Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
Тема 6. АМИНОКИСЛОТЫ. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ И ПЕПТИДОВ
Цель занятия: сформировать представление о стереохимии и реакционной способности аминокислот на основе их строения; научиться составлять первичную структуру пептидов и характеризовать их физико-химические свойства в зависимости от аминокислотного состава.
Конкретные задачи
1. Студент должен знать: основы стереохимии a - аминокислот; структурные формулы и тривиальные названия 20 протеиногенных аминокислот; классификацию аминокислот на основе физико-химических свойств их радикалов; общие и специфические свойства a - аминокислот. 2. Студент должен уметь: определять стереохимический ряд аминокислот, писать формулы Фишера для энантиомеров L - и D – ряда; составлять ди-, три-, тетрапептиды и фрагменты первичной структуры белков; изображать пространственное и электронное строение пептидной связи; давать физико-химическую характеристику пептидов на основе свойств радикалов аминокислот, входящих в их состав.
Мотивация. Знание темы необходимо для изучения в курсе биохимии промежуточного обмена аминокислот, структурной организации белковых молекул, а также для понимания взаимосвязи структуры, физико-химических свойств и биологических функций белков.
Вопросы для самоподготовки 1. Напишите общую формулу a - аминокислот. 2. Объясните, почему a - аминокислоты обладают оптической активностью. Напишите проекционные формулы L- и D – аланина. 3. Дайте классификацию a - аминокислот на основе физико- химических свойств их радикалов. Выучить формулы всех 20 аминокислот. 4. Опишите химические свойства a - аминокислот: амфотерность, изоэлектрическая точка аминокислот на примере аланина, лизина, глутаминовой кислоты; реакции аминокислот с азотистой кислотой и формальдегидом; реакции декарбоксилирования на примере гистидина, триптофана, глутаминовой кислоты; способность к образованию комплексных солей с катионами Cu2+. 5. Напишите схему реакции образования трипептида: Лиз – Ала – Сер. Охарактеризуйте его свойства.
Этапы занятия и контроль усвоения знаний.
1-ый этап. Проверка преподавателем письменного выполнения домашнего задания по теме занятия и оценка его. 2-ой этап. Написание тест-контроля по предложенным билетам и оценка его результатов ( 0, 5, 10 баллов). 3-й этап. Устный опрос у доски. Написание общей формулы a-амино- кислот. Обсуждение их физико-химических свойств (оптическая активность и оптическая изомерия, классификация на основе растворимости в воде боковых радикалов, заряд, изоэлектрическая точка). Рассмотрение основных биологически важных химических свойств a - аминокислот (амфотерность, способность к образованию биполярных ионов и комплексных солей, декарбоксилирование, пути дезаминирования, образование пептидов). Составление пептидов и характеристика их свойств. Рассмотрение электронного и пространственного строения пептидной связи, значения ее транс-конфигурации для образования вторичной структуры белка. 4-й этап. Самостоятельное изучение студентами принципа метода и этапов выполнения лабораторных работ. Выполнение лабораторных работ по теме 5-й этап. Оформление протоколов в виде таблицы, данной в рабочих тетрадях. 6-й этап.. Проверка преподавателем написания уравнений проделанных реакций, наблюдений, выводов. Обсуждение практической значимости каждой работы, оценка практических навыков, приобретенных студентами. ____________________________ Теория Аминокислотами называются органические соединения, содержащие карбоксильную и аминогруппу: (NH2)m-R –(COOH)n Классификация: 1) по количеству СООН- и NH2-групп аминокислоты делятся на моноаминокарбоновые, диаминокарбоновые, моноаминодикарбоновые и т.д. 2) по взаимному расположению двух функциональных групп: a, b, g- и т.д. аминокислоты. Изомерия: 1) по строению углеродного скелета; 2) оптическая (стерео) изомерия.
Формула Название Биологическая роль a NH2-CH-COOH* a - аланин Входит в состав пеп- ½ (a - аминопро- тидов, белков СН3 пионовая кислота) b a H2N-CH2-CH2-COOH b-Аланин Входит в состав (b-аминопро- пантотеновой кислоты пионовая кислота) (витамина В3) g b a H2N-CH2-CH2- СН2 –COOH g -Аминомасляная Природный транкви- кислота (ГАМК) лизатор Примечание: * - оптически активна
С биологической точки зрения огромное значение имеют a - аминокислоты. Это «кирпичики», из которых построены молекулы белка –протеиногенные аминокислоты. Основным источником a - аминокислот для живого организма служат белки пищи. Большинство a - аминокислот синтезируются в организме, но некоторые, необходимые для синтеза белков, не синтезируются в организме или синтезируются в недостаточном количестве и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми, это: Валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин, триптофан, треонин, лизин, гистидин, аргинин. Классификация a-аминокислот. Общая структурная формула протеиногенных аминокислот:
½ R
Различаются они только боковыми цепями (R-группами), которые у разных аминокислот неодинаковы по структуре, суммарному заряду (полярности) и растворимости в воде (гидрофильности или гидрофобности). Поэтому целесообразно классифицировать протеиногенные кислоты на основе физико-химических свойств их R- групп. Для краткого обозначения протеиногенных аминокислот используют трехбуквенные сокращения их тривиальных названий.
I. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными) R-группами (8): 1. Аланин (Ала): 2. Валин (Вал): a a NH2-CH-COOH NH2-CH-COOH ½ CH3 CH3-CH ½ CH3 3. Изолейцин (Иле) 4. Лейцин (Лей) NH2-CH-COOH NH2-CH-COOH | | СH-CH3 CH2 ½ ½ CH2 CH-CH3 ½ ½ CH3 CH3
5. Метионин (Мет) 6. Фенилаланин (Фен) NH2-CH-COOH ½ (СН2)2 ½ S ½ CH3
7. Триптофан (Три) 8. Пролин (Про)
|
Последнее изменение этой страницы: 2017-05-11; Просмотров: 522; Нарушение авторского права страницы