Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
Гниение белков и обезвреживание его продуктов
Гниение белков – это бактериальный распад белковых веществ и АК под действием микрофлоры кишечника. Идет в толстой кишке, однако может наблюдаться и в желудке – при снижении кислотности в нем. Образуются такие продукты: а) токсичные: сероводород H 2 S, углекислота CO 2, аммиак NH 3, метан CH 4, меркаптаны (CH 3 SH и его гомологи), бензол C 6 H 6, крезол, индол, скатол и др. б) нетоксичные: спирты (в т.ч. этиловый), амины, жирные к-ты, кетокислоты, витамины (напр., витамин B 6 ). Основные процессы гниения: 1. Декарбоксилирование (–СО 2 ) обычно характерно для диаминомонокрбоновых кислот. Напр., орнитин COOH-CH(NH 2 )-CH 2 -CH 2 -CH 2 -NH 2 превращается в путресцин (то же, но без СООН-группы). Или лизин (ЛИЗ) – в кадаверин (это вроде первой реакции, но в цепи на одну CH 2 -группу больше). Путресцин, кадаверин входят в состав трупных ядов. Они всасываются и частично выводятся с мочой и обезвреживаются в печени диаминооксидазой. 2. Дезаминирование. При гниении главным образом протекает восстановительное дезаминирование. Напр., аланин (АЛА) NH 2 -CH(CH 3 )-COOH + 2Н → СН 3 -СН 2 -СООН (пропионовая к-та) +NH3. 3. Десульфирование (тоже восстановительное). Напр., цистеин (ЦИС) NH 2 -CH(CH 2 SH)-COOH + 2Н → АЛА + H 2 S. Напр., метионин (МЕТ) NH 2 -CH(CH 2 -СН 2 -S-CH 3 )-COOH + 2Н → NH 2 -CH(CH 2 -CH 3 )-COOH (альфа-аминомасляная к-та) + НS-CH 3 (метил-меркаптан). 4. Разрушение боковой цепи АК (ТИР, ТРИ). Напр., тирозин (ТИР) + 4Н → крезол (пара-метилфенол) + NH 3 + CO 2 + CH 4; крезол + 2Н → фенол + СН 4. Напр., триптофан (ТРИ) + 4Н → скатол (метилиндол) + NH 2 + CO 2 + CH 4. Скатол +2Н→ индол + СН 4. Т.о., в процессе гниения АК образуются различные токсичные вещества, которые должны быть обезврежены в печени. В обезвреживании участвуют две системы: 1) УДФГК – уридиндифосфоглюкуроновая к-та (активная форма глюкуроновой к-ты) 2) ФАФС – 3'-фосфоаденозин-5’-фосфосульфат (активная форма серной к-ты) [рис. этого соединения]. Механизм обезвреживания – конъюгация (связывание) токсина с активной формой серной или глюкуроновой к-ты. Продукты конъюгации – нетоксичные вещества, которые могут выделяться с мочой. Напр., обезвреживание фенола под действием УДФ-глюкуронил-трансферазы: фенол + УДФГК → (ТФ) фенилглюкуронид (фенил присоединяется по первому положению) + R-OH. Напр., обезвреживание индола: Индол окисляется кислородом по 7-му положению, получается индоксил (это типа 7-оксииндол). Индоксил взаимодействует с ФАФС под действием арилссульфо-трансферазы с образованием индоксилсерной к-ты, которая с ионами калия дает индикан (калиевая соль индоксилсульфата).
Определение индола и индикана в моче имеет диагностическое значение. Так, если отсутствует индол, то обезвреживающая функция печени в норме, а если при этом обнаруживается индикан, то в кишечнике активное гниение. Если же есть индол в моче, то имеется нарушение обезвреживающей функции печени.
Метаболизм аминокислот Фонд АК организма пополняется за счет процессов: 1) гидролиза белков пищи, 2) гидролиза тканевых белков (под действием катепсинов лизосом). Расходуется АК-фонд на процессы: ü синтез заменимых АК, ü синтез собственных белков, ü синтез азотсодержащих веществ (урины, пиримидины, холин, креатин и т.д.), ü синтез углеводов (глюконеогенез), ü синтез липидов из кетогенных АК, ü распад до NH 3, NH 2 -CO-NH 2, мочевой к-ты и др. Условно метаболизм АК в тканях можно распределить на общие пути и индивидуальные пути обмена АК.
Общие пути обмена веществ 1. Переаминирование (открыто в 1937 г. Браунштейном и Крицмом). Роль: синтез заменимых АК, участие в непрямом дезаминировании АК. Определение АлАТ и АсАТ в крови имеет большое диагностическое значение. Так, через 5 часов после инфаркта миокарда АсАТ увеличивается в 20-30 раз, через 48 часов – АлАТ и АсАТ снижаются до нормы, еще через 24 часа повышается АлАТ. Также АлАТ повышается при патологии печени. 2. Дезаминирование (ДА) АК: ü восстановительное ДА – под действием микрофлоры кишечника, ü гидролитическое ДА – с участием воды, ü внутримолекулярное ДА – с образованием непредельной к-ты, ü окислительное ДА – характерно для тканей организма. Оно бывает прямым и непрямым. Прямое ДА идет с участием дезаминаз (оксидаз). NH 2 -CHR-COOH → NH=CR-COOH (иминокислота), при этом ФМН→ ФМН·Н 2, который затем восстанавливает кислород до пероксида водорода; последний расщепляется каталазой. А иминокислота гидролизуется до альфа-кетокислоты и аммиака. Непрямое ДА (или транс-ДА) идет в два этапа: 1) переаминирование (см. выше); 2) дезаминирование ГЛУ «α -КГ + NH 3, над стрелочкой глутамат-ДГ, под стрелочкой – НАД→ НАД·Н 2. 3. Декарбоксилирование АК – процессы образования биогенных аминов, обладающих биологической активностью: ГИС → (гистидил-ДК, ПФ) гистамин,
ТИР → (оксигеназа, +1/2О2) ДОФА (диоксифенилаланин) → (ДК, ПФ, -СО2)дофамин,
ТРИ → (оксигеназа, +1/2О2) 5-окситриптофан → (ДК, ПФ, -СО2) серотонин, ГЛУ → гамма-аминомасляная к-та (ГАМК).
Дофамин и ГАМК – тормозные нейромедиаторы, гистамин – тканевой гормон. Серотонин является местным регулятором в функции периферических органов. Образование конечных азотистых продуктов В сутки распадается около 1-2% всех белков организма, что составляет в среднем 500 г. Из них 80% (400 г) идут на ресинтез организм-специфичных белков, а 20% (100 г) подвергаются непрямому дезаминированию с образованием конечных продуктов – кетокислот и аммиака (они содержат 10-16 г азота). Популярное:
|
Последнее изменение этой страницы: 2016-06-05; Просмотров: 1001; Нарушение авторского права страницы