Предмет и задачи биологической химии. Важнейшие признаки живой материи.

Предмет и задачи биологической химии. Важнейшие признаки живой материи.

Биохимия – это наука, которая изучает: 1. хим.природу вещ-в, входящих в состав живых организмов; 2. их превращения; 3. связь этих превращений с деятельностью клеток, тканей, органов и организма в целом.

Задачи биохимии – 1. Объяснить, как функционируют живые системы с точки зрения молекулярных процессов в состоянии «здоровья»; 2. Объяснить молекулярные процессы, лежащие в основе заболеваний и их эффективного лечения.

Признаки живой материи : 1. Способность к метаболизму, т.е. обмену веществ и энергией; 2. Сложность, высокий уровень структурной организации живой материи. Единицей биологической активности организма считается клетка: молекула - мембранные, субклеточные органеллы – клетки – ткани – органы – организм; 3. Изменчивость – способность к самостоятельному реагированию на воздействие окружающей среды изменением химического состояния и функционирования; 4. Способность к точному воспроизведению за счёт передачи наследственной информации.

Объекты биохимического исследования. Основные разделы и направления в биохимии.

Объекты исследования: 1. Биохимия микроорганизмов; 2. Биохимия простейших; 3. Биохимия растений; 4. Биохимия животных; 5. Биохимия человека. Однако, не смотря на определённые, порой принципиальные различия в хим.составе и обмене веществ тех или иных видов живых организмов, существует биохимическое единство всех форм жизни.

Основные разделы и направления биохимии: выделяют разделы биохимии по направлениям исследований: техническая биохимия (молекулярные основы хлебопечения, сыроварения, виноделия и пр.); медицинская биохимия (процессы в организме человека в норме и при патологии); эволюционная биохимия (эволюция обмена веществ в рамках эволюции живых организмов); квантовая биохимия (квантово – физические характеристики метаболитов и их превращений в живых организмах); энзимология (структура, свойства и механизм действия ферментов)

Белки - функции, классификация. Форма и размеры белковых молекул, молекулярная масса, физико-химические свойства.

Функции белков: 1. Структурные функции – основными структурными белками являются коллаген, эластин (формируют костный матрикс, сосудистую систему и другие органы) и α -кератин ( присутствует вэпидермальной ткани). 2. Динамические функции – эти функции реализуют разнообразные белки: ферменты, гормоны, факторы свёртывания крови, мембранные рецепторы и др.

Классификация белков: по функции: 1. Ферменты (характерна высокая степень структурирования молекулы, благодаря чему возможен катализ химической реакции в области активного центра и регуляции фермента через взаимодействие с аллостерическим центром); 2. Гормоны ( содержат небольшой фрагмент определяющий гормональную активность, относятся к группе не проникающих в клетку гормонов, на поверхности клеток взаимодействуют с рецепторами); 3. Регуляторные белки (гистоны –стабилизируют структуру ДНК и регулируют функционирование генома; гетерогенная группа негистоновых белков – участвуют в формировании нуклеосом и взаимодействии с хроматином гормон – рецепторных комплексов, в регуляции процессов репликации, транскрипции и транслокации; и т.д.); 4. Защитные белки (антитела вырабатываются в ответ на введение антигенов; белки системы свёртывания крови; ферменты обезвреживания ксенобиотиков; антивирусные белки растений и т.д.); 5. Токсические белки ( мультимерные – дифтерийный и холерный токсин, токсин шигеллы ( AB5) B субъединицы связываются с клеточной поверхностью, A субъединицы проникают внутрь клетки, где блокируют синтез белков в рибосомах; аналогично действуют растительные токсины (рицин, абрин, модецин, лектин), энтэротоксин стафилакокка или гемолизин кишечной палочки встраиваются в мембрану образуя поры, через которые теряются важные компоненты цитоплазмы; токсические пептиды ядов скорпиона, пчелы и осы связываются с холинергетическими белками и оказывают нейротоксическое действие); 6. Транспортные белки (альбумины и глобулины – переносчики различных веществ в плазме крови, порины – образуют поры для переноса веществ через мембраны, транслоказы – обеспечивают обмен компонентами различных компартментов клеток); 7. Структурные белки (структурные белки мембран являются их структурными компонентами, легко взаимодействуют с фосфолипидами, белки межклеточного матрикса (коллаген, ретикулин, кератин), кристалины, белки ядерного матрикса, белки цитоплазматического скелета); 8. Сократительные белки (участвуют в механическом сокращении для осуществления движения – актин и миозин мышц, белки центральных и периферических фибрилл жгутиков и ресничек простейших, тубулин аппарата движения хромосом в процессе митоза); 9. Рецепторные белки ( служат для взаимодействия с молекулами-биорегуляторами, локализуются в мембранных структурах клеток, а так же могут быть в растворённом состоянии. Фоторецептор – опсин, для вкуса – сладкочувствительный белок, для запаха – обонятельный белок, для звука – холинорецепторные белки)

По химической природе и растворимости: 1. Простые белки - состоят только из аминокислот и делятся на фибрилярные (палочковидная форма, нерастворимы в воде и физически прочны, (отношение длинны к диаметру 10) выполняют структурные и защитные функции) и глобулярные (компактные сферические молекулы, водорастворимы, (длинна к диаметру 4), выполняют динамические функции(ферменты, имуноглобулины, транспортные белки))

2.Сложные (конъюгированные) белки – состоят из простого белка комбинированного с небелковым компонентом. Небелковую часть называют конъюгированной группой, белок без неё называют – апопротеином, а белок с ней – холопротеином, эта группа имеет ключивую роль в функционировании белка. Кроме этого выделяют группу которая образуется в результате денатурации или деградации простых и конъюгированных белков.

По пищевой ценности: 1. Полноценные белки – содержат 10 незаменимых аминокислот в необходимых пропорциях; 2. Частично полноценные белки – содержат сниженное количество одной или более незаменимых аминокислот; 3. Неполноценные белки – не сожержат одну или более незаменимых аминокислот.

По форме: фибрилярные и глобулярные

По массе: от 6000 до 1000000 Да.

Физико-химические свойства: 1. Растворимость. Белки формируют коллоидные растворы, характерны следующие характеристики: низкое осмотическое давление, высокая вязкость, низкая способность к диффузии. 2. Амфотерность белков. Обладают кислыми и основными свойствами из за присутствия карбоксильных и аминогрупп. 3. Способность к осаждению. Белки могут быть преципитированы путём дегидратации или нейтрализации полярных групп.

Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформации протомеров (гемоглобин в сравнении с миоглобином).

Четвертичная структура – представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру, в единую функциональную молекулу белка. Обладают белки с молекулярной массой более 50000 Да.

Протомер – отдельная полипептидная цепь в третичной структуре, не выполняющая функцию белка.

Субъединица – протомер или объединение нескольких протомеров, способных выполнять часть функций белка.

Олигомер – сочетание протомеров или субъединиц в четвертичной структуре белка, несущих полную функциональную активность белка.

Миоглобин – имеет третичную структуру, глобулярный белок, способен запасать кислород, является белком мышечной ткани который депонирует кислород и транспортирует его к митохондриям, молек. масса 17000 Да, связывает кислород при назком порциальном давлении.

Гемоглобин – имеет четвертичную структуру (4 субъединицы, которые напоминают глобулу миоглобина), находится в эритроцитах, связывает кислород при высоком порциальном давлении.

Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов, их роль в регуляции метаболизма и функций, обезвреживание.

Декарбоксилирование аминокислот – отщепление карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 катализируется декарбоксилазами, кофактором которых является пиридоксальфосфат. Среди различных типов декарбоксилирования аминокислот для организма человека и животных наибольшее значение имеет α -декарбоксилирование, т.е.отщепление карбоксильной группы при α -углеродном атоме. В результате декарбоксилирования образуются биогенные амины, они обладают разнообразной биологической и фармакологической активностью.

Биогенные амины: 1 – 5-гидрокситриптамин (серотонин) – сосудосуживающее действие, регулирует ряд центральных вегетативных функций, является медиатором ЦНС, повышает неспецифическую резистентность организма. 2 – синтез катехоламинов (дофамин, норадренолин, адреналин) – дофамин является предшественником медиатора симпатической нервной системы (норадреналин) и гормона мозгового вещества надпочечников (адреналин) – обеспечивают регуляцию функций сердечно-сосудистой системы, быструю реакцию метаболизма на действие стрессорных агентов. Мало дофамина – болезнь Паркинсона, повышенная продукция – может быть связана с психическими заболеваниями (например шизофрения). 3 – гистамин – расширяет кровеносные сосуды, обладает провоспалительным действием, стимулирует секрецию HCI, участвует в иммунологических реакциях, является медиатором боли. 4 – глутамат-декарбоксилаза катализирует образование γ -аминомасляной кислоты ( ГАМК) из глутаминовой кислоты в сером веществе коры головного мозга. ГАМК – является медиатором, вызывающим торможение ЦНС.

5 – орнетиндекарбоксилаза катализирует декарбоксилирование орнитина с образованием путресцина: орнитин – путресцин – спермидин – спермин. Они участвуют в пролиферации клеток на уровне регуляции синтеза полимерных молекул (нуклеиновые кислоты, белки).

Обезвреживание биогенных аминов – в тканях имеются ферментативные системы их обезвреживания путём окислительного дезаминирования с образованием альдегидов и аммиака. Дезаминирование тирамина, норадреналина, адреналина, алифатических моноаминов катализируют – моноаминооксидазы (МАО), окисление гистамина и алифатических диаминов с короткой цепью углеродных атомов (путресцин, кадаверин) катализируют – диаминооксидазы (ДАО)

Предмет и задачи биологической химии. Важнейшие признаки живой материи.

12 3 Следующая ⇒