Влияние занятий физическими упражнениями на пептид F в других биологических компартментах крови

Существуют сообщения о том, что в случае активации лимфоцитов стимулятором секреции является предшественник проэнкефалина (Roth et al., 1989). Лимфоциты различаются по своему происхождению и особенностям созревания. Они представляют собой подкласс лейкоцитов, включающий Т- и В-клетки, размер которых варьирует в диапазоне 6—10 мкм и которые составляют 20—25 % всех лейкоцитов крови. Эти клетки занимают одно из важных мест в иммунном ответе, в число их функций входят распознавание антигенов, выработка антител к чужеродным антигенам, выработка лимфокинов, цитотоксическое действие и хранение информации о встречавшихся ранее антигенах. Образуются Т-лимфоциты в костном мозге и созревают в тимусе, тогда как В-лимфоциты образуются и созревают в костном мозге и у плода — в печени. Зрелые лимфоциты размножаются при перемещении их в организме во вторичных лимфоидных органах.

Примерно 1—2 % общего количества лимфоцитов циркулируют с кровью в системе кровообращения, что обеспечивает высокую вероятность их столкновения с любыми чужеродными клетками, попадающими в кровь. Во время нахождения в кровеносной системе фрагменты проэнкефалина (например, пептид F) могут взаимодействовать с этими иммунными клетками. В зависимости от своей функции Т-лимфоциты делятся на Т-хелперы и Т-киллеры (Т-лимфоциты, обладающие цитотоксическим действием); В- и Т-лимфоциты различаются по своим функциям в иммунной реакции организма, обеспечивая гуморальный и клеточный иммунитет. Основой клеточного иммунитета является взаимодействие на клеточном уровне и состоит он главным образом в уничтожении чужеродных веществ или антигенов. Гуморальный иммунитет заключается в выработке антител (т. е. иммуноглобулинов), обладающих способностью распознавать антигены (Sigal, Ron, 1994). Очень важно понимать различия, существующие между этими двумя системами иммунного ответа (Hiddinga et al., 1994). В частности, взаимодействие пептидных фрагментов проэнкефалина и Т-клеток вызывает заметный клеточный иммунный ответ, который затем приводит к развитию гуморальной реакции (увеличению количества В-клеток, формирующих антитела).

На основании данных, характеризующих взаимодействие между пептидом F и иммунными клетками (Hiddinga et al., 1994), был разработан план экспериментов, направленных на обнаружение пептида F в белых клетках крови. Было установлено, что прогрессивная физическая нагрузка приводит к повышению концентрации пептида F в плазме (Кгаешег et al., 1985b, 1991). Восемь здоровых мужчин (21, 0 ± 1, 0) занимались аэробными упражнениями на велоэргометре с интенсивностью 80 % V02max после чего находились в состоянии покоя. Образцы крови отбирали перед началом, в середине, в момент окончания занятия и через 5, 15, 30 и 60 мин после окончания занятия. Как и в предыдущих исследованиях, здесь наблюдалось индуцированное физической нагрузкой увеличение уровня пептида F в плазме через 5 мин после прекращения занятия (Кгаешег et al., 1985а, 1985b). Уникальной особенностью этого исследования было изучение содержания пептида F во фракции белых клеток крови в состоянии покоя после физической нагрузки. Через 30 мин после окончания занятия физическими упражнениями наблюдали снижение количества пептида F (р 0, 05) во фракции белых клеток крови. Можно предположить, что на ранних стадиях восстановительного периода после физической нагрузки (5 — 15 мин после прекращения занятия) пептид F связывается с рецепторами иммунных клеток, после чего происходит его интернализация. Это и является возможной причиной снижения его количества через 30 мин после окончания занятия. Присутствие пептида F, обнаруживаемое через 30 мин во фракции белых клеток крови, может быть обусловлено насыщением рецепторов пептида F иммунных клеток.

После занятия физическими упражнениями наблюдалось изменение соотношения концентрации пептида F в плазме крови и во фракции белых клеток крови. Возможно, это обусловлено переходом пептида F из фракции белых клеток крови в плазму либо полным насыщением лимфоцитарных рецепторов пептида F после физической нагрузки (т. е. в момент окончания занятия и через 5 и 15 мин после этого). Эти результаты свидетельствуют о возможном взаимодействии между пептидом F и клетками иммунной системы и влиянии физической нагрузки на содержание пептида F в этих биологических компартментах крови. Эти данные были получены в рамках использования модели аэробной двигательной активности. Было бы интересно провести аналогичное исследование срочного эффекта силовых упражнений на содержание пептида F. Результаты рассмотренного выше исследования подтверждают необходимость изучения содержания пептида F во фракции белых кровяных клеток, а также его изменений в этом биокомпартменте крови после выполнения силовых упражнений, поскольку это может стимулировать секрецию цитокинов, оказывающих не только паракринное, но также и аутокринное воздействие на активированные клетки иммунной системы, позволяющее усиливать экспрессию рецептора для последующей стимуляции (Sigal, Ron, 1994). Несмотря на то что рецептор пептида F до сих пор не обнаружен, вполне вероятно, что этот пептид способен связываться с клетками крови (иммунными клетками). Эритроциты имеют рецепторы для других пептидных гормонов, в частности инсулина и инсулиноподобного фактора роста I (Horuk et al., 1993; Hagino et al., 1994). He исключена также вероятность того, что пептид F может взаимодействовать с этими же рецепторами красных клеток крови либо с еще охарактеризованными опиоидными рецепторами.

В другом исследовании (Bush et al., 2006) изучали реакцию организма мужчин в возрасте 22 ± 0, 9 года на силовую тренировку, которая включала 6 подходов приседаний, выполнявшихся на тренажере Смита (Smith-squat machine) с нагрузкой 10 ПМ. Образцы крови для определения содержания пептида F отбирали в исходном состоянии, в момент прекращения занятия и через 15 мин после него. Биокомпартменты крови различались по концентрации пептида F, при этом наибольший уровень пептида (р < 0, 05) наблюдался в плазме крови как в исходном состоянии, так и в период восстановления после нагрузки (рис. 16.8). Кроме того, концентрация пептида F во фракции белых клеток крови была выше, чем во фракции эритроцитов (рис. 16.8). Такое соотношение концентраций наблюдалось не только в состоянии покоя, оно сохранялось и после занятий физическими упражнениями.

Концентрация пептида F во фракции белых клеток крови возрастала наряду с заметным увеличением их общего количества. Во время периода восстановления происходило существенное увеличение количества (примерно на 50 %) молекул пептида F на одну белую клетку крови, что свидетельствует о возможном значении взаимодействия пептида F с лейкоцитами. Возможность взаимодействия пептида F с белыми клетками крови подтверждается его способностью связываться с поверхностными мембранными рецепторами иммунных клеток (Sibinga, Goldstein, 1988) и подвергаться последующей интернализации, что приведет к снижению детектируемого пептида F как в плазме, так во фракции лейкоцитов. Увеличение количества молекул пептида F, связанных с иммунными клетками в период восстановления, можно объяснить следующими причинами: а) увеличением экспрессии поверхностных рецепторов иммунной клетки либо б) увеличением выработки и секреции пептида F мозговым слоем надпочечников или клетками иммунной системы, что проявляется в виде повышения концентрации пептида F во фракции лейкоцитов. Изменения детектируемого количества пептида F во фракции эритроцитов может отображать сдвиг в его содержании во всех трех биокомпартментах крови. Однако физиологическая роль изменений содержания пептида F во фракциях белых и красных клеток крови пока остается неясной.

Заключение

Основным механизмом активации выработки и секреции гормонов мозговым слоем надпочечников является стимуляция со стороны нервной системы. Пептид F представляет собой энкефалинсодержащий пептид, который секретируют аффинные клетки мозгового слоя надпочечников. Показано, что секреция пептида F происходит вместе с адреналином во время занятий физическими упражнениями (Kraemer et al., 1985а, 1985b, 1987, 1988, 1990а, 1991, 1992; Bush et al., 1998, 2006; Triplett-McBride, 1998). В то же время секреция этих двух веществ во время и после занятий физическими упражнениями может иметь различный характер (Kraemer et al., 1985b, 1990a, 1991). Следует отметить, что характер секреции пептида F во время и после интенсивной физической нагрузки отличается также у мужчин с различным уровнем физической подготовленности (Kraemer et al., 1985а, 1985b). Биологические функции пептида F в большинстве своем остаются неизвестными, однако установлено, что пептид F может оказывать позитивное влияние на активацию и функции Т-клеток иммунной системы (Hiddinga et al., 1994). Он способствует активации Т-хелперов in vitro и, следовательно, может опосредованно стимулировать увеличение выработки антител В-клетками (Hiddinga et al., 1994). Вместе с тем эти эффекты еще не исследованы in vivo. Мы только начинаем приближаться к осознанию сложности и глубины взаимодействия эндокринной и иммунной систем. Некоторые исследователи предпринимали попытки изучения взаимной регуляции этих систем (Stein et al., 1985; Bateman et al., 1989). Было показано, что Т-клетки имеют рецепторы к энкефалинам (Wybran et al., 1979) и, очевидно, имеют специфические рецепторы пептида F (Hiddinga et al., 1994). Кроме того, было продемонстрировано, что Т-клетки могут синтезировать и секретировать небольшие энкефалинсодержащие пептиды для ауторегуляции собственной функции (Blalock, 1992). Таким образом, вполне возможно, что одна из главных ролей пептида F заключается в стимуляции функции иммунных клеток, направленной на противодействие и уравновешивание подавляющих эффектов других эндокринных гормонов, таких, как кортизол и адреналин. В то время как модуляция содержания эндогенного пептида F может оказывать влияние на различные ткани-мишени, то механизмы регуляции функции мозгового слоя надпочечников, и прежде всего концентрация пептида F, имеет непосредственное отношение к реакции на стресс (физические упражнения).

Литература

· Bastiaensen, Е., Miserez, В. & De Potter, W. (1988) Subcellular fractionation of bovine ganglion stellatum: co-storage of noradrenaline, Met-enkephalin and neuropeptide Y in large ‘dense-cored’ vesicles. Brain Research 442(1), 124-130.

· Bateman, A., Singh, A., Krai, T. & Solomon, S. (1989) The immune-hypothalamic-pituitary-adrenal axis. Endocrine Reviews 10, 92-112.

· Blalock, J.E. (1992) Production of peptide hormones and neurotransmitters by the immune system. Chemical Immunology 52, 1-24. Blalock, J.E. (1994) The syntax of immune-neuroendocrine communication. Immunology Today 15(11), 504-511.

· Boarder, M.R. & McArdle, W. (1986) Breakdown of small enkephalin derivatives and adrenal peptide E by human plasma. Biochemical Pharmacology 35, 1043-1047.

· Boone, J.B., Sherraden, Т., Pierzchala, K., Berger, R. & Van Loon, G.R. (1992) Plasma Met-enkephalin and catecholamine response to intense exercise in humans. Journal of Applied Physiology 73(1), 388-392.

· Brantl, V., Gramsch, C, Lottspeich, F. et al. (1986) Novel opioid peptides derived from hemoglobin: hemorphins. European Journal of Pharmacology 125, 309-310.

· Brooks, S., Bunin, J., Cheetham, M.E. et al. (1988) The responses of the catecholamines and р-endorphin to brief maximal exercise in man. European Journal of Applied Physiology 57, 230-234.

· Bush, J.A., Kraemer, W.J., Mastro, A.M. et al. (1998) Exercise and recovery responses of adrenal medullary neurohormones to heavy resistance exercise. Medicine and Science in Sports and Exercise 31(4), 554-559.

· Bush, J.A., Kraemer, W.J. & Mastro, A.M. (under review) Peptide F immunoreactivity in different circulatory biocompartments after exercise stress (Peptides, in review).

· Coupland, R.E. (1965) The Natural History of the Chromaffin Cell. Longman, London.

· Coupland, R.E. (1972) The chromaffin system. In: Catecholamines: Handbook of Experimental Pharmacology, vol. 33 (Blaschko, H. & Muscholl, E. eds.). Springer-Verlag, Berlin: 16-39.

· De Potter, W.P., Dillen, L., Annaert, W. et al. (1988) Evidence for the co-storage and co-release of neuropeptide Y and noradrenaline from large dense cored vesicles in sympathetic nerves of the bovine vas deferens. Synapse 2(2), 157-162.

· Farrell, P.A., Gustafson, A.B., Morgan, W.P. & Pert, C.B. (1987) Enkephalin, catecholamines, and psychological mode alterations: effect of prolonged exercise. Medicine and Science in Sports and Exercise 19, 347-353.

· Fielding, R.A., Meredith, C.A., O'Reilly, K.P. et al. (1991) Enhanced protein breakdown after eccentric exercise in young and old men. Journal of Applied Physiology 71, 674-679.

· Friden, J., Sjostrom, M. & Ekblom, B. (1983) Myofibrillar damage following intense eccentric exercise in man. International Journal of Sports Medicine 4(3), 170-176.

· Fry, A.C., Morton, A.R. & Keast, D. (1991) Overtraining in athletes, an update. Sports Medicine 12, 32-65.

· Fry, A.C., Kraemer, W.J., Van Borselen, F. et al. (1994) Catecholamine responses to short-term high-intensity resistance exercise

overtraining. Journal of Applied Physiology 77. 941*946

· Fry. A.C., Kraemer, WJ. & Ramsey. L.T. (1998) Pituitary adrenalgonadal responses to high-intensity resistance exercise overtraining. Journal of Applied Physiology 8S(6). 2352-2359.

· Genuth, S.M. (1988) The adrenal glands. In: Physiology (Berne, K M. & Levy, M.N.. eds). C.V. Nlosby Co. St. Louis, Ml: 950-982.

· Magi no, H., Shii, K., Yokono, K. et al. (1994) Enzyme-1 inked immunosorbent assay method for human autophosphorylated insulin receptor: applicability to insulin-resistant states. Diabetes 43(2), 274-280.

· Hansen, P.E. & Morgan, B.A. (1984) Structure*activity relationships in enkephalin peptides. In: The Peptides: Analysis, Synthesis, Biology (Udenfied, S. & Meienhofer, j. eds.). Academic Press, New York: 269-275.

· Hiddinga, HJ., Katzenstein, G.E., Middaugh, C.R. & Lewis, R.V. (1990) Secondary structure characteristics of proenkephalin peptides E, B, and F. Neurochemical Research 15(4), 393-399.

· Hiddinga, H.J., Isaak, D.D. & Lewis, R.V. (1994) Enkephalin-containing peptides processed from proenkephalin significantly enhance the antibody-forming cell responses to antigens. Journal of Immunology 152, 3748-3759.

· Horuk, R., Colby, T.J., Darbonne, W.C., Schall, TJ. & Neote, K. (1993) The human erythrocyte inflammatory peptide (chemokine) receptor. Biochemical characterization, solubilization, and development of a binding assay for the soluble receptor. Biochemistry 32, 5733-5738.

· Howlett, T.A., Tomlin, S., Ngahfoong, L. et al. (1984) Release of P-endorphin and met-enkephalin during exercise in normal women: response to training. British Mcdical Journal 288, 1950-1952.

· Hughes, J., Smith, T.W. Kosterlitz, H. et al. (1975) Identification of two related pentapeptides from the brain with potent opiate agonist activity. Nature 258, 577-579.

· Ivanov, V.T., Karelin, A. A., Philippova, M.M., Nazi mo v, I.V. & Pletnev, V.Z. (1997) Hemoglobin as a source of endogenous bioactive peptides: the concept of tissue-specific peptide pool. Biopolymers 43, 171-188.

· Jaskowski, M.A., Jackson, A.S., Raven, P.B. & Caffrey, J.L. (1989) Enkephalin metabolism: effect of acute exercise stress and cardiovascular fitness. Medicine and Science in Sports and Exercise 21(2), 154-160.

· Johnson, H.M., Smith, E.M., Torres, B.A. & Blalock, J.E. (1982) Regulation of the in vitro antibody response by neuroendocrine hormones. Proceedings of the National Academy of Sciences 79, 4171-4174.

· Kaplan, N.R. (1988) The adrenal glands. In: Textbook of Endocrine Physiology (Griffin, J.E. & Ojeda, S.R., eds.). Oxford University Press, New York: 245-272.

· Katzenstein, G.E., Lund, D., Schultz, P. & Lewis, R.V. (1987) Target tissue distribution of the proenkephalin peptides F, E, and B. Biochemical and Biophysical Research Communications 146, 1184-1190.

· Kilpatrick, D.L., Lewis, R.V., Stein, S. & Udenfriend, S. (1980) Release of enkephalins and enkephalin-containing polypeptides from perfused beef adrenal glands. Proceedings of the National Academy of Sciences USA 77(12), 7473-7475.

· Kilpatrick, D.L., Taniguchi, Т., Jones, B.N., Stern, A.S. & Shively, J.E. (1981) A highly potent 3200 dalton adrenal opioid peptide that contans both a [Metl- and [Leu]-enkephalin sequence. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 78, 3265-3268.

· Kimura S., Lewis, R.V., Stern, A.S. et al. (1980) Probable precursors of ILeulenkephalin and [Metjenkephalin in adrenal medulla: peptides of 3-5 kilodaltons. Proceedings of the National Academy of Sciences USA 77, 1681-1685.

· Kjaer, M. & Galbo, H. (1988) Effect of physical training on the capacity to secrete epinephrine. Journal of Applied Physiology 64, 11-16.

· Kjaer, М., Christensen, N.J., Sonne, B., Richter, E.A. & Galbo, H. (1985) Effect of exercise on epinephrine turnover in trained and untrained male subjects. Journal of Applied Physiology 59, 1061-1067.

· Кгаешег, W.J., Noble, В., Culver, В. & Lewis, R.V. (1985а) Changes in plasma proenkephalin peptide F and catecholamine levels during graded exercise in men. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 82, 6349-6351.

· Kraemer, W.J., Noble, B., Robertson, K. & Lewis, R.V. (1985b) Response of plasma proenkephalin peptide F to exercise. Peptides 6 (suppl. 2), 167-169.

· Kraemer, WJ., Armstrong, L.E., Marchitelli, L.J., Hubbard, R.W. & Leva, H. (1987) Plasma opioid peptide responses during heat acclimation in humans. Peptides 8, 715-719.

· Kraemer, WJ., Rock, P.B., Fulco, C.S. et al. (1988) Influence of altitude and caffeine during rest and exercise on plasma levels of proenkephalin peptide F. Peptides 9, 1115-1119.

· Kraemer, WJ., Diazdos, J.E., Gordon, S.E. et al. (1990a) The effects of graded exercise on plasma proenkephalin peptide F and catecholamine responses at sea level. European Journal of Physiology 61, 214-217.

· Kraemer, WJ., Marchitelli, L., Gordon, S.E. et al. (1990b) Hormonal and growth factor responses to heavy resistance exercise protocols. Journal of Applied Physiology 69(4), 1442-1450.

· Kraemer, WJ., Patton, J.F., Knuttgen, H.G. et al. (1991) Effects of high-intensity cycle exercise on sympathoadrenal-medullary response patterns. Journal of Applied Physiology 70(1), 8-14. Kraemer, WJ., Lewis, R.V., Triplett, N.T. et al. (1992) Effects of hypnosis on plasma proenkephalin peptide F and perceptual and cardiovascular responses during submaximal exercise. European Journal of Applied Physiology 65, 573-578.

· Kuipers, H. & Keizer, H.A. (1988) Overtraining in elite athletes: review and directions for the future. Sports Medicine 6, 79-92.

· Lewis, R.V. (1982) Enkephalin biosynthesis in the adrenal medulla. In: Regulatory Peptides: from Molecular Biology to Function, vol. 33 (Costa, E. & Trabucchi, М., eds.). Raven Press, New York: 167-174.

· Lewis, R.V. & Stem, A.S. (1983) Biosynthesis of the enkephalins and enkephalin-containing polypeptides. Annual Review of Pharmo-cology and Toxicology 23, 353-372.

· Lewis, R.V., Stem, A.S., Rossier, J.t Stein, S. & Udenfriend, S. (1979) Putative enkephalin precursors in bovine adrenal medulla. Biochemical and Biophysical Research Communications 89, 822-829.

· Livett, A.R., Dean, D.M., Whelan, L.G., Udenfriend, S. & Rossier, J. (1981) Co-release of enkephalin and catecholamines from cultured adrenal chromaffin cells. Nature 289, 317-319.

· Livett, B.G. (1984) Adrenal medullary chromaffin cells in vitro. Physiological Review 64, 1103-1161.

· McBride, J.M., Kraemer, WJ., Triplett-McBride, N.T. & Sebastianelli, W. (1998) The effect of resistance exercise on free radical production. Medicine and Science in Sports and Exercise 30(1), 67-72.

· McCarthy, D.A. & Dale, M.M. (1988) The leukocytosis of exercise: a review and model. Sports Medicine 6, 333-363.

· McCully, K.K. & Faulkner, J. (1985) Injury to skeletal muscle fibers of mice following lengthening contraction. Journal of Applied Physiology 59, 119-121.

· Mackinnon, L.T. (1992) Current Issues in Exercise Science Series: Exercise and Immunology. Human Kinetics, Champaign, IL.

· Marotti, Т., Rabatic, S., Gabrilovac, J. (1993) A characterization of the in vivo immunomodulation by Met-enkephalin in mice. International Journal of Immunopharmacology 15(8), 919-926. Martin, J., Prustowskv, M.B. & Angeletti, R.H. (1987) Preproenkephalin mRNA in T-cells, macrophages, and mast cells. Journal of Neuroscience Research 18, 82-87.

· Nieman, D.C., Henson, D.A., Sampson, C.S. et ah (1995) The acute immune response to exhaustive resistance exercise. International Journal of Sports Medicine 16(5), 322-328.

· Richter, G., Ballmann, M. & Conlon, J.M. (1986) Effect of strepto-zotocin administration upon the serotonin content of the pancreas and small intestines of the rat. Hormone and Metabolic Research 18(10), 663-665.

· Roth, K.A., Lorenz, R.G., Unanue, R.A. & Weaver, C.T. (1989) Nonopiate active proenkephalin-derived peptides are secreted by T helper cells. FASEB Journal 3(12), 2401-2406.

· Round, J.M., Jones, D.A. & Cambridge, G. (1987) Cellular infiltrates in human skeletal muscle: exercise induced damage as a model for inflammatory muscle disease? Journal of the Neurological Sciences 82, 1-11.

· Schultzberg, М., Lund berg, J. М., Hokfelt, T. et al. (1978) Enkephalin-like immunoreactivity in gland cells and nerve terminals of the adrenal medulla. Neuroscience 3, 1169-1186.

· Sibinga, N.E.S. & Goldstein, A. (1988) Opioid peptides and opioid receptors in ceils of the immune system. Annual Review of Immunology 6, 219-249.

· Sigal, L.H. & Ron, Y. (1994) Cytokines. In: Immunology and Inflammation, Basic Mechanisms, and Clinical Consequences (Sigal, L.H. & Ron, Y., eds). McGraw-Hill, New York: 482-490.

· Simonds, W.F. (1988) The molecular basis of opioid receptor function. Endocrine Review 9, 200-212.

· Sommers, D.K., Loots, J.M., Simpson, S.F. et al. (1990) Circulating met-enkephalin in trained athletes during rest, exhaustive treadmill exercise and marathon running. European Journal of Clinical Pharmacology 38(4), 391-392.

· Stein, М., Keller, S.E., Schleiter, SJ. (1985) Stress and immunomodulation: the role of depression and neuroendocrine function. Journal of Immunology 135(2) (suppl.), 827-833.

· Triplett-McBride, N.T., Mastro, A.M., McBride, J.M. et al. (1998) Plasma proenkephalin peptide F and human В cell responses to exercise stress in fit and unfit women. Peptides 19(4), 731-734.

· Udenfriend, S. & Kilpatrick, D.L. (1984) Proenkephalin and the products of its processing: chemistry and biology. In: The Peptides: Analysis, Synthesis, and Biology (Udenfriend, S. & Meienhofer, J., eds), vol. 6. Academic Press, Orlando, FL: 25-67.

· Viveros, O.H. & Wilson, S.P. (1983) The adrenal chromaffin ceil as a model to study the cosecretion of encephalin and catecholamins. Journal of Autonomic Nervous System 7, 41-58.

· Viveros, O.H., Diliberto, EJ., Hazum, E. & Chang, EJ. (1979) Opiate-like materials in the adrenal medulla: evidence for storage and secretion with catecholamines. Molecular Pharmacology 16, 1101-1108.

· Wasserman, K, Beaver, W. & Whipp, B. (1986) Mechanisms and pattern of blood lactate increase during exercise in man. Medicine and Science in Sports and Exercise 18, 344-352.

· Wilson, S.P. (1991) Processing of proenkephalin in adrenal chromaffin cells. Journal of Neurochemistry 57(3), 876-881.

· Wilson, S.P., Chang. KJ. & Viveros, O.R. (1982) Proportional secretion of opioid peptides and catecholamines from adrenal chromaffin cells in culture. Journal of Neuroscience 2(8), 1150-1156.

· Wybran, J., Appelbroom, Т., Famaey, J.P. & Govaert, A. (1979) Suggestive evidence for receptors for morphine and methionine* enkephalin on normal human blood T lymphocytes. Journal of Immunology 123, 1068-1070.

· Yanagihara. N.. Oishi, Y., Yamamoto, H. etal. (1996) Phosphorylation of chromogranin A and catecholamine secretion stimulated by elevation of intracellular Ca2' in cultured bovine adrenal medullary cells. Journal of Biological Chemistry 271(29), 17 463-17 468.

· Zhao, Q., Garreau. I., Sannier, F. & Piot, J.M. (1997) Opioid peptides derived from hemoglobin: hemorphins. Biopolymers 43(2), 75-98.

· Zurawski, G., Benedik, М., Kamb, BJ. et al. (1986) Activation of mouse T-helper cells induces abundant preproenkephalin mRNA synthesis. Science 232, 772-775.

 

⇐ Предыдущая31323334353637383940Следующая ⇒

Поделиться: