Кафедра физиологии и биохимии человека и животных

ФГБОУ ВПО «НОВОСИБИРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ АГРАРНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»

БИОЛОГО-ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЙ ФАКУЛЬТЕТ

 

 

Биохимия

 

 

Конспект лекций

 

НОВОСИБИРСК 2013

УДК 577

ББК 28.072

Б 638

Кафедра физиологии и биохимии человека и животных

 

Составители: к.м.н., профессор И.В. Тюньков

ст.преподаватель О.С. Котлярова

Т.В. Гарматарова

 

 

Рецензент: д.б.н., профессор Л.А. Осинцева

 

Биохимия: конспект лекций/ сост.: И.В. Тюньков, О.С. Котлярова, Т.В. Гарматарова// Новосиб. гос. аграр. ун-т; Биолого-технолог. ф-т;. – Новосибирск, 2013. – 63 с.

 

 

Конспект лекций по биохимии предназначен для студентов по специальности 111201.65 Ветеринария и направлениям подготовки 020400.62 Биология; 260200.62 Продукты питания животного происхождения; 110500.62 Ветеринарно-санитарная экспертиза; 270200.62 Стандартизация и метрология; 100800.62 Товароведение; 260800.62 Технология продукции и организация общественного питания для всех форм обучения.

 

 

Утверждены и рекомендованы к изданию учебно-методическим советом БТФ (протокол № 3 от 28 мая 2013г.).

 

Ответственный за выпуск: профессор Смирнов П.Н.

 

 

© Новосибирский государственный аграрный университет, 2013

Содержание

Введение. 3

Лекция 1. Вводная лекция. 3

Лекция 2. Биохимия белков. 3

Лекция 3. Биохимия ферментов. 3

Лекция 4. Биохимия нуклеиновых кислот. 3

Лекция 5. Биохимия углеводов. 3

Лекция 6. Биохимия липидов. 3

Лекция 7. Биохимия витаминов. 3

Лекция 8. Биохимия гормонов. 3

Лекция 9. Обмен веществ. 3

Лекция 10. Обмен белков. 3

Лекция 11. Обмен углеводов. 3

Лекция 12. Обмен липидов. 3

Лекция 13. Обмен энергии. 3

Лекция 14. Водно-солевой обмен. 3

Список литературы.. 3

 

 

 

 

 

Введение

Целью изучения биохимии при подготовке специалистов и бакалавров является приобретение необходимых знаний и навыков и использование методов этой науки с целью контроля за обменом веществ и механизмом его регуляции.

Задачами биохимии являются:

- изучение механизмов и взаимосвязи различных этапов метаболических превращений в организме человека и животных. Определение их роли в решении актуальных проблем в биологической промышленности, сельском хозяйстве и медицине.

- приобретение навыков по качественному и количественному исследованию продуктов животноводства, а также жидкой среды организма.

Самое поразительное свойство живых организмов – это их способность к самовоспроизведению. Свойство, которое можно считать сущностью состояния, называемое «жизнью». Для явления жизни необходимо наличие постоянно идущих химических процессов в этих сложных структурах. Поэтому для изучения жизненных явлений вместе с морфологическими науками очень важное значение имеет биологическая химия.

Данный конспект лекций может быть использовано как источник информации по дисциплинам биологического и биохимического профилей для формирования компетенций у студентов следующих специальностей и направлений подготовки:

- 111801.65 Ветеринария - использовать основные законы естественнонаучных дисциплин в профессиональной деятельности(ОК-11);

- 260200.62 Продукты питания животного происхождения - использовать основные законы естественнонаучных дисциплин в профессиональной деятельности, применять методы математического анализа и моделирования, теоретического и экспериментального исследования (ОК-10); - способностью использовать нормативную и техническую документацию, регламенты, ветеринарные нормы и правила в производственном процессе (ПК-1); - способность организовывать входной контроль качества сырья и вспомогательных материалов, производственный контроль полуфабрикатов, параметров технологических процессов и контроль качества готовой продукции (ПК-5); - 260800.62 Технология продукции и организация общественного питания - способность использовать основные законы и методы математики, естественных, гуманитарных и экономических наук при решении профессиональных задач (ПК-1); - использовать основные законы естественнонаучных дисциплин в профессиональной деятельности, применять методы математического анализа и моделирования, теоретического и экспериментального исследования. Уметь использовать нормативные правовые документы в своей деятельности (ПК-3);

- 221700.62 Стандартизация и метрология - способность и готовность приобретать с большой степенью самостоятельности новые знания, используя современные образовательные и информационные технологии (ОК-4); - способность применять знание процессов и явлений, происходящих в живой и неживой природе, понимать возможности современных научных методов познания природы и владеть ими на уровне, необходимым для решения задач, имеющих естественнонаучное содержание и возникающих при выполнении профессиональных функций (ОК-12); способность исследовать окружающую среду для выявления ее возможностей и ресурсов с целью их использования в рамках профессиональной деятельности (ОК-13);

- 020400.62 Биология - использовать в познавательной и профессиональной деятельности базовые знания в области математики и естественных наук, применять методы математического анализа и моделирования, теоретического и экспериментального исследования (ОК-6); - проявлять экологическую грамотность и использовать базовые знания в области биологии в жизненных ситуациях; понимать социальную значимость и уметь прогнозировать последствия своей профессиональной деятельности, готовность нести ответственность за свои решения (ОК-8); - демонстрировать знание принципов структурной и функциональной организации биологических объектов и механизмов гомеостатической регуляции; применять основные физиологические методы анализа и оценки состояния живых систем (ПК-3) - демонстрировать знание принципов клеточной организации биологических объектов, биофизических и биохимических основ, мембранных процессов и молекулярных механизмов жизнедеятельности (ПК-4);

- 111900.62 Ветеринарно-санитарная экспертиза – способность использовать основные законы естественнонаучных дисциплин в профессиональной деятельности, применять методы математического анализа и моделирования, теоретического и экспериментального исследования(ОК-10);

- 100800.62 Товароведение - возможность использовать знания основных законов естественнонаучных дисциплин для обеспечения качества и безопасности потребительских товаров. (ПК-5); - способность применять знания в области естественнонаучных и прикладных инженерных дисциплин для организации торгово-технологических процессов (ПК-6).

 

 

Лекция 1. Вводная.

Определение и биологическая роль белков в жизненных явлениях

Термин «протеин» ввел голландский ученый Г. Мульдер и обозначил его «Рr», По его мнению белок имел следующую формулу С₄₀ Н₆₂ N₁₀ О₁₂. Белок сыворотки крови – 10РrS₂Р. Открытие белков привело к тому, что их стали считать важнейшими органическими соединениями, с которыми связана жизнь. Развитие биологической науки полностью подтвердило особое значение белков для живых организмов. Они выполняют важнейшие функции в живых организмах. С ними связан иммунитет, биологический катализ, сократимость мышечных волокон и ряд других неизменно важных функций.

 

Лекция 2. Биохимия белков.

Строение белковой молекулы

Молекулярная масса белков колеблется в пределах от 1000 до нескольких миллионов атомных единиц. Опыты показали, что в состав белков входят 20 органических соединений получивших название – аминокислоты. Всего насчитывается больше 100 аминокислот, но в состав растительных и живых организмов входят только 20. В составе микробов, вирусов могут находиться другие аминокислоты, но человеком и животными эти аминокислоты не усваиваются. В состав аминокислоты входит обязательно аминогруппа и карбоксильная группа.

 

СН₃

 

НС – NH₂ - аланин

 

СООН

 

Самая простая кислота Н₃С – NH₂

 

СООН - глицин

 

Аминокислоты обладают оптической активностью, то есть, способностью отклонять плоскость поляризованного луча влево или вправо. Поэтому признаку их делят на L и D аминокислоты. В состав растительных и живых организмов входят только L-аминокислоты. D-аминокислоты или правовращающиеся встречаются у микробов, грибов и некоторых других соединений. Организмом человека и животных эти аминокислоты не усваиваются.

Аминокислоты по своему строению могут иметь различное количество функциональных групп. Так существуют аминокислоты, имеющие в своем составе две аминогруппы и одну карбоксильную группу. Например, лизин. Существуют аминокислоты, состоящие из 1-ой амино и 2-х карбоксильных групп. Их называют моноаминодикарбоновые. Например, аспарагиновая кислота. Имеются ещё циклические аминокислоты, в основе которых лежит бензольное или гетероциклическое кольцо.

По современным представлениям белковая молекула имеет сложную пространственную структуру. Поэтому у белковой молекулы принято выделять в строении четыре уровня.

1. Первичная структура белковой молекулы. Определяется последовательность расположения аминокислот в молекуле белка, то есть за аланином – глицин – лизин.

2. Вторичная структура белковой молекулы. Представляет собой нить белковой молекулы, закрученную в спираль.

3. Третичная структура белковой молекулы представляет собой белковую спираль свернутую в клубок, имеющую трёхмерное строение. Отдельные участки белковой молекулы связаны между собой с помощью ковалентных, водородных связей и электроосмотических сил.

4. Четвертичная структура белковой молекулы. Она возникает тогда, когда несколько молекул белка объединяются между собой, образуя одну молекулу. Многие биокатализаторы-ферменты имеют четвертичную структуру.

Классификация белков

В современной классификации белки делят на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки). Простые белки состоят только из аминокислот, сложные белки состоят из небелковой части, которая может быть представлена углеводом, липидом, нуклеиновой кислотой, металлом и др. соединениями.

Простые белки.

Простые белки делятся на: альбумины и глобулины, которые занимают значительный процент в составе простых белков. Альбумины встречаются у растений и у животных. Молекулярная масса альбуминов находится в пределах от 1000 до 10000 атомных единиц. Они хорошо растворимы в воде.

Состав аминокислот альбуминов включает заменимые, незаменимые и частично заменимые аминокислоты. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме, незаменимые – не синтезируются. Незаменимых аминокислот 8: валин, лейцин, изолейцин, метионин, трионин, лизин, триптофан, фенилаланин. Заменимых аминокислот тоже 8: аланин, аспарагин, глутамин, глицин пролин, серин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота. Частично заменимых аминокислот 4: аргинин, гистидин, цистеин, тирозин. Белки, включающие в свой состав все заменимые, незаменимые и частично заменимые аминокислоты – называются полноценными белками. Полноценные белки имеют животное происхождение (молоко, яйцо, рыба и т.д.). Белки, которые содержат в своем составе часть незаменимых аминокислот, или неполное их количество – называются неполноценными белками. Это белки растительного происхождения. Большое количество альбуминов находится в крови животных. Количество их является величиной постоянной.

В организме животного находится большое количество простых белков глобулинов. Молекулярная масса глобулинов находится в пределах от 10 тыс. до 1, 5 млн. атомных единиц.

С помощью физико-химических методов глобулины можно разделить на несколько фракций (а₁, а_2, ß , γ ). К числу а₁ глобулинов относятся гликопротеины, которые связывают до 60% глюкозы плазмы крови. а₂ глобулин содержит с своем составе медьсодержащий белок – церулоплазмин и тиреоглобулин, который переносит тироксин (гормон щитовидной железы). ß глобулин транспортирует фосфолипиды, холестерин, стероидные гормоны и ряд катионов. Они связывают до 70% липидов плазмы крови. Кроме того, в его составе находится белок, который связывает железо плазмы крови – трансферин. В составе γ глобулиновой фракции содержится белок – фибриноген и антитела. Фибриноген участвует в свертывании крови, а антитела выполняют защитную функцию. Определение этих фракций имеет важное значение в клинической практике.

Альбумины создают осмотическое давление крови, регулирует равновесие воды и электролитов между плазмой и тканями, и сохраняют необходимый объем крови для нормальной циркуляции. Они удерживают воду в кровяном русле.Альбумины переносят растворимые промежуточные продукты обмена (мочевина, мочевая кислота, пуриновые основания, креатин, молочная, пировиноградная кислоты и др. соединения) от одной ткани к другой. Они активно участвует в переносе свободных жирных кислот из печени в периферические ткани, обеспечивают транспорт билирубина в печень.

Глобулины плазмы крови – это множество различных белков. Они транспортируют липиды, гормоны, жирорастворимые витамины, жирные кислоты, соли желчных кислот, желчные пигменты, йод, цинк, медь, железо.

Альбумины и глобулины находятся в определенном соотношении. Это соотношение называется белковым коэффициентом. Альбумины и фибриноген синтезируются в печени, а глобулины – в лимфатических узлах, селезенке, костном мозге.

Строение ферментов

Организм животного неразрывно связан с множеством химических реакций. Эти реакции протекают под действием специфических белков – ферментов. Ферменты выполняют функции катализа химических реакций, т.е. не расходуются в процессе реакции, при этом скорость реакции могут увеличивать в несколько раз.

В молекуле фермента различают белковую и небелковую части. Белковая часть носит название – аппофермент, не белковая часть называется - кофермент. Не белковой частью могут быть витамины, особенно группы В, а также микроэлементы (медь, цинк, кобальт, никель, марганец и др.). Кроме того, коферменты могут быть представлены металлами или более сложными органическими соединениями.

Молекулярная масса ферментов находится в диапазоне от 10000 до нескольких миллионов. Средняя масса аминокислоты составляет 100 дальтонов. Отсюда следует, что фермент с наименьшей молекулярной массой 10000 содержит примерно 100 аминокислот. Большинство субстратов имеют намного меньшие размеры молекул, чем ферменты, которые действуют на них. Размеры молекул многих субстратов близки к размеру молекул одной аминокислоты. При действии фермента на субстрат образуется фермент субстратный комплекс.

F S F

В момент создания комплекса фермент так влияет на субстрат, что связи становятся не устойчивыми и происходит перераспределение энергии. В каталитическом контакте принимает участие не вся молекула фермента. От молекулы фермента можно отделить часть и каталитическая активность его не изменится. Фермент Эренида содержит в своем составе 124 аминокислоты. Если отделить от неё 20 аминокислот, то каталитическая активность фермента не нарушится. Непосредственное участие в каталитическом контакте принимает только определенная часть молекулы фермента, которая называется активным центром фермента.

Классификация ферментов

Классификация ферментов не носит строгого характера, ряд ферментов сохраняют старые названия (трипсин), для названия других прибавляют суффикс «аза», к названию субстрата который они катализируют (липаза).

Международный биохимический съезд 1961 г. утвердил 6 классов ферментов на основе типа химической реакции, которую они катализируют.

1. Оксидоредуктазы. – это ферменты, осуществляющие реакции окисления и восстановления, или перенос электронов от донора к акцептору. Окисление – это отнятие атома водорода от субстрата, восстановление – это присоединение атома водорода к акцептору.

2. Трансферазы – это ферменты, осуществляющие перенос функциональной группы, не содержащей электронов водорода, с одной молекулы на другую. Так в результате реакции трансаминирования происходит образование новой аминокислоты и кетокислоты.

3. Гидролазы – это ферменты, которые расщепляют субстрат, вводят в него молекулы воды с помощью специфических связей. Это все ферменты пищеварительных соков.

4. Лиазы – это ферменты, расщепляющие внутримолекулярные связи в молекулах субстратов не гидролитическим путем с удалением молекулы воды или углекислого газа. Участвуют в сложных реакциях типа цикла Кребса.

5. Изомеразы – это ферменты, участвующие в реакциях внутримолекулярной изомеризации.

6. Лигазы – это ферменты, обеспечивающие синтез веществ протекающие с затратами энергии.

Свойства ферментов

Ферменты являются специфическими белками. Они обладают специфическими свойствами, которых нет у неорганических веществ.

1. Высокая скорость химических реакций.

Число оборотов – сколько раз в 1 минуту 1 молекула фермента может преобразовать молекулу субстрата.

Например, фермент каталаза расщепляет Н₂О₂ на О₂ и Н₂О. Для этого процесса число оборотов равно 5 млн. Фермент ацетилхолинэстераза имеет число оборотов 18 млн. Чтобы молекула вступила в химическую реакцию, она должна быть проактивирована. Запас энергии в активированных молекулах больше, чем средний запас энергии в усредненных молекулах. Отличительной чертой всех ферментов является то, что они уменьшают реакцию активации и Н₂О₂ может спонтанно расщепляться на О₂ и Н₂О при хранении в открытом сосуде при комнатной температуре. При добавлении в раствор Н₂О₂ неорганического катализатора энергетическая активность фермента снижается. Ферменты проводят энергетические реакции в обход энергетического барьера.

На скорость ферментативных реакций оказывает влияние температура, концентрация водородных ионов и концентрация фермента и реагирующего вещества. Повышение температуры на 10⁰С вдвое увеличивает скорость ферментативной реакции. Каждый фермент имеет оптимальную скорость при определенном значении концентрации водородных ионов (рН). Например, фермент пепсин, который содержится в желудочном соке, имеет наибольшую активность при рН от 1, 5 – 2, 5. В то же время, фермент трипсин, который входит в состав сока поджелудочной железы, наибольшую активность имеет при рН от 8 – 9. У большинства ферментов максимальная активность развивается при рН = 7. В организме животного ферменты осуществляют каталитические процессы при температуре находящейся в пределах 35⁰ – 40⁰С. Дальнейшее повышение температуры приводит к денатурации белковой молекулы и снижению ферментативной активности. Существуют вещества, которые способны значительно снижать активность ферментов. Это в первую очередь соли тяжелых металлов (ртуть, мышьяк, свинец, кадмий). Все эти элементы являются ядовитыми. Активность ферментов может увеличиваться при действии на них слабых окислителей и восстановителей (например, аскорбиновая кислота).

Факторы, действующие на активность фермента.

-скорость синтеза (образования) фермента.

-проницаемость клеточных мембран для данного фермента. В норме мембраны слабо пропускают ферменты, а для некоторых ферментов мембраны не проницаемы.

-мощность лизиса (разрушение) и некроза (отмирание) ткани. При них клетки гибнут, и ферменты из них выходят в кровь.

-в кровяном русле происходит активация ферментов.

2. Ферменты характеризуются высокой специфичностью действия.

По специфичности действия ферменты делятся на две группы:

- ферменты с абсолютной специфичностью действия

- ферменты с относительной специфичностью действия

Например, аминокислота аргинин гидролизуется (разлагается) в клетках печени животных ферментом – аргиназой, с образованием мочевины и ориетина. Если в аргинине заменить 1 атом Н₂ на метиловую группу СН₃ (получится эфир), то аргиназа не будет расщеплять это соединение.

Таким образом, ферменты с абсолютной специфичностью действия требовательны к наличию в субстрате определенной связи, которую они расщепляют. Также структура субстрата в целом не должна быть нарушена, то есть необходимо как химическое, так и геометрическое соответствие.

Однако известна большая группа ферментов с относительной специфичностью действия. Например, фермент липаза расщепляющий жиры (триглицериды). Этот фермент чувствителен к присутствию в субстрате определенной химической связи и безразличен к структуре субстрата в целом.

3. Чувствительность фермента к концентрации субстрата.

Для определения чувствительности введено понятие насыщение фермента субстратом. У разных ферментов скорость насыщения различна. Количественной оценкой скорости насыщения фермента субстратом является – константа Михаелиса. Это такая концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна ½ максимальной скорости. У каждого фермента своя константа Михаелиса. Если константа Михаелиса малая величина, то такой фермент способен быстро насыщаться субстратом. Если константа Михаелиса большая величина, то такой фермент медленно насыщается субстратом и долго может участвовать в химической реакции. Это очень важно для организма. Например, в клетках различных органов животных и человека находится фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Субстратом для него является молочная кислота. В сердечной мышце константа Михаелиса для ЛДГ равна 3х10^-3м/л. Для скелетной мышцы константа Михаелиса равна 9х10^-5м/л.

4. Чувствительность ферментов.

Ферменты отличаются очень высокой чувствительностью к определенным химическим соединениям, например, к ингибиторам – веществам, вызывающим торможение реакции. Ингибиторами ферментов часто являются лекарственные препараты, например антибиотики.

Стенка бактерии покрыта оболочкой, состоящей из муреина. Муреин – это вещество, состоящее из полисахаридных цепей, соединенных мостиками. Для образования муреина необходим фермент транспептидаза. Этот фермент в муреине образует пептидные связи, соединяющие тетрапептиды в октопептиды. При введении пенициллина действие транспептидазы ингибируется. При этом не будет завершаться процесс образования муреина. Муреин будет прорываться и через образовавшееся отверстие выливаться в содержимое клетки, то есть пенициллин будет осуществлять бактерицидный эффект.

Механизм действия ферментов.

В настоящее время существует несколько теорий ферментативного катализа. В основе этого процесса лежит представление о том, что фермент снижает энергетическую активность химических связей того вещества, на которое он действует. Современной теорией ферментативного катализа является теория промежуточных соединений, по которой фермент, действуя на какое-либо вещество, образует с ним промежуточные соединения. В этот момент связи у вещества ослабевают, и оно распадается, а фермент вновь принимает участие в ферментативных реакциях.

Характеристика изоферментов

Изоферменты – это множественные молекулярные формы одного и того же фермента, которые характеризуются той же специфичностью действия, но отличаются друг от друга по целому ряду свойств (продолжительность жизни, константе Михаелиса, оптимальной реакции среды, оптимальной температуре и т.д.). Изоферменты одного и того же фермента имеют разную электрофоритическую подвижность.

Появление изоферментов может определяться генетически для большей части ферментов. Первый фермент, из которого были открыты изоферменты – лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Существует 5 форм (5 изоферментов) данного фермента. Все 5 форм имеют одну и ту же молекулярную массу – 134000 Дальтон (Д) и содержат 4 полипептидных цепи. 5 изоферментов соответствуют 5-ти различным комбинациям и 2-м различным типам полипептидных цепей (М и Н-цепи). Один из них преобладает в мышечной ткани, который составлен из 4-х идентичных М-цепей и обозначается М₄ – 1. Другой изомер преобладает в сердечной мышце, содержит 4-идентичных Н-цепи (Н₄ - 2). Остальные 3 изомера представляют собой 3 различных сочетания М и Н-цепей. Наблюдают генетически обусловленные структурные различия между этими изомерами. Известно, что ЛДГ – 5 изомер имеет продолжительность жизни в 10 раз дольше, чем ЛДГ – 1.

Перспективы развития ферментологии велики. Ферменты имеют важное народнохозяйственное значение. Они находят широкое применение в кожевенной, пищевой, молочной промышленности. Кроме того, широко используются в медицине, ветеринарии, в бытовой химии, в научных исследованиях и т.д.

Нуклеиновых кислот

Нуклеопротеиды – сложные белки, при гидролизе которых, наряду с аминокислотами появляются и нуклеиновые кислоты. В XIX веке ученые считали, что нуклеиновые кислоты содержатся внутри клетки неживой материи. Последующие исследования показали, что эти соединения играют не менее важную роль, чем белки. Основной биологической функцией белка является хранение, постоянное самовозобновление, самовоспроизведение и передача наследственной информации в клетке. Было установлено, что нуклеиновые кислоты являются носителями генетической информации. Основная масса нуклеиновых кислот содержится в ядре клеток. Часть нуклеиновых кислот содержится в ядрышке и цитоплазме клетки. В ядре находится преимущественно ДНК, так же она входит в состав хроматина и сосредоточена в хромосомах. В ядрышке, рибосомах и цитоплазме клетки главным образом локализуется РНК.

 

Олигосахариды

В состав олигосахаридов входят соединения содержащие число моносахаридов от 2 до 10. Большое значение в обмене растительных организмов и как пищевые вещества для животных имеют дисахариды. Наиболее распространенный дисахарид в растениях – сахароза (свекловичный сахар, тростниковый сахар). Сахароза построена из глюкозы и фруктозы, соединенных между собой глюкозидной связью. Дисахарид лактоза или молочный сахар – основной углевод молока – синтезируется в молочных железах животных. Лактоза в своем составе содержит глюкозу и галактозу. Некоторое значение как продукт питания и промежуточный продукт распада крахмала имеет дисахарид мальтоза (виноградный сахар) построенный из двух молекул глюкозы. Все дисахариды легко растворимы в воде (несколько хуже растворим молочный сахар), хорошо кристаллизуются, имеют сладкий вкус (особенно сахароза, менее – лактоза), хорошо усваиваются организмами.

III группа

Полисахариды

Гомополисахариды: крахмал, гликоген, целлюлоза (клетчатка), инсулин (сахарид земельной группы). В растениях, в результате фотосинтеза, образуются два наиболее распространенных полисахарида: крахмал и клетчатка.

Крахмал накапливается в качестве запасного питательного вещества в виде аморфных глыбок, различных по форме, у разных растений в зеленых листьях, в зерне, картофеле, плодах и овощах. Содержание крахмала в зернах пшеницы, кукурузы, риса достигает 70-80%. В клубнях картофеля 12-14%. Природный крахмал представляет собой систему из двух полимеров глюкозы – амилоза и амилопектин. Амилоза растворяется в воде с йодом и дает синее окрашивание. Реакция с йодом часто используется для открытия крахмала. Эта реакция очень чувствительна и позволяет обнаружить частичные следы крахмала. Амилопектин – полимер глюкозы, плохо растворим в воде, и придает полученным при нагревании коллоидным растворам крахмала способность застывать при охлаждении в студень или гель.

Клетчатка или целлюлоза – распространенный полисахарид стенок растительных клеток. Это линейный полимер глюкозы, с высокой степенью полимеризации. Нитевидные молекулы клетчатки соединены в прочные устойчивые волокна. В состав клетчатки входит a и ß -глюкоза. Ассоциация нитевидных молекул клетчатки обуславливает большую прочность ее волокон. Они не растворимы в воде, кислотах и слабых щелочах. В качестве запасного питательного вещества гликоген в значительных количествах откладывается в печени и мышечной ткани. Он имеет компактное строение, образует сферические глобулы, которые обуславливают его хорошую растворимость в воде с образованием маловязких коллоидных растворов. Молекулярный вес гликогена может варьировать в широких пределах от 400 тысяч до 4 миллионов. С йодом гликоген дает красно-фиолетовое окрашивание.

Гетерополисахариды: гепарин, гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат.

Гепарин – низкомолекулярный смешанный полимер глюкозамина и глюкуроновой кислоты. Для него характерно наличие эфирно-связанной серной кислоты. Гепарин, присутствуя почти во всех тканях животного организма в небольших количествах, выполняет ответственные функции регулятора вязкости живой плазмы. В организме он образуется в базофилах, в тучных клетках соединительной ткани, в легких, в печени и мышцах. Он является одной из противосвертывающих систем крови, предотвращает образование тромбопластина, тромбина и фибрина. Поэтому применяется как стабилизатор при хранении крови и как лечебное средство в борьбе с тромбозами.

Гиалуроновая кислота – смешанный полимер, построенный из ацетилированного глюкозамина и глюкуроновой кислоты. Эта кислота дает очень вязкие растворы, имеет большой молекулярный вес. Она входит в состав соединительной ткани кожи, стенок капилляров, стекловидного тела и роговицы глаза. Богаты ею пупочные канатики, из которых ее легче, чем из других тканей получить в изолированном виде. Проницаемость тканей в значительной мере зависит от степени полимерности присутствующей в них гиалуроновой кислоты.

Хондроитинсульфат – смешанный полимер, построенный из аминосахаров и глюкуроновой кислоты. Он участвует в построение соединительной и хрящевой тканях животных. Близкие к ним по строению вещества присутствуют в слизях животного и растительного происхождения.

Пектиновые вещества – комплексные полисахариды, весьма распространенные в растительном мире, входят в состав многих фруктов. Состоят из галактозы, арабинозы, метилированной галактуроновой кислоты. В присутствии сахара и кислоты пектины образуют желеобразные студни, что позволяет их широко использовать в кондитерской промышленности для приготовления желе, джема, пастилы, мармелада и т.д.

 

Лекция 6. Биохимия липидов.

Биологическое значение и свойства липидов.

К липидам относятся органические вещества, извлекаемые из тканей растительных и животных организмов органическими растворителями (эфир, хлороформ, бензол, ацетон, четырёххлористый углерод, который наиболее ядовит и др.). Эти вещества совсем не имеют или имеют мало гидрофильных групп (ОН, СООН, NН₂). И в то же время богаты гидрофобными группами (эфирные группы). Это и делает их нерастворимыми или плохо растворимыми в воде и хорошо растворимыми в неводных растворителях. В живом организме, именно в силу этих свойств, они часто играют роль второй, неводной фазы в тонком строении тканей и клеток организма. Липиды имеют важное биологическое значение. Они способны аккумулировать энергию, защищать от ушибов мягкие ткани. Они входят в состав клеточных мембран и нервной ткани. До сих пор не существует четкой классификации липидов. Одна из наиболее употребляемых классификаций делит их на нейтральные жиры и липоиды.

Липиды бывают: простые и сложные. Простые – жиры и воски. Жиры – это триглицериды и др. нейтральные жиры. Сложные – это фосфолипиды, липопротеиды, гликопротеиды, стероиды, холестерин. Фосфолипиды – глицерофосфолипиды и сфинголипиды. Гликопротеиды – это цереброзиды, сульфатиды, ганглиозиды. Глицерофосфолипиды – фосфотидилхолины, фосфотидилэтаноламины, фосфотидилсерины, фосфотидилглиозиды, плазмологены.

Нейтральные жиры относятся к простым липидам и находятся в организме в форме протоплазматического жира или запасного (резервного) жира. Нейтральные жиры являются сложными эфирами трёхатомного спирта, глицерина и высших жирных кислот. Свойства этих соединений определяются свойствами жирных кислот входящих в состав жиров. Жирные кислоты триглицеридов могут быть насыщенными и ненасыщенными. Наиболее важными жирными кислотами, чаще входящими в состав жиров являются пальмитиновая, стеариновая и олеиновая аминокислоты. Из этих кислот первые две имеют полностью насыщенные связи. Поэтому жиры, содержащие в своей основе пальмитиновую, стеариновую кислоты будут иметь высокую температуру плавления.

Животные жиры, обычно содержат насыщенные жирные кислоты, поэтому при комнатной температуре они твердые (например, в сале в большом количестве присутствуют пальметиновая и стеариновая кислоты). Кроме того, жирные кислоты могут иметь двойные связи, тройные связи и сопряженные двойные связи. Наличие таких связей существенно влияет на физико-химические свойства жиров. Чем больше двойных связей будут иметь жирные кислоты, тем ниже будет температура плавления жиров. Жиры, в состав которых входят, ненасыщенны кислоты, при комнатной температуре жидкие (растительное масло содержит в своем составе большое количество олеиновой кислоты).

Воски – это сложные эфиры жирных кислот и 12 атомных спиртов. Воски могут входить в состав жира покрывающего кожу, шерсть, перья. Наиболее распространены карнаубский и льняной воски, выделенные из растений, ланолин и пчелиный воск – животного происхождения. Воски в химическом отношении сравнительно инертные вещества, мало изменяются при хранении. Покрытие из воска не пропускает влаги. Многие растения образуют восковые налеты на листья, плодах для предохранения их от потери влаги, защиты от инфекций. Воски находят широкое применение в медицине, парфюмерии и технике.

Сложные липиды делятся на несколько классов.

Глицерофосфолипиды – содержатся в печени, головном мозге, легких. Сфинголипиды - эти соединения имеют сложную структуру и входят в состав мембран клеток нервной ткани, ткани печени, почек.

Цереброзиды входят в состав головного мозга, в большом количестве содержатся в миелиновых оболочках. Характеризуется присутствием в молекуле сахара галактозы, ненасыщенного аминоспирта- сфингозина и высшей жирной кислоты. Цереброзиды благодаря наличию гидратированной молекулы сахара, обладают гидрофобными и гидрофильными свойствами.

Ганглиозиды находятся преимущественно в сером веществе мозга и сосредоточены в глиальных клетках.

Липопротеиды – в их составе переносится жир в крови.

Стероиды – входят в состав мужских и женских половых гормонов, провитамина D, солей желчных кислот, холестерина.

Холестерин содержится во всех тканях животного организма. Его много в мозговом веществе, стенках сосудов, в крови. Он выводит яды из организма, входит в состав нервной ткани. Из него образуются стероидные гормоны, желчные кислоты, витамин D. Холестерин не растворим в воде, но легко в ней набухает и дает эмульсии. При разбавлении водой спиртовых растворов он может быть получен в кристаллическом виде.

Водорастворимые витамины

Витамины группы В

Витамин В₁ (антиневритный). Высоким содержанием этого витамина отличаются оболочки злаковых культур (отруби), хлебные дрожжи, мясо, печень. Он играет важную роль в обмене углеводов. Недостаточность этого витамина приводит к заболеваниям нервной системы.

123456Следующая ⇒

Поделиться: