|
Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
|
|
Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикаловСтр 1 из 2Следующая ⇒
I. a-Аминокислоты a-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода - хиральный центр. В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную - L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (a-углерод).
Все a-АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у a-углеродного атома. Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.
R
Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение. В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д. По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические. В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят. Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.
Таблица. Строение аминокислот – мономеров белка
Химические свойства АК в растворе. Кислотно-основные свойства АК Все АК хорошо растворимы в воде из-за наличия «стандартного блока». Наличие основного (аминогруппа) и кислотного (карбоксил) центра обуславливают амфотерность АК и автодиссоциацию. В растворе АК существуют в виде биполярного иона или цвиттер-иона:
NH2 – СН2 – СООН Û +NH3 – СН2 – СОО- Орнитин Если в радикале имеется кислотный центр это «кислые» АК. К ним относятся дикарбоновые моноаминокислоты аспарагиновая и глутаминовая, в растворе данных кислот рН < 7.
NH2 – СН – СООН + Н2О Û +NH3 – СН – СОО- Н3О+ СН2 – СООН СН2 – СОО- у кислых АК будет при рН< 7, а у основных АК при рН> 7.
Образование амидной (пептидной связи) Карбоксильная группа является электрофильным субстратом в реакции SN и взаимодействует с нуклеофильной аминогруппой, образуя амидную или пептидную связь. 5. Качественная реакция на a--аминокислоты – образование окрашенного сине-фиолетового соединения с нингидрином Трансаминирование
АЛАНИН ЩУК
ПВК АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА
Под действием кофермента НАД+ или НАДФ+ идет окислительное дезаминирование АК in vivo, в отличие от in vitro образуются оксогруппы кетокислот II. Белки и пептиды Вторичная структура белков За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру называемую «конформация белков». Вторичная структура определяется пространственным строением молекулы и представляет собой наиболее выгодную конформацию в виде правозакрученной a- спирали или складчатую b-структуру. Стабилизация вторичной структуры идет за счет водородных связей между пептидными группами.
Третичная структура белков. Третичная структура возникает за счет взаимодействия пептидных связей и боковых радикалов в водном растворе. Молекула белка укладывается в пространстве в виде «глобулы» или «клубка» за счет гидрофобного взаимодействия неполярных или гидрофобных радикалов внутри глобулы, ионных связей между заряженными радикалами, дисульфидных ковалентных мостиков, образованных при окислении цистеина В ЦИСТИН, водородных связей между полярными радикалами и водой.
.
Свойства белков 1. Гидролиз в кислой и щелочной среде до АК.
2. Качественные реакции А. на пептидную связь – биуретовая реакция (фиолетовый хелатный комплекс с Си(ОН)2)
ОБРАЗОВАНИЕ БИУРЕТА
Б. на ароматические структуры ксантопротеиновая реакция – взаимодействие с азотной кислотой с образованием нитробензольных производных желтого цвета. Изоэлектрическое состояние
Знак заряда макромолекулы зависит от: Ø Количества и природы свободных функциональных групп, например от соотношения карбоксильных и аминогрупп в молекуле белка. Если в макромолекуле преобладают карбоксильные группы, то при рН = 7 заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если преобладают аминогруппы, то заряд белка положительный (характерны основные свойства)
В условиях жизнедеятельности организма белки обычно проявляют анионактивные свойства, вследствие чего поверхность эритроцитов и клеток имеет отрицательный заряд. Ø рН среды
Таким образом, при рН раствора < рI, белок имеет положительный зарад; при рН раствора > рI, белок имеет отрицательный заряд. Например, определить заряд следующих белков в растворе с рН =8, 5: пепсина желудочного крови, гистона клеточных ядер и лизоцима.
рI (гистона) = 8, 5, т.к. pI равен рН раствора, то белок нейтрален, рI (лизоцима) = 10, 7, т.к. рI больше рН раствора, то белок имеет положительный заряд. Свойства растворов белков I. a-Аминокислоты a-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода - хиральный центр. В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную - L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (a-углерод).
Все a-АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у a-углеродного атома. Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.
R
Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение. В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д. По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические. В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят. Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.
Таблица. Строение аминокислот – мономеров белка
Химические свойства Популярное:
|
Последнее изменение этой страницы: 2016-05-28; Просмотров: 1608; Нарушение авторского права страницы
NH2 – СН – СООН
Белки содержат группы как кислотного, так и основного характера, поэтому они относятся к полиамфолитам. Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионобразующих групп – аминогрупп (NH 2 ) и анионобразующих групп – карбоксильных групп (COOH).
В кислой среде макромолекула приобретает положительный заряд, в щелочной - отрицательный.
Состояние, при котором число разноименных зарядов в белковой молекуле одинаково, т.е. суммарный заряд полиамфолита равен нулю, называется изоэлектрическим. Значение рН раствора, соответствующее изоэлектрическому состоянию, называется изоэлектрической точкой (pI или И.Т.). В среде с бó льшей кислотностью, чем в изоэлектрической точке (pH < pI) ионизация карбоксильных групп подавлена и белок приобретает положительный заряд. В среде с меньшей кислотностью, чем в изоэлектрической точке (pH > pI) карбоксильные группы депротонированы и белок заряжается отрицательно.
рI (пепсина) = 2, 0, т.к. pI меньше рН раствора, следовательно, белок имеет отрицательный заряд,