Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
Фактор активации тромбоцитов
4)фактор Виллебранда – обеспечивает адгезию тромбоцитов, 5)тромбоспондин – белок, опосредующий адгезию тромбоцитов к субэндотелию, 6)тромбоцитарный фактор роста стимулятор роста эндотелиоцитов, фибробластов, гладких миоцитов. 7)АДФ и АТФ, 8)вазоактивные амины – серотонин, дофамин, гистамин, 9)ионы Ca2+. Для связывания регулирующих лигандов на мембране тромбоцитов находятся рецепторы для: Тромбина фактора Виллебранда – рецепторы GPIb,фибриногена – рецепторы GPIIb/IIIa,неактивных и активных форм факторов свертывания XI, X, IX, VIII, V, тромбоксана,коллагена – рецепторы GPIa/IIa,АДФ – рецепторы P2Y2 и P2Y12,серотонина, гистамина. Также в тромбоцитах имеется сократительный белок тромбостенин (ретрактозим) - белок подобный актомиозину, примыкает к внутренней стороне мембраны и связан с внутриклеточным доменом рецептора GPIIb/IIIa. Сосудистая стенка секреция в кровь факторов свертывания, антикоагуляции и фибринолиза, наличие на мембране эндотелия рецепторов для факторов гемостаза,связывание тромбоцитов с коллагеном базальной мембраны. Неповрежденный эндотелий АДФаза,(стимулятор их агрегации),простациклины (PgI), Тканевой активатор плазминогена, Ингибитор фактора (ф.VIla-TF) и, как следствие активацию фактора X. На мембране рецепторы для тромбина и протеина С , участвующие в антикоагулянтной активности. Поврежденный 1. Тканевой фактор ( фактор III) 2. Ингибитор активатора плазминогена 3. Фактор Виллебранда – очень крупный выполняющий функции прикрепления тромбоцита к субэндотелиальному коллагену в поврежденной стенке сосуда (адгезия) через тромбоцитарный рецептор GPIb, связывания и защиты фактора VIII в кровотоке от активированного протеина С, доставка фактора VIII в зону повреждения (т.к. сам фактор Виллебранда здесь задерживается). Роль базальной мембраны(коллагены,рецептор адгезии) Билет №28 1)Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Прямое и непрямое дезаминирование. Дезаминирование АК — реакция отщепления α-аминогруппы от АК,А) Прямое дезаминирование Прямому дезаминированию повергаются глу, гис, сер, тре, цис. Существует 4 видова прямого дезаминирования АК: окислительное;внутримолекулярное;восстановительное; гидролитическое. Окислительное дезаминирование: 1. Аэробное прямое окислительное дезаминирование катализируется оксидазами D-аминокислот (D-оксидазы) в качестве кофермента использующими ФАД, и оксидазами L-аминокислот (L-оксидазы) с коферментом ФМН. В организме человека эти ферменты присутствуют, но практически неактивны. 2. Анаэробное прямое окислительное дезаминирование существует только для глутаминовой кислоты, катализируется только глутаматдегидрогеназой, превращающей глутамат в α-кетоглутарат. Фермент глутаматдегидрогеназа имеется в митохондриях всех клеток организма (кроме мышечных). Внутримолекулярное дезаминирование:для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в печени и коже Б)Непрямое дезаминирование аминокислот идет в 2 этапа: 1 этап(трансаминирование) заключается в обратимом переносе NH2-группы с аминокислоты на кетокислоту с →новой аминокислоты и новой кетокислоты при участии ферментов аминотрансфераз. В качестве кетокислоты-акцептора ("кетокислота 2") в организме обычно используется α-кетоглутаровая кислота, которая → глутамат ("аминокислота 2").→трансаминирования свободные аминокислоты теряют α-NH2-группы и →кетокислоты→ кетоскелет катаболизирует специфическими путями →цикл трикарбоновых кислот и тканевое дыхание→СО2 и Н2О. При необходимости (например, голодание) углеродный скелет глюкогенных аминокислот может →синтеза глюкозы в глюконеогенезе. В этом случае количество аминотрансфераз ↑под влиянием глюкокортикоидов. Второй этап – дезаминирование. →глутаминовая кислота . → глутаматдегидрогеназой.→ в митохондриях печени, аммиак →синтеза мочевины→ удаляется с мочой. В эпителии канальцев почек реакция необходима для удаления аммиака в процессе аммониегенеза. Так как НАДН используется в дыхательной цепи и α-кетоглутарат вовлекается в реакции ЦТК, то реакция активируется при дефиците энергии и ингибируется избытком АТФ и НАДН. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты 2) Классификация витаминов, общие свойства и групповая характеристика. Витамин В12 , участие в обмене веществ. ВИТАМИНЫ -низкомолекулярные органические вещества, которые являются регуляторами биохимических процессов, не синтезируются в организме, поэтому должны поступать с пищей. Свойства-они не синтезируются в живых организмах -не накапливаются -не являются источниками энергии;-не включаются в структуру тканей. Классификация:Витаминоподобные (холин,инозит, липоевая кислота, убихинон,оротовая, линолевая,арахидоновая кислоты) § Жирорастворимые Вит.А (антиксерофтальмический) ретинол Вит.D (атирахитический) кальциферол Вит.Е (антистерильный) токоферол Вит.К (антигеморрагический) нафтохинон § Водорастворимые В1 (антиневритный) тиамин В2 (витамин роста) рибофлавин В3 (антидерматитный) пантотеновая кислота В6 (антидерматитный) пиридоксин В12 (антианемический) цианкобаламин РР (антипеллагрический) никотинамид Вс (антианемический) фолиевая кислота Н (антисеборейный) биотин С (антискорбутный) аскорбиновая кислота Р (капилляроукрепляющий) биофловоноиды Групповая характеристика: повышение реактивности организма=регуляция цнс,обмена веществ, трофика, обмен са и р= B 1,2,PP,ACDE 2)антигеморраргические= регул гемостаза=С P K 3)антианемические=кроветвор=CEB12BC 4)антиинфекционные=выработка антителзащитных свойсв=САЕ 5)регул зрен=острот зрен=АСВ2 Витамин В12 (кофак-метилкобаломин) - транспорт метильных групп; - участвует в транспорте водорода; - превращение рибозы в дезоксирибозу; - участвует в синтезе метионина. {Т.е., кобаламин нужен для обмена белков и нуклеиновых кислот.} Недостаток кобаламина: анемия, поражение нервной системы, снижение кислотности желудочного сока. Суточная потребность в кобаламине 0,003 мг. Источники: печень, рыба, яйца, молоко, + синтезируется микрофлорой. (в дрожжах – нет) Недостаток кобаламина может возникать при заболеваниях желудка, в котором вырабатывается внутренний фактор Касла (транс |
Последнее изменение этой страницы: 2019-04-11; Просмотров: 428; Нарушение авторского права страницы