Типы транспортных белков биомембраны. Переносчик лекарств как активный транспортер.

Типы транспортных белков биомембраны. Переносчик лекарств как активный транспортер.

Белки — обязательный компонент биологических мембран. Для многих веществ, которые необходимы клетке для роста и получения энергии, липидный бислой практически непроницаем, и в мембране должны существовать " поры" для транспорта веществ в клетку и из клетки. Транспорт веществ, которые медленно проходят через липидный бислой, осуществляют транспортные белки.

Одни белки находятся на поверхности мембраны (периферические), другие частично погружены в липидный слой или пронизывают мембрану насквозь (интегральные белки).

Интегральные белки, так же как и липиды, обладают свойством амфифильности: та часть белка, которая находится в мембране, состоит из гидрофобных аминокислот, скрученных в α -спираль; другая часть, выступающая из мембраны, - гидрофильных аминокислот. Интегральные белки удерживаются в мембране благодаря гидрофобным взаимодействиям. Но иногда их удерживают молекулы цитоскелета – микротрубочки и микрофиламенты. К концу интегрального белка, выступающего во внеклеточную среду, могут быть присоединены углеводы. Эти комплексы называются гликопротеинами. Они часто являются рецепторами, участвующими в иммунных реакциях. Примерами интегральных белков являются белок фоторецепторных мембран – бактериородопсин, пронизывающий мембрану семь раз, белок эритроцитов – гликофорин, к полипептидной цепи которых могут быть присоединены различные олигосахариды; эти гликопротеины определяют группу крови системы АВ0. Многие интегральные белки образуют каналы, через которые могут проходить водорастворимые молекулы и ионы. В этом случае внутренняя часть канала содержит гидрофильные радикалы аминокислот. Интегральные белки связаны с липидами прочными гидрофобными взаимодействиями.

Периферические белки могут находиться как с внутренней, так и с внешней стороны мембраны. Обычно они связаны с липидами электростатическими взаимодействиями, то есть значительно слабее, чем интегральные белки. Поэтому периферические белки легко удаляются с мембраны.

Транспорт через мембрану, катализируемый унипортерами.

унипортер – часть мембранно-транспортной системы, обеспечивающая проход внутрь клетки через мембрану одного вещества.

Унипорт — один из типов активного транспорта, происходящего в живом организме, при котором ион или молекула вещества перемещается в одном направлении в зависимости от градиента концентрации. При этом виде активного транспорта переносчик функционирует только по отношению к молекулам или ионам одного вида.

Унипорт — наиболее простой вид переноса какого-либо растворенного вещества с одной стороны мембраны на другую, осуществляемый по механизму простой или облегченной диффузии.

Роль МФ в движении цитоплазмы.

Одним из важнейших свойств ц-мы живой клетки является ее способность к движению. Движение ц-мыиграет важную роль в осуществлении обмена и распределении вещ-тв внутри клетки, а также хар-зует уровень жизнедеятельности клеточных структур. О движении цит-мы можно судить по перемещению органелл в крупных клетках с большими вакуолями. В осуществлении движения цитоплазмы принимают участие элементы цитоскелета - МФ . Источником этого движения служит АТФ.

Внутриклеточное движение возникает при взаимодействии МФ из актина (актиновых нитей) с миозином.

МФ встречаются во всех клетках эукариот. Особенно они обильны в высокоспециализированных мышечных волокнах и клетках, выполняющих функции сокращения мышц. МФ входят также в состав специальных клеточных компонентов, таких как микроворсинки, ленточные соединения эпителиальных клеток. МФ образуют пучки в цитоплазме подвижных клеток животных и слой под плазматической мембраной — кортикальный слой. У многих растительных клеток и клеток низших грибов они располагаются в слоях движущейся цитоплазмы.

Что касается прокариот, то у сине-зеленых водорослей, способных к скользящему движению, и у бактерий существуют МФ (диаметром 4-6 нм) неизвестной химической природы, актиновые же нити имеются среди бактерий только у микоплазм, которые тоже обладают скользящим движением.

Изменение формы клеток (напр., при образовании псевдоподобий) происходит за счет изменения длины МФ (в результате дополнительной полимеризации или, напротив, деполимеризации актина), и, возможно, за счёт взаимодействия актина с миозином по типу сокращения в мышечных тканях.Так реализуются следующие формы клеточного движения: миграция клеток в эмбриогенезе, передвижение макрофагов, фаго- и пиноцитоз, рост аксонов (у нейронов) и т.д.

Можно что с 27 дополнить)

Щелевые контакты

Щелевое соединение, щелевой контакт - тип соединения клеток в организме с помощью белковых каналов (коннексонов). Через щелевые контакты могут непосредственно передаваться от клетки к клетке электрические сигналы (потенциалы действия), а также малые молекулы. Этим щелевые контакты отличаются от плазмодесм, через которые могут транспортироваться макромолекулы и даже органоиды.

Структурную основу щелевого соединения составляют коннексоны — каналы, образуемые шестью белками-коннексинами. В нервной системе щелевое соединение между нейронами встречается в так называемых электрических синапсах. Отдельные коннексоны обычно сосредоточены на ограниченных по площади участках мембран — нексусах, или бляшках. В области нексуса мембраны соседних клеток сближены, расстояние между ними составляет 2-4 нм.

У позвоночных основу щелевых контактов составляют коннексины — первое из описанных семейств белков щелевых контактов. В геноме человека идентифицирован 21 ген щелевых контактов, в геноме мыши — 20 генов.

У беспозвоночных имеется другое семейство белков щелевых контактов, сходных с коннексинами по структуре и функциям. но негомологичных им — иннексины.

Позднее выяснилось, что у позвоночных, кроме коннексинов, имеются также белки, гомологичные иннексинам. Эти белки, открытые группой российских ученых, [1] получили название паннексины. В геноме человека и мыши к настоящему времени идентифицированы 3 гена паннексинов [2].

Основная функция щелевых контактов - электрическое соединение двух клеток, а также перенос небольших молекул между ними. В нервной системе щелевые контакты - один из способов передачи возбуждения между нейронами, электрический синапс. В сердце щелевые контакты соединяют кардиомиоциты для обеспечения синхронности сокращения всех клеток одного отдела. Щелевые контакты встречаются практически во всех тканях. Одним из исключений является поперечно-полосатая мускулатура, где клеткам не требуется электрическая связь, поскольку они там слиты в симпласт.

Классы гликозаминогликанов

- Гиалуроновая кислота находится во многих органах и тканях. В хряще она связана с белком и участвует в образовании протеогликановых агрегатов, в некоторых органах встречается и в свободном виде. Предполагается, что в суставной жидкости гиалуроновая кислота выполняет роль смазочного вещества, уменьшая трение между суставными поверхностями.

- Хондроитинсульфаты — самые распространенные гликозаминогликаны в организме человека; они содержатся в хряще, коже, сухожилиях, связях, артериях, роговице глаза.

- Кератансульфаты — наиболее гетерогенные гликозаминогликаны; отличаются друг от друга по суммарному содержанию углеводов и распределению в разных тканях.

- Дерматансульфаты широко распространен в тканях животных, особенно он характерен для кожи, кровеносных сосудов, сердечных клапаов. В составе малых протеогликанов (бигликана и дикорина) дерматансульфат содержится в межклеточном веществе хрящей, межпозвоночных дисков, менисков.

- Гепарин — важный компонент противосвертывающей системы крови (его применяют как антикоагулянт при лечении тромбозов). Наибольшие количества гепарина обнаруживается в легких, речени и коже.

- Гепарансульфат находится во многих органах и тканях. Он входит в состав протеогликанов базальных мембран.

В межклеточном матриксе присутствуют разные протеогликаны. Среди них есть очень крупные - например агрекан и версикан. Кроме них, в межклеточном матриксе имеется целый набор так называемых малых протеогликанов, которые широко распространены в разных видах соединительной ткани и выполняют там самые разнообразные функции.

Малые протеогликаны - протеогликаны с низкой молекулярной массой. Они содержатся в хрящах, сухожилиях, связках, менисках, коже и других видах соединительной ткани.

Эти протеогликаны имеют небольшой коровый белок, к которому присоединены одна или две цепи гликозаминогликанов. Наиболее изучены декорин, бигликан, фибромодулин, люмикан, перлекан.

Ароматические амины и амиды

Многие ароматические амины и амиды широко производятся в промышленности красителей и используются в различных отраслях и в быту.

В настоящее время доказано, что не все ароматические амины являются канцерогенами.

Ароматические амины принадлежат к той категории канцерогенов, которые обладают резорбтивным действием.

Нитрозосоединения

Наряду с токсичностью и канцерогенностью, эти агенты являются также тератогенными и мутагенными и могут выраженно влиять на синтез ДНК, РНК и белка.

Химически стабильные нитрозосоединения разрушаются в организме быстро после введения, причем метаболизм осуществляется, главным образом (хотя и не исключительно), в печени.

Металлы

Некоторые металлы, в частности хром, бериллий, никель, кобальт и кадмий обладают генотоксической кацерогенностью. Степень их канцерогенной активности и органы-мишени во многом определяются растворимостью в тканевых жидкостях и путях выведения из организма. Особенно это свойство ярко выражено у шестивалентного хрома.

Типы транспортных белков биомембраны. Переносчик лекарств как активный транспортер.

12 3 Следующая ⇒