Способы получения аминокислот

1. Гидролиз белков (in vitro).

2. Аминирование α –галогенкарбоновых кислот:

 

 

 

3. Синтез Штреккера:

 

4. Восстановление производных α -кетокислот (восстановительное аминирование):

 

Химические свойства

1. Кислотность-основность

                                    неионизированная форма                цвиттер-ион

 

     

                 

 

Кислотно-основные свойства аминокислот количественно характеризуют значениями рК_а кислотной группы (в том числе и боковых радикалов) и рI – изоэлектрической точкой (см. учебник Н.А. Тюкавкиной «Биоорганическая химия»).

Изоэлектрическая точка соответствует значению рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионной и анионной форм равны. В изоэлектрической точке суммарный заряд молекулы равен 0.

 

Три группы аминокислот дают разные равновесные системы:

- нейтральные – три формы

 

        

       катион                              цвиттер-ион                       анион

 

- кислые (анионогенные) содержат в радикале дополнительно карбоксильную группу и образуют равновесные системы из 4-х форм:

   

 

- основные (катионогенные) содержат в радикале дополнительно NН₂- группу и образуют равновесные системы из 4-х форм:

    

 

 

Аминокислоты – амфолиты:

 

 

2. Нуклеофильные и электрофильные свойства аминокислот.

 

 

а) Реакции по аминогруппе

 

 

б) Реакции по карбоксильной группе

 

 

ДОФА               Дофамин               Норадреналин                Адреналин

 

5-Гидрокситриптофан           Серотонин

 

Гистидин             Гистамин

 

Серин                Коламин               Холин           Ацетилхолин

 

Глутаминовая кислота             g-Аминомасляная кислота (ГАМК)

 

 

в) Реакции по другим группам:

- гидроксилирования – введение в боковой радикал аминокислоты гидроксильной группы.

 

- окисления SH-связей          

 

                                                                                      

- карбоксилирования – введение карбоксильной группы

 

 

 

- иодирования – введение атомов иода с образованием иодтиронинов – гормонов щитовидной железы:

 

 

 

 

3. Качественные реакции аминокислот.

а) Реакция с нингидрином:

     

 

 б) Биуретовая реакция

    

 

в) Ксантопротеиновая реакция (на Фен, Тир, Tрп, Гис):

 

  

г) реакция на серусодержащие аминокислоты:

 

            

 

 4. Образование пептидов:

 

         

 

Синтез пептидов осуществляют в несколько стадий:

 

- защита NH₂-группы в первой аминокислоте алкилированием

- защита СООН-группы во второй аминокислоте этерификацией

- активация СООН-группы в первой фосфорилированием

- синтез пептида

- снятие защитных групп

 

Иначе возможно образование смесей пептидов. Например:  

 

 

Из 3 разных аминокислот получается       трипептидов

из 4 разных аминокислот –           тетрапептидов

из 20 разных аминокислот –          полипептидов

Установление аминокислотного состава белка.

 

1. Динитрофенилирование (метод Ф. Сенгера):

 

 

2. Метод Эдмана:

 

 

 

3. Дансильный метод:

 

Гидролиз белков

Строение белка.

Первичная структура пептидов и белков — это

 

Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет

Третичная структура белка — это

 

Четвертичная структура белка — это

 

 

Денатурация белков - это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры.

 

Обратимая денатурация -

 

Необратимая денатурация -

 

 

Признаки необратимой денатурации:

 

 

Функции белков:

 

 

Тема: Углеводы

 

                                 

 

 

Классификация на основе продуктов гидролиза:

1. Моносахариды

2. Олигосахариды

3. Полисахариды

⇐ Предыдущая123456Следующая ⇒

Поделиться: