Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология
Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии


Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов



I. a-Аминокислоты

a-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода - хиральный центр. В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную - L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (a-углерод).

 

Все a-АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у a-углеродного атома. Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.

 

NH2 – СН – СООН

 

R

 

Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов

Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение. В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д.

По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические. В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят.

Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.

 

Таблица. Строение аминокислот – мономеров белка

 

1.АК с алифатическими углеводородными радикалами (гидрофобные)  
Глицин
Аланин
Валин
Лейцин
Изолейцин
2. АК с ароматическими углеводородными радикалами (гидрофобные)
Фенилаланин
3. АК с гидроксильными группами (гидрофильные)
Серин
Треонин
Тирозин
4. АК с серосодержашими радикалами (гидрофильные)
Цистеин
Метионин
5. АК с карбоксильной группой в радикале (гидрофильные отрицательно заряженные)
Аспарагиновая кислота
Глутаминовая кислота
6. АК, содержащие амидные группы (гидрофильные)
Аспарагин
Глутамин
7. АК, содержащие аминогруппу в радикале (гидрофильные, положительно заряженные)
Лизин
8. АК, содержащие гуанидиновую группу (гидрофильные, положительно заряженные
Аргинин
9. АК с гетероциклическими радикалами
Триптофан (гидрофобный)
Гистидин (гидрофильный, + заряженный)
Пролин (гидрофобный)

Химические свойства

АК в растворе. Кислотно-основные свойства АК

Все АК хорошо растворимы в воде из-за наличия «стандартного блока». Наличие основного (аминогруппа) и кислотного (карбоксил) центра обуславливают амфотерность АК и автодиссоциацию. В растворе АК существуют в виде биполярного иона или цвиттер-иона:

 

NH2 – СН2 – СООН Û +NH3 – СН2 – СОО-

Орнитин

Если в радикале имеется кислотный центр это «кислые» АК. К ним относятся дикарбоновые моноаминокислоты аспарагиновая и глутаминовая, в растворе данных кислот рН < 7.

 

NH2 – СН – СООН + Н2О Û +NH3 – СН – СОО- Н3О+

СН2 – СООН СН2 – СОО-

у кислых АК будет при рН< 7, а у основных АК при рН> 7.

 

Образование амидной (пептидной связи)

Карбоксильная группа является электрофильным субстратом в реакции SN и взаимодействует с нуклеофильной аминогруппой, образуя амидную или пептидную связь.

5. Качественная реакция на a--аминокислоты – образование окрашенного сине-фиолетового соединения с нингидрином

Трансаминирование

 

 

 

АЛАНИН ЩУК

 

ПВК АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА

 

Под действием кофермента НАД+ или НАДФ+ идет окислительное дезаминирование АК in vivo, в отличие от in vitro образуются оксогруппы кетокислот

II. Белки и пептиды

Вторичная структура белков

За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру называемую «конформация белков». Вторичная структура определяется пространственным строением молекулы и представляет собой наиболее выгодную конформацию в виде правозакрученной a- спирали или складчатую b-структуру. Стабилизация вторичной структуры идет за счет водородных связей между пептидными группами.

 

 

Третичная структура белков.

Третичная структура возникает за счет взаимодействия пептидных связей и боковых радикалов в водном растворе. Молекула белка укладывается в пространстве в виде «глобулы» или «клубка» за счет гидрофобного взаимодействия неполярных или гидрофобных радикалов внутри глобулы, ионных связей между заряженными радикалами, дисульфидных ковалентных мостиков, образованных при окислении цистеина В ЦИСТИН, водородных связей между полярными радикалами и водой.

 

.

 

 

Свойства белков

1. Гидролиз в кислой и щелочной среде до АК.

2. Качественные реакции

А. на пептидную связь

– биуретовая реакция (фиолетовый хелатный комплекс с Си(ОН)2)

 

 

ОБРАЗОВАНИЕ БИУРЕТА

 

Б. на ароматические структуры

ксантопротеиновая реакция – взаимодействие с азотной кислотой с образованием нитробензольных производных желтого цвета.

Изоэлектрическое состояние

Белки содержат группы как кислотного, так и основного характера, поэтому они относятся к полиамфолитам. Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионобразующих групп – аминогрупп (NH 2 ) и анионобразующих групп – карбоксильных групп (COOH).

Знак заряда макромолекулы зависит от:

Ø Количества и природы свободных функциональных групп, например от соотношения карбоксильных и аминогрупп в молекуле белка.

Если в макромолекуле преобладают карбоксильные группы, то при рН = 7 заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если преобладают аминогруппы, то заряд белка положительный (характерны основные свойства)

 

 

В условиях жизнедеятельности организма белки обычно проявляют анионактивные свойства, вследствие чего поверхность эритроцитов и клеток имеет отрицательный заряд.

Ø рН среды

В кислой среде макромолекула приобретает положительный заряд, в щелочной - отрицательный.

 

 

Состояние, при котором число разноименных зарядов в белковой молекуле одинаково, т.е. суммарный заряд полиамфолита равен нулю, называется изоэлектрическим. Значение рН раствора, соответствующее изоэлектрическому состоянию, называется изоэлектрической точкой (pI или И.Т.). В среде с бó льшей кислотностью, чем в изоэлектрической точке (pH < pI) ионизация карбоксильных групп подавлена и белок приобретает положительный заряд. В среде с меньшей кислотностью, чем в изоэлектрической точке (pH > pI) карбоксильные группы депротонированы и белок заряжается отрицательно.

 

Таким образом, при рН раствора < рI, белок имеет положительный зарад; при рН раствора > рI, белок имеет отрицательный заряд. Например, определить заряд следующих белков в растворе с рН =8, 5: пепсина желудочного крови, гистона клеточных ядер и лизоцима.

рI (пепсина) = 2, 0, т.к. pI меньше рН раствора, следовательно, белок имеет отрицательный заряд,

рI (гистона) = 8, 5, т.к. pI равен рН раствора, то белок нейтрален,

рI (лизоцима) = 10, 7, т.к. рI больше рН раствора, то белок имеет положительный заряд.

Свойства растворов белков

I. a-Аминокислоты

a-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода - хиральный центр. В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную - L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (a-углерод).

 

Все a-АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у a-углеродного атома. Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.

 

NH2 – СН – СООН

 

R

 

Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов

Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение. В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д.

По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические. В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят.

Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.

 

Таблица. Строение аминокислот – мономеров белка

 

1.АК с алифатическими углеводородными радикалами (гидрофобные)  
Глицин
Аланин
Валин
Лейцин
Изолейцин
2. АК с ароматическими углеводородными радикалами (гидрофобные)
Фенилаланин
3. АК с гидроксильными группами (гидрофильные)
Серин
Треонин
Тирозин
4. АК с серосодержашими радикалами (гидрофильные)
Цистеин
Метионин
5. АК с карбоксильной группой в радикале (гидрофильные отрицательно заряженные)
Аспарагиновая кислота
Глутаминовая кислота
6. АК, содержащие амидные группы (гидрофильные)
Аспарагин
Глутамин
7. АК, содержащие аминогруппу в радикале (гидрофильные, положительно заряженные)
Лизин
8. АК, содержащие гуанидиновую группу (гидрофильные, положительно заряженные
Аргинин
9. АК с гетероциклическими радикалами
Триптофан (гидрофобный)
Гистидин (гидрофильный, + заряженный)
Пролин (гидрофобный)

Химические свойства


Поделиться:



Популярное:

  1. CASE-средства. Общая характеристика и классификация
  2. I. 3. КЛАССИФИКАЦИЯ И ТЕРМИНОЛОГИЯ I. 3.1. Классификация
  3. II этап. Обоснование системы показателей для комплексной оценки, их классификация.
  4. Административное принуждение и его классификация.
  5. Акриловые материалы холодного отверждения. Классификация эластичных базисных материалов. Сравнительная оценка полимерных материалов для искусственных зубов с материалами другой химической природы.
  6. АКСИОМЫ СТАТИКИ. СВЯЗИ И ИХ РЕАКЦИИ. ТРЕНИЕ. КЛАССИФИКАЦИЯ СИЛ
  7. Аминокислотные медиаторы подразделяются на две группы: возбуждающие (глутамат, аспартат) и тормозные (гамма – аминомасляная кислота, глицин, бета – аланин и, таурин).
  8. Анатомо-физиологические особенности и классификация
  9. Анатомо-физиологические особенности кроветворения, классификация, основные синдромы.
  10. Анатомо-физиологические особенности, основные синдромы и классификация
  11. Анатомо-физиологические особенности, синдромы и классификация
  12. Банки второго уровня, их классификация и ф-ции.


Последнее изменение этой страницы: 2016-05-28; Просмотров: 1413; Нарушение авторского права страницы


lektsia.com 2007 - 2024 год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! (0.044 с.)
Главная | Случайная страница | Обратная связь