Для аминокислот характерна амфотерность

Основным физико-химическим свойством аминокислот является амфотерность.

Понятие амфотерность означает, что вещество сочетает в себе свойства как кислот, так и оснований. В водном растворе аминокислоты одновременно ведут себя как кислоты – доноры протонов и как основания – акцепторы протонов.

Если общий заряд аминокислоты равен 0, то это ее состояние называют изоэлектрическим. Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ, pI). Значение изоэлектрической точки зависит от строения радикала аминокислоты:

§ ИЭТ большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5, 5 (фенилаланин) до 6, 3 (пролин),

§ ИЭТ кислых аминокислот - для глутамата 3, 2, для аспартата 2, 8,

§ ИЭТ основных аминокислот - для гистидина 7, 6, для аргинина 10, 8, для лизина 9, 7.

Заряд аминокислот зависит от величины рН среды и от строения их радикала.

При снижении концентрации ионов водорода в растворе (защелачивание среды) повышается их отрыв от аминогруппы и карбоксигруппы аминокислот. Иными словами, от аминокислоты отрывается положительный заряд и она становится отрицательно заряженной. Когда рН снижается (закисление среды), то имеющиеся в растворе ионы Н⁺ присоединяются к амино- и карбоксигруппам – заряд становится положительным.

Отправным пунктом для понимания причин появления заряда у конкретной аминокислоты является величина и зоэлектрической точки. К сказанному абзацем выше необходимо добавить одну очень существенную вещь – изменение рН рассматривается относительно изоэлектрической точки. Если рН ниже ИЭТ – заряд аминокислоты становится положительным, если рН выше – отрицательным.

Изменение заряда аминокислот при смещении рН раствора
в кислую или щелочную сторону.

Аминокислоты соединяются пептидной связью

Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Пептидная связь –это связь между α -карбоксильной группой одной аминокислоты и α -аминогруппой другой аминокислоты.

Образование пептидной связи

При необходимости назвать пептид ко всем названиям аминокислот добавляют суффикс " -ил", только последняя аминокислота сохраняет свое название неизменным.

Например, аланил-серил-триптофан или γ -глутаминил-цистеинил-глицин (по-другому называемый глутатион).

К свойствам пептидной связи относятся:

1. Копланарность

Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы " Н" и " О" расположены по разные стороны от пептидной связи.

Транс-положение заместителей

Радикалы аминокислот по отношению к оси C-N связи находятся по " разные" стороны, в транс-положении.

Две равнозначные формы

Пептидная связь имеет кетоформу и енольную форму.

4. Способность к образованию водородных связей.

Атомы углерода и азота, входящие в пептидную связь обладают способностью образовывать две водородные связи с другими пептидными группами.

Пептидная связь имеет частично характер двойной связи.

Длина пептидной связи меньше, чем одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено. Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию (пространственное расположение атомов).

Направления метаболизма аминокислот

Существуют три источника аминокислот в клетке – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.

Путь дальнейшего превращения аминокислот зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк.

12 3 4 5 6 7 8 9 10 Следующая ⇒