Окислительное дезаминирование (in vivo)

NH₂ – СН₂ – СООН О = СН₂ – СООН

Декарбоксилирование, образование биогенных аминов

Название биогенных аминов: из серина – коламин, из лизиа – кадаверин, из триптофана - триптамин

Поликонденсация АК, образование полипептида

Номенклатура полипептидных цепей: название начинается с N-конца цепочки, остатки АК без гидроксильных групп называются как радикалы, с заменой окончания –ИН на –ИЛ, последняя АК называется полностью с окончанием –ИН.

Ала – Цис-Фен: Аланилцистеилфенилаланин

Строение пептидной связи: наличие р-п сопряжения, sp²-гибридизации атомов углерода, азота и кислорода в ней определяет ее плоскостное строение и отсутствие вращений вдоль оси связи и транс- конформацию.

II. Белки и пептиды

Строение белков и полипептидов.

Пептиды, содержащие до 10 остатков АК, называют олигопептиды. От 10-50 – полипептиды, более 50 – белки.

1. Характеристика первичной структуры белковой или полипептидной молекулы.

Первичная структура это последовательность АК, связанных пептидной связью.

Вторичная структура белков

За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру называемую «конформация белков». Вторичная структура определяется пространственным строением молекулы и представляет собой наиболее выгодную конформацию в виде правозакрученной a- спирали или складчатую b-структуру. Стабилизация вторичной структуры идет за счет водородных связей между пептидными группами.

Третичная структура белков.

Третичная структура возникает за счет взаимодействия пептидных связей и боковых радикалов в водном растворе. Молекула белка укладывается в пространстве в виде «глобулы» или «клубка» за счет гидрофобного взаимодействия неполярных или гидрофобных радикалов внутри глобулы, ионных связей между заряженными радикалами, дисульфидных ковалентных мостиков, образованных при окислении цистеина В ЦИСТИН, водородных связей между полярными радикалами и водой.

Свойства белков

1. Гидролиз в кислой и щелочной среде до АК.

2. Качественные реакции

А. на пептидную связь

– биуретовая реакция (фиолетовый хелатный комплекс с Си(ОН)₂)

ОБРАЗОВАНИЕ БИУРЕТА

Б. на ароматические структуры

ксантопротеиновая реакция – взаимодействие с азотной кислотой с образованием нитробензольных производных желтого цвета.

Изоэлектрическое состояние

Белки содержат группы как кислотного, так и основного характера, поэтому они относятся к полиамфолитам. Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионобразующих групп – аминогрупп (NH ₂ ) и анионобразующих групп – карбоксильных групп (COOH).

Знак заряда макромолекулы зависит от:

Ø Количества и природы свободных функциональных групп, например от соотношения карбоксильных и аминогрупп в молекуле белка.

Если в макромолекуле преобладают карбоксильные группы, то при рН = 7 заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если преобладают аминогруппы, то заряд белка положительный (характерны основные свойства)

В условиях жизнедеятельности организма белки обычно проявляют анионактивные свойства, вследствие чего поверхность эритроцитов и клеток имеет отрицательный заряд.

Ø рН среды

В кислой среде макромолекула приобретает положительный заряд, в щелочной - отрицательный.

Состояние, при котором число разноименных зарядов в белковой молекуле одинаково, т.е. суммарный заряд полиамфолита равен нулю, называется изоэлектрическим. Значение рН раствора, соответствующее изоэлектрическому состоянию, называется изоэлектрической точкой (pI или И.Т.). В среде с бó льшей кислотностью, чем в изоэлектрической точке (pH < pI) ионизация карбоксильных групп подавлена и белок приобретает положительный заряд. В среде с меньшей кислотностью, чем в изоэлектрической точке (pH > pI) карбоксильные группы депротонированы и белок заряжается отрицательно.

Таким образом, при рН раствора < рI, белок имеет положительный зарад; при рН раствора > рI, белок имеет отрицательный заряд. Например, определить заряд следующих белков в растворе с рН =8, 5: пепсина желудочного крови, гистона клеточных ядер и лизоцима.

рI (пепсина) = 2, 0, т.к. pI меньше рН раствора, следовательно, белок имеет отрицательный заряд,

рI (гистона) = 8, 5, т.к. pI равен рН раствора, то белок нейтрален,

рI (лизоцима) = 10, 7, т.к. рI больше рН раствора, то белок имеет положительный заряд.

Свойства растворов белков

⇐ Предыдущая 12