Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология
Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии


Б. Классификация белков по форме молекул



Это одна из самых старых классификаций, которая делит белки на 2 группы: глобулярные ифибриллярные. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10 имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам.

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин - белок свёртывающей системы крови.

Классификация белков в зависимости от выполняемых функций:

· ферменты – группа специфических белков, увеличивающих скорость протекания химических реакций .

· транспортные – группа белков, выполняющих функцию переноса различных атомов, молекул, ионов как внутри клетки, так и между клетками в многоклеточных организмах.

· структурные – группа белков, отвечающих за поддержание формы и стабильности клеток и тканей.

· регуляторные (гормональные) – группа белков, осуществляющих функции (гормонов).

· защитные – группа белков, предохраняющих организм от вторжения других организмов и повреждений.

· запасающие – группа белков, являющихся ценными пищевыми веществами. У животных – мышечные белки служат резервными питательными веществами, которые мобилизируются при крайней необходимости.

· сократительные (дигательные) – группа белков, ответственных за мышечное сокращение и другие формы биологической подвижности.

 

Простые белки

белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют "простые белки". основные белки хроматина - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд  Сложные белки

белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют "сложные белки". Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.

Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. напр белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины. В состав гемопротеинов, кроме уже рассмотренных выше белков гемоглобинов и миоглобина, входят ферменты - цитохромы, каталаза и пероксидаза. Гем, присоединённый к разным белковым структурам, выполняет в них характерные для каждого из белков функции

Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами.

В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов.

Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами - металлопротеинами.

Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и небелковой части (простетическая группа), называют "холопротеин

 

16. Необходимое условие для функционирования белков - присоединение к нему другого вещества, которое называют "лиганд".

Активный центр белков - определённый участок белковой молекулы, как правило, находящийся в её углублении ("кармане"), сформированный радикалами аминокислот, собранных на определённом пространственном участке при формировании третичной структуры и способный комплементарно связываться с лигандом.

Высокая специфичность связывания белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра белка структуре лиганда

Под комплементарностью понимают пространственное и химическое соответствие взаимодействующих молекул. между функциональными группами лиганда и радикалами аминокислот, образующих активный центр, должны возникать связи, удерживающие лиганд в активном центре.

1. Характеристика активного центра

Активный центр белка - относительно изолированный от окружающей белок среды участок, сформированный аминокислотными остатками.

даже незначительные нарушения общей конформации белка в результате точечных изменений его первичной структуры или условий окружающей среды могут привести к изменению химических и функциональных свойств радикалов, формирующих активный центр, нарушать связывание белка с лигандом и его функцию.



Часто активный центр формируется таким образом, что доступ воды к функциональным группам его радикалов ограничен, т.е. создаются условия для связывания лиганда с радикалами аминокислот.

Основное свойство белков, лежащее в основе их функций, - избирательность присоединения к определённым участкам белковой молекулы специфических лигандов.

2. Многообразие лигандов

к определённым участкам активного центра могут присоединяться небелковые молекулы. прочно связанную с активным центром белка и необходимую для его функционирования, называют "простатическая группа". Миоглобин, гемоглобин и цитохромы имеют в активном центре простетическую группу - гем, содержащий железо

3. Сродство активного центра лиганду. Скорость взаимодействия белка с лигандом определяется концентрациями белка и лиганда в растворе, а также степенью комплементарности белка и лиганда.

Константа диссоциации - характеристика сродства активного центра лиганду.

где Р - белок, L - лиганд, PL - комплекс белка с лигандом, К1 - константа скорости связывания белка с лигандом, К-1 - константа скорости распада комплекса PL.

Когда скорости образования и распада комплекса равны, говорят о том, что система находится в состоянии равновесия:

[P] [L] K1 = [PL] K-1.

Отсюда:  KДИСС=K-1/K1=[P]*[L] / [PL].

Соотношение констант распада [PL] комплекса и его образования называется константой диссоциации (Кдисс) комплекса [PL]. Чем меньше Кдисс , тем больше молекул лиганда связано с белком, тем больше комплементарность между Р и L и тем больше сродство лиганда к белку. То есть между Кдисс и сродством лиганда к белку имеется обратно пропорциональная связь.

 

17/

В основе функционирования любого белка лежит его способность к избирательному взаимодействию с каким-либо другим веществом — лигандом. Лигандом может быть как низкомолекулярное вещество, так и макромолекула, в том числе другой белок. Лиганд присоединяется к определенному участку на поверхности белковой молекулы — центру связывания (активный центр).

Активный центр белков – определённый участок белковой молекулы, как правило, находящийся в её углублении, сформированный радикалами аминокислот, собранных на определённом пространственном участке при формировании третичной структуры и способный комплементарно связываться с лигандом. В линейной последовательности полипептидной цепи радикалы, формирующие активный центр, могут находиться на значительном расстоянии друг от друга.
Высокая специфичность связывания белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра белка и структуры лиганда.
Под комплементарностью понимают пространственное и химическое соответствие взаимодействующих молекул. Лиганд должен обладать способностью входить и пространственно совпадать с конформацией активного центра. Это совпадение может быть неполным, но благодаря конформационной лабильности белка, активный центр способен к небольшим изменениям и «подгоняется» под лиганд. Кроме того, между функциональными группами лиганда и радикалами аминокислот, образующих активный центр, должны возникать связи, удерживающие лиганд в активном центре. Связи между лигандом и активным центром белка могут быть как нековалентными (ионными, водородными, гидрофобными), так и ковалентными.

Тот факт, что ферменты обладают высокой специфичностью, позволил в 1890 г. выдвинуть гипотезу, согласно которой активный центр фермента комплементарен субстрату, т.е. соответствует ему как "ключ замку". После взаимодействия субстрата ("ключ") с активным центром ("замок") происходят химические превращения субстрата в продукт. Активный центр при этом рассматривался как стабильная, жёстко детерминированная структура.

В 1959 г. был предложен другой вариант гипотезы "ключ-замок", объясняющий события в активном центре фермента. По этой гипотезе активный центр является гибкой структуройпо отношению к субстрату. Субстрат, взаимодействуя с активным центром фермента, вызывает изменение его конформации, приводя к формированию фермент-субстратного комплекса, благоприятного для химических модификаций субстрата. При этом молекула субстрата также изменяет свою конформацию, что обеспечивает более высокую эффективность ферментативной реакции. Эта "гипотеза индуцированного соответствия" впоследствии получила экспериментальное подтверждение.

 

 

18

 

 

19.Четвертичная структура белков

Количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют "четвертичная структура белков". Отдельные полипептидные цепи в таком белке носят название протомеров, или субъединиц. Белок, содержащий в своём составе несколько протомеров, называют олигомерным.

1. Количество протомеров в структуре
олигомерных белков
. В состав олигомерных белков может входить от двух до нескольких десятков протомеров.По сравнению с индивидуальными мономерными белками олигомеры выполняют более сложные функции.

2. Сборка протомеров в олигомерный белок.
Комплементарность протомеров
. взаимодействие протомеров осуществляется во многих точках контактирующих поверхностей, с образованием десятков слабых связей. Благодаря этому контактные поверхности соединяются с высокой специфичностью, и ошибки формирования четвертичной структуры белков практически исключены. Комплементарность - универсальный принцип, свойственный живой природе и лежащий в основе узнавания и соединения не только протомеров, но и других (не обязательно белковых) молекул.

2.Кооперативность— это такие изменения состояния системы, взаимодействие элементов которой усиливается с течением процесса изменения так, что существенно ускоряет его ход в целом (положительная кооперативность). Таким образом, сила взаимодействия атомов или молекул возрастает по мере нарастания изменений в системе, делая их коллективно согласованными

Миоглобин относят к классу гемсодержащих белков, т.е. он содержит простетическую группу - гем, довольно прочно связанную с белковой частью. Миоглобин относят к глобулярным белкам; он имеет только одну полипептидную цепь.







Последнее изменение этой страницы: 2019-04-01; Просмотров: 27; Нарушение авторского права страницы


lektsia.com 2007 - 2022 год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! (0.017 с.) Главная | Обратная связь