Использование ингибиторов ферментов

⇐ ПредыдущаяСтр 21 из 89Следующая ⇒

Весьма широко применяются в настоящее время ингибиторы протеаз (контрикал, гордокс) при панкреатитах – состояниях, когда происходит активирование пищеварительных ферментов в протоках и клетках поджелудочной железы.

Ингибиторы холинэстеразы (физостигмин, прозерин) приводят к накоплению нейромедиатора ацетилхолина в синапсах и показаны при миастении, двигательных и чувствительных нарушениях при невритах, радикулитах, психогенной импотенции.

Препараты, содержащие ингибиторымоноаминоксидазы (наком, мадопар), повышают выработку нейромедиаторов катехоламинов в ЦНС при лечении паркинсонизма. Подавление активности моноаминооксидазы (разрушающей катехоламины) сохраняет нормальную передачу сигналов в нервной системе.

Ингибиторыангиотензинпревращающего фермента (каптоприл, эналаприл и т.п.) используются как антигипертензивное средство и вызывают расширение периферических сосудов, уменьшение нагрузки на миокард, снижение артериального давления.

Аллопуринол – ингибиторксантиноксидазы, фермента катаболизма пуринов, требуется для снижения образования мочевой кислоты и подавления развития гиперурикемии и подагры.

Ингибиторыгидроксиметилглутарил-SКоА-редуктазы (ловастатин, флувастатин, аторвастатин) применяются для снижения синтеза холестерола при атеросклерозе, заболеваниях сердечно-сосудистой системы, дислипопротеинемиях.

Ингибиторкарбоангидразы (ацетазоламид) используется как мочегонное средство при лечении глаукомы, отеков, эпилепсии, алкалозах и горной болезни.

Существуют шесть классов ферментов

В 1961 г в Москве V Международный биохимический союз принял современную классификацию ферментов. В соответствии с этой классификацией все ферменты делятся:

· на классы – по типу катализируемой реакции,

· каждый класс подразделяется на подклассы – по природе атакуемой химической группы,

· подклассы делятся на подподклассы – по характеру атакуемой связи или по природе акцептора.

Выделяют 6 классов ферментов:

o I класс – Оксидоредуктазы (подробно)

o II класс – Трансферазы (подробно)

o III класс – Гидролазы (подробно)

o IV класс – Лиазы (подробно)

o V класс – Изомеразы (подробно)

o VI класс – Лигазы (подробно)

Каждому ферменту присвоен четырехзначный классификационный номер, включающий класс, подкласс, подподкласс и порядковый номер в подподклассе.

Например, алкогольдегидрогеназа имеет номер КФ 1.1.1.1. – это оксидоредуктаза, действует на ОН-группу донора с НАД в качестве акцептора с первым порядковым номером в своем подподклассе; лактатдегидрогеназа – КФ 1.1.1.27, действует на ОН-группу донора с НАД в качестве акцептора с порядковым номером 27 в своем подподклассе

Чтобы дать ферменту название существует два способа:

1. Систематическое название – согласно современной классификации http: //www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/. Часто такое название длинно и сложно для использования, поэтому как производное систематического названия у многих ферментов имеется одно или несколько рабочих названий.

2. Тривиальное название – название, сложившееся исторически. Например, пепсин, трипсин. Для некоторых ферментов (чаще для гидролаз) к названию субстрата добавляется окончание " -аза" – уреаза, амилаза, липаза. Тем не менее и у таких ферментов имеется систематическое название.

Оксидоредуктазы

Ферменты этого класса катализируют окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Класс насчитывает 22 подкласса. Коферментами этого класса являются НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, убихинон, глутатион, липоевая кислота.

Примером подклассов могут служить ферменты, действующие на СН-ОН-группу доноров, на СH-СН-группу доноров, на СН-NН₂-группу доноров, на гемсодержащие доноры.

Если рассматриватиь класс полностью, то в подклассы выделяются группы ферментов, действующие на:
1.1. CH-OH группу доноров;
1.2. альдегидную или кетоновую группу доноров;
1.3. CH-СH группу доноров;
1.4. CH-NH₂ группу доноров;
1.5. CH-NН группу доноров;
1.6. НАДH или НАДФН в качестве доноров;
1.8. содержащие серу группы доноров;
1.9. гем-содержащие доноры;
1.10. дифенолы в качестве доноров;
1.11. пероксид водорода в качестве акцептора;
1.11. водород в качестве донора;
1.13. один донор с включением молекулярного кислорода;
1.14. два донора с включением молекулярного кислорода;
1.15. супероксидные радикалы в качестве акцептора;
1.17. СН₂ группу доноров;
1.18. ферредоксин в качестве донора;
1.19. флаводоксин в качестве донора;
1.20. фосфор или мышьяк в качестве донора;
1.21. на вещества Х-Н и Y-Н с образованием X-Y-связи;
1.22. галоген в качестве донора;
1.97. другие оксидоредуктазы.
На подподклассы деление производится в зависимости от акцептора – НАД+ или НАДФ+ (1.1.1., 1.2.1., 1.3.1., 1.4.1.), дисульфиды (1.2.4.), кислород (1.3.3.). Например, каталаза (КФ 1.11.1.6), пероксидаза (КФ 1.11.1.7).

Наиболее распространены следующие рабочие названия оксидоредуктаз:

1. Дегидрогеназы – оксидоредуктазы, катализирующие дегидрирование субстрата с использованием в качестве акцептора водорода любых молекул, кроме кислорода.

2. Если перенос водорода от молекулы донора трудно доказуем, то такие оксидоредуктазы называют редуктазами.

3. Оксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие окисление субстратов с молекулярным кислородом в качестве акцептора электронов без включения кислорода в молекулу субстрата.

4. Монооксигеназы – оксидоредуктазы, катализирующие внедрение одного атома кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.

5. Диоксигеназы – оксидоредуктазы, катализирующие внедрение 2 атомов кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.

6. Пероксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие реакции с пероксидом водорода в качестве акцептора электронов.

Систематическое название образуется:

Донор электронов: акцептор электронов – оксидоредуктаза.

Пример 1

Характеристика фермента

Систематическое название	Алкоголь: НАД-оксидоредуктаза
Рабочее название	Алкогольдегидрогеназа
Класс	1. Оксидоредуктазы
Подкласс	1.1. Действующие на СН-ОН-группу доноров
Подподкласс	1.1.1. с НАД⁺ или НАДФ⁺ в качестве акцептора
Классификационный номер	КФ 1.1.1.1.
Кофакторы	Никотинамидадениндинуклеотид. Железо или цинк.

Пример 2

Характеристика фермента

Систематическое название	Сукцинат: ФАД-оксидоредуктаза
Рабочее название	Сукцинатдегидрогеназа
Класс	1. Оксидоредуктазы
Подкласс	1.3. Действующие на СН-СН-группу доноров
Подподкласс	1.3.99. с ФАД⁺ в качестве акцептора
Классификационный номер	КФ 1.3.99.1.
Кофакторы	Флавинадениндинуклеотид

Пример 3

Характеристика фермента

Систематическое название	Фенилаланин.Тетрагидробиоптерин: кислород-оксидоредуктаза
Рабочее название	Фенилаланин-4-монооксигеназа Фенилаланин-гидроксилаза
Класс	1. Оксидоредуктазы
Подкласс	1.14. Два донора с включением молекулярного кислорода
Подподкласс	1.14.16. С восстановленным птеридином в качестве донора и включением одного атома кислорода
Классификационный номер	КФ 1.14.16.1
Кофакторы	Тетрагидробиоптерин. Железо.

Трансферазы

Трансферазы катализируют реакции переноса различных групп от одного субстрата (донор) к другому (акцептор), участвуют в реакциях взаимопревращения различных веществ, обезвреживания природных и чужеродных соединений. Коферментами являются пиридоксальфосфат, коэнзим А, тетрагидрофолиевая кислота, метилкобаламин. Класс подразделяется на 9 подклассов в зависимости от строения переносимых групп.

Примером подклассов являются ферменты, переносящие одноуглеродные фрагменты, альдегидные или кетоостатки, ацильные остатки, азотсодержащие группы, фосфорсодержащие группы.

Если рассматривать класс полностью, то в подклассы выделяются группы ферментов в зависимости от вида переносимой группы:
2.1. переносящие одноуглеродные фрагменты;
2.2. переносящие альдегидные и кетогруппы;
2.3. переносящие ацильные группы;
2.4. переносящие гликозильные группы;
2.5. переносящие неметильные алкильные и арильные группы;
2.6. переносящие азотсодержащие группы;
2.7. переносящие фосфорсодержащие группы.
2.8. переносящие сульфосодержащие группы;
2.9. переносящие селенсодержащие группы.
На подподклассы деление производится в зависимости от вида переносимой группы – метил (2.1.1.), карбоксиметил или формил (2.1.2.), амино-группы (2.6.1.).

Часто встречается рабочее название трансфераз – киназы. Это трансферазы, катализирующие перенос фосфата от АТФ на субстрат (моносахариды, белки и др), т.е. фосфотрансферазы.

Систематическое название образуется:

Донор группы: акцептор группы – переносимая группа трансфераза.

Пример 1

Характеристика фермента

Систематическое название	АТФ: D-гексоза-6-фосфотрансфераза
Рабочее название	Гексокиназа
Класс	2. Трансферазы
Подкласс	2.7. Переносящие фосфорсодержащие группы
Подподкласс	2.7.1. Со спиртовой группой в качестве акцептора
Классификационный номер	КФ 2.7.1.1.
Кофакторы	Магний

Пример 2

Характеристика фермента

Систематическое название	АТФ: фруктозо-6-фосфат-фосфотрансфераза
Рабочее название	Фосфофруктокиназа
Класс	2. Трансферазы
Подкласс	2.7. Переносящие фосфорсодержащие группы
Подподкласс	2.7.1. Со спиртовой группой в качестве акцептора
Классификационный номер	КФ 2.7.1.11.

Пример 3

Характеристика фермента

Систематическое название	L-Аспартат: 2-оксоглутарат-аминотрансфераза
Рабочее название	Аспартатаминотрансфераза
Класс	2. Трансферазы
Подкласс	2.6. Переносящие азотсодержащие группы
Подподкласс	2.6.1. Аминотрансферазы
Классификационный номер	КФ 2.6.1.1.
Кофактор	Пиридоксальфосфат

Пример 4

Характеристика фермента

Систематическое название	5-метилтетрагидрофолат: L-гомоцистеин S-метилтрансфераза
Рабочее название	Метионинсинтаза
Класс	2. Трансферазы
Подкласс	2.1. Переносящие одноуглеродные фрагменты
Подподкласс	2.1.1. Метилтрансферазы
Классификационный номер	2.1.1.13.
Кофактор	Кобаламин. Цинк.

Гидролазы

Гидролазы – ферменты, осуществляющие разрыв внутримолекулярных связей в субстрате (за исключением С-С связей) путем присоединения элементов Н₂О, подразделяются на 13 подклассов. Ввиду сложности многих субстратов у ряда ферментов сохранены тривиальные названия, например, пепсин, трипсин. Коферменты отсутствуют.

Гидролазы широко представлены ферментами желудочно-кишечного тракта (пепсин, трипсин, липаза, амилаза и другие) и лизосомальными ферментами. Осуществляют распад макромолекул, образуя легко адсорбируемые мономеры. Примером подклассов служат группы ферментов, действующие на сложные эфиры, на простые эфиры, на пептиды, на углерод-углеродные связи.

Если рассматриватиь класс полностью, то в подклассы выделяются группы ферментов, катализирующие гидролиз:
3.1. сложных эфиров;
3.2. О-гликозидов;
3.3. простых эфиров;
3.4. пептидов;
3.5. не пептидных азот-углеродных связей;
3.6. ангидридов кислот;
3.7. углерод-углеродных связей;
3.8. связей с участием галогена;
3.9. связей фосфор-азот;
3.10. связей сера-азот;
3.11. связей углерод-фосфор;
3.12. связей сера-сера;
3.13. связей углерод-сера.
Среди подподклассов выделяют гидролазы карбоновых кислот (3.1.1.), гидролазы фосфомоноэфиров (3.1.3.).

Исторически названия гидролаз складывались из названия субстрата с окончанием " ‑ аза" – коллагеназа, амилаза, липаза, ДНК-аза. Наиболее часто встречаются следующие рабочие названия гидролаз:

1. Эстеразы – гидролиз сложноэфирных связей.

2. Липазы – гидролиз нейтральных жиров (триацилглицеролов).

3. Фосфатазы – гидролиз моноэфиров фосфорной кислоты.

4. Гликозидазы – гидролизуют О- и S-гликозидные связи.

5. Протеазы, пептидазы – гидролиз белков и пептидов.

6. Нуклеазы – гидролиз нуклеиновых кислот.

Систематическое название образуется:

Гидролизуемый субстрат: отделяемая группа гидролаза.

Пример 1

Характеристика фермента

Систематическое название	Триацилглицерол: ацилгидролаза
Рабочее название	ТАГ-липаза
Класс	3. Гидролазы
Подкласс	3.1. Действующие на сложные эфиры
Подподкласс	3.1.1. Гидролазы карбоновых кислот
Классификационный номер	КФ 3.1.1.3.

Пример 2

Характеристика фермента

Систематическое название	L-глутамин: амидгидролаза
Рабочее название	Глутаминаза
Класс	3. Гидролазы
Подкласс	3.5. Действующие на связи углерод-азот (не пептидные)
Подподкласс	3.5.1. Действующие в линейных амидах
Классификационный номер	КФ 3.5.1.2.

Пример 3

Характеристика фермента

Систематическое название	α -D-глюкозид: глюкогидролаза
Рабочее название	Мальтаза
Класс	3. Гидролазы
Подкласс	3.2. Гликозидазы
Подподкласс	3.2.1. Гидролизующие О-гликозидные связи
Классификационный номер	КФ 3.2.1.20.

Пример 4

Характеристика фермента

Систематическое название	Ацетилхолин: ацетил-гидролаза
Рабочее название	Холинэстераза
Класс	3. Гидролазы
Подкласс	3.1. Действующие на сложные эфиры
Подподкласс	3.1.1. Гидролазы карбоновых кислот
Классификационный номер	КФ 3.1.1.7.

Лиазы

Лиазы – ферменты, катализирующие разрыв С-О, С-С, C-N и других связей, а также обратимые реакции отщепления различных групп негидролитическим путем. Выделяют 7 подклассов. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту двойной связи. Лиазы являются сложными ферментами. Коферментами служат пиридоксальфосфат, тиаминдифосфат, участвует магний, кобальт.

Примером подклассов являются ферменты, действующие на углерод-углеродные связи, углерод-кислородные связи, углерод-азотные связи.

Если рассматривать класс полностью, то в подклассы выделяются ферменты в зависимости от природы разрываемой связи:
4.1. углерод-углерод лиазы;
4.2. углерод-кислород лиазы;
4.3. углерод-азот лиазы;
4.4. углерод-сера лиазы;
4.5. фосфор-кислород лиазы.
Среди подподклассов выделяют, например, карбокси-лиазы (4.1.1.), гидро-лиазы 4.2.1.).

Систематическое название образуется:

Расщепляемый субстрат: отделяемая группа – лиаза

Пример 1

Характеристика фермента

Систематическое название	2-оксокислота: карбокси-лиаза
Рабочее название	Пируватдекарбоксилаза
Класс	4. Лиазы
Подкласс	4.1. Углерод-углерод-лиазы
Подподкласс	4.1.1.Карбокси-лиазы
Классификационный номер	КФ 4.1.1.1.
Кофактор	Тиаминдифосфат

Пример 2

Характеристика фермента

Систематическое название	Гистидин: карбокси-лиаза
Рабочее название	Гистидин-декарбоксилаза
Класс	4. Лиазы
Подкласс	4.1. Углерод-кислород-лиазы
Подподкласс	4.1.1. Карбокси-лиазы
Классификационный номер	КФ 4.1.1.22.
Кофактор	Пиридоксальфосфат

Пример3

Характеристика фермента

Систематическое название	(S)-Малат: гидро-лиаза
Рабочее название	Фумараза
Класс	4. Лиазы
Подкласс	4.2. Углерод-кислород-лиазы
Подподкласс	4.2.1. Гидро-лиазы
Классификационный номер	КФ 4.2.1.2.

Пример 4

Характеристика фермента

Систематическое название	АТФ: дифосфат-лиаза (циклизующая)
Рабочее название	Аденилатциклаза
Класс	4. Лиазы
Подкласс	4.6. Фосфор-кислород-лиазы
Подподкласс	4.6.1. Фосфор-кислород-лиазы
Классификационный номер	КФ 4.6.1.1.

Изомеразы

Изомеразы – ферменты, катализирующие изомерные превращения в пределах одной молекулы. Изомеразы – сложные ферменты. К их коферментам относятся пиридоксальфосфат, дезоксиаденозилкобаламин, глутатион, фосфаты моносахаридов (глюкозо-1, 6-дифосфат) и др.

Выделяют 6 подклассов изомераз в зависимости от типа реакции. Например, в первый подкласс выделяют рацемазы (обратимое превращение L- и D-стереоизомеров) и эпимеразы (превращения изомеров, имеющих более одного центра асимметрии, например, α -D-глюкозу в β -D-глюкозу).

Если рассматривать весь класс целиком, то изомеразы делятся по типу изомеризации на:
5.1. рацемазы и эпимеразы. Рацемазы отвечают за взаимопревращения L- и D-изомеров, S- и R-изомеров. Эпимеразы изменяют конфигурацию при одном из хиральных атомов углерода, например: взаимопревращение α - и β -изомеров, превращения рибулоза↔ ксилулоза, галактоза↔ глюкоза, манноза↔ галактоза;
5.2. цис-транс изомеразы;
5.3. внутримолекулярные оксидоредуктазы;
5.4. внутримолекулярные трансферазы – мутазы, осуществляют перенос химических групп внутри молекулы;
5.5. внутримолекулярные лиазы.
Среди подподклассов выделяют, например: действующие на аминокислоты и их производные (5.1.1.), на углеводы и их производные (5.1.3.), перемещающие двойные (С=С) связи (5.3.3.).

Систематическое название образуется:

Субстрат – [ ] – реакция, где [ ] – обозначение, отражающее суть реакции, например, " номер изменяемого атома углерода", изменение " цис-транс", изменение " кето-енол", изменение " альдозо-кетозо".

Пример 1

Характеристика фермента

Систематическое название	D-рибулозо-5-фосфат-3-эпимераза
Рабочее название	Рибулозофосфат 3-эпимераза
Класс	5. Изомеразы
Подкласс	5.1. Рацемазы и эпимеразы
Подподкласс	5.1.3. Действующие на углеводы и их производные
Классификационный номер	КФ 5.1.3.1.

Пример 2

Характеристика фермента

Систематическое название	D-глицеральдегид-3-фосфат-альдозо-кетозо-изомераза
Рабочее название	Триозофосфат-изомераза
Класс	5. Изомеразы
Подкласс	5.3. Внутримолекулярные оксидоредуктазы
Подподкласс	5.3.1. Катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз
Классификационный номер	КФ 5.3.1.1.

Пример 3

Характеристика фермента

Систематическое название	α -D-глюкозо-1, 6-фосфомутаза
Рабочее название	Фосфоглюкомутаза
Класс	5. Изомеразы
Подкласс	5.4. Внутримолекулярные трансферазы
Подподкласс	5.4.2. Фосфотрансферазы
Классификационный номер	КФ 5.4.2.2.
Кофактор	Глюкозо-1, 6-дифосфат

Лигазы

Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие присоединение друг к другу двух молекул с использованием энергии высокоэнергетических связей АТФ (или других макроэргов). Лигазы – сложные ферменты. Они содержат нуклеотидные (УТФ), биотиновые (витамин Н), фолиевые коферменты. Выделяют 6 подклассов.

Примером подклассов служат группы ферментов по виду образуемой связи: углерод-кислород, углерод-сера, углерод-азот, углерод-углерод.

Если рассматривать класс в целом, то выделяют 6 подклассов ферментов, формирующих связи:
6.1. углерод-кислород;
6.2. углерод-сера;
6.3. углерод-азот;
6.4. углерод-углерод;
6.5. фосфор-кислород;
6.6. азот-металл. Среди подподклассов выделяют синтезирующие соединения типа кислота-тиол (6.2.1.), амиды (6.3.1.).

Систематическое название образуется:

Субстрат 1: субстрат 2 – лигаза

Пример 1

Характеристика фермента

Систематическое название	L-глутамат: аммиак-лигаза
Рабочее название	Глутаминсинтетаза
Класс	6. Лигазы
Подкласс	6.3. Образующие связи углерод-азот
Подподкласс	6.3.1. Амид-синтетазы
Классификационный номер	КФ 6.3.1.2.

Пример 2

Характеристика фермента

Систематическое название	Пируват: карбокси-лигаза (АДФ-образующая)
Рабочее название	Пируваткарбоксилаза
Класс	6. Лигазы
Подкласс	6.4. Образующие связи углерод-углерод
Подподкласс	6.4.1. Образующие связи углерод-углерод
Классификационный номер	КФ 6.4.1.1.
Кофактор	Биотин. Магний. Цинк.

Пример 3

Характеристика фермента

Систематическое название	Сукцинат: КоА-лигаза
Рабочее название	Сукцинил-КоА-синтетаза Сукцинат-тиокиназа
Класс	6. Лигазы
Подкласс	6.2. Образующие связи углерод-сера
Подподкласс	6.2.1. Лигазы кислота-тиол
Классификационный номер	КФ 6.2.1.4.

Что такое витамины?

Понятием витамины в настоящее время объединяется группа низкомолекулярных веществ разнообразной природы, которые необходимы для биохимических реакций, обеспечивающих рост, выживание и размножение организма. Витамины обычно выступают в роли коферментов – таких молекул, которые непосредственно участвуют в работе ферментов. Витамины называют пламень жизни, так как жизнь без витаминов невозможна.

Различают следующие группы витаминов:

1. Жирорастворимые витамины: А (ретинол), D (кальциферол), E (токоферол), K (нафтохинон), F (по-линенасыщенные жирные кислоты).

2. Водорастворимые витамины: B₁ (тиамин), B₂ (рибофлавин), B₃ (никотинамид), B₅ (пантотеновая кислота), B₆ (пиридоксин), B₉= В_C (фолиевая кислота), B₁₂ (цианкобаламин), H (биотин), C (аскорбиновая кислота).

3. Также выделяют витаминоподобные вещества:

· жирорастворимые – Q (убихинон),

· водорастворимые – B₄ (холин), P (биофлавоноиды), B_T (карнитин), B₈ (инозит), U (S-метилметионин), N (липоевая кислота), B₁₃ (оротовая кислота), B₁₅ (пангамовая кислота).

Свойства витаминов

Независимо от своих свойств витамины характеризуются следующими общебиологическими свойствами:

1. В организме витамины не образуются, их биосинтез осуществляется вне организма человека, т.е. витамины должны поступать с пищей. Тех витаминов, которые синтезируются кишечной микрофлорой обычно недостаточно для покрытия потребностей организма (строго говоря, это тоже внешняя среда). Исключением является витамин РР, который может синтезироваться из триптофана и витамин D (холекальциферол), синтезируемый из холестерола.

2. Витамины не являются пластическим материалом. Исключение – витамин F.

3. Витамины не служат источником энергии. Исключение – витамин F.

4. Витамины необходимы для всех жизненных процессов и биологически активны уже в малых количествах.

5. При поступлении в организм они оказывают влияние на биохимические процессы, протекающие в любых тканях и органах, т.е. они неспецифичны по органам.

6. В повышенных дозах могут использоваться в лечебных целях в качестве неспецифических средств: при сахарном диабете – B₁, B₂, B₆, при простудных и инфекционных заболеваниях – витамин С, при бронхиальной астме – витамин РР, при язвах ЖКТ – витаминоподобное вещество U и никотиновую кислоту, при гиперхолестеринемии – никотиновую кислоту.

Гиповитаминозы

Нехватка витаминов ведет к развитию патологических процессов в виде специфических гиповитаминозов или авитаминозов.

Широко распространенные скрытые формы витаминной недостаточности не имеют ярко выраженных внешних проявлений и симптомов, но оказывают отрицательное влияние на работоспособность, общий тонус организма и его устойчивость к разным неблагоприятным факторам.
Витамины проявляются не наличием, а отсутствием!

Гипервитаминозы

Жирорастворимые витамины при увеличении дозы накапливаются и могут вызывать гипервитаминозы с рядом общих симптомов (потеря аппетита, расстройство ЖКТ, сильные головные боли, повышенная возбудимость нервной системы, выпадение волос, шелушение кожи) и со специфическими признаками. Яркая картина гипервитаминозов отмечается только для витаминов А и D.

⇐ Предыдущая 16 17 18 19 202122 23 24 25 Следующая ⇒