Роль цитоскелета в амебоидном движении клеток

⇐ ПредыдущаяСтр 2 из 3Следующая ⇒

Цитоскелет (внутриклеточный цитоплазматический скелет) — составная часть цитоплазмы, ее механический каркас. Цитоскелет представляет собой сложную трехмерную сеть микрофиламентов и микротрубочек составляющих опорно-двигательную систему клетки.

Цитоскелетом обладают только эукариотические клетки, в клетках прокариот (бактерий) его нет

Цитоскелет выполняет различные функции. Например, он упорядочивает размещение всех структурных компонентов клетки. Микротрубочки цитоскелета поддерживают определенную форму клетки. Они расположены таким образом, чтобы противодействовать растяжению и сжатию клетки. Кроме механических функций, микротрубочки обеспечивают внутриклеточный транспорт: перемещение внутриклеточных структур, эндо- и экзоцитоз. По микротрубочкам органеллы передвигаются в те места клетки, где они нужны в данный момент.

Цитоскелет придаёт клетке определённую форму даже при отсутствии жёсткой клеточной стенки. Он организует движение органоидов в цитоплазме, лежащее в основе амёбоидного движения.

Цитоскелет легко перестраивается, обеспечивая в случае необходимости изменение формы клеток. Способность клеток изменять форму обусловливает перемещение клеточных пластов на ранних стадиях зародышевого развития. При делении клетки (митозе) цитоскелет «разбирается» (диссоциирует), а в дочерних клетках вновь происходит его самосборка..

Промежуточные филаменты: кератины и ядерные ламины.

Промежуточные филаменты (ПФ) - это полимеры, по структуре подобные канатам, собранным из нитевидных полипептидов.Они поддерживают структуру клеток или противостоят растягивающим нагрузкам. Существует много тканеспецифическх форм ПФ, построенных из различных полипептидов: кератиновые филаменты эпителиальных клеток, нейрофиламенты нейронов, глиалъные филаменты астроцитов и шванновских клеток, десминовые филаменты мышечнъа волокон и виментиновые филаменты фибробластов и клеток многих других типов. Отдельное семейство белков ПФ составляют ядерные ламины, из которых построена волокнистая пленка (ламина), выстилающая изнутри оболочку ядра; они имеются во всех эукариотических клетках. Полипептиды, входящие в состав промежуточных филаментов различных типов, различаются по аминокислотной последовательности, а также - по молекулярной массе. Однако у всех имеется гомологичный центральный домен, который при димеризации белка образует жесткую структуру из обвивающих друг друга спиралей. Такие димерные субъединицы складываются в большие пучки «внахлест», формируя промежуточные филаменты. Стержневидные домены субъединиц при этом создают структурную сердцевину ПФ, а глобулярные домены на обоих концах выступают наружу и обусловливают разнообразие свойств ПФ. Именно благодаря этой вариабельности механические свойства ПФ и взаимодействия их с другими клеточными компонентами приспособлены к специфическим нуждам клеток того или иного типа.

Ядерная ламина - это белковая сеть (обычно толщиной от 10 до 20 нм), подстилающая изнутри поверхность внутренней ядерной мембраны. Она представляет собой прямоугольную решетку из промежуточных филаментов, построенных у млекопитающих из трех белков ПФ типа Vl-ламииов А, В и С. Ламины образуют димеры, у которых имеется стержневидный домен и две глобулярные головки на одном из концов. При подходящих рН и ионной силе димеры самопроизвольно ассоциируют, образуя филаменты, которые по толщине и повторяющейся структуре сходны с цитоплазматическими ПФ. Однако по ряду признаков ядерные ламины отличаются от белков ПФ цитоплазмы. Наиболее очевидное отличие-это организация образуемых филаментов в прямоугольную решетку, хотя для такой организации, видимо, необходимо объединение их с другими белками. Кроме того, ядерная ламина - структура очень динамичная. Когда клетки млекопитающих вступают в митоз, кратковременное фосфорилирование нескольких остатков серина в ламинах вызывает обратимую диссоциацию ядерной ламины на тетрамеры гиперфосфорилированных ламинов А и С и связанного с мембраной ламина В. При возвращении клетки в интерфазу ламины дефосфорилируются, вокруг разошедшихся хромосом вновь образуется цельная ядерная оболочка.

Из всех типов промежуточных филаментов наиболее стабильные и долгоживущие - кератиновые, они же и самые разнообразные. Эпителии с примитивной организацией, например в развивающемся эмбрионе, а также некоторые зрелые ткани (такие, как печень) содержат кератины двух типов - один кислый и один нейтральный. В эпителиях других органов (например, языка, мочевого пузыря, потовых желез) имеются шесть или больше различных кератинов, причем их конкретный спектр зависит от анатомической локализации. Кератиновые филаменты ввиду их многообразия и стабильности могут служить своего рода «отпечатками пальцев», позволяющими уточнить происхождение некоторых опухолей эпителиальной природы. Еще разнообразнее кератины в эпидермисе, который представляет собой плотный многослойный эпителий. В клетках разных слоев эпидермиса экспрессируются разные наборы кератинов. Кератиновые филаменты в них постепенно сшиваются поперечными ковалентными связями друг с другом и с ассоциированными белками, и по гибели клеток в самых наружных слоях эпидермиса поперечносшитый кератиновый скелет становится важнейшим защитным барьером на поверхности тела. Специализированные эпителиальные клетки, образующие такие поверхностные структуры, как волосы, когти и перья, обеспечивают дополнительные локальные вариации в наборе кератинов. Таким образом, промежуточные филаменты защищают животное от потери тепла и воды, предоставляют ему «оружие» и средства камуфляжа или, наоборот, привлечения партнера (окраска).

Щелевые контакты

Щелевое соединение, щелевой контакт - тип соединения клеток в организме с помощью белковых каналов (коннексонов). Через щелевые контакты могут непосредственно передаваться от клетки к клетке электрические сигналы (потенциалы действия), а также малые молекулы. Этим щелевые контакты отличаются от плазмодесм, через которые могут транспортироваться макромолекулы и даже органоиды.

Структурную основу щелевого соединения составляют коннексоны — каналы, образуемые шестью белками-коннексинами. В нервной системе щелевое соединение между нейронами встречается в так называемых электрических синапсах. Отдельные коннексоны обычно сосредоточены на ограниченных по площади участках мембран — нексусах, или бляшках. В области нексуса мембраны соседних клеток сближены, расстояние между ними составляет 2-4 нм.

У позвоночных основу щелевых контактов составляют коннексины — первое из описанных семейств белков щелевых контактов. В геноме человека идентифицирован 21 ген щелевых контактов, в геноме мыши — 20 генов.

У беспозвоночных имеется другое семейство белков щелевых контактов, сходных с коннексинами по структуре и функциям. но негомологичных им — иннексины.

Позднее выяснилось, что у позвоночных, кроме коннексинов, имеются также белки, гомологичные иннексинам. Эти белки, открытые группой российских ученых, [1] получили название паннексины. В геноме человека и мыши к настоящему времени идентифицированы 3 гена паннексинов [2].

Основная функция щелевых контактов - электрическое соединение двух клеток, а также перенос небольших молекул между ними. В нервной системе щелевые контакты - один из способов передачи возбуждения между нейронами, электрический синапс. В сердце щелевые контакты соединяют кардиомиоциты для обеспечения синхронности сокращения всех клеток одного отдела. Щелевые контакты встречаются практически во всех тканях. Одним из исключений является поперечно-полосатая мускулатура, где клеткам не требуется электрическая связь, поскольку они там слиты в симпласт.

⇐ Предыдущая 123 Следующая ⇒