Обнаружение молочной кислоты.

Химизм: молочная кислота образовывает с солями трехвалентного железа молочнокислое железо, окрашенное в желто-зеленый цвет.

Ход работы: 1) в пробирку внести 2 мл 1%-ного раствора фенола и 1 каплю 3%-ного раствора FeCl; 2) после развития сине-фиолетовой окраски (образование фенолята железа) добавлять по каплям желудочный сок.

При наличии молочной кислоты развивается желтое с зеленоватым оттенком окрашивание за счет образования молочнокислого железа. Молочная кислота в норме в желудочном соке отсутствует.

 

Проконтролируйте освоение материала, решая контрольные задачи:

1. У больного (55 лет) жалобы на неприятную отрыжку (запах тухлых яиц), боли в эпигастральной области. При обследовании: общая кислотность – 15 ТЕ, другие виды кислотности отсутствуют. Переваривающая способность желудочного сока не выявляется. Как назвать это состояние?

2. Больной (58 лет) поступил в клинику с жалобами на отсутствие аппетита, отвращение к мясной пище, чувство тяжести в подложечной области, общую слабость, потерю в весе в последнее время. Лабораторные данные: свободная HCl – 0, общая кислотность – 20 ТЕ, реакция на молочную кислоту – положительная.

О какой патологии можно думать?

3. Больной 28 лет поступил в стационар с жалобами на боли в эпигастрии, изжогу, отрыжку. Лабораторно: свободная HCl – 60 ТЕ, общая кислотность – 90 ТЕ, в желудочном содержимом и кале – кровь.

Какую патологию можно заподозрить?

4. Человек умственного труда (масса 70 кг) получает с рационом 3000 ккал в сутки, выделяет с мочой 27 г мочевины в сутки.

Какая доля потребности в энергии компенсируется белками (в %)?

5. В состав суточного рациона входят: яичный белок – 25 г, коллаген – 75 г, кератин – 75 г, растительные белки – 34 г.

Полноценный ли по содержанию белка этот рацион?

6. Может ли произойти переваривание белка в желудочно-кишечном тракте при полном отсутствии пепсина? Ответ аргументируйте, учитывая специфичность протеолитических ферментов.

 

ЗАНЯТИЕ 24. Метаболизм аминокислот

Цель занятия. Изучить источники и пути использования аминокислот в организме; общие превращения для протеиногенных аминокислот, конечные продукты превращений, в том числе и токсические, пути и механизмы обезвреживания аммиака; получить представления о заболеваниях, обусловленных нарушением обмена отдельных аминокислот, о биохимических сдвигах при этих нарушениях

 

Студент должен знать:

1. Процессы, являющиеся источниками свободных аминокислот в организме;

2.Основные этапы биосинтеза белка.

3. Процессы, в которые вовлекаются аминокислоты, не использующиеся в биосинтезе белков.

4.Пути обезвреживания аммиака

5.Основные продукты декарбоксилирования аминокислот;

6. Наиболее распространенные наследственные нарушения обмена аминокислот.

 

Студент должен уметь:

1. Изобразить схему биосинтеза белка;

2. Показать ход окислительного дезаминирования и переаминирования в структурных формулах;

3. Составить схему взаимосвязей переаминирования и дезаминирования;

изобразить (в структурных формулах) декарбоксилирование аминокислот;

реакции орнитинового цикла.

8. Определить активность АСТ в пробе крови. Интерпретировать результаты определения.

 

Студент должен получить представление:

1. О месте энзимдефектов в наследственных заболеваниях, обусловленных нарушением обмена отдельных аминокислот

2. О принципах терапии состояний, связанных с врожденными нарушениями обмена отдельных аминокислот.

Сведения из базовых дисциплин, необходимые для изучения темы6

1. Биосинтез белка и его регуляция ( из курса биологии)

Задания для самоподготовки:

Изучите материал темы в соответствии с целевыми вопросами («студент должен знать») и письменно выполните следующие задания:

1.Запишите пути, являющиеся источником свободных аминокислот в организме.

2. Запишите пути использования аминокислот в организме.

3. Назовите информационные потоки, связанные с биосинтезом белка.

4. Определите понятие «репликация» Назвать молекулярные основы репликации. Определите понятие «репарация». На чем основаны все репарационные механизмы? Уясните, что репарация необходима для сохранения нативной структуры ДНК на протяжении всей жизни. Снижение активности ферментов репарационных систем приводит к накоплению мутаций (повреждений) в ДНК, что является причиной многих наследственных болезней человека.

5.Назвать молекулярные основы транскрипции, стадии транскрипции и единицу транскрипции.

6. Определите понятие «трансляция» Назовите стадии процесса, необходимые компоненты.

7. Назовите основные свойства генетического кода

8. Назовите основные принципы регуляции экспрессии генов. Значение индукции и репрессии в процессах жизнедеятельности.

Уясните, что одними из первых активируются гены, кодирующие белки циклины., концентрация которых в клетке меняется по мере прохождения клеткой разных фаз клеточного цикла. Эти белки выполняют роль регуляторов активности ферментов. Циклинзависимые киназы, связывая циклин, переходят в активную форму и могут фосфорилировать специфические белки (один из универсальных механизмов регуляции активности), которые регулируют синтез ферментов, обеспечивающих репликацию. Синтез циклинов начинается при подготовке к соответствующей фазе клеточного цикла, а после окончания фазы подвергаются разрушению.

9. Дайте определение понятия «молекулярные болезни». Причины их возникновения, Примеры. Принципы лечения и профилактики молекулярных болезней.

10. Назовите важнейшие индукторы и ингибиторы биосинтеза белка.

11. Запишите пути превращения аминокислот, неиспользуемых в биосинтезе белка.

12. Изобразите структурными формулами окислительное дезаминирование глютаминовой кислоты. Назовите фермент, определите класс фермента. Уясните особенность структуры фермента по сравнению с другими дезаминазами.

Обратите внимание на несоответствие скоростиокислительного дезаминирования аминокислот и активностью ферментов, обеспечивающий этот процесс. Дайте аргументированный ответ.

13. Изобразите процессы трансаминирования (структурными формулами), катализируемые ферментами аспартатаминотрансферазой (АСТ) и аланин аминотрансферазой (АЛТ). Назовите кофермент аминотрансфераз.

14. Определите понятие «непрямое дезаминирование». Назовите основные акцепторы аминогрупп в реакциях трансаминирования. Изобразить схему взаимосвязи переаминирования и дезаминирования

15. Почему при усиленном распаде аминокислот вследствие энергетического голода ускоряется накопление кетоновых тел? Обратите внимание на разделение аминокислот на кетопластичные и глюкопластичные.

16. Назовите конечные продукты катаболизма аминокислот. Уясните, что аммиак является токсичным продуктом.

17. Составьте схему: Источники аммиака и пути его обезвреживания в разных тканях.

18. Назовите локализацию процесса образования амидов глютаминовой аспарагиновой кислоты, образования аммонийных солей. Роль фермента глутаминазы почек.

19. Назовите локализацию процесса синтеза мочевины. Запишите структурную формулу мочевины, последовательно схему процесса. Обратите внимание на источники азота, участвующих в синтезе мочевины; на биологическую роль реакции трансаминирования с участием щавелевоуксусной кислоты.

20.Показать химизм образование биологически активных аминов (ГАМК, гистамина, серотонина, дофамина, адреналина). Уясните значение этих биогенных аминов.

21. Назвать виды нарушений обмена аминокислот.

22. Назвать причины важнейших наследственных нарушений обмена аминокислот и (фенилкетонурии, алкаптонурии, цистинурии, цистиноза).

23. Уясните, что заболевания печени или наследственный дефект ферментов обезвреживания аммиака могут вызвать гипераммониемию, что окажет токсическое действие на организм. Для снижения концентрации аммиака в крови и облегчения состояния больного рекомендуется: малобелковая диета; введение метаболитов орнитинового цикла (аргинина, цитруллина глутамата)

Аудиторная работа.

Лабораторная работа: О пределение активности трансаминаз

Процесс переаминирования (трансаминирования), то есть перенос ами­но­группы на кетокислоту катализируют ферменты с общим наименованием трансаминазы. Трансаминирование наиболее интенсивно протекает в печени, мышцах, сердце и семенниках. Активность органоспецифичных трансаминаз в сыворотке крови – дополнительный, но существенный элемент диагностики некоторых заболеваний: при повреждении отдельных органов, содержащиеся в их тканях трансаминазы поступают в кровоток с интенсивностью, более высокой, чем в условиях нормы. В силу этого трансаминазная активность крови увеличивается (например, при инфаркте миокарда, вирусном гепатите, циррозе печени, раковом поражении печени).

⇐ Предыдущая1234567Следующая ⇒

Поделиться: