связывания и защиты фактора VIII в кровотоке от активированного протеина С, доставка фактора VIII в зону повреждения (т.к. сам фактор Виллебранда здесь задерживается).

Роль базальной мембраны(коллагены,рецептор адгезии)

Билет №28

1)Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Прямое и непрямое дезаминирование.

Дезаминирование АК — реакция отщепления α-аминогруппы от АК,А) Прямое дезаминирование Прямому дезаминированию повергаются глу, гис, сер, тре, цис.

Существует 4 видова прямого дезаминирования АК:

окислительное;внутримолекулярное;восстановительное;

гидролитическое.

Окислительное дезаминирование:

1. Аэробное прямое окислительное дезаминирование катализируется оксидазами D-аминокислот (D-оксидазы) в качестве кофермента использующими ФАД, и оксидазами L-аминокислот (L-оксидазы) с коферментом ФМН. В организме человека эти ферменты присутствуют, но практически неактивны.

2. Анаэробное прямое окислительное дезаминирование существует только для глутаминовой кислоты, катализируется только глутаматдегидрогеназой, превращающей глутамат в α-кетоглутарат. Фермент глутаматдегидрогеназа имеется в митохондриях всех клеток организма (кроме мышечных).

Внутримолекулярное дезаминирование:для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в печени и коже

Б)Непрямое дезаминирование аминокислот идет в 2 этапа: 1 этап(трансаминирование) заключается в обратимом переносе NH2-группы с аминокислоты на кетокислоту с →новой аминокислоты и новой кетокислоты при участии ферментов аминотрансфераз. В качестве кетокислоты-акцептора ("кетокислота 2") в организме обычно используется α-кетоглутаровая кислота, которая → глутамат ("аминокислота 2").→трансаминирования свободные аминокислоты теряют α-NH2-группы и →кетокислоты→ кетоскелет катаболизирует специфическими путями →цикл трикарбоновых кислот и тканевое дыхание→СО2 и Н2О. При необходимости (например, голодание) углеродный скелет глюкогенных аминокислот может →синтеза глюкозы в глюконеогенезе. В этом случае количество аминотрансфераз ↑под влиянием глюкокортикоидов.

Второй этап – дезаминирование. →глутаминовая кислота . → глутаматдегидрогеназой.→ в митохондриях печени, аммиак →синтеза мочевины→ удаляется с мочой. В эпителии канальцев почек реакция необходима для удаления аммиака в процессе аммониегенеза.

Так как НАДН используется в дыхательной цепи и α-кетоглутарат вовлекается в реакции ЦТК, то реакция активируется при дефиците энергии и ингибируется избытком АТФ и НАДН.

Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты

2) Классификация витаминов, общие свойства и групповая характеристика. Витамин В12 , участие в обмене веществ.

ВИТАМИНЫ -низкомолекулярные органические вещества,

которые являются регуляторами биохимических процессов, не синтезируются в организме, поэтому должны поступать с пищей.

Свойства-они не синтезируются в живых организмах -не накапливаются -не являются источниками энергии;-не включаются в структуру тканей.             

Классификация:Витаминоподобные (холин,инозит, липоевая кислота, убихинон,оротовая, линолевая,арахидоновая кислоты)

§ Жирорастворимые

Вит.А (антиксерофтальмический) ретинол

Вит.D (атирахитический) кальциферол

Вит.Е (антистерильный) токоферол

Вит.К (антигеморрагический) нафтохинон

§ Водорастворимые

В1 (антиневритный) тиамин

В2 (витамин роста) рибофлавин

В3 (антидерматитный) пантотеновая кислота

В6 (антидерматитный) пиридоксин

В12 (антианемический) цианкобаламин

РР (антипеллагрический) никотинамид

Вс (антианемический) фолиевая кислота

Н (антисеборейный) биотин

С (антискорбутный) аскорбиновая кислота

Р (капилляроукрепляющий) биофловоноиды

Групповая характеристика: повышение реактивности организма=регуляция цнс,обмена веществ, трофика, обмен са и р= B 1,2,PP,ACDE

2)антигеморраргические= регул гемостаза=С P K

3)антианемические=кроветвор=CEB12BC

4)антиинфекционные=выработка антителзащитных свойсв=САЕ

5)регул зрен=острот зрен=АСВ2

Витамин В12 (кофак-метилкобаломин)

- транспорт метильных групп;

- участвует в транспорте водорода;

- превращение рибозы в дезоксирибозу;

- участвует в синтезе метионина.

{Т.е., кобаламин нужен для обмена белков и

нуклеиновых кислот.}

Недостаток кобаламина: анемия, поражение

нервной системы, снижение кислотности желудочного

сока.

Суточная потребность в кобаламине 0,003 мг.

Источники: печень, рыба, яйца, молоко, +

синтезируется микрофлорой. (в дрожжах – нет)

Недостаток кобаламина может возникать при

заболеваниях желудка, в котором вырабатывается

внутренний фактор Касла (транс


Поделиться:



Последнее изменение этой страницы: 2019-04-11; Просмотров: 428; Нарушение авторского права страницы


lektsia.com 2007 - 2024 год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! (0.017 с.)
Главная | Случайная страница | Обратная связь