Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белков и её биологическое значение.

Каждому белку в определенной среде свойственна особая пространственная структура. При характеристике пространственной (трехмерной) структуры выделяют четыре уровня организации молекул белков.

Полностью a-спиральную конфигурацию имеет белок кератин. Это структурный белок волос, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов; он входит в состав наружного слоя кожи позвоночных.

 

Уровни структурной организации белка: а - первичная структура - аминокислотная последовательность белка рибонуклеазы (124 аминокислотных звена); б - вторичная структура - полипептидная цепь закручена в виде спирали; в - третичная структура белка миоглобина; г - четвертичная структура гемоглобина.

 

У большинства белков спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы - глобулу (характерна для глобулярных белков). Глобула определенной конфигурации является третичной структурой белка. Такая структура стабилизируется ионными, водородными, ковалентными дисульфидными связями (образуются между атомами серы, входящими в состав цистеина, цистина и мегионина), а также гидрофобными взаимодействиями. Наиболее важными в возникновении третичной структуры являются гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, т. е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.

Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей (субъединиц), образуя четвертичную структуру белковой молекулы. Такая структура имеется, например, у глобулярного белка гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных субъединиц (протомеров), находящихся в третичной структуре, и небелковой части - гема. Только в такой структуре гемоглобин способен выполнять свою транспортную функцию.

Под влиянием различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белка вследствие разрыва водородных и ионных связей. Процесс нарушения нативной (естественной) структуры белка называется денатурацией. При этом наблюдается уменьшение растворимости белка, изменение формы и размеров молекул, потеря ферментативной активности и т. д. Процесс денатурации может быть полным или частичным. В некоторых случаях переход к нормальным условиям среды сопровождается самопроизвольным восстановлением естественной структуры белка. Такой процесс называется ренатурацией.

По химическому составу выделяют белки простые и сложные. К простым относятся белки, состоящие только из аминокислот, а к сложный - белки, содержащие белковую часть и небелковую (простетическую); простетическую группу могут образовывать ионы металлов, остаток фосфорной кислоты, углеводы, липиды и др. Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. К сложным белкам относятся все протеолипиды и гликопротеины; сложными белками являются, например, иммуноглобулины (антитела), гемоглобин, большинство ферментов и т. д.

Более детально остановимся на свойствах белков. Важнейшие из них денатурация и ренатурация.

Денатурация - это утрата белковой молекулой своей структурной организации. Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими воздействиями. В начале разрушается самая слабая структура - четвертичная, затем - третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях - первичная.

Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается и структура белка. Такой процесс называется ренатурацией. Это свойство белков полностью восстанавливать утраченную структуру широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратов, например, антибиотиков, для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные вещества. У некоторых живых организмов обычная частичная обратная денатурация белков связана с их функциями (двигательной, сигнальной, каталитической и др.). Процесс разрушения первичной структуры белка всегда необратим и называется деструкцией.

Химические и физические свойства белков очень разнообразны: гидрофильные, гидрофобные; одни из них под действием факторов легко меняют свою структуру, другие - очень устойчивы. Белки делятся на простые - протеины, состоящие только из остатков аминокислот, и сложные - протеиды, в состав которых, кроме кислотных остатков аминокислот, входят и другие вещества небелковой природы (остатки фосфорной и нуклеиновой кислот, углеводов, липидов и др.).

Белки выполняют в организме много разнообразных функций: строительную (входят в состав различных структурных образований); защитную (специальные белки - антитела - способны связывать и обезвреживать микроорганизмы и чужеродные белки) и др. Кроме этого, белки участвуют в свертывании крови, предотвращая сильные кровотечения, выполняют регуляторную, сигнальную, двигательную, энергетическую, транспортную функции (перенесение некоторых веществ в организме).

Функции белков:

1. Структурная. Белки входят в состав клеточных мембран и матрикса органелл клетки. Стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы, ногти, когти у высших животных состоят преимущественно из белков.

2. Каталитическая (ферментативная). Белки-ферменты катализируют протекание всех химических реакций в организме. Они обеспечивают расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксацию углерода при фотосинтезе и т. д.

3. Транспортная. Некоторые белки способны присоединять и переносить различные вещества. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины - ионы металлов и гормоны, гемоглобин - кислород и углекислый газ. Молекулы белков, входящие в состав плазматической мембраны, принимают участие в транспортировке веществ в клетку.

4. Защитная. Ее выполняют иммуноглобулины (антитела) крови, обеспечивающие иммунную защиту организма. Фибриноген и тромбин участвуют в свертывании крови и предотвращают кровотечение.

5. Сократительная. Благодаря скольжению относительно друг друга актиновых и миозиновых протофибрилл происходит сокращение мышц, а также немышечные внутриклеточные сокращения. Движение ресничек и жгутиков связано со скольжением относительно друг друга микротрубочек, имеющих белковую природу.

6. Регуляторная. Многие гормоны являются олигопептидами или бедками (например, инсулин, глюкагон [антагонист инсулина], адренокортикотропный гормон и др.).

7. Рецепторная. Некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку. Примером может служить фитохром - светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию растений, и опсин - составная часть родопсина, пигмента, находящегося в клетках сетчатки глаза.

8. Энергетическая. Белки могут служить источником энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

Содержание и состав белков в продуктах растительного и животного происхождения.

Белки бывают животного и растительного происхождения. Животные белки (мясо, рыба, птица, молочные продукты, яйца), а также некоторые растительные (соя, фасоль, горох), являются полноценными и должны составлять 60% от общего количества белков в сутки. Большинство растительных белков (например, цельные злаки) являются неполноценными, их доля равна 40%. Ниже представлена таблица продуктов животного и растительного происхождения, богатых белками.

Таблица 1. Содержание белков в продуктах животного происхождения

Продукты	Белки, г/100 г (продукта)

Мясо, субпродукты, колбасы