Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
Тема 6.5. Биохимия межклеточного матрикса и мышечной ткани
(семинар)
Цель занятия. Сформировать знания о строении, функциях и биосинтезе компонентов соединительной и мышечной тканей. Уметь применять полученные знания для объяснения их структурно-функциональных изменений в онтогенезе и при некоторых патологических состояниях. Исходный уровень. Классификация типов соединительной ткани (курс гистологии), строение гетерополисахаридов соединительной ткани (курс биоорганической химии), строение мышечного волокна. Повторить. Классификация углеводов, аэробный и анаэробный гликолиз, строение аминокислот.
Содержание теоретического материала. 1. Состав и строение коллагена: аминокислотный состав и особенности пространственной структуры. Типы коллагенов. Особенности синтеза и «созревания» коллагена. Роль аскорбиновой кислоты в гидроксилировании пролина и лизина. 2. Особенности синтеза и строения эластина, протеогликанов и гликозаминогликанов. Роль глюкуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса. Изменение соединительной ткани в онтогенезе, коллагенозах. Роль коллагена при заживлении ран. 3. Характеристика важнейших белков миофибрилл: актин, миозин, тропонин, тропомиозин. Биохимический механизм мышечного сокращения и расслабления. Биохимические изменения при мышечных дистрофиях и денервации мышц. Креатинурия.
Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что: 1) Белок коллаген имеет самую длинную полипептидную цепь (1050 АМК), образованию которой предшествует многократный сплайсинг мРНК. В посттрансляционных превращениях участвуют много различных ферментов и кофакторов. 2) Коллагеновые волокна входят в состав стенок кровеносных сосудов и обеспечивают их прочность и другие механические свойства. 3) Аминокислота оксипролин характерна для коллагена и по количеству, выделяемому за сутки с мочой оксипролина, можно судить об активности процесса катаболизма коллагена. 4) Эластин обладает свойством обратимой деформации. 5) Протеогликаны представляют собой высокополимерные соединения, способные образовывать гелеобразные структуры. 6) 95% массы протеогликанов составляют углеводы, и содержится большое количество ацетилированных аминосахаров. 7) У больных сахарным диабетом большая восприимчивость к инфекциям и замедленное заживление ран связано с нарушением синтеза протеогликанов. 8) Фибронектин организует взаимное расположение клеток и межклеточного вещества и обеспечивает межклеточное взаимодействие, поэтому снижение количества его на поверхности клеток, является одним из факторов, обуславливающих метастазирование клеток злокачественной опухоли (приблизительно в 10 раз ослабляется адгезия между клетками злокачественной опухоли). 9) Основными субстратами, поставляющими энергию в сердечную мышцу, служат жирные кислоты: около 70% кислорода, потребляемого сердечной мышцей, расходуется на окисление жирных кислот.
Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы 1. В чем различия в понятиях: проколлаген, тропоколлаген, коллагеновые фибриллы, коллагеновое волокно? 2. Каковы основные этапы биосинтеза коллагена? В чем заключается процесс созревания коллагена? 3. Укажите правильный порядок этапов биосинтеза коллагена и образования коллагеновых волокон (например, 3→4→ и т.д.): 1. Фибриллогенез. 2. Гидроксилирование пролина и лизина. 3. Образование проколлагена. 4. Гликозилирование. 5. Отщепление N-иС-концевых фрагментов. 6. Образование коллагенового волокна. 7. Синтез пептидных цепей проколлагена. 4. Какой из этапов биосинтеза коллагена нарушается при гиповитаминозе витамина С? 5. Выберите аминокислоты, преобладающие в коллагене: а) пролин; б) оксипролин; 3) глицин; 4) лизин; 5) метионин. 6. Каковы особенности аминокислотного состава эластина? 7. Покажите преимущественное распределение коллагена и эластина в следующих органах, подобрав цифрам правильный буквенный ответ. 1. Сухожилия. А. Эластин. 2. Кости. Б. Коллаген. 3. Стенка аорты. 4. Шейные связки. 8. Почему у больных сахарным диабетом снижается скорость синтеза протеогликанов в инсулинзависимых тканях? 9. Опишите химическую природу фибронектина и особенности его строения. 10. Фибронектин является фактором, связывающим коллагеновые волокна, протеогликаны, клетки. Какими свойствами это объясняется? 1. Располагается внутри клеток. 2. Располагается в межклеточном пространстве. 3. Является простым белком. 4. Является поливалентным белком. 5. Имеет центры связывания фибробластов, коллагена. 11. Изобразите схему строения протеогликановых агрегатов и укажите составные компоненты. 12. Каково строение мышечной клетки, миофибриллы, саркомера? 13. Укажите соответствия, подобрав цифрам - букву: 1. Миозин. А. Является основным белком толстых нитей миофибриллы.
В. В состав входят белки тропомиозин и тропонин. Г. Является глобулярным белком. Д. Составляет почти половину всех белков скелетной мышцы. 14. Каков биохимический механизм сокращения поперечно-полосатых и гладких мышц? Какова роль ионов кальция в этом процессе и механизм высвобождения Са2+ из внутриклеточного депо?
Литература для самоподготовки. Лекционный материал; (1) – С. 432-451, 518-550; (2) – С. 625-678; (3) – С. 163-176; (4) – 2т. С. 332-350.
|
Последнее изменение этой страницы: 2019-04-19; Просмотров: 351; Нарушение авторского права страницы