Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология
Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии


Хімічний склад вовни та біосинтез кератину



Хімічний склад і хімічні властивості вовни. Вовняні волокна практично можна вважати такими, які повністю складаються з білків групи кератинів, які містять на відміну від інших білкових речовин значну кількість сірки. Амінокислотний склад вовняних волокон представлений у таблиці 40.

Кератин вовни представлений двома його різновидами: кератин А і кератин С. Кератин А утворює речовину лускового шару, а кератин С - корковий і серцевинного шару. Кератин С на відміну від кератину А містить амінокислоту тирозин. Це дає змогу отримати диазореакцію при обробці вовни диазореактивом. Кератин містить кислотні та основні хімічні групи. У зв'язку з цим речовина вовнового волокна іонізується і як кислота, і як основа, і таким чином зв'язує основи і кислоти, тобто є амфолітною речовиною: з основами наступає у сполуки подібно кислотам - подібно до лугів.

Між веретеноподібними клітинами містяться прошарки особливої речовини, точний склад якої досі не з'ясований. Після хімічної обробки, яка руйнує кератин вовнового волокна, залишається не кератинова фракція, яка складає не менше 10% маси волокна. У залишену некератинову фракцію походять: 1) оболонка лускового шару (епікутікула);

2) мембрана веретеноподібних клітин і залишки клітинних ядер.

Хімічний склад вовни наступний, %:
Вуглець        49, 8-52

Водень         6, 36-7, 37


Азот             1 5, 7-20, 8

Кисень          17, 1-24, 0

Сірка            2, 0-5, 0

Емпірична формула кінцево не встановлена. У якості прикладу одного з варіантів цієї формули може слугувати наступна:

Оскільки вовняне волокно містить не менше 19 амінокислот у різних сполуках, то ними і визначається хімічний склад і хімічні властивості вовняних волокон. Цистин є амінокислотою, до складу якої входить майже вся кількість сірки вовняного волокна. Технологічне значення сірки, очевидно, заключається у тому, що вона надає речовині вовняного волокна велику твердість і хімічну стійкість. За деякими даними, зі збільшенням вмісту сірки у вовні овець у її міцності на розрив (міцність) встановлена тенденція до підвищення. Кількість сірки у серцевинному шарі менше, ніж у інших шарах, відповідно до цього у пухових волокнах сірки більше, ніж у ості. Наприклад, у мериносовій шерсті міститься біля 4-5% сірки, а у неоднорідній, у вовні овець курдючних порід -лише біля 3, 5%.

Вівцям характерно інтенсивніший обмін сірки, а від цього підвищена потреба у ній, що пов'язано з продукуванням вовняних волокон, складовою частиною яких є білок — кератин у кількості 2, 5-5, 5% сірки, тому він зветься білок з великим вмістом сірки. За нестачі сірки у раціоні овець погіршується перетравлення поживних речовин, різко погіршується приріст маси тіла тварин і ріст шкіри.

Білок - кератин відноситься до фібрилярних білків - білки, структурною особливістю яких є витягнута форма молекул.

Формування багатьох біологічно важливих фібрилярних білків відбувається шляхом утворення супервторинних (суперспіралізованих) структур, зокрема:

1. Молекули тропоколагену - структурні одиниці колагенових фібрил
сполучної тканини. Молекули тропоколагену складаються з трьох
поліпептидних ланцюгів (спіралей колагену), що обвиті один навколо
одного за типом тугого джгута. Стабілізація   тропоколагену
досягається за рахунок водневих зв'язків між С=О та NН-групами
сусідніх поліпептидних ланцюгів.

2. Білки α -кератини - основний тип фібрилярних білків, з яких
побудовано зовнішні захисні покриття хребцевих тварин (епідерміс
шкіри, волосся, нігті людини; шерсть, пір'я, рогові утворення), а-
кератини являють собою мікрофібрили діаметром приблизно 2 нм,
побудовані з трьох α -спіралізованих поліпептидних ланцюгів
(суперспіраль). Окремі мікрофібрили, з'єднані міжланцюговими
дисульфідними зв'язками, утворюють структуру, подібні до
багатожильного канату, що забезпечує міцність волосся та інших
тканин, побудованих з α -кератинів.

 

Таблиця 40


Поделиться:



Последнее изменение этой страницы: 2019-04-09; Просмотров: 329; Нарушение авторского права страницы


lektsia.com 2007 - 2024 год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! (0.009 с.)
Главная | Случайная страница | Обратная связь