Лабораторная работа «Качественные реакции на белки»

1. Напишите универсальные качественные реакции на белки.

2. Напишите специфические качественные реакции на аминокислоты.

3. Напишите в ионной форме формулы моноаминомонокарбоновых, диаминомонокарбоновых, моноаминодикарбоновых кислот.

4. Докажите, что аминокислоты являются амфотерными соеди-нениями.

5. Изоэлектрическая точка аминокислот. На чем основано электро-форетическое разделение аминокислот.

6. Напишите формулы аминокислот и назовите их:

7. а) гидрофобных неполярных;

8. б) полярных незаряженных;

9. в) полярных положительно заряженных;

10. г) полярных отрицательно заряженных.

11. Приведите примеры D и L-форм аминокислот. В какой оптически активной форме они содержатся в природных белках.

12. Какие аминокислоты называются незаменимыми. Перечислите их, напишите формулы. Что такое аминокислотный скор?

13. Напишите трипептид из любых предложенных аминокислот и назовите его.

14. Написать общую схему реакции меланоидинообразования. Каково значение этой реакции для пищевых технологий?

 

Лабораторная работа «Определение общего азота по методу

Къельдаля »

1. Приведите реакции, протекающие при определении количества общего азота по методу Къельдаля.

2. Конструктивные особенности прибора Сереньева и его возможности для ускорения определения азота.

3. Как ведется пересчет азота на белковое вещество?

4. Что называют «сырым» протеином?

5. Как рассчитывается коэффициент 6,25?

6. Методы определения влажности.

 

Лабораторная работа «Физико-химические свойства белков»

1. Функции белков. Биологическая ценность белков.

2. Биологически активные пептиды: глутатион, карнозин, ансерин, аспартам), их строение, значение в обмене веществ.

3. Первичная структура белков. Особенности строения пептидной связи.

4. Вторичная структура белковой молекулы (a-спираль, b-струк-тура, статистический клубок). Связи, стабилизирующие вторичную структуру.

5. Характеристика третичной структуры белковой молекулы и связей ее стабилизирующих.

6. Четвертичная структура белковой молекулы. Олигомерные белки.

7. Классификация белков (по сложности строения, растворимости, по пищевой ценности, форме молекулы).

8.  Как заряжаются белки в кислой и щелочной среде? Изоэлектрическая точка белков? Для чего добавляют спирт при определении изоэлектрической точки. Практическое использование изоэлектрического состояния белков.

9. Гидрофильность белков. На чем основано высаливание белков? Какие белки можно разделять методом высаливания?

10. Что такое денатурация белков? Денатурирующие факторы. Какие структуры белковых молекул изменяются при денатурации?

11. Принцип процесса диализа. Как можно повысить скорость диализа? Для каких целей применяют диализ?

 

Лабораторная работа «Гидролиз нуклеопротеидов дрожжей»

1. Из каких компонентов состоят нуклеопротеиды? Качественное обнаружение основных компонентов нуклеопротеидов.

2. Роль нуклеиновых кислот в живом организме. Компонентный состав нуклеиновых кислот ДНК и РНК.

3. Напишите формулы пуриновых и пиримидиновых оснований, входящих в состав ДНК и РНК.

4. Что такое нуклеозид, нуклеотид? Приведите примеры.

5. Строение ДНК (первичная, вторичная, третичная структуры).

6. Строение РНК. Виды РНК, их функции.

7. Написать формулу фрагмента полинуклеотидной цепи РНК, содержащего аденин и урацил.

8. Написать формулу фрагмента полинуклеотидной цепи ДНК, содержащего гуанин и тимин.

9. Написать формулу фрагмента полинуклеотидной цепи РНК, содержащего цитозин и аденин.

10. Написать формулы нуклеозидтрифосфатов ГТФ, ЦТФ, АТФ. Указать макроэргические связи. Какую биологическую роль играют эти соединения в обменных процессах?

11. Какие азотистые основания в составе ДНК и РНК являются комплементарными. Какие связи между ними образуются?

 

⇐ Предыдущая1234Следующая ⇒

Поделиться: