Объекты биохимического исследования. Основные разделы и направления в биохимии.

⇐ ПредыдущаяСтр 2 из 3Следующая ⇒

Объекты исследования: 1. Биохимия микроорганизмов; 2. Биохимия простейших; 3. Биохимия растений; 4. Биохимия животных; 5. Биохимия человека. Однако, не смотря на определённые, порой принципиальные различия в хим.составе и обмене веществ тех или иных видов живых организмов, существует биохимическое единство всех форм жизни.

Основные разделы и направления биохимии: выделяют разделы биохимии по направлениям исследований: техническая биохимия (молекулярные основы хлебопечения, сыроварения, виноделия и пр.); медицинская биохимия (процессы в организме человека в норме и при патологии); эволюционная биохимия (эволюция обмена веществ в рамках эволюции живых организмов); квантовая биохимия (квантово – физические характеристики метаболитов и их превращений в живых организмах); энзимология (структура, свойства и механизм действия ферментов)

Белки - функции, классификация. Форма и размеры белковых молекул, молекулярная масса, физико-химические свойства.

Функции белков: 1. Структурные функции – основными структурными белками являются коллаген, эластин (формируют костный матрикс, сосудистую систему и другие органы) и α -кератин ( присутствует вэпидермальной ткани). 2. Динамические функции – эти функции реализуют разнообразные белки: ферменты, гормоны, факторы свёртывания крови, мембранные рецепторы и др.

Классификация белков: по функции: 1. Ферменты (характерна высокая степень структурирования молекулы, благодаря чему возможен катализ химической реакции в области активного центра и регуляции фермента через взаимодействие с аллостерическим центром); 2. Гормоны ( содержат небольшой фрагмент определяющий гормональную активность, относятся к группе не проникающих в клетку гормонов, на поверхности клеток взаимодействуют с рецепторами); 3. Регуляторные белки (гистоны –стабилизируют структуру ДНК и регулируют функционирование генома; гетерогенная группа негистоновых белков – участвуют в формировании нуклеосом и взаимодействии с хроматином гормон – рецепторных комплексов, в регуляции процессов репликации, транскрипции и транслокации; и т.д.); 4. Защитные белки (антитела вырабатываются в ответ на введение антигенов; белки системы свёртывания крови; ферменты обезвреживания ксенобиотиков; антивирусные белки растений и т.д.); 5. Токсические белки ( мультимерные – дифтерийный и холерный токсин, токсин шигеллы ( AB5) B субъединицы связываются с клеточной поверхностью, A субъединицы проникают внутрь клетки, где блокируют синтез белков в рибосомах; аналогично действуют растительные токсины (рицин, абрин, модецин, лектин), энтэротоксин стафилакокка или гемолизин кишечной палочки встраиваются в мембрану образуя поры, через которые теряются важные компоненты цитоплазмы; токсические пептиды ядов скорпиона, пчелы и осы связываются с холинергетическими белками и оказывают нейротоксическое действие); 6. Транспортные белки (альбумины и глобулины – переносчики различных веществ в плазме крови, порины – образуют поры для переноса веществ через мембраны, транслоказы – обеспечивают обмен компонентами различных компартментов клеток); 7. Структурные белки (структурные белки мембран являются их структурными компонентами, легко взаимодействуют с фосфолипидами, белки межклеточного матрикса (коллаген, ретикулин, кератин), кристалины, белки ядерного матрикса, белки цитоплазматического скелета); 8. Сократительные белки (участвуют в механическом сокращении для осуществления движения – актин и миозин мышц, белки центральных и периферических фибрилл жгутиков и ресничек простейших, тубулин аппарата движения хромосом в процессе митоза); 9. Рецепторные белки ( служат для взаимодействия с молекулами-биорегуляторами, локализуются в мембранных структурах клеток, а так же могут быть в растворённом состоянии. Фоторецептор – опсин, для вкуса – сладкочувствительный белок, для запаха – обонятельный белок, для звука – холинорецепторные белки)

По химической природе и растворимости: 1. Простые белки - состоят только из аминокислот и делятся на фибрилярные (палочковидная форма, нерастворимы в воде и физически прочны, (отношение длинны к диаметру 10) выполняют структурные и защитные функции) и глобулярные (компактные сферические молекулы, водорастворимы, (длинна к диаметру 4), выполняют динамические функции(ферменты, имуноглобулины, транспортные белки))

2.Сложные (конъюгированные) белки – состоят из простого белка комбинированного с небелковым компонентом. Небелковую часть называют конъюгированной группой, белок без неё называют – апопротеином, а белок с ней – холопротеином, эта группа имеет ключивую роль в функционировании белка. Кроме этого выделяют группу которая образуется в результате денатурации или деградации простых и конъюгированных белков.

По пищевой ценности: 1. Полноценные белки – содержат 10 незаменимых аминокислот в необходимых пропорциях; 2. Частично полноценные белки – содержат сниженное количество одной или более незаменимых аминокислот; 3. Неполноценные белки – не сожержат одну или более незаменимых аминокислот.

По форме: фибрилярные и глобулярные

По массе: от 6000 до 1000000 Да.

Физико-химические свойства: 1. Растворимость. Белки формируют коллоидные растворы, характерны следующие характеристики: низкое осмотическое давление, высокая вязкость, низкая способность к диффузии. 2. Амфотерность белков. Обладают кислыми и основными свойствами из за присутствия карбоксильных и аминогрупп. 3. Способность к осаждению. Белки могут быть преципитированы путём дегидратации или нейтрализации полярных групп.

Аминокислоты – структурные компоненты белковой молекулы. Классификации аминокислот.

Аминокислоты являются структурной единицей белков. Содержат аминогруппу (-NH2), карбоксильную группу (-СООН), атом водорода и боковую цепь, связанную с α -углеродным атомом. В природе выявлено около 300 аминокислот, из них 20 являются стандартными (протеиногенными), которые обнаружены в структуре белков полученных из животных, растений, микроорганизмов.

Классификация аминокислот : по строению радикала – 1. алифатические (глицин, аланин, лейцин и др.) 2. ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан) 3. алифатические содержащие гидроксильную группу (серин, треонин) 4. алифатические содержащие сульфгидрильную группу (цистеин) 5. основные (лизин, аргинин, гистидин) 6. кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) 7. алифатические содержащие карбоксамидную группу (аспарагин, глутамин)

По полярности радикалов: 1. Неполярные аминокислоты (аланин, валин, лейцин, фенилаланин, триптофан, пролин) гидрофобны, незаряженный радикал, радикалы обеспечивают гидрофобное взаимодействие. 2. Полярные, гидрофильные, незаряженные аминокислоты (глицин, трионин, цистеин, тирозин, серин, аспаргин, глутамин) содержат такие полярные группы как гидроксильная, сульфгидрильная и амидогруппа. При сближении образуют водородную связь. 3. Кислые аминокислоты (аспаргиновая и глутаминовая кислоты) отрицательный заряд при pH7, образуют ионную связь. 4. Основные аминокислоты (аргинин, гистидин, лизин) положительный заряд при pH7, образуют ионную связь.

По пищевой ценности: 1. Незаменимые аминокислоты – не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пащей (аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин) 2. Заменимые аминокислоты – организм может синтезировать около 10 аминокислот (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин, тирозин)

На основе метаболических превращений: 1. Производные аминокислот – являются важными для структуры и функции белка. 2. Непротеиногенные аминокислоты – не обнаруживаются в составе белков, но выполняют важные функции в организме. 3. D-аминокислоты – обнаружены в антибиотиках и бактериальных стенках, L-аминокислоты – у животных и растений.

⇐ Предыдущая 123 Следующая ⇒