Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология
Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии


ПО ЗДРАВООХРАНЕНИЮ И СОЦИАЛЬНОМУ РАЗВИТИЮ



ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНСТВО

ПО ЗДРАВООХРАНЕНИЮ И СОЦИАЛЬНОМУ РАЗВИТИЮ

ГОУ ВПО «КИРОВСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ»

 

 

БЕЛКИ

Учебное пособие

для студентов медицинских вузов

КИРОВ, 2004


Печатается по решению редакционно-издательского совета Кировской государственной медицинской академии.

Настоящее методическое пособие предназначено для студентов лечебного и педиатрического факультетов Медицинской академии, изучающих медицинскую биохимию.

АК - аминокислоты

ацКоа – ацетил КоА

глю, глю-6-ф – глюкоза, глюкоза-6-фосфат

ГАФ - глицеролальдегидфосфат

ГП - гликопротеин

ДГ - дегидрогеназа

Е - энергия, энзим

S - субстрат

Ж.К. – жирные кислоты

МХ - митохондрин

МГ – молекулярная масса

МАГ. ТАГ – моноацилглицерол, триацилглицерол

ЛП.(ЛПВП ЛПНП ЛПОНП) –липопротеины (высокой, низкой и оченъ низкой плотности)

НАД – никотинаминдинуклеотид

НК – нуклеиновая кислота

о-ац - оксалоацитат

ТФ - трансфераза

СДГ – сукценил ДГ

ХС - холестерин

ФЛ - фосфолипид

ФМН

ФАД

цАМФ – циклический аденозин монофосфат

ЦТК – цикл трикарбоновых кислот

ПФП – пентозофосфатный путь

 

Биохимия человека – наука, изучающая сущность процессов обмена веществ и их регуляции в организме человека.

Организм – очень сложная и интересная система, жизнедеятельность которой обеспечивается протеканием большого количества реакций (сигналом для следующих реакций служит воздействие внешней среды или результат предыдущей реакции).

Выделяют следующие факторы, оказывающие влияние на биохимические процессы.

1. Физические: механическая травма, экстремальная температура, резкие изменения атмосферного давления, радиация, электрический ток.

2. Химические: некоторые токсические соединения, терапевтические препараты и т.д.

3. Биологические: вирусы, риккетсии, бактерии, грибы, высшие формы паразитов.

4. Кислородное голодание: потеря крови, нарушение кислородопереносящей функции, отравление окислительных ферментов.

5. Генетические: врождённые, молекулярные.

6. Иммунологические: анафилаксия, аутоиммунные заболевания.

7. Нарушения пищевого баланса: недостаточное питание, избыточное питание

Нужно понимать, что в основе всех происходящих в организме явлений лежат физико-химические процессы. Так, например, взаимодействие на основе комплементарности можно проследить на различных уровнях организации:

- образование надмолекулярных структур в результате межмолекулярных связей;

- изменение функции активности молекул: регуляция активности ферментов и других белков, обезвреживание антигенов, регуляция действующих генов;

- перенос веществ при участии транспортных белков;

- избирательный катализ химических реакций ферментами;

- функционирование ДНК и РНК в качестве матриц.

 

Можно привести примеры, иллюстрирующие широту диапазона возможностей применения биохимии:

1. Анализ механизма действия токсина, продуцируемого возбудителем холеры, позволил выяснить важные моменты в отношении клинических симптомов болезни (диарея, обезвоживание).

2. У многих африканских растений содержание одной или нескольких незаменимых аминокислот весьма незначительно. Выявление этого факта позволило понять, почему те люди, для которых именно эти растения являются основным источником белка, страдают от белковой недостаточности.

3. Обнаружено, что у комаров- переносчиков возбудителей малярии - могут формироваться биохимические системы, наделяющие их невосприимчивостью к инсектицидам; это важно учитывать при разработке мер по борьбе с малярией.

4. Гренландские эскимосы в больших количествах потребляют рыбий жир, богатый некоторыми полиненасыщенными жирными кислотами; для них характерно пониженное содержание холестерола в крови, и поэтому у них гораздо реже развивается атеросклероз. Эти наблюдения навели на мысль о возможности применения полиненасыщенных жирных кислот для снижения содержания холестерола в плазме крови.

Таким образом, нельзя пренебрегать вкладом биохимических исследований в диагностику и лечение заболеваний (так как они позволяют выявить причину болезни, предложить рациональный и эффективный путь лечения, разработать методики для массового обследования населения с целью ранней диагностики, следить за ходом болезни и контролировать эффективность лечения).

Для успешного освоения курса биохимии очень важным является систематическое и последовательное изучение предлагаемого материала (за неделю биохимию не выучить). А постепенное, развивающееся логическое мышление будет не только помогать на контрольных работах и экзаменах, но и пригодится в вашей дальнейшей жизни и практике врача-клинициста.

Никогда не стесняйтесь спрашивать у преподавателей непонятый материал и задавать им вопросы. Видя вашу заинтересованность, преподаватели будут подкреплять материал интересными фактами.

Белки. Аминокислоты.

Физические свойства белков определяются АК составом (природой радикалов, входящих в ам.к.), а также зависят от формы молекулы и Mr.:

- растворимость;

- способность к денатурации;

- способность к высаливанию.

 

По природе радикала ам.к. классифицируются:

* не полярные, гидрофобные радикалы (радикалы, имеющие только неполярные связи: С-С, С-Н => в них нет смещения электронной плотности) имеют:

Ala, Val, Leu, ILe, Met (-CH2 –CH2 –S – CH3 - эл-ная пара серы экранируется CH3 группой)

Phe, Pro, Trp.

* полярные, гидрофильные радикалы(радикалы, имеющие полярные связи: C-O, C-N, O-H, S-H Т.е. связи между менее и более электроотрицательными атомом, где происходит смещение электронной плотности).

полярные незаряженные радикалы Ser Thr Cys Gln Tyr Gly Asn

 

полярные отрицательно заряженные радикалы: Asp

Glu

полярные положительно заряженные радикалы: Lys

Arg

His

Чем больше в белке полярных радикалов (особенно заряженных радикалов), тем лучше белок растворим в воде (растворимость зависит и от состава среды, т.е. свойств растворителя). При растворении белок меняет свою конформацию таким образом, что гидрофобные радикалы оказываются внутри молекулы.

Суммарный заряд белка определяет его движение при электрофорезе, при потере заряда (в ИЭТ) белки легче агрегируют и выпадают в осадок (высаливаются).

Химические свойства АК – амфотерные (по –NH2 и –СООН группам).

- свойства, обусловленные радикалом (Н-р, цветные р-ии,

образование дисульфидных мостиков)

- образование пептидов

Химические свойства белков.

*реакции по пептидным группам (образование хелатных комплексов)

* реакции по радикалам АК

*Гидролиз по пептидной связи - щелочной

- кислотный

- ферментативный

Белки.

Белки.

 

апопротеин + простетич. группа ß à Холопротеин

белковая часть небелковая. сложный белок

Н-р, глобин гем гемоглобин

 

БЕЛКИ подразделяются на: 1) простые белки: пептиды, полипептиды, протеины). 2) сложные белки- протеины, которые, в свою очередь(в зависимости от простетической группы), на:

Хромопротеины,

Нуклеопротеины

Фосфопротеины,

Гликопротеины,

Липопротеины,

Металлопротеины

 

 

Протеины (простые белки (б 40 ам.к. остатка)

 

1) гистоны – основные белки многоклеточных организмов, связаны с ДНК хроматина (хроматин состоит из ДНК и белков). В естественных условиях гистоны прочно связаны с ДНК и выделяются в составе нуклеопротеида. Гистоны имеют «+» заряд (являются основными белками т.к. имеют большое количество Lis и Arg), а цепь ДНК - «-»(остатки фосфорной кислоты), и между ними образуется прочная электростатиеская. связь. Основ. функции:

* структурная ( участвуют в стабилизации пространств. структуры ДНК, а =>, хроматина и хромосом).

* регуляторная (способны блокировать передачу генетич. информации от ДНК к РНК)

 

протамины – своеобразные биологические заменители гистонов (более основные и имеют меньшую M.r.), связываются с ДНК в хроматине спермиев, делая его компактнее, по-видимому, не выполняют регуляторных функций ( присутствуют в клетках, не способных к делению).

 

2) проламины и глютеины – растительные белки.

 

3) альбумины и глобулины содержатся в плазме крови, в клетках и в биологических жидкостях организма. Альбумины имеют меньшую M.r., но больше карбоксильных групп, и, =>, более низкую изоэлектрическую точку, а значит лучше растворяются в нейтральных водных р-рах.

При растворении они имеют большую гидратную оболочку, а значит тяжелее высаливаются (осаждаются только при большой концентрации водоотнимающих веществ). Эти свойства используются в клинической практике для их фракционирования и количественного определения.

 

Функции альбуминов:

- благодаря высокой неспецифической адсорбции различных веществ альбумины выполняют транспортную роль.

- обеспечение коллоидно-осмотического (онкотического) давл., что способствует сохранению устойчивости форменных эл-тов крови и удержанию воды в капиллярах (предотвращение отёка).

- регуляция рН крови.

 

Глобулины – группа слабокислых или нейтральных белков, нерастворимых в чистой воде, но растворимых в слабых солевых растворах ( т.к. имеют небольшой заряд ), не однородна и содержат белки с самыми разными функциями.

Функции: некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию вешеств (специфические переносчики), др., как и альбумины, к неспецифическому связыванию липидорастворимых веществ, защитная функция обеспечивается антителами, ввиде белков острой фазы участвуют в воспалении

Белковый коэффициент: А/Г = не менее 1, в норме, сохраняется на постоянном уровне.

Для разделения белков крови используют электрофорез (получают электрофореграмму): альбумины, как самые кислые (имеющие большой заряд), убегают дальше всех, за ними фракции глобулинов ( 1, 2, , ).

 

Сложные белки-- протеины:

Хромопротеины (имеют окрашенный небелковый компонент).

гемопротеиды – гемоглобин и его производные, миоглобин и ферменты (вся цитохромная система, каталаза, пероксидаза). Все гемопротеиды имеют сходную простетич. группу – железопорфирины ( магнийпорфирины у хлорофилсодержащих белков), но различные по составу и структуре белки, обеспечивающие их разнообразные биологические функции.

флавопротеины (ФП) содержат прочносвязанные с белком простетич. группы, представленные изоаллоксазиновыми производными – окисленными флавинмононуклеотидом (ФМН), флавинадениндинуклеотидом (ФАД).

Входят в состав оксидоредуктаз. Некоторые ФП содержат ионы металлов (негеминовое железо- _ Fe S): ксантиноксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, ацил Ко А – дегидрогеназа и транспортирующие е ФП (транспорт е осуществляется благодаря способности переходить из окислен. в восстановленное состояние).

 

белок

Нуклеопротеиды ( белок + Н.К. ) ДНК

гистоны ДНК, РНК

белок

 

 

Дезоксинуклеопротеины (ДНП) – преимущественно локализованы в ядре (им-ся в МХ, плстидах).Функция: хранение и передача наследственной информации.

Рибонуклеопротеины (РНП) – преимущественно локализованы в цитоплазме, синтезируются на основе информации, заложенной в ДНК.

Функции: участие в биосинтезе белка, обеспечивают сборку тРНК, активацию рибосом.

 

Фосфопротеины (белок + остаток фосфорной кислоты).

казеин молока, овальбумин и др; большое количество фосфопротеинов содержится в ЦНС. Имеют широкий диапазон функции в метаболизме. Фосфорилирование или дефосфорилирование активирует многие ферменты:

АТФ АДФ сложноэфир.

связь

протеинкиназа Thr – O – P

белок ФП

протеинфосфатаза белок

Ser - O - P

Н3РО4 Н2О

 

 

Фосфопротеины содержат лабильный фосфат, необходимый для выполнения ряда биологич. функций, являются источником Е и пластическим материалом в эмбриогенезе, развитии организма.

 

Гликопротеины (ГП)

(белок + углевод или его производное)

(гликановые цепи) белок

белок

- - ГПС

--

ГПС - - Гиалуроновая к-та

-- протеогликан

--ГПС

белок

 

ГПС - гетрополисахариды

 

Углеводная часть ГП представлена небольшими гетерополисахаридами нерегулярного строения, она придаёт белку значительную термостабильность и большую устойчивость к ферментам и специфичность.

Функции: транспорт гидрофобных веществ и ионов Ме (транскортин, церуллоплазмин, трансферрин, гаптоглобин);

- участие в свёртывании (протромбин, фибриноген);

- участие в иммунитете (иммуноглобулины, интерфероны, антигены);

- являются ферментами (холинэстераза);

- являются гормонами (гонадотропин, кортикотропин);

- обеспечивают специфичность межклеточных контактов.

Простетич. группой могут быть и глюкозаминогликаны: гиалуроновая и хондроитинсерная кислоты. Такой гликопротеин называется протеогликаном, или мукополисахаридом.

Липопротеины ЛЛбелок

(белок + липид)

Л

Липидом могут быть: нейтральные жиры, свободные ж.к., фосфолипиды, ХС.

ЛП входят в состав мембран клеток и органелл, ЛП участвуют в структурной, комплексной организации миелиновых оболочек нервной ткани, фоторецепторной и электротранспортной систем, палочек и колбочек сетчатки это—структурные ЛП. А так же присутствуют в свободном состоянии, главным образом в плазме крови --свободные.ЛП плазмы подразделяются на:

- ЛПВП ( -ЛП) состоят главным образом из ФЛ

- ЛПНП( -ЛП) состоят главным образом из ХС

- ЛПОНП (пре -ЛП) состоят главным образом из ТАГ

- хиломикроны - состоят главным образом из ТАГ

Металлопротеины (белок + ионы или ион металла )

- содержат негеминовое Fe

* ферритин содержит 17 – 23 % Fe. Является депо железа в селезёнке, костном мозге.

* трансферрин содержит 2 атома Fe. Является физиологич. переносчиком Fe в организме.

* гемосидерин – в отличие от предыдущих водонерастворим.

- содержащие другие металлы, которые связывают молекулу с субстратом или выполняют каталитическую функцию.

Металлозависимые ферменты.

Алкогольдегидрогеназа, карбоангидраза, карбоксипептидаза ( Zn)

Фосфогидролазы, фосфотрансферазы (Mg)

Цитохромы, пероксидаза, каталаза ( Fe, Fe) АТФазы (K, Mg, Ca)

Аргиназа, фосфотрансферазы (Mn) Фосфопируваткиназа(K, Mg, Na)

Тирозиназа, цитохромоксидаза (Cu, Cu) Ксантиноксидаза (Mo)

 

 

Аминокислоты.

 

@ незаменимые – Val Ile Leu Lуs Met Thr Trp Phe

@ частичнозаменимые (в небольшом кол-ве синтезируются в организме) - Arg His

@ условнозаменимые (для их синтеза нужны незаменимые) - Tуr Cуs

@ заменимые - Ala Asp Asn Glу Glu Gln Pro Ser

Варианты использования АК в организме. Из АК образуются.

белки, пептиды (все аминокислоты)

 

Phe ---à Tyr Met ---à Cys

Gly ß -à Ser Ser ß -à Thr

гормоны: окситоцин, вазопрессин, инсулин.

глутатион (Gln, Сys, Gly)

 

креатин (Gly, Arg, Met)

 

серотoнин ( Trp)

а меланин (Phe ---à Tyr)

м

и гистамин ( His )

н

о адреналин, норадреналин, Т3, Т4. ( Tyr)

к

и холин (Met)

с

л порфирины (Gly)

о

т коферменты: кофермент A (Ala, Val, Cys); никотинамид (Trp);

ы фолиевая кислота (Glu)

нуклеотиды: пурины(Gln, Gly, Asp); пиримидины(Gln, Asp).

 

сахара, полисахариды (Gly, Ala, Ser, Thr, Val, Asp, Glu, Arg, His, Pro, ОHpro)

 

липиды ( Phe, Tyr, Leu, Lys, Trp)

 

мочевина( - аминогруппы: Asp, Arg, Glu, цитрулин, орнитин)

 

СО2 NH3 H2O (все аминокислоты)

 

Ферменты

В нашем организме ферменты катализируют самые разнообразные реакции:

- реакции внешнего обмена (ферменты пищеварения) и внутриклеточные реакции (ферменты специфического и общего обмена)

- передачу сигнала ( аденилаткиназа )

- процесс тканевого дыхания

- мышечное сокращение (миозинкиназа, миоаденилаткиназа)

- свёртываемость крови (фибриноген, протромбиназа, ..)

+ +

- транспорт веществ (К – Nа - АТФаза )

- обезвреживание токсинов и чужеродных соединений (цитохром Р450)

- нейротрансмиссию – передачу нервного сигнала.

 

Часто ферменты являются объединёнными в комплексы (например, пируватдегидрогеназный). Необходимо знать, и о существовании изоферментов- ферментов, катализирующих одни и те же химические реакции в различных органах. Их появление обусловлено мутациями и естественным отбором. Изучение изоферментного состояния крови используется в медицине при диагностике, т.е. при повреждении определённых органов ферменты из них выходят в кровь, и, обнаружив в крови определённый фермент, можно сказать какой орган повреждён (см. таблицу). Также используют тот факт, что специфичным для органа является и соотношение разных ферментов и изоферментов.

Применение ферментов в медицине

Основные разделы Ферменты Примеры использования
Диагностика Лактатдегидрогеназа (изофермент ЛДГ-1) Инфаркт миокарда.
Аспартатаминотрансфераза (АСТ) Инфаркт миокарда.
Аланинаминотрансфераза (АЛТ)   Заболевания печени (например, инфекционный гепатит).
Креатинкиназа (изофермент ММ – мышечный тип, изофермент МВ – сердечный тип) Прогрессирующая дистрофия. Инфаркт миокарда.
Кислая фосфатаза (КФ) Рак предстательной железы.
- Амилаза Заболевания поджелудочной железы.
Лечение Пепсин Нарушение переваривания белков в желудке, нарушение синтеза или секреции пепсина.
Трипсин, химотрипсин Лечение гнойных ран.
Стрептокиназа, урокиназа Предотвращение тромбообразования при пересадке органов и других операциях.
Гиалуронидаза Рассасывание рубцов.
Аспарагиназа Лечение некоторых злокачественных образований.
Нуклеазы (ДНКаза) Вирусный конъюнктивит, ринит, гнойный бронхит.
Уреаза Удаление мочевины из организма в аппаратах «искусственная почка».
Использование ферментов в качестве аналитических реактивов Глюкозооксидаза Определение концентрации глюкозы в крови.
Холестеролоксидаза Определение холестерина в крови.
Липаза Определение триацилглицеринов в крови.
Уреаза Определение мочевины в крови.

 

Снижение * стереохимич. специфичность - катализ только определённого

специфичности стереоизомера (например, D-, L-АК).

действия * абсолютная субстратная - катализ только одного субстрата ( уреаза

фермента. ферментирует только мочевину).

* абсолютная групповая - катализ определённого класса веществ (алкогольдегидрогеназа)

* относит. групповая каталитич. действия на опред. связи в молекулах (липазы, протеазы)

* относится субстратн. – катализ субстратов, принадлежащих к

разным группам химических соединений (цитохром Р450)

 

 

По константе Михаэлиса (Км) определяют сродство фермента к субстрату, чем меньше её значение, тем больше сродство Е к S.

 

Скорость ферментативной реакции максимальна при полном насыщении активных центров фермента субстратом.

Км. – это такое количество субстрата, при котором достигается половина максимальной скорости реакции.

 

U U

 

___ _

| |

| |

Км1 [S] Км2 [S]

 

Км2 < Км1 => второй график показывает большее сродство фермента к S, т.е. при меньшей концентрации S наблюдаем ту же скорость.

 

Е1 – энергия активации реакции без фермента

Е2 – энергия активации ферментативной реакции.

Любая реакция протекает только потому,

Е1 что выделяется энергия (энергия Гиббса G ), но во

многих реакциях, для того, чтобы молекулы.

провзаимодействовали, нужно преодолеть барьер,

Е2 добавить Е извне. Использование фермента

понижает энергетический барьер активации.

G энергия активации - Е, необходимая для

активное состояние при данной температуре.

 

 

Класс Реакции Основные подклассы, группы
Оксидоредуктазы Окислительно-восстановительные реакции А +В à А +В восст окис окис восст Дегидрогеназы, оксидазы, редуктазы, гидроксилазы.
Трансферазы Перенос групп А – В + С à А + В - С Киназы (фосфатные группы), трансаминазы (аминогруппы).
Гидролазы Гидролиз связей (эфирных, пептидных, гликозидных, связей С-С, P-N) А – В + Н2О à А – Н + В - ОН Эстеразы, фосфатазы, протеазы, липазы, нуклеазы, тиолазы.
Лиазы Разрыв связей С-С, С-О, С- N, С-S путём элиминирования молекулы с образованием двойных связей. В обратной реакции ускоряют присоединение воды, аммиака и т.д. по двойной связи А (ХН) - В à А – Х + В - Н Альдегидлиазы (альдолаза), углерод- кислородлиазы (фумараза), дегидратазы (енолаза), декарбоксилазы.
Изомеразы Взаимопревращение изомеров А ß à Изо - А Изомеразы, мутазы.
Лигазы Соединение 2 молекул, сопряжённое с гидролизом АТР А + В + АТР à А – В + АDР + Рi Карбоксилазы, синтетазы.

 

 

Транспортные формы.

Т ранспорт веществ необходим, т.к.:

наш организм получает питательные веществане всей поверхностью, а через ЖКТ,

клетки специализированны на выполнение определённой функции, а значит их нужно обеспечить пластическим материалом, Е и удалить продукты обмена.

Вещества, всосавшиеся в кишечнике и синтезированные в клетках, с помощью биологических жидкостей разносятся по организму.

Все гидрофильные вещества, хорошо растворимые в Н2О (а => и в биологических жидкостях), не требуют переносчиков. Переносчики нужны гидрофобным веществам для того, чтобы они не образовывали при слиянии агрегаты и тем самым не закупоривали капилляры (большинство веществ транспортируется альбуминами).

 

* Всосавшиеся в кишечнике:

Моносахариды, ам.к., глицерин, водорастворимые витамины, нуклеотиды, низшие ж.к. (ж.к. с небольшим количеством углеродных атомов) – хорошо растворимы, не требуют переносчика, поступают в кровь.

МАГ, Желчн. кислоты, ХС, ВЖК – поступают в энтероцит, в нём ресинтезиров. с ФА образуют хиломикроны, которые разносятся по организмучерез лимфоты системы, при их избытке в жировых клетках происходит запас жира ВЖК à ТАГ

при голоде в жировых клетках происходиттканевой липолиз: ТАГà ВЖКà кровьà печеньà ВЖК à ацКа à кетон.тела, которые поступают в кровоток.

* Синтезированные в организме:

Жирные к-ты из жировых депо переносятся альбуминами. Синтезированные в печени. из углеводов ЖК транспортируются к тканям ЛПОНП. Холестерин к тканям переносится ЛПНП, а его избыток из тканей удаляется ЛПВП.

Стероидные гормоны транспортируются:

- транскортином (для кортикостероидов)

- тестостерон- эстроген связывающим глобулином.

Билирубин – непрямой-–альбуминами, не связываясь с ними

-– прямой – самостоятельно в коньюгированном виде.

Мочевая к-та – урат -связывающим белком.

Гормоны – специфич. белками, альбуминами.

 

В этом разделе также следует рассмотреть постоянно протекающие 2 цикла:

* Цикл Кори.

Скелетная мышца при активной работе (анаэробный гликолиз) потребляет глюкозу, окисляя её до лактата, который кровью переносится в печень, где из него синтезируется глюкоза, и опять доставляется к мышцам (то есть обеспечивается возвращение лактата в метаболический фонд).

 

мышцы кровь печень

       
   


гликоген глюкоза

       
   
 
 


глюкоза 6АТФ

2ПВК

2АТФ

лактат 2 лактата

 

* Глюкозо-аланиновый шунт (цикл) можно изобразить следующей схемой:

 

Скелетн. мышце

Глюкоза глюкоза мочевина

NH3

Лактат ПВК глу ПВК глу

 

АЛА -КГ кровь

АЛА -КГ

 

 

Включение ам.к. в ЦТК.

 

гидрокси Pro

Ser

Cys, Thr, Gly Лактат

Phe Tyr Trp

ф Ihe Lys

Trp à Ala ПВК Asp Leu

ф

фосфоЕПВ ПВДГый к/с ПВК-ДГ-ный

глюкоза ФЕПВ карбоксиназа о-ац ац КоА

 
 


фумарат

Tyr цитрат ф-трансаминаза

Phe

 
 


СО2

Val Ile сукцинил КоА - кетоглуторат

Met ф

СО2 глутамат His Arg

Pro

Gln

 

*глюкогенные * глюкокетогенные

Ala Ser Cus à ПВК Phe Tyr Ile Trp Lys

Gly Thr * кетогенная Leu

Asp Asn à о-ац

Val Thr Metà сукцинил КоА

Glu Gln Pro Arg His à -Кт

 

 

Определения из темы «Молекулярная биология»

Репликация, транскрипция, трансляция (включают в себя 3 этапа)

1.1. Инициация

1.2. Элонгация

1.3. Терминация

Репликация (удвоение) - биосинтез ДНК

Ориджины репликации – точки инициации (их может быть много, т.о.ускоряется репликация )

Репликон – единица репликации—вся ДНК

Репликация происходит по лидирующей(3’-5’) и отстаюшей цепи (5’-3’)

Фрагменты Оказаки – короткие последовательности ДНК, синтезирующиеся на ”отстаюшей”

(5’-3’) цепи в процессе прерывистой репликации ДНК.

Транскрипция (переписывание) – первый этап реализации генетической информации

в клетке, в процессе которого происходит биосинтез молекул РНК на матрице ДНК.

Промотор – область связывания РНК – полимеразы с матрицей.

Сайт терминации – терминирующая последовательность УАГ УГА УАА.

Оператор (у микроорганизмов) - акцепторная зона для белка репрессора.

Транскриптон - единица транскрипции – участок ограниченный промотором и сайтом терминации.

Экзон – информативные участки первичного транскрипта.

Интрон – неинформативные участки первичного транскрипта.

Сплайсинг – вырезание интронов и сшивание концов экзонов.

Моноцистронная мРНК – содержит информацию только об одном белке.

Полицистронная мРНК – о нескольких (существует у прокариот).

В мРНК с 5’ конца за кэпом расположена лидирующая последовательность, а

затем индуцирующий кадон, обычно представленный триплетом (AUG).

Потом следует кодирующий участок, заканчивающийся терминирующим кадоном.

На 3’ конце находится нетранслируемая, трейлерная (дополнительная) последовательность,

за которой следует полиадениловый хвост.

Трансляция (перевод) – второй этап реализации генетической информации в клетке, в процессе которого происходит перевод информации, заключенной в полинуклеотидной последовательности мРНК, в аминокислотную последовательность (биологическое кодирование).

Транслокация – перемещение рибосомы на один кодон в направлении от 5' к 3' концу мРНК.

Полисома комплекс нескольких рибосом на мРНК.

Посттрансляционная модификация необходима для образования функционально активных белков.

Экспрессия (активность) генов регулируется по механизмам индукции и репрессии(н-р, по принципу лактозного оперона Жакоба Моно, т.е. наличием или отсутствием субстрата).

Энхансеры —участки ДНК, увеличивающие скорость транскрипции при присоединении к ним регуляторных белков

Сайленсеры --участки ДНК, уменьшающие скорость транскрипции при присоединении к ним ингибиторных белков

Нуклеосома – дисковидная спираль ДНК, делающая 1, 5 витка вокруг комплекса кислых белков—гистонов. Полинуклеосома состоит из нескольких нуклеосом, соединенных между собой молекулой ДНК.

Хроматин (состоит из ДНК и белка) конденсируется в хромосомы.

Репарация – процесс поддержания стабильности ДНК, путём удаления ошибок в последовательности оснований.

 

 

нуклеосома


Поделиться:



Последнее изменение этой страницы: 2017-05-10; Просмотров: 382; Нарушение авторского права страницы


lektsia.com 2007 - 2024 год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! (0.216 с.)
Главная | Случайная страница | Обратная связь