Схема реакции трансаминирования

⇐ ПредыдущаяСтр 3 из 89Следующая ⇒

Роль и превращение пиридоксальфосфата сводится к образованию промежуточных соединений – шиффовых оснований (альдимин и кетимин). В первой реакции после отщепления воды образуется иминовая связь между остатком аминокислоты и пиридоксальфосфатом. Полученное соединение называется альдимин. Перемещение двойной связи приводит к образованию кетимина, который гидролизуется водой по месту двойной связи. От фермента отщепляется готовый продукт – кетокислота.

Механизм реакции трансаминирования

После отщепления кетокислоты к комплексу пиридоксамин-фермент присоединяется новая кетокислота и процесс идет в обратном порядке: образуется кетимин, затем альдимин, после чего отделяется новая аминокислота.

Реакции полного цикла трансаминирования

Чаще всего аминокислоты взаимодействуют со следующими кетокислотами:

· пировиноградной с образованием аланина,

· щавелевоуксусной с образованием аспартата,

· α -кетоглутаровой с образованием глутамата.

Однако аланин и аспартат в дальнейшем все равно передают свою аминогруппу на α -кетоглутаровую кислоту. Таким образом, в тканях осуществляется поток избыточных аминогрупп на один общий акцептор – α -кетоглутаровую кислоту. В итоге образуется большое количество глутаминовой кислоты.

Далее глутаминовая кислота может вовлекается в процессы связывания аммиака (синтез глутамина) либо в прямое окислительное дезаминирование.

Аминотрансферазы имеют клиническое значение

В медицине нашло практическое применение определение активности двух ферментов трансаминирования – аланинаминотрансферазы (АЛТ, АлАТ) и аспартатаминтрансферазы (АСТ).

Оба фермента обратимо взаимодействуют с α -кетоглутаровой кислотой и переносят на нее аминогруппы от соответствующих аминокислот с образованием глутаминовой кислоты и кетокислот.

Реакции, катализируемые аланинаминотрансферазой и аспартатаминотрансферазой

Хотя активность обоих ферментов значительно возрастает при заболеваниях сердечной мышцы и печени, при поражении клеток миокарда наибольшая активность в сыворотке крови обнаруживается для АСТ, при гепатитах – для АЛТ.

В клинической практике определение активности АЛТ и АСТ используется для дифференциальной диагностики болезней печени и миокарда, глубины поражения и контроля эффективности их лечения.

Креатинфосфат - срочный резерв энергии

Креатин – вещество скелетных мышц, миокарда, нервной ткани. В виде креатинфосфата креатин является " депо" макроэргических связей, используется для быстрого ресинтеза АТФ во время работы клетки.

Использование креатинфосфата для ресинтеза АТФ

Особенно показательна роль креатина в мышечной ткани. Креатинфосфат обеспечивает ресинтез АТФ в первые секунды работы (5‑ 10 сек), когда ни анаэробный гликолиз, ни аэробное окисление глюкозы и жирных кислот еще не активировано, и кровоснабжение мышцы не увеличено. В клетках нервной ткани креатинфосфат поддерживает жизнеспособность клеток при отсутствии кислорода.

При мышечной работе ионы Са²⁺, высвободившиеся из саркоплазматического ретикулума, являются активаторами креатинкиназы. Реакция еще интересна тем, что на ее примере можно наблюдать обратную положительную связь — активацию фермента продуктом реакции креатином. Это позволяет избежать снижения скорости реакции по ходу работы, которое должно было бы произойти по закону действующих масс из-за снижения концентрации креатинфосфата в работающих мышцах.

Около 3% креатинфосфата постоянно в реакции неферментативного дефосфорилирования превращается в креатинин. Количество креатинина, выделяемое здоровым человеком в сутки, всегда почти одинаково и зависит только от объема мышечной массы.

Образование креатинина из креатинфосфата

Синтез креатина идет последовательно в почках и печени в двух трансферазных реакциях. По окончании синтеза креатин с током крови доставляется в мышцы или мозг.

⇐ Предыдущая 1 234 5 6 7 8 9 10 Следующая ⇒