|
Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
|
|
Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
Введение в биохимию. Структура и функции белков. ФерментыСтр 1 из 29Следующая ⇒
ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНСТВО ПО ОБРАЗОВАНИю Белгородский государственный университет Медицинский факультет
Самостоятельная работа студентов по биологической химии
методические рекомендации для самостоятельной подготовки к семинарам и лабораторным занятиям по биологической химии для студентов медицинских ВУЗов и медицинских факультетов университетов по специальностям: 060101 – Лечебное дело, 060103 – Педиатрия и 060108 – Фармация
БЕЛГОРОД 2006г
УДК 577.1(075) ББК 28.072я73 М 54
Методические указания составлены сотрудниками кафедры биохимии и фармакологии медицинского факультета БелГУ: доктором биологических наук, профессором А.А.Шапошниковым, кандидатом биологических наук, доцентом Е.А.Шенцевой.
Методические рекомендации утверждены и рекомендованы к тиражированию по решению редакционно-издательского совета Белгородского государственного университета от 28 апреля 2006г.
Рецензенты:
Методические рекомендации предназначены для студентов-медиков и являются руководством в самостоятельной подготовке к семинарам и лабораторным занятиям по биохимии – науке, изучающей на молекулярном уровне процессы, лежащие в основе функционирования здорового организма, а также механизмы возникновения различных заболеваний, их профилактики и лечения. Биологическая химия – относится к базовым медико-биологическим наукам, необходимой для изучения последующих дисциплин, позволяющих подготовить будущего врача. Руководство включает основные разделы курса биологической химии по единому плану, в которых сформулированы учебно-целевые вопросы, определяющие объем, содержание и оптимальную последовательность их усвоения внутри каждого раздела. Разделы содержат вопросы для самоподготовки к лабораторным занятиям, информационный материал к освоению темы, задания для самостоятельной работы и перечень литературы, которую следует использовать для усвоения тем раздела.
ОГЛАВЛЕНИЕ Введение.. 5 РАЗДЕЛ №1. ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. ФЕРМЕНТЫ Тема 1.1. Введение в биологическую химию. Техника безопасности. 7 Тема 1.2. Строение и функции белков. Аминокислотный состав белков. 8 Тема 1.3. Физико-химические свойства белков. 10 Тема 1.4. Сложные белки. 12 Тема 1.5. Ферменты. Строение и свойства. 13 Тема 1.6. Ферменты. Кинетика ферментативных реакций. 15 Тема 1.7. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология. 17 Тема 1.8. Биохимия белков и ферментов (контрольно – итоговое занятие №1) 19 РАЗДЕЛ №2. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ Тема 2.1. Строение и свойства нуклеиновых кислот и нуклеотидов. 20 Тема 2.2. Матричные биосинтезы.. 22 Тема 2.3. Строение нуклеиновых кислот. Матричные биосинтезы (контрольно – итоговое занятие №2) 24 РАЗДЕЛ №3. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА Тема 3.1. Биологические мембраны.. 25 Тема 3.2. Введение в обмен веществ. Общие пути катаболизма. 26 Тема 3.3. Энергетический обмен. Окислительное фосфорилирование. 28 Тема 3.4. Энергетический обмен. Общие пути катаболизма (контрольно-итоговое занятие №3) 31 РАЗДЕЛ №4. ОБМЕН ВЕЩЕСТВ Тема 4.1. Обмен и функции углеводов. Обмен гликогена. 33 Тема 4.2. Специфические пути распада глюкозы.. 35 Тема 4.3. Глюконеогенез. Обмен лактата в печени и мышцах. 37 Тема 4.4. Пентозофосфатный путь. Обмен фруктозы, галактозы, этанола. 39 Тема 4.5. Обмен и функции липидов. Переваривание. 41 Тема 4.6. Метаболизм жирных кислот и кетоновых тел. 43 Тема 4.7. Метаболизм жиров. Обмен холестерола. 46 Тема 4.8. Обмен аминокислот. 49 Тема 4.9. Образование и обезвреживание аммиака. Обмен отдельных аминокислот. 51 Тема 4.10. Обмен нуклеотидо. 53 Тема 4.11. Обмен веществ и энергии (контрольно-итоговое занятие №4) 55 РАЗДЕЛ №5. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ. ВИТАМИНЫ Тема 5.1. Гормоны: синтез, секреция, механизм действия. 57 Тема 5.2. Гормоны, регулирующие обмен углеводов, липидов и аминокислот. Водно-солевой и менеральный обмены.. 59 Тема 5.3. Тиреоидные гормоны и гормоны, регулирующие репродуктивную функцию.. 61 Тема 5.4. Биохимия витаминов. 63 Тема 5.5. Гормональная регуляция обмена веществ. витамины (контрольно-итоговое занятие № 5) 65 РАЗДЕЛ №6. БИОХИМИЯ ОРГАНОВ И ТКАНЕЙ Тема 6.1. Биохимия печени. Канцерогенез. 66 Тема 6.2. Биохимия крови. 68 Тема 6.3. Биохимия крови. Гемостаз. 71 Тема 6.4. Биохимия почек и мочи. 72 Тема 6.5. Биохимия межклеточного матрикса и мышечной ткани. 74 Тема 6.6. Биохимия органов и тканей (контрольно-итоговое занятие № 6) 76 Словарь биохимических терминов ………………………………………………………78
Согласно учебному плану в течение двух семестров студенты прослушают лекционный курс по биологической химии, которая изучает химическую природу веществ, входящих в состав живых организмов, их превращение, а также связь этих превращений с деятельностью органов и тканей. При изучении биохимии важное место занимают лабораторные и практические занятия, являющиеся эффективной формой закрепления знаний, полученных во время лекций и самостоятельной подготовки студентов во внеаудиторное время. Задания к лабораторным и практическим занятиям включает разделы:
основную литературу: 1). Николаев А.Я. Биологическая химия. Москва, 2004, 365 С. 2). Березов Т.Т., Коровкин Ф. Биологическая химия, 2004, 704 С. дополнительную литературу: 3). Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. Под ред. член-корр. РАН, проф. Е.С. Северина, проф. А.Я. Николаева, 2001, 447 С. 4). Р Марри, Д. Греннер, П. Мейс, В. Родуэлл. Биохимия человека. Москва, «Мир», 1993, 2т, 795 С. Важным слагающим самоподготовки является составление и работа с конспектом лекций. В дальнейшем ссылки на литературу для самоподготовки теоретического материала к каждому лабораторному занятию будут приводиться сокращенно.
8. В своей работе врач должен уметь оценивать результаты клинико-биохимических исследований, поэтому студентам будут предложены данные биохимического анализа крови, мочи, которые необходимо оценить, указав, норма это или патология, а также возможные причины возникновения последней. Выполнив указанное в плане количество лабораторных и практических работ по отдельным темам, студенты допускаются к сдаче контрольно-итогового занятия по окончания изучения раздела. Вопросы и задачи к контрольно-итоговым занятиям приводятся в данном пособии в соответствующих разделах. В конце III семестра проводится зачет. Завершается курс биологической химии сдачей в IV семестре экзамена, объем и содержание которого отражены в сводных вопросах к экзамену. Мы надеемся, что предлагаемые методические указания помогут студентам при самостоятельной подготовке к занятиям, в выполнении лабораторных работ на занятиях и будут способствовать улучшению учебного процесса.
РАЗДЕЛ №1 Тема 1.4. СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ Цель занятия. Уметь применять знания о структурной и функциональной организации сложных белков при изучении последующих разделов биохимии, для раскрытия сущности «молекулярных» болезней, генной инженерии и биотехнологии. Усвоить принцип и назначение геминовой пробы Тейхмана. Исходный уровень. См. занятие 1.2. Повторить. Строение аминокислот, структурные уровни организации белковых молекул.
Содержание теоретического материала. 1. Простые и сложные белки. 2. Классификация сложных белков. Многообразие их биологических функций. 3. Характеристика: : гликопротеинов (на примере коллагена), фосфопротеинов (на примере казеина молока), нуклеопротеинов (на примере нуклеосом и рибосом), липопротеинов. Связи между белковой и небелковой частями. 4. Строение и функции миоглобина и гемоглобина. Структура гема, положение железа в геме. Механизм присоединения кислорода к гемоглобину. 5. Гемоглобинопатии. (*)6. Типы гемоглобинов в процессе онтогенеза и их биологическое значение.
Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что: 1) Сложные белки относятся к смешанным макромолекулам, которые содержат два компонента: простой белок и небелковое вещество, соединенные между собой ковалентными или слабыми (ионными, водородными, вандерваальсовыми и др.) связями. Небелковая часть сложных белков называется простетической группой. 2) Гемоглобин присоединяет кислород из альвеолярного воздуха и с кровотоком доставляет его в ткани, а миоглобин присоединяет кислород, доставляемый гемоглобином, и транспортирует его внутрь клетки к митохондриям. 3) Присоединение кислорода вызывает изменение расположения атома железа в геме, что в свою очередь, влияет на конформацию полипептидной цепи. Для гемоглобина изменение конформации одного протомера при присоединении к нему первой молекулы кислорода вызывает согласованное изменение конформации других протомеров (кооперативные изменения), в результате облегчается присоединение следующих молекул кислорода.
Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы 1. Дайте определение сложным белкам (протеидам). 2. Как классифицируются протеиды? 3. Перечислите основные группы протеидов. 4. Что такое фосфопротеины, их структура и биологическая роль? 5. Охарактеризуйте строение липо- и гликопротеинов и их основные биологические функции. 6. Охарактеризуйте структуру хромопротеинов – гемоглобина и миоглобина и раскройте их биологическую роль. 7. Напишите формулу гема и покажите, как она связана в гемоглобине с белком (назовите аминокислоту). 8. Как построена белковая часть гемоглобина? Миоглобина? 9. Охарактеризуйте структуру макромолекулы гемоглобина и объясните кооперативность действия его четырех субъединиц при выполнении дыхательной функции. Какое это имеет биологическое значение? 10. Какую валентность имеет железо в геме? Изменяется ли она при присоединении кислорода к гемоглобину? Назовите связи железа в гемоглобине. 11. Охарактеризуйте Т-форму и R- форму гемоглобина (положение железа, связи между протомерами). 12. Назовите производные гемоглобина и охарактеризуйте их. 13. Сравните кривые насыщения гемоглобина и миоглобина кислородом от его парциального давления. 14. Какие свойства характерны для гемоглобина: а)наличие одной геминовой группировки; б) молекулярная масса в четыре раза больше, чем у миоглобина; в)из 4 ППЦ гемоглобина две одинаковые; г) каждая из субъединиц молекулы гемоглобина напоминает по своей третичной структуре молекулу миоглобина. 15. Изучите содержание и подготовтесь к проведению на занятиях лабораторной работы «Геминовая проба Тейхмана».
Литература для самоподготовки. Лекционный материал; (1) - С. 37-43, 47-48, 114-116; (2) - С. 78-95; (3) - С. 18-21; (4) - 1т. С. 52-62.
РАЗДЕЛ № 2 Содержание теоретического материала. 1. Синтез ДНК: локализация в клетке, субстраты и источники энергии для синтеза ДНК, образование «репликативных вилок», направление репликации. Понятие о точке начала репликации. 2. Особенности синтеза лидирующей и отстающей дочерних цепей (фрагментов Оказаки). Роль праймеров в процессе синтеза ДНК. 3. Обратная транскрипция как один из типов синтеза ДНК. Репарация. Апоптоз. 4. Синтез РНК. 5. Основной постулат молекулярной биологии. 6. Биологический код, его свойства. 7. Стадии трансляции. Активация аминокислот. Аминоацил-т-РНК-синтетазы, их характеристика. Роль тРНК как адаптерной молекулы в процессе трансляции. 8. Стадия инициации биосинтеза белков. Строение рибосом. 9. Стадия элонгации: энергетические затраты, белок синтезирующий фермент, роль факторов элонгации. 10. Стадия терминации. Посттрансляционные изменения белковой молекулы. 11. Структурная и функциональная организация генов. Регуляция биосинтеза белков. 12. Антибиотики - ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков. Наследственные болезни.
Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что: 1) Синтез ДНК начинается с образования репликативных вилок при помощи эндонуклеаз. Субстратами и источниками энергии для синтеза ДНК являются дезоксирибонуклеозидтрифосфаты. 2) На одной ветви репликативной вилки синтез новой цепи ДНК в направлении от 5΄-конца к 3΄-концу идет непрерывно, а на другой (которая растет в направлении противоположном движению репликативной вилки) - в виде коротких фрагментов. 3) Под действием различных эндогенных и экзогенных факторов в ДНК могут возникнуть разнообразные повреждения (образование ковалентных сшивок между азотистыми основаниями в цепях, дезаминирование азотистых оснований, отщепление пуринов и т.д.). 4) В ядре функционирует система репарации, устраняющая повреждения и, тем самым, сохраняющая постоянство генома. 5) Биологический код - это способ записи информации об аминокислотной последовательности белков с помощью последовательности нуклеотидов в ДНК или РНК. 6) В мРНК информация записана в виде линейной последовательности кодонов (триплетов) и в процессе трансляции она считывается в направлении от 5΄-конца к-3΄концу мРНК. 7) Аминокислоты не комплементарны кодонам мРНК. тРНК выполняет функцию адапторов: акцепторным концом специфически взаимодействует с аминокислотами, а антикодоном с соответствующим кодоном мРНК. 8) Подавление матричных биосинтезов может быть достигнуто либо путем структурной модификации матрицы и рибосом, либо путем инактивации ферментов. 9) Антибиотики могут использоваться как противобактериальные препараты, если они подавляют процесс трансляции и обладают специфичностью в отношении белок-синтезирующей системы прокариот. 10) Антибиотики могут применяться при лечении злокачественных новообразований, если они нарушают матричную функцию ДНК.
Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы 1. Назовите виды переноса генетической информации. 2. Что такое репликация по полуконсервативному типу? 3. Охарактеризуйте процесс образования репликативной вилки. 4. Репликация, ее механизм и биологическое значение. Роль праймеров в процессе репликации. 5. Назовите для репликации: матрицу, субстраты, источники энергии, полимеризующий фермент, продут и направление синтеза. Связан ли это процесс с фазами клеточного цикла? 6. Что представляют собой фрагменты Оказаки? 7. Дайте определение понятию транскрипция, ее механизм и значение. 8. Кратко охарактеризуйте следующие стадии транскрипции: присоединение РНК-полимеразы, инициация синтеза, элонгация, терминация. 9. Охарактеризуйте транскрипцию в соответствии с вопросом №5. 10. Ответьте, каким будет антикодон, если триплет кода ДНК таков: АСС. 11. Назовите этапы синтеза белков, требующие использования энергии АТФ. 12. Как происходит образование аминоацил-т-РНК, напишите уравнение реакции, назовите фермент. Какая при этом образуется связь между аминокислотой и т-РНК? 13. Охарактеризуйте стартовый кодон. 14. Какова роль мРНК в биосинтезе белка? 15. Охарактеризуйте процесс трансляции в соответствии с вопросом №5. 16. Понятие о биологическом коде. Охарактеризуйте такие свойства кода, как линейность, однонаправленность, непрерывность, универсальность, вырожденность. 17. Охарактеризуйте этапы элонгации в процессе биосинтеза белка. 18. Выберите терминирующие триплеты: 1) UAA, 2) UAG, 3) UUU, 4) UGA, 5) CCC. 19. Охарактеризуйте антибиотики, используемые как антибактериальные препараты и, используемые при лечении злокачественных новообразований. 20. Закончите предложения, подобрав правильный вариант ответов. Последовательность нуклеотидов ДНК, кодирующая положение аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется (----); участок ДНК, кодирующий образование мРНК - (----); совокупность всех генов организма называется (----). 1) генетический код, 2) геном, 3) кодон, 4) антикодон, 5) ген.
Литература для самоподготовки. Лекционный материал; (1) - С. 117-171; (2) - С. 478-498, 509-543; (3) – С. 63-94; (4) - С .73-108.
РАЗДЕЛ № 3 Вопросы к контрольно-итоговому занятию № 3 1. К гипоэнергетическим состояниям, возникающим вследствие дефицита витамина В1 , особенно чувствительны клетки нервной ткани. Нарушение в них энергетического обмена приводит к возникновению полиневритов. 1. Объясните, какие реакции энергетического обмена нарушаются при гиповитаминозе В1? 2. Выпишите эти реакции; назовите участвующие в них ферменты и коферменты. 3. Улучшится ли состояние больных гиповитаминозом при увеличении в их пищевом рационе углеводов? Ответ поясните. 2. При передозировке барбитуратов (амитала) значительно снижается скорость реакций цитратного цикла; используя схему цитратного цикла и схему митохондриальной цепи переноса электронов, объясните: а) какие реакции цитратного цикла окажутся заблокированными в этих условиях; б) что является причиной торможения этих реакций? 3. Цикл трикарбоновых кислот; последовательность реакций и характеристика ферментов, регуляция. Биологическая роль ЦТК. 4. Сколько молекул АТФ (п.п. 1-6) может синтезироваться при участии указанных реакций (А-Е) общего пути катаболизма в расчете на одну молекулу субстрата: А. пируват →сукцинил КоА; В. малат →оксалоацетат; С. сукцинил-КоА →сукцинат; Д. фумарат →малат; Е. сукцинат →оксалоацетат. 1) - 0; 2) - 1; 3) - 2; 4) – 3; 5) - 5; 6) – 9. 6. Какие из следующих утверждений правильно характеризуют механизм окислительного фосфорилирования в клетке: А - реакции дегидрирования первичных доноров водорода во внутренней мембране митохондрий являются непосредственным источником энергии для синтеза АТФ; В - ферменты ЦПЭ обеспечивают транспорт протонов в матрикс митохондрий из межмембранного пространства; С - Н+-АТФ-аза осуществляет транспорт протонов из матрикса в межмембранное пространство; Д - энергия потока протонов в матрикс митохондрий через специальные ионные каналы используется для синтеза АТФ. 7. Определите количество моль АТФ, синтезируемое за счет дегидрирования 1 моль пирувата. 8. Объясните токсическое действие цианидов на организм. 9. По схеме метаболизма укажите стрелками связи общего пути катаболизма с ЦПЭ и проследите путь водорода от окисляемых субстратов к кислороду; оцените выход АТФ для отдельных реакций и цитратного цикла в целом, а также в условиях полного ингибирования сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой. 10. Чему будет равен коэффициент Р/О при добавлении аскорбиновой кислоты на фоне полного угнетения изоцитратдегидрогеназы: а) более 3; б) 3; с) 2; д) 1; е) 0. 11. При интенсивной физической работе человек согревается даже при сильном морозе. Укажите два основных механизма, обеспечивающих увеличение теплопродукции в организме; как при этом меняется скорость дыхания и почему? 12. См. вопросы к темам №№ 3.1 – 3.3.
Литература для самоподготовки. См. литературу к темам №№ 3.1 – 3.3.
РАЗДЕЛ № 4 Обмен веществ Цель изучения раздела. Получить представление о метаболизме, метаболических путях, их взаимосвязи; изучить специфические пути катаболизма питательных веществ. Уметь применять полученные сведения для анализа заболеваний, возникающих при нарушении обмена веществ. Основные вопросы раздела: 1. Переваривание углеводов. Запасание глюкозы в организме. Регуляция гликогенеза и гликогенолиза в печени и мышцах. 2. Катаболизм глюкозы. Физиологическое значение и регуляция. 3. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез). 4. Пентозофосфатный путь (ПФП) превращения глюкозы. Обмен фруктозы и галактозы. Регуляция обмена углеводов гормонами. 5. Переваривание жиров. Роль желчных кислот. Образование транспортных форм жиров. 6. Обмен жирных кислот. Метаболизм кетоновых тел. 7. Метаболизм жиров. Депонирование и мобилизация жиров. Роль липопротеинов очень низкой плотности (ЛОНП) в транспорте эндогенных и экзогенных жиров. 8. Метаболизм холестерина и его регуляция. Роль липопротеинов низкой плотности (ЛНП) и липопротеинов высокой плотности (ЛВП) в транспорте холестерина. Биохимия атеросклероза. 9. Интеграция и регуляция гормонами углеводно-липидного обмена. 10. Источники и пути использования аминокислот в организме. Азотистый баланс. 11. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Нарушения переваривания. Гниение белков в толстом отделе кишечника и обезвреживание организмом токсических продуктов. 12. Катаболизм аминокислот. Образование и обезвреживание биогенных аминов. 13. Источники образования и пути обезвреживания аммиака в организме. Орнитиновый цикл образования мочевины и его биомедицинское значение. 14. Обмен отдельных аминокислот. 15. Биосинтез и катаболизм пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Нарушения их метаболизма. 16. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Тема 4.8. ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ Цель занятия. Сформировать знания о питательной ценности белковой пищи, механизмах ферментативного переваривания белков в желудочно-кишечном тракте, всасывании аминокислот (АК), их промежуточном обмене. Уметь применять полученные знания для анализа патологических состояний, связанных с нарушением белкового питания или обмена аминокислот в организме. Ознакомиться с методом количественного определения кислотности желудочного сока. Научиться определять активность трансаминаз в сыворотке крови. Исходный уровень. Биологические функции белков, уровни структурной организации белка, физико-химические свойства белков, классификация аминокислот (курс биоорганической химии и биологической химии), топология и строение желез пищеварительного тракта (курс физиологии). Повторить. Биосинтез белка. Общие пути катаболизма, ЦПЭ, классификация ферментов, обмен углеводов. Типы активации ферментов. Структурные формулы основных аминокислот.
Содержание теоретического материала. 1. Белковое питание. Суточное поступление белков с пищей. Полноценность белкового питания. Незаменимые аминокислоты. Азотистый баланс. 2. Этапы переваривания белков в желудочно-кишечном тракте. Избирательность гидролиза пептидных связей различными пептидазами. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного сока. Всасывание аминокислот и пути их использования в организме. Гниение полипептидов и метаболизм АК в толстом отделе кишечнике. Механизм обезвреживания токсичных продуктов распада тирозина и триптофана путем конъюгации в печени с глюкуроновой и серной кислотами. (*)3. Возрастная характеристика процессов переваривания и всасывания белков. Характеристика белковой диеты детей разного возраста. Белковая недостаточность. Квашиоркор. 4. Катаболизм аминокислот. Типы дезаминирования. Окислительное дезаминирование: прямое и непрямое. Значение реакций трансаминирования. Судьба безазотистых остатков аминокислот. 5. Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов и механизмы их обезвреживания.
Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что: 1) Полноценность белкового питания зависит от состава и соотношения аминокислот в белках и определяется наличием незаменимых аминокислот. 2) В отличие от углеводов и жиров аминокислоты и белки в организме не запасаются. Существует биохимически обоснованный фонд или пул аминокислот. 3) Основная часть эндогенных и экзогенных аминокислот в организме (~80%) используется для биосинтеза белка. 4) Ферменты, осуществляющие переваривание белков называются пептидазами (эндо- и экзопептидазами) или протеазами и секретируются в виде проферментов. Проферменты секретируются в слизистой желудка или в поджелудочной железе, а активируются частичным протеолизом – в полости желудка или тонкого кишечника соответственно. 5) Большинство ферментов панкреатического сока активируются трипсином, активная форма которого образуется при участии энтеропептидазы. 6) Катаболизм аминокислот начинается с процесса удаления аминогруппы. Общее количество аминокислот при этом уменьшается. 7) Большинство аминокислот подвергаются в клетке непрямому дезаминированию, протекающему в две стадии: трансаминирование с α-кетоглутаровой кислотой (в цитозоле) и окислительное дезаминирование Глу (в митохондриях). 7) Трансаминирование – это один из начальных этапов метаболизма аминокислот. Образующиеся из них, в результате трансаминирования, кетокислоты могут затем окисляться в ЦТК, использоваться для глюконеогенеза, участвовать в синтезе заменимых аминокислот, т.к. реакции трансаминирования обратимы. Количество аминокислот при трансаминировании не изменяется. 8) Безазотистые остатки всех 20 аминокислот сводятся, в конечном счете, к пяти продуктам, которые вступают в общий путь катаболизма. 9) Аминокислоты, которые превращаются в пируват и промежуточные продукты ЦТК, могут обеспечить глюконеогенез – гликогенные. АМК, которые проходят стадию ацетоацетата и могут быть источниками кетоновых тел – кетогенные. 10) При декарбоксилировании некоторых аминокислот образуются биологически активные вещества (амины), выполняющие разнообразные функции в организме (гормоны, медиаторы передачи нервного импульса и т.д.). 11) Обезвреживание биогенных аминов может протекать двумя путями: дезаминирование под действием МАО (моноаминоксидаза; кофермент – ФАД) и метилирование с участием SАМ (S-аденозилметионин). 12) Нарушение обмена биогенных аминов может быть одной из причин ряда заболеваний: депрессивных состояний (в нервной системе понижено содержание дофамина и норадреналина), паркинсонизма, шизофрении (в височной доле мозга содержание дофамина повышено) и др.
Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы 1. Что понимают под азотистым балансом? Что такое состояние азотистого равновесия, положительный азотистый баланс, отрицательный азотистый баланс? Когда они наблюдаются? 2. Какова суточная потребность в белках взрослого организма и организма детей разного возраста? 3. Перечислите не менее десяти ферментов, участвующих в переваривании пищевых белков, содержащиеся в желудочном, панкреатическом, кишечном соках взрослых и детей. 4. Какова роль соляной кислоты в пищеварении? Перечислите четыре вида кислотности желудочного сока и их нормальные величины. 5. В чем заключается биологическое значение выделения протеолитических ферментов пищеварительных соков в неактивной форме? 6. Что такое гниение белков в кишечнике? Для чего оно нужно? Перечислите токсические продукты гниения белков. 7. Где и как обезвреживаются ядовитые продукты гниения белков, возникающие в толстом кишечнике? Напишите химические реакции обезвреживания индола с помощью УДФГК и фенола с помощью ФАФС. 8. Что такое дезаминирование? Какие существуют четыре типа дезаминирования? Напишите дезаминирование глутаминовой кислоты. Какой фермент катализирует этот процесс? К какому классу он относится? 9. Что понимают под непрямым дезаминированием? 10. Какова роль процесса трансаминирования в обмене веществ? Напишите трансаминирование аланина с α-ктоглутаровой кислотой. Какой фермент катализирует этот процесс? К какому классу он относится? 11. Какова судьба безазотистого остатка аминокислот? Что представляют собой конечные продукты распада простых белков? 12. Почему при инфаркте миокарда и гепатите увеличивается активность аминотрансфераз АлАТ и АсАТ в крови больных? Каковы нормальные значения активности этих ферментов в сыворотке крови? 13. Укажите состояние азотистого баланса у беременной женщины и у ребенка: а) положительный; б) отрицательный; в) равновесие. 14. Животных длительное время содержали на белковой диете с искусственной смесью аминокислот, в которой отсутствовали глутаминовая, аспарагиновая кислоты и серин, однако нарушений в развитии этих животных не обнаружили. Как можно объяснить этот факт? Ответ подтвердите реакциями. 15. Дан пептид: Ала – Гли – Тир – Тре – Арг – Вал – Иле. Укажите, какие связи преимущественно расщепляются в пептиде перечисленными ферментами: а) карбоксипептидаза; б) химотрипсин; в) трипсин; г) пепсин. 16. Выберите процессы, в которых участвует безазотистый остаток аминокислот. 1. Синтез заменимых аминокислот; 2. Окисление до СО2 и Н2О; 3. Синтез глюкозы; 4. Синтез кетоновых тел. 17. Проследите пути превращения Асп, поступившей с пищей в организм человека. Для этого ответь на вопросы. 1. Аспарагиновая кислота – это заменимая или незаменимая аминокислота? 2. Напишите реакцию дезаминирования Асп. 3. К какой группе аминокислот по судьбе безазотистого остатка относится Асп? Напишите схему, подтверждающую Ваш ответ. 18. Что лежит в основе деления аминокислот на кетогенные и гликогенные? Заменимые, незаменимые, условно заменимые и частично заменимые? 19. Определить возможность синтеза глюкозы из серина. Рассчитайте, сколько моль серина необходимо для синтеза 11 моль глюкозы. 20. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторных работ «Определение активности аспартатаминотрансферазы (аланинаминотрансферазы) по методу Райтмана-Френкеля» и «Качественный анализ желудочного сока».
Литература для самоподготовки. Лекционный материал; (1) – С. 330-351. (2) – С. 409-451; (3) – С. 227-243; (4) – 1т. С. 306-309, 2т. С. 286-290, 296-298.
Тема 4.9. ОБРАЗОВАНИЕ И ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА. ОБМЕН ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ Цель занятия. Сформировать представления о путях образования аммиака в организме и механизмах его обезвреживания. Уметь анализировать патологические состояния, связанные с нарушением обмена отдельных аминокислот в организме. Познакомиться с методом определения концентрации мочевины в сыворотке крови. Исходный уровень. Химическое строение аминокислот (курс биоорганической химии). Повторить. Гниение белков в толстом кишечнике, трансаминирование и дезаминирование аминокислот, обезвреживание биогенных аминов.
Содержание теоретического материала. 1. Обмен аммиака. Четыре основных источники образования аммиака в организме. Реакции обезвреживания аммиака в клетках: синтез глутамина, глутаминовой кислоты, биосинтез мочевины, выведение почками солей аммония. 2. Орнитиновый цикл мочевинообразования – основной путь обезвреживания аммиака в печени. Характеристика процесса: значение, локализация, регуляторный фермент, энергетические затраты, происхождение атомов азота мочевины, связь с общим путем катаболизма. Нарушения синтеза и выведения мочевины. (*)3. Возрастная направленность использования аммиака в организме детей. Физиологическая протеинурия и креатинурия. 4. Обмен отдельных аминокислот. Биосинтез глицина и серина. Роль тетрагидрофолиевой кислоты как переносчика одноуглеродных групп во многих реакциях. Синтез креатина. Пути превращения метионина. Значение реакций трансметилирования. Образование S-аденозилметионина. Основные пути превращения триптофана, фенилаланина и тирозина в организме. 5. Наследственные заболевания, связанные с нарушением обмена аминокислот в организме.
Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что: 1) Основное количество аммиака образуется при дезаминировании аминокислот, а также при катаболизме других азотсодержащих соединений (нуклеотидов, биогенных аминов, гниения аминокислот в кишечнике). 2) Образование аммиака происходит во всех тканях. Главная реакция обезвреживания – синтез глутамина (наиболее активно в мышцах, мозге и печени). Аммиак переносится из всех тканей преимущественно в виде глутамина. 3) Первая аминогруппа мочевины вводится в орнитиновый цикл в виде аммиака, а вторая из аспарагиновой кислоты. При этом молекула аммиака активируется за счет СО2 и АТФ с образованием карбомоилфосфата. 4. В орнитиновом цикле аспарагиновая кислота превращается через фумарат, поэтому фонд аспартата поддерживается на постоянном уровне через реакции ЦТК. 5) Производные ТГФК переносят одноуглеродные группы, которые используются для синтеза многих соединений: тимидиловой кислоты, пуринового ядра, серина и глицина, метионина. 6) Реакция превращения фенилаланина в тирозин под действием фенилаланингидроксилазы - основной путь метаболизма фенилаланина и единственный для синтеза тирозина. 7) Тирозин в разных тканях метаболизирует по-разному: в печени и других тканях распадается до фумарата и ацетоацетата, в мозговом слое надпочечников является предшественником катехоламинов, в меланоцитах – меланинов, в щитовидной железе – тиреоидных гормонов.
Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы 1. Какими путями и где в организме образуется аммиак? Каковы механизмы его детоксикации? 2. Назовите аминокислоту, в виде которой аммиак переносится из мозга в печень: 1. Глицин; 2. Серин; 3. Аланин; 4. Глутамин; 5. Метионин; 6. Фенилаланин. 3. Напишите процесс синтеза мочевины. Назовите действующие ферменты и классы, к которым они относятся. Назовите ключевой фермент. 4. Назовите метаболиты цикла мочевины, образующиеся в митохондриях: 1. Аргининосукцинат; 2. Карбомоилфосфат; 3. Аргинин; 4. Цитруллин; 5. Мочевина. 5. Для чего используются аминокислоты в организме? Что такое гликогенные аминокислоты и кетогенные аминокислот? Назовите не менее двух кетогенных аминокислот. 6. При распаде какой аминокислоты образуется глицин? Напишите распад глицина. Для построения, каких веществ используется эта аминокислота? 7. Напишите формулу креатина. Обведите часть молекулы, происходящую из глицина. Какова роль креатина в организме? 8. Для чего используется сера метионина? Для образования каких веществ используется метильная группа метионина? 9. Напишите схему реакций превращения метионина в цистеин. Назовите ферменты, катализирующие это превращение. Какой для этого необходим кофермент? 10. Напишите формулы окисленного и восстановленного SS-глутатиона. Каковы функции глутатиона в организме и какие аминокислоты участвуют в его образовании? 11. Напишите реакцию, катализируемую фенилаланинмонооксигеназой. К какому классу относится этот фермент? Какое заболевание возникает при недостаточной активности этого фермента? 12. Напишите схему распада гомогентизиновой кислоты до фумаровой и ацетоуксусной кислот. Какое заболевание развивается при блоке катаболизма тирозина на этой стадии? 13. Какие гормоны образуются в надпочечниках и щитовидной железе из тирозина? Напишите их формулы. 14. Из чего образуется меланин? Что такое альбинизм и какова его причина? 15. Предшественником, какого витамина и каких коферментов является триптофан? От присутствия какого витамина зависит нормальный путь распада триптофана? Какой медиатор и гормон образуются из триптофана? 16. Нарушения каких реакций (А, Б, В ,Г, Д) могут вызвать следующие заболевания: 1. Альбинизм. А. Фенилаланин→фенилпируват. 2. Алкаптонурия. Б. Фенилаланин→тирозин. 3. Миксидема (гипотиреоз). В. Тирозин→тироксин. 4. Фенилкетонурия. Г. Гомогентизиновая кислота→ фумарилацетоацетат. Д. Тирозин→меланины. 17. Оцените правильность утверждения. Генетический дефект фенилаланингидроксилазы проявляется как наследственная болезнь – фенилкетонурия, потому что в отсутствие фермента в крови уменьшается содержание фенилаланина. 18. При гриппе у детей может возникнуть тяжелая гипераммониемия, сопровождающаяся рвотой, потерей сознания, судорогами. Обнаружено, что вирус гриппа может вызвать нарушение синтеза карбамоилфосфатсинтетазы I. Концентрация каких веществ в крови при этом увеличится? 19. Укажите роль триптофана в названных биохимических процессах: синтез холина, синтез никотинамида, синтез серотонина, синтез мелатонина. 20. На схему обмена веществ нанесите основные процессы обмена белков. Покажите стрелками взаимосвязь с обменами углеводов и липидов, выделите регуляторные реакции и ключевые ферменты. 21. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторной работы «Определение концентрации мочевины в сыворотке крови».
Литература для самоподготовки. Лекционный материал; (1) - С. 351-356; (2) - С. 451-468; (3) - С. 253-255, 243-252; (4) - 1т. С. 299-305, 309-316, 343-355.
Вопросы и задачи к контрольно-итоговому занятию № 4 1. См. вопросы к темам №№ 4.1 - 4.10. 2. Проследите по схеме метаболизма пути использования углеродного скелета глюкозы для биосинтеза жирных кислот с учетом компартментализации протекающих процессов. 3. При интенсивном окислении жирных кислот изменяется скорость глюконеогенеза. Какова направленность этого изменения? Каков его механизм? Покажите по схеме зависимость между окислением жирных кислот и глюконеогенезом. 4. Регулярное поступление в организм человека значительных количеств этанола проводит к включению его в общий энергетический обмен. Это обуславливает резкое нарушение метаболизма веществ в печени. Какие пути и этапы метаболизма нарушаются? Каков биохимический механизм этих нарушений? Какие клинические симптомы характерны для таких нарушений метаболизма? 5. Охарактеризуйте взаимосвязь в обмене глюкозы и жирных кислот в печени и мышцах: а) в покое; б) при тяжелой мышечной работе; в) в условиях голодания. 6. По схеме метаболизма проследите пути использования углеродного скелета глюкозы для биосинтеза: а) креатина; б) глутатиона; в) ацетилхолина. 7. Проследите по схеме превращение глюкозы, глицерина и молочной кислоты в следующие аминокислоты: а) аланин; б) аспарагиновую кислоту. Учтите компартментализацию процессов. 8. В условиях длительной физической нагрузки одним из основных субстратов глюконеогенеза в почках становится глутамин. Каково физиологическое значение этого явления? 9. По схеме метаболизма укажите, в каких процессах принимает участие НАДФН+Н+, поставляемый ПФП. 10. Усвоить, что в организме человека углеводы легко превращаются в жирные кислот, триглицериды, фосфолипиды, холестерол, холестериды. Обратное превращение в сколько-нибудь значительном объеме не происходит.
Литература для самоподготовки. См. литературу к темам №№ 4.1 - 4.10.
РАЗДЕЛ № 5 Вопросы и задачи к контрольно-итоговому занятию № 5 1. См. вопросы к темам №№ 5.1 – 5.4. 2. Какой гормон стимулирует распад гликогена печени до глюкозы, а гликогена мышц до молочной кислоты? 3. Для проявления полного биологического эффекта, для каких гормонов нужно больше времени и почему? 7. Иерархия регуляторных систем. Место гормонов в системе регуляции метаболизма и функций органов. Классификация гормонов по химическому строению и механизму действия. Основные механизмы регуляции метаболизма. 8. Источники и пути расходования глюкозы крови. Регуляция содержания глюкозы в крови инсулином, глюкагоном, адреналином и глюкокортикоидами. 9. Инсулин: строение, синтез, биологическое действие. Характеристика нарушений обмена веществ при сахарном диабете. Биохимические механизмы развития осложнений сахарного диабета. 10. Простагландины и их роль в регуляции метаболизма и физиологических функций. Использование гормонов в клинической практике. 11. Концентрация пировиноградной кислоты в плазме крови ребенка 2 мг/дл (норам – 0,6-1,0 мг/дл) Назовите витамины, дефицит или нарушение функции которых могут привести к такому явлению. Назовите другие вещества, концентрация которых может быть повышена в данном случае. Нарисуйте схему, иллюстрирующую Ваш ответ. 12. К врачу обратился пациент с жалобами на воспалительные процессы кожи (дерматит), сопровождающиеся усиленной деятельностью сальных желез, выпадением волос – типичными признаками недостаточности витамина Н. Объясните, какие реакции обмена нарушаются при этом.
Литература для самоподготовки. См. литературу к темам №№ 5.1 – 5.4.
РАЗДЕЛ № 6 Биохимия органов и тканей Цель изучения раздела. Сформировать знания об основных функциях печени, почек, мышц, нервной и соединительной тканей, их значении в обмене веществ и жизнедеятельности организма. Изучить основные функции крови, особенности обмена клеток крови, ее специализированные функции, составные компоненты крови. Уметь использовать полученные знания для характеристики биохимических показателей крови в практике клинико-биохимических исследований. Основные вопросы раздела: 1. Биохимия печени. Роль печени в обмене углеводов, липидов, аминокислот. 2. Обезвреживающая функция печени. 3. Основы химического канцерогенеза. 4. Биохимия крови. Белки крови и их диагностическое значение. Обмен железа, синтез гема. Особенности обмена эритроцитов. 5. Свертывающая и противосвертывающая системы крови. 6. Биохимия почек. Компоненты нормальной и патологической мочи. 7. Биохимия межклеточного матрикса и мышечной тканей
Тема 6.2. биохимия крови (семинар)
Цель занятия: Сформировать знания о химическом составе, основных функциях крови; уяснить особенности обмена железа и синтеза гема, обмена эритроцитов для понимания механизмов, лежащих в основе возникновения заболеваний системы крови. Усвоить функции белков сыворотки крови и их диагностическое значение. Уметь использовать полученные знания для характеристики биохимических показателей крови в практике клинико-биохимических исследований. Исходный уровень: Структура гема, строение и классификация ферментов (курс биохимии). Повторить: Гликолиз. Пентозо-фосфатный путь. Биологическое окисление. Образование токсичных форм кислорода. Содержание теоретического материала. 1. Общая характеристика и функции крови. Метаболизм эритроцитов: роль гликолиза и пентозофосфатного пути. Образование и обезвреживание активных форм кислорода в эритроцитах. Белки эритроцитов. Гемоглобин и его производные. Метгемоглобинемия. 2. Белки и ферменты плазмы крови, альбумины, глобулины, их функции и их диагностическое значение. Гипо- и гиперпротеинемии. Квашиоркор. (*)3. Возрастная динамика белковых фракций. Эмбриоспецифические белки и их диагностическое значение. 4. Остаточный азот: его основные компоненты. (*)Динамика уровня остаточного азота в постнатальный период. 5. Синтез гема и гемоглобина. Регуляция этих процессов. Типы гемоглобина. Гемоглобинопатии. 6. Обмен железа и меди: транспорт, депонирование, суточная потребность. Нарушения обмена железа: железодефицитная анемия, гемохроматоз. 7. Химический состав крови. Нормальные биохимические показатели крови.
Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что: 1) Свои основные функции плазма выполняет за счет содержащихся в ней белков. Характер и степень изменения белковых фракций крови при различных патологических состояниях представляет большой интерес для диагностических целей. 2) При одновременном наличии в крови билирубина и какого-либо лекарства между этими веществами происходит конкуренция за центры связывания в альбумине. Если присутствие лекарства препятствует связыванию билирубина с альбумином, то билирубин может накапливаться в крови. 3) Наиболее частое отклонение белкового состава крови – гипоальбуминемия, возникающая по следующим причинам: переход альбумина и Nа в межклеточную жидкость тканей из-за увеличения проницаемости сосудов; нарушение усвоение белка в желудочно-кишечном тракте; повышение использования белка в энергетических целях; потеря белков с мочой из-за нарушения клубочковой фильтрации в почках. 4) Ключевая реакция синтеза порфиринов - образование δ-аминолевуленовой кислоты - катализируется аллостерическим пиридоксалевым ферментом митохондрий эритробластов - δ-аминолевуленат-синтазой. 5) Гем подавляет синтез δ-аминолевуленат-синтазы. 6) Нарушения биосинтеза порфинов известны под названием порфирий. Острая перемежающаяся порфирия характеризуется выделением дельта-аминолевулината и порфобилиногена, наследственная копропорфиринурия характеризуется выделением дельта-аминолевулината, порфобилиногена и копропорфириногена, смешанная порфирия (помимо указанных метаболитов выделяется протопорфирин). 7) В эритроцитах содержится полная гликолитичекая ферментная система. Она является источником 2,3-дифосфоглицерата, который является одним из регуляторов переноса кислорода. 8) Реакции пентозофосфатного пути, связанные с образованием НАДФН+Н+, поддерживают высокую концентрацию восстановленного глутатиона, необходимого для обезвреживания активных форм кислорода. 9) Регулируемое всасывание железа является основным механизмом, способствующим наличию стабильных запасов железа в организме.
Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы 1. Перечислите функции крови как транспортной и защитной системы. Каков общий объем крови у человека? В чем ценность анализа крови для клиники? 2. Перечислите функции белков плазмы крови. Каково нормальное содержание белков в сыворотке крови (*) у детей? 3. На какие фракции можно разделить белки сыворотки крови методом электрофореза? Возрастная динамика белковых фракций. 4. Охарактеризуйте альбумины крови по следующим признакам: клетки-продуценты, основные функции, молекулярная масса, концентрация в крови, причины снижения концентрации, последствия снижения концентрации. 5. (*)Почему новорожденному, особенно недоношенному, не рекомендуется давать в качестве лекарственных средств сульфаниламиды? 6. Какие белки называют парапротеинами? Назовите виды патологии, при которых в крови появляется С-реактивнй белок, криоглобулин, альфа-фетопротеин, интерферон? 7. Каково значение определения концентрации альфа-фетопротеина для диагностики заболеваний печени и прогнозирования акушерской патологии? 8. (*)Назовите типы иммуноглобулинов, содержащиеся в крови плода и новорожденного: 1. IgD; 2. IgE; 3. IgM; 4. IgG; 5. IgA. 9. Укажите соответствие: «Белки сыворотки крови, играющие основную роль в транспорте…» 1. Железа. А. Адьбумины. 2. Меди. Б. Трансферин. 3. Неэстерифицированных В. Церулоплазмин. жирных кислот. Г. Фетопротеин. Д. Гемопексин. 10. Известно врожденное заболевание эритропоэтическая порфирия, для которого характерно появление в моче уропорфириногена I, в результате чего моча приобретает интенсивно красный цвет. Кожа таких больных обнаруживает повышенную чувствительность к солнечным лучам. Наследственный дефект какого фермента является причиной данного заболевания? 11. Где в организме и из чего синтезируется гем? 12. Что такое порфирии? Какие существуют их типы (2)? Чем они характеризуются? 13. Охарактеризуйте обмен веществ в эритроцитах. Какова роль эритроцитов в обезвреживании токсичных форм кислорода? 14. Какие ферменты участвуют в реакциях инактивации активных форм кислорода? А. Глутатионпероксидаза. Б. Глутатионредуктаза. В. Каталаза. Г. Супероксиддисмутаза. 15. Что понимают под остаточным азотом крови? Каково его содержание в крови в норме у взрослых и новорожденных? Перечислите компоненты остаточного азота. 16. Продукционная (внепочечная) азотемия характерна для: 1. Злокачественных новообразований; 2. Диабета; 3. Тберкулеза; 4. Цирроза печени; 5. Хронического пиелонефрита; 6. Острого гломерулонефрита. 17. Назовите ферменты, повышение активности которых характерно для: а) ишемии миокарда; б) гепатитов; в) панкреатитов. 18. Перечислите нормы анализа на биохимическое исследование крови и укажите основные биохимические симптомы, развивающиеся при изменении нормальных показателей.
Литература для самоподготовки. Лекционный материал; (1) - С. 488-504; (2) - С. 503-506, 567-585; (3) - С. 310-323; (4) - 1т. С. 356-365, 2т. С. 319-325.
Вопросы и задачи к контрольно-итоговому занятию № 6 1. См. вопросы к темам №№ 2. Почему уже через 3 часа после удаления печени у животных развивается гипогликемия и наступает смерть, если ежечасно не вводить глюкозу в количестве 0,25-0,5 г/кг? 3. Результаты обследования больного: анализ крови: общий билирубин 30 мкмоль/л, прямой билирубин 20 мкмоль/л. Анализ мочи: билирубин (+), уробилиноген (-). Анализ кала: стеркобилиноген резко снижен. Ваше заключение. 4. Результаты обследования больного: анализ крови: общий билирубин 50 мкмоль/л, прямой билирубин 3,1 мкмоль/л. Анализ мочи : стеркобилиноген (+), билирубин (-). Анализ кала: стеркобилиноген выше нормы. Ваше заключение. 5. Индикаторные ферменты крови и их диагностическое значение. Назовите основные причины изменения активности ферментов при патологических состояниях? 6. Что понимают под гемостазом? Три основных структурно-функциональных компонента гемостаза. К каким патологическим состояниям могут привести нарушения в системе гемостаза? 7. Свертывающая система крови. Гемокоагуляция (определение, время свертывания крови, фазы и их продолжительность). Внутренний и внешний механизмы гемокоагуляции. Роль тромбоцитов в свертывании крови. 8. Антикоагулянтная система. Классификация естественных антикоагулянтов, механизм их действия. Искусственные антикоагулянты (примеры). Механизм действия дикумарола и гепарина. 9. Какова функция гиалуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса? Напишите структуру дисахаридной единицы гиалуроновой кислоты. 10. Системная склеродермия – заболевание, при котором увеличивается синтез коллагена, развивается фиброз кожи и внутренних органов. По какому компоненту мочи можно судить об интенсивности обмена коллагена и как он изменяется при этом заболевании? 11. Охарактеризовать энергетику мышечного сокращения.
Литература для самоподготовки. См. литературу к темам №№ 6.1 – 6.5. ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНСТВО ПО ОБРАЗОВАНИю Белгородский государственный университет Медицинский факультет
Самостоятельная работа студентов по биологической химии
методические рекомендации для самостоятельной подготовки к семинарам и лабораторным занятиям по биологической химии для студентов медицинских ВУЗов и медицинских факультетов университетов по специальностям: 060101 – Лечебное дело, 060103 – Педиатрия и 060108 – Фармация
БЕЛГОРОД 2006г
УДК 577.1(075) ББК 28.072я73 М 54
Методические указания составлены сотрудниками кафедры биохимии и фармакологии медицинского факультета БелГУ: доктором биологических наук, профессором А.А.Шапошниковым, кандидатом биологических наук, доцентом Е.А.Шенцевой.
Методические рекомендации утверждены и рекомендованы к тиражированию по решению редакционно-издательского совета Белгородского государственного университета от 28 апреля 2006г.
Рецензенты:
Методические рекомендации предназначены для студентов-медиков и являются руководством в самостоятельной подготовке к семинарам и лабораторным занятиям по биохимии – науке, изучающей на молекулярном уровне процессы, лежащие в основе функционирования здорового организма, а также механизмы возникновения различных заболеваний, их профилактики и лечения. Биологическая химия – относится к базовым медико-биологическим наукам, необходимой для изучения последующих дисциплин, позволяющих подготовить будущего врача. Руководство включает основные разделы курса биологической химии по единому плану, в которых сформулированы учебно-целевые вопросы, определяющие объем, содержание и оптимальную последовательность их усвоения внутри каждого раздела. Разделы содержат вопросы для самоподготовки к лабораторным занятиям, информационный материал к освоению темы, задания для самостоятельной работы и перечень литературы, которую следует использовать для усвоения тем раздела.
ОГЛАВЛЕНИЕ Введение.. 5 РАЗДЕЛ №1. ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. ФЕРМЕНТЫ Тема 1.1. Введение в биологическую химию. Техника безопасности. 7 Тема 1.2. Строение и функции белков. Аминокислотный состав белков. 8 Тема 1.3. Физико-химические свойства белков. 10 Тема 1.4. Сложные белки. 12 Тема 1.5. Ферменты. Строение и свойства. 13 Тема 1.6. Ферменты. Кинетика ферментативных реакций. 15 Тема 1.7. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология. 17 Тема 1.8. Биохимия белков и ферментов (контрольно – итоговое занятие №1) 19 РАЗДЕЛ №2. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ Тема 2.1. Строение и свойства нуклеиновых кислот и нуклеотидов. 20 Тема 2.2. Матричные биосинтезы.. 22 Тема 2.3. Строение нуклеиновых кислот. Матричные биосинтезы (контрольно – итоговое занятие №2) 24 РАЗДЕЛ №3. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА Тема 3.1. Биологические мембраны.. 25 Тема 3.2. Введение в обмен веществ. Общие пути катаболизма. 26 Тема 3.3. Энергетический обмен. Окислительное фосфорилирование. 28 Тема 3.4. Энергетический обмен. Общие пути катаболизма (контрольно-итоговое занятие №3) 31 РАЗДЕЛ №4. ОБМЕН ВЕЩЕСТВ Тема 4.1. Обмен и функции углеводов. Обмен гликогена. 33 Тема 4.2. Специфические пути распада глюкозы.. 35 Тема 4.3. Глюконеогенез. Обмен лактата в печени и мышцах. 37 Тема 4.4. Пентозофосфатный путь. Обмен фруктозы, галактозы, этанола. 39 Тема 4.5. Обмен и функции липидов. Переваривание. 41 Тема 4.6. Метаболизм жирных кислот и кетоновых тел. 43 Тема 4.7. Метаболизм жиров. Обмен холестерола. 46 Тема 4.8. Обмен аминокислот. 49 Тема 4.9. Образование и обезвреживание аммиака. Обмен отдельных аминокислот. 51 Тема 4.10. Обмен нуклеотидо. 53 Тема 4.11. Обмен веществ и энергии (контрольно-итоговое занятие №4) 55 РАЗДЕЛ №5. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ. ВИТАМИНЫ Тема 5.1. Гормоны: синтез, секреция, механизм действия. 57 Тема 5.2. Гормоны, регулирующие обмен углеводов, липидов и аминокислот. Водно-солевой и менеральный обмены.. 59 Тема 5.3. Тиреоидные гормоны и гормоны, регулирующие репродуктивную функцию.. 61 Тема 5.4. Биохимия витаминов. 63 Тема 5.5. Гормональная регуляция обмена веществ. витамины (контрольно-итоговое занятие № 5) 65 РАЗДЕЛ №6. БИОХИМИЯ ОРГАНОВ И ТКАНЕЙ Тема 6.1. Биохимия печени. Канцерогенез. 66 Тема 6.2. Биохимия крови. 68 Тема 6.3. Биохимия крови. Гемостаз. 71 Тема 6.4. Биохимия почек и мочи. 72 Тема 6.5. Биохимия межклеточного матрикса и мышечной ткани. 74 Тема 6.6. Биохимия органов и тканей (контрольно-итоговое занятие № 6) 76 Словарь биохимических терминов ………………………………………………………78
Согласно учебному плану в течение двух семестров студенты прослушают лекционный курс по биологической химии, которая изучает химическую природу веществ, входящих в состав живых организмов, их превращение, а также связь этих превращений с деятельностью органов и тканей. При изучении биохимии важное место занимают лабораторные и практические занятия, являющиеся эффективной формой закрепления знаний, полученных во время лекций и самостоятельной подготовки студентов во внеаудиторное время. Задания к лабораторным и практическим занятиям включает разделы:
основную литературу: 1). Николаев А.Я. Биологическая химия. Москва, 2004, 365 С. 2). Березов Т.Т., Коровкин Ф. Биологическая химия, 2004, 704 С. дополнительную литературу: 3). Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. Под ред. член-корр. РАН, проф. Е.С. Северина, проф. А.Я. Николаева, 2001, 447 С. 4). Р Марри, Д. Греннер, П. Мейс, В. Родуэлл. Биохимия человека. Москва, «Мир», 1993, 2т, 795 С. Важным слагающим самоподготовки является составление и работа с конспектом лекций. В дальнейшем ссылки на литературу для самоподготовки теоретического материала к каждому лабораторному занятию будут приводиться сокращенно.
8. В своей работе врач должен уметь оценивать результаты клинико-биохимических исследований, поэтому студентам будут предложены данные биохимического анализа крови, мочи, которые необходимо оценить, указав, норма это или патология, а также возможные причины возникновения последней. Выполнив указанное в плане количество лабораторных и практических работ по отдельным темам, студенты допускаются к сдаче контрольно-итогового занятия по окончания изучения раздела. Вопросы и задачи к контрольно-итоговым занятиям приводятся в данном пособии в соответствующих разделах. В конце III семестра проводится зачет. Завершается курс биологической химии сдачей в IV семестре экзамена, объем и содержание которого отражены в сводных вопросах к экзамену. Мы надеемся, что предлагаемые методические указания помогут студентам при самостоятельной подготовке к занятиям, в выполнении лабораторных работ на занятиях и будут способствовать улучшению учебного процесса.
РАЗДЕЛ №1 Введение в биохимию. Структура и функции белков. Ферменты Цель изучения раздела. Усвоить роль биохимии в решении проблем сохранения здоровья человека, выяснение причин возникновения заболеваний, их профилактики и лечения. Основные достижения биохимии. Уметь применять знания о нативной структуре белков, свойствах и механизмах действия ферментов для изучения метаболизма, понимания на молекулярном уровне патогенеза болезней. Основные вопросы раздела: 1. Биохимия и медицина. 2. Строение белков и уровни их структурной организации. 3. Физико-химические свойства белков и методы их выделения. 4. Сложные белки. 5. Ферменты. Общие свойства. Кинетика ферментативных реакций и механизм действия. 6. Регуляция активности ферментов. Энзимология и медицина.
|
Последнее изменение этой страницы: 2019-04-19; Просмотров: 660; Нарушение авторского права страницы