Лекция №8 Изменение белков растительного происхождения.

План:

1.Строение белков овощей и фруктов и изменение при тепловой обработке.

2.Строение белков зерномучных продуктов и изменение при тепловой обработке.

3. Влияние тепловой обработки на пищевую ценность белков.

 

1.Клетки паренхимой ткани овощей и фруктов заполнены жидким содержимым. Находящиеся в них белковые вещества входят в состав протоплазмы, а также включенных в нее ядер и пластид. К пластидам относятся лейкопласты (бесцветные тельца в протоплазме), хлоропласты (зеленые тельца, содержа­щие хлорофилл и некоторые другие вещества) и хромопласты (тельца, окрашенные в желтый или красный цвет).

Протоплазма выстилает внутреннюю поверхность клеточных оболочек в виде тонкого мелкозернистого слоя и образует во­круг ядра звездчатый комочек, расположенный в середине клетки или около ее оболочки. От него в разных направлениях расходятся струйки протоплазмы, достигающие пристенного слоя. Они образуют более или менее крупные полоски (вакуоли), заполненные клеточным соком. Реакция протоплазмы щелочная, тогда как клеточный сок обычно имеет кислую реак­цию. Протоплазма соприкасающихся друг с другом клеток свя­зана тонкими протоплазматическими нитями, проходящими че­рез тончайшие канальцы (поры) в клеточных оболочках. На всей поверхности протоплазмы как наружной, так и внут­ренней, ограничивающей вакуоли, имеется кожистый слой, представляющий собой полупроницаемую мембрану. Он затрудняет диффузию из клеточного сока растворенных в нем веществ.

Кроме протоплазмы, ядер и пластид белки содержатся в кле­точном соке. В картофеле, например, имеется белок глобулин­ного характера - туберuн. Необходимо отметить еще присутст­вие в картофеле термолабильного растворимого в воде белка-­антифермента, обладающего, подобно овомукоиду яичного белка, способностью тормозить действие трипсина.

Белковые вещества образуют иногда небольшие единичные кристаллы. В клетках камбиального слоя картофеля, располо­женных непосредственно за пробковым слоем, туберин встре­чается в виде кристаллов, имеющих форму кубиков. Овощи и фрукты небогаты белками. Различные овощи содер­жат белки в количестве, не превышающем 3% от их веса:

Как протоплазма, так и клеточный сок представляют собой белковые золи, причем протоплазма является более концентрированным золем, чем клеточный сок.­

Тепловая обработка овощей и фруктов, денатурируя белки, вы­зывает свертывание их как в протоплазме, так и в клеточном соке с образованием хлопьев. При коагуляции протоплазмы кожистый слой ее разрушается и, следовательно, исчезает препятствие для диффузии веществ клеточного сока через клеточные оболочки. Разрушение кожистого слоя протоплазмы в результате тепловой обработки является причиной того, что вареные овощи при хранении в воде теряют растворимых веществ значительно больше, чем сырые.

2. В клетках паренхимной ткани семядолей бобовых и эндо­спермы семян хлебных и крупяных культур белковые вещества располагаются между крахмальными зернами в виде мельчай­ших частиц высохшей протоплазмы и более крупных алейроновых зерен. Они образуются в процессе созрева­ния семян из вакуолей, богатых бел­ковыми веществами.

Главная масса находящихся в семенах белковых веществ прихо­дится на долю алейроновых зерен и только небольшая часть принад­лежит протоплазме. Зернобобовые выделяются среди прочих зерновых культур высоким содержанием 'белковых веществ. В горохе, фасоли, чечевице количе­ство белковых веществ составляет в среднем 20-23 %, в сое - 30 %. Большая часть белков зернобобовых относится к глобулинам. Кроме того в них имеется немного альбуминов. В фасоли и сое содержится бе­лок глобулинного характера, прояв­ляющий антиферментное действие по отношению к трипсину подобно овомукоиду яичного белка и белку- антиферменту картофеля. Крупы содержат от 6 до 16% белков:

Гречневая........ 6-]6 Овсяная......... 13-15

Пшено........... 10-14 Рис.................. 7-12

Перловая......... 9-12

В крупах имеются различные по своим свойствам белки, главным образом глобулины, проламины и глютелины. Альбуми­нов в крупах очень мало.

Пшеничная мука высшего и первого сортов содержит в сред­нем 10-12% белковых веществ. Важнейшие из них - глиадин (из группы проламинов) и глютенин (из группы глютенинов). Вместе взятые они составляют не менее 80% общего количества белков пшеничной муки.

В бобовых, крупах и муке белки находятся в состоянии су­хих бесструктурных гелей.

Набухание зерновых продуктов при замачивании; так же как и образование эластичного теста при замесе муки, обусловли­вается набуханием содержащихся в них белков, которые пре­вращаются при этом в более или менее обводненные гели. Вода, поглощаемая белками при набухании, связывается ими адсорбционно и осмотиче­ски. Последнее главным обра­зом и обуславливает набуха­ние белков. Так, при замесе и последующем брожении теста белковые вещества муки способны поглощать и удерживать около 200% воды по отношению к их количеству.­ На гидратацию полярных групп белковых макромолекул идет не более одной четвертой части всей поглощенной воды Остальная часть ее связывается белками осматически, вызывая характерное для образования клейковины. При варке зерновых продуктов и выпекании теста белки в результате денатурации свертываются, что влечет за собой уплотнение обводненных белковых гелей и выпресовывание зна­чительной части содержащейся в них влаги. Последняя, однако, не выделяется в окружающую среду, как это имеет место при тепловой обработке мяса и рыбы, а остается в продукте, погло­щаясь клейстеризующимся крахмалом.

Свертывание белков зерномучных продуктов происходит в температурном интервале от 50 до 70˚. В кулинарной практике воздушно-сухую пшеничную муку иногда нагревают выше 100˚. Небольшого количества влаги (около 14 %), содержащейся в воздушно-сухой муке, достаточно, чтобы произошла денатурация ее белков. ЭТQ вызы­вает значительное (примерно на 50 %) уменьшение способности белков муки к адсорбционному связыванию влаги и полную по­терю способности к набуханию, т. е. осмотическому поглощению влаги белками. В муке, подвергнутой сухому нагреву, при за­месе с водой клейковина не образуется, поэтому из такой муки нельзя получить теста.

3. Пищевая ценность белка определяется, как известно, двумя факторами - его перевариваемостью и биологической ценностью (содержанием незаменимых аминокислот).

Большинство денатурированных белков сейчас же свертывается. Денатурация так же, как и свертыва­ние, в рассматриваемых условиях - необратимый процесс, про­текающий при сравнительно невысокой температуре. Основная масса белков свертывается по достижении продуктом темпера­туры 70˚. Свернувшиеся белки представляют собой более или менее нежные гели. В этом состоянии многие белки поддаются действию протео­литических ферментов легче, чем нативные.

. В большинстве случаев продукт необходимо не только прогреть до температуры, близкой к 100˚, но и выдержать его при этой температуре более или менее продолжительное время.

В результате такого теплового воздействия белковые гели уплотняются тем сильнее, чем продолжительнее нагревание и выше температура. В зависимости от степени уплотнения свернувшиеся белки расщепляются протеолитическими ферментами так же, как нативные, или труднее.

Излишнее удлинение сроков тепловой обработки животных продуктов может вызвать заметное ухудшение питательной цен­ности содержащихся в них белков. Следует учитывать некоторое влияние на пищевую ценность.

Установлено, что переваривае­мость и биологическая ценность белков ряда продуктов живот­ного происхождения при нормальном режиме тепловой обра­ботки практически не снижется (варка мяса, рыбы, кипячение молока). Белки ферментированного мяса перевариваются быстрее.

О влиянии тепловой обработки на питательную ценность бел­ков растительного происхождения имеется мало сведении. Перевариваемость трипсином белков сырых и варе­ных соевых бобов неодинакова. Сырые перевариваются труднее, чем вареные. Этот говорит, о том, что в сое содержится белок обладающий антиферментными свойствами. Денатурация этого белка в результате тепловой обработки при­водит к потере им антиферментной активности, что облегчает действие трипсина в процессе переваривания.

При варке картофеля и некоторых других продуктов не на­блюдалось изменения общего содержания в них белков и отдельных аминокислот. Запекание приводит к некоторому снижению количества как белков, так и отдельных аминокислот. Особенно чувствительны к повышенным температурам такие кислоты: цистин, триптофан, тирозин, глутаминовая кислота.

Контрольные вопросы:

 

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться:

Популярное:

1. A. Недостаточное количество белков
2. IV. Изменение типа акционерного общества
3. Биологическая ценность белков определяется
4. В войнах XV — XVI вв. развивалась тактика русского войска, что было связано с изменением его состава и структуры и появлением новых средств борьбы.
5. Влажностью лекарственного растительного сырья называют потерю в массе
6. Возникновение, изменение и прекращение обязанности по уплате налога или сбора
7. Генезис науки и проблема периодизации ее истории. Историческое изменение парадигмальных оснований науки.
8. Глава 3. Период ухаживания: изменение молодого взрослого.
9. Гниение белков и обезвреживание его продуктов
10. Дифракцией называется изменение направления распространения волн при прохождении их вблизи препятствий.
11. Жидкие масла животного происхождения.
12. Изменение (продление) срока трудового договора, заключенного на определенный период