Общая характеристика белков и их состав

Среди органических соединений, входящих в состав клетки, первое место занимают белки. Они составляют в среднем 18—21 % общей сырой массы организма человека и до 50 % его сухой массы.

Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения. Кроме азота в состав всех белков входят углерод, водород и кислород, а также сера. В некоторых белках содержатся фосфор, железо, медь и цинк. Молекулярная масса белков колеблется в широких пределах — от нескольких тысяч до сотен миллионов. Так, молекулярная масса миоглобина мышечной ткани составляет 16900, в то время как белок вирусов гриппа имеет молекулярную массу 332 млн.

Для белков характерно чрезвычайное разнообразие функций. Самую большую и наиболее важную по своему биологическому значению группу белков составляют ферменты. В настоящее время известно более тысячи различных ферментов, каждый из которых катализирует определенный тип химической реакции.

Белки являются основными структурными элементами живых организмов. Они входят в состав соединительной и костной ткани. К числу наиболее распространенных клеточных белков принадлежат белки мембран, которые в соединении с липидами образуют основу клеток.

Отдельные типы белков являются обязательными компонентами сократительных и двигательных систем. Например, актин и миозин — основные элементы сократительной системы мышц. Другие белки выполняют транспортную функцию. Они могут связывать и переносить с током крови определенные молекулы. Гемоглобин, содержащийся в эритроцитах позвоночных животных, переносит от легких к тканям кислород, аиз тканей к легким — углекислый газ. Белок миоглобин удерживает в мышцах кислород, создавая его запасы.

Веществами белковой природы являются многие гормоны, обладающие высокой биологической активностью. К ним относятся соматотропин — гормон передней доли гипофиза, который стимулирует рост, инсулин, секретируемый поджелудочной железой, который регулирует углеводный обмен в организме, и ряд других.

Белки выполняют в организме энергетическую функцию. За их счет обеспечивается 10—-15 % энергии.

Среди множества различных белков, содержащихся в живых организмах, имеются белки особого типа, на которых впервые была показана их видовая специфичность. Эти белки называются антителами. Они вырабатываются в организме в ответ на появление чужеродного белка. Таким образом, белки выполняют защитную функцию в организме. Они обеспечивают также свертывание крови, наблюдаемое при повреждении сосудов. Это обусловлено наличием в составе крови специфических белков — фибриногена и тромбина.

Различные яды, выделяемые бактериями, содержащиеся в некоторых растениях, атакже змеиные яды представляют собой вещества белковой природы, выполняющие токсическую функцию.

В результате исследований, проведенных в начале XIX в., было установлено, что белки, обладая большой молекулярной массой, при кислотном гидролизе распадаются на более простые, низкомолекулярные органические соединения — аминокислоты, которые отличаются друг от друга по своему строению. В настоящее время известно свыше 150 аминокислот. Однако в качестве структурных элементов, или, как их принято называть, «структурных блоков», белков обнаружено только 20 различных α -аминокислот.

Следует подчеркнуть, что все белки, выполняющие столь разнообразные функции, в том числе и белки, обладающие высокой биологической активностью или токсическим действием, содержат один и тот же набор из 20 аминокислот, которые сами по себе не обладают ни присущей белку биологической активностью, ни токсичностью. Специфическую функцию белку придает его пространственная конфигурация, которая, в свою очередь, обусловлена определенной последовательностью аминокислот в белковой молекуле. Поскольку структура, физико-химические и биологические свойства белков зависят от природы аминокислот, входящих в их состав, рассмотрим строение этих «структурных блоков».

Аминокислоты, выделенные из белков, представляют собой производные насыщенных карбоновых кислот, у которых один или два атома водорода в радикале замещены аминогруппой. Как правило, аминогруппой замещается атом водорода у атома углерода, расположенного рядом с карбоксильной группой (α -углеродного атома). Если в молекуле карбоновой кислоты на аминогруппы замещается два атома водорода, то одна из них присоединяется к α -углеродному атому, адругая — к последнему.

Аминокислоты делят на две большие группы: ациклические (аминокислоты жирного ряда) и циклические.

В зависимости от количества карбоксильных или аминогрупп ациклические аминокислоты делят на четыре подгруппы: моноамино-монокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые и диаминодикарбоновые. Циклические аминокислоты делят на две подгруппы: карбоциклические, цикл которых состоит только из атомов углерода, и гетероциклические, в цикл которых входит еще какой-либо гетероатом, чаще всего азот.

Все аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, горькие (кроме глицина) на вкус. За исключением аминоуксусной, содержат асимметрический атом углерода, поэтому являются оптически активными веществами. Большинство аминокислот хорошо (за исключением серосодержащих) растворяются в воде, имеют высокую температуру плавления (220—315 °С) и относятся к L-ряду. Аминокислоты D-ряда обнаружены в последнее время лишь в составе микроорганизмов и антибиотиков.

Ациклические аминокислоты

Моноаминомонокарбоновые кислоты содержат в молекуле одну аминную (—NH₂) и одну карбоксильную (—СООН) группы. Растворы этих аминокислот близки к нейтральному. Простейшей из моноамино- монокарбоновых кислот является глицин, или гликокол (аминоуксусная кислота) СООН-СН₂—NH₂, открытый в 1820 г. в продуктах гидролиза желатины. Эта аминокислота содержится в составе почти всех белков растительного и животного происхождения. Сладковата на вкус и хорошо растворима в воде. Аминоуксусная кислота участвует в синтезе многих соединений: гемоглобина, глутатиона, гиппуровой кислоты, креатина, пуриновых оснований, желчных кислот и т. д. В организме человека и высших животных глицин может синтезироваться из других аминокислот.

Аланин (α -аминопропионовая кислота) впервые был выделен из гидролизата шелка в 1888 г. Алании и его производные (серии, цистеин, цистин, фенилаланин, тирозин, триптофан и гистидин) составляют 60—65% всех аминокислот белков. Из аланина образуются серии и цистеин:

Алании является предшественником синтезируемых в организме карнозина, ансерина, пантотеновой кислоты, коэнзима А и входит в состав большинства животных белков.

Серин (α -амино-β -оксипропионовая кислота) является составной частью многих белков. Получен из гидролизата фиброина шелка в 1865 г. В большей степени, чем аланин, вступает в различные химические реакции, что обусловлено наличием в молекуле серина трех функциональных групп: аминной, карбоксильной и гидроксильной.

Цистеин (α -амино-β -тиопропионовая кислота) выделен из гид-ролизатов белков шерсти, рогов и копыт в 1890 г. Содержится во многих белках (больше всего — в белках ороговевших тканей). Кроме того, цистеин входит в состав тиоловых ферментов благодаря наличию сульфгидрильной группы (—SH).

При конденсации двух молекул цистеина образуется молекула цистина:

Цистин (α, α '-диамино-β '-дитиопропионовая кислота) обнаруживается в гидролизатах белков кожи, очень плохо растворяется в воде, слабых кислотах и щелочах. Эта аминокислота содержит в своем составе две аминные и две карбоксильные группы. Образуется на завершающем этапе белкового синтеза.

Треонин (α -амино- -оксимасляная кислота) получен из гидролизатов казеина и фибрина в 1935 г. Имеет два асимметрических атома углерода в α - и β -положениях:

Метионин (α -амино-γ -метилтиомасляная кислота) выделен из продуктов кислотного гидролиза казеина в 1922 г. Играет важную роль в организме, поскольку является донором метальных групп, участвует в биосинтезе холина, адреналина, цистеина и других веществ. В организме не синтезируется, поэтому должен обязательно поступать с пищей.

Валин (α -аминоизовалериановая, или α -амино-β -метилмасляная, кислота) получен из гидролизата поджелудочной железы в 1879 г. Высокис водержанием валина характеризуются белки эластин (13—14%), казеин (7-8%) и миоглобин (4, 1%). В тканях человека и высших животных не синтезируется.

Лейцин (α -аминоизокапроновая, или α -амино-γ -метилвалериановая, кислота) широко представлен в составе большинства белков. Впервые выделен из сыра в 1819 г. Богаты лейцином овальбумин яичного белка, миозин мышечной ткани, казеиноген молока, фибриноген крови. Лейцин является промежуточным соединением при биосинтезе холестерина.

Изолейцин (α -амино-β -метилвалериановая кислота) содержится в белках в небольших количествах. Открыт Ф. Эрлихом в 1904 г. в гидролизате фибрина. Имеет в молекуле два асимметрических атома углерода. Лейцин и изолейцин в тканях животных и человека не синтезируются.

Моноаминодикарбоновые кислоты содержат в составе молекулы одну аминную и две карбоксильные группы, в связи с чем проявляют кислотный характер.

Аспарагиновая (аминоянтарная) кислота получена из гидролизатов растительных белков в 1868 г. Широко распространена, синтезируется в животных тканях. Играет важную роль в обезвреживании аммиака в организме путем образования амидов, участвует в синтезе мочевины, пиримидиновых оснований и в переаминировании аминокислот.

Глутаминовая (α -аминоглутаровая) кислота впервые выделена из гидролизата пшеничного зерна в 1868 г. Входит в состав белков растительного и животного происхождения. Так же, как и аспарагиновая кислота, участвует в реакциях переаминирования и связывания аммиака. Глутаминовая кислота принимает также участие в образовании у-аминомасляной кислоты, глутатиона, синтезе орнитина и глюкозы, реакциях окислительного дезаминирования, декарбоксилирования аминокислот.

Аспарагин и глутамин являются производными двух предыдущих аминокислот, в которых карбоксильные группы, удаленные от аминогрупп, амидированы. Амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот входят в состав белков и играют важную роль в метаболизме:

Диаминомонокарбоновые кислоты. В состав белков организма человека и животных входят аминокислоты, содержащие две аминные и одну карбоксильную группы, что обусловливает их основный характер.

Аргинин (α -амино-δ -гуанидинвалериановая кислота) впервые получен из гидролизата ростков люпина в 1886 г. Входит в состав почти всех растительных и животных белков. Много аргинина содержится в эмбриональных тканях, опухолях и в белках спермы рыб. Участвует в образовании креатина, важнейшего субстрата мышечной ткани. При гидролизе образует аминокислоту орнитин и мочевину.

Лизин (α, ε -диаминокапроновая кислота) выделен из гидролизата казеина в 1889 г., синтезирован в 1902 г. Входит в состав почти всех белков. Высоким содержанием лизина характеризуется фибриноген (до 5—10 %), ядерные белки — протамины и гистоны. В животных тканях не синтезируется. Характерной особенностью лизина является присоединение протона к ε -аминогруппе. При этом образуется положительно заряженная NH₃⁺-гpyппa. В белках, где содержится много лизина, образуется активный центр в виде поликатиона, что обусловливает определенные биологические свойства этих белков.

В очень малом количестве в белках животных тканей обнаружена аминокислота, сходная с лизином, — δ -оксилизин H₂N—СН₂—СНОН—NH₂(СН₂)₂—СН—СООН (α, ε -диамино-δ -оксикапроновая кислота), которая образуется из лизина уже после включения его в белок.

Циклические аминокислоты

Аминокислоты, содержащие в составе молекулы ароматическое (бензольное) или гетероциклическое ядро, называются циклическими.

Ароматические аминокислоты.

Фенилаланин (α -амино-β -фенилпропионовая кислота) впервые обнаружен в гидролизате ростков люпина в 1879 г. Очень распространенная аминокислота. В большом количестве обнаружена в составе гормона инсулина. Является основным субстратом, из которого образуются гормоны адреналин и тироксин.

Тирозин (α -амино-β -3-параоксифенилпропио-новая кислота) впервые выделен из гидролизата казеина в 1846 г. Входит в состав многих белков. Так же, как и фенилаланин, тирозин является источником биосинтеза гормонов адреналина, норадреналина и тироксина.

Гетероциклические аминокислоты. Триптофан (α -амино-β -индолилпропионовая кислота) открыт в гидролизате казеина в 1901 г. Входит в состав многих белков в небольшом количестве. В животных тканях не синтезируется. В результате декарбоксилирования триптофана образуется триптамин — регулятор кровяного давления в животном организме:

Гистидин (α -амино-β -имидазолилпропионовая кислота) обнаружен в белках спермы осетра в 1896г., в 1911 г. получен синтетически. Значительное количество гистидина обнаружено в составе гемоглобина (до 10 %), белках печени и почек. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин, который является медиатором нервной системы:

Недостаток гистидина в пище приводит к нарушениям мышечной деятельности, синтеза гемоглобина. Остаток гистидина— имидазольное кольцо — входит в состав активных центров многих ферментов.

Составными частями белков являются также некоторые имино-кислоты, содержащие не аминную (—NH₂), а иминную (> NH) группу

Пролин (пирролидин-2-карбоновая кислота) получен из гидролизата казеина в 1901 г. Обнаружен во всех белках. Особенно богаты пролином коллаген, казеин и белки проламины (до 15 %). Пролин входит в состав инсулина, грамицидина и др. Синтезируется в тканях.

При окислении пролина образуется оксипролин (4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота), обнаруженный в гидролизате желатины в 1902 г. Является составной частью коллагена и эластина.

Из двадцати перечисленных аминокислот десять не синтезируются в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Они называются незаменимыми. Содержание в пище остальных аминокислот не обязательно, поскольку организм способен их синтезировать. Такие аминокислоты называют заменимыми:

Заменимые аминокислоты	Незаменимые аминокислоты
Глицин, аланин, цистеин, цистин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты, тирозин, пролин, оксипролин, серин	Валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин

Пищевой белок, содержащий все незаменимые аминокислоты, называется полноценным.

Аминокислоты имеют большое биологическое значение. Они не только служат «строительными блоками», из которых построена молекула белка, но и являются предшественниками многих биологически активных соединений — гормонов, медиаторов нервной системы и т.п. Отдельные аминокислоты выполняют регуляторную роль — между ними наблюдаются явления взаимной активации и угнетения при включении всостав белковой молекулы. В некоторых случаях они служат энергетическим материалом или лекарственным веществом.

12345678910Следующая ⇒

Поделиться: