Видовая специфичность. Авторепродукция

1) Геликаза деспирализует ДНК.

1) И2) Инициация репликации осуществляется в особых участках ДНК, обозначаемых ori. Они включают ппоследовательность, состоящую из 300 нуклеотидных пар, узнаваемую специфическими белками. 3) Двойная спираль ДНК в этих локусах разделяется геликазами на две цепи. 4) По обе стороны от точки начала репликации образуются области расхождения полинуклеотидных цепей — репликационные вилки, которые движутся в противоположных от локуса ori направлениях. 5) Между репликационными вилками образуется структура, называемая репликационным глазком, где на двух цепях материнской ДНК образуются новые полинуклеотидные цепи.6

6) Образующиеся при этом одинарные цепи ДНК связываются специальными дестабилизирующими белками, которые растягивают остовы цепей, делая их азотистые основания доступными для связывания с комплементарными нуклеотидами, находящимися в нуклеоплазме. 7) На каждой из цепей, образующихся в области репликационной вилки, при участии фермента ДНК-полимеразы осуществляется синтез комплементарных цепей. 8) В процессе синтеза репликационные вилки движутся вдоль материнской спирали в противоположных направлениях, захватывая все новые зоны. 9) Разделение спирально закрученных цепей родительской ДНК ферментом геликазой вызывает появление супервитков перед репликационной вилкой. Это объясняется тем, что при расхождении каждых 10 пар нуклеотидов, образующих один виток спирали, родительская ДНК должна совершить один полный оборот вокруг своей оси. Следовательно, для продвижения репликационной вилки вся молекула ДНК перед ней должна была бы быстро вращаться, что потребовало бы большой затраты энергии. В действительности это не наблюдается благодаря особому классу белков, называемых ДНК-топоизомеразамиигиразами. Топоизомераза разрывает одну из цепей ДНК, что дает ей возможность вращаться вокруг второй цепи. Это ослабляет накопившееся напряжение в двойной спирали ДНК. 11) К высвобождающимся водородным связям нуклеотидных последовательностей разделенных родительских цепей присоединяются свободные нуклеотиды из нуклеоплазмы, где они присутствуют в виде дезоксирибонуклеозиддифосфатов: д-АТФ, д-ГТФ, д-ЦТФ, д-ТТФ. 12) Комплементарный нуклеозидтрифосфат образует водородные связи с определенным основанием материнской цепи ДНК. 13) Затем при участии фермента ДНК-полимеразы он связывается фосфодиэфирной связью с предшествующим нуклеотидом вновь синтезируемой цепи, отдавая при этом неорганический пирофосфат. 14) Поскольку ДНК-полимераза присоединяет очередной нуклеотид к ОН-группе в 3'-положении предшествующего нуклеотида, цепь постепенно удлиняется на ее 3'-конце. Особенностью ДНК-полимеразы является ее неспособность начать синтез новой полинуклеотидной цепи путем простого связывания двух нуклеозидтрифосфатов: необходим 3'-ОН-конец какой-либо полинуклеотидной цепи, спаренной с матричной цепью ДНК, к которой ДНК-полимераза может лишь добавлять новые нуклеотиды. Такую полинуклеотидную цепь называют затравкой, или праймером.

Роль затравки для синтеза полинуклеотидных цепей ДНК в ходе репликации выполняют короткие последовательности РНК, образуемые при участии фермента РНК-праймазы. Указанная особенность ДНК-полимеразы означает, что матрицей при репликации может служить лишь цепь ДНК, несущая спаренную с ней затравку, которая имеет свободный 3'-ОН-конец. Способность ДНК-полимеразы осуществлять сборку полинуклеотида в направлении от 5'- к 3' -концу при антипараллельном соединении двух цепей ДНК означает, что процесс репликации должен протекать на них по-разному. Действительно, если на одной из матриц (3' → 5') сборка новой цепи происходит непрерывно от 5'- к 3'-концу и она постепенно удлиняется на 3'-конце, то другая цепь, синтезируемая на матрице (5' → 3'), должна была бы расти от 3'- к 5'-концу. Это противоречит направлению действия фермента ДНК-полимеразы. В настоящее время установлено, что синтез второй цепи ДНК осуществляется короткими фрагментами (фрагменты Оказаки) также в направлении от 5'- к 3'-концу (по типу шитья «назад иголкой»). У прокариот фрагменты Оказаки содержат от 1000 до 2000 нуклеотидов, у эукариот они значительно короче (от 100 до 200 нуклеотидов). Синтезу каждого такого фрагмента предшествует образование РНК-затравки длиной около 10 нуклеотидов. Вновь образованный фрагмент с помощью фермента ДНК-лигазы соединяется с предшествующим фрагментом после удаления его РНК-затравки. В связи с указанными особенностями репликационная вилка является асимметричной. Из двух синтезируемых дочерних цепей одна строится непрерывно, ее синтез идет быстрее и эту цепь называют лидирующей. Синтез другой цепи идет медленнее, так как она собирается из отдельных фрагментов, требующих образования, а затем удаления РНК-затравки. Поэтому такую цепь называют запаздывающей (отстающей). Хотя отдельные фрагменты образуются в направлении 5' → 3', в целом эта цепь растет в направлении 3' → 5'. В виду того, что от локуса ori, как правило, начинаются две репликационные вилки, идущие в противоположных направлениях, синтез лидирующих цепей в них идет на разных цепях материнской ДНК.

Авторепродукция:

Консервативная (половина из старого, половина – из нового), полуконсервативная (половина наполовину из старого и нового и половина из нового), дисперсная (все на четверть из старого).

РНК

РНК синтезируются на ДНК с помощью ферментов – РНК-полимераз, осуществляющих транскрипцию – переписывание определенных участков (линейных отрезков) двухтяжевой ДНК в форму однотяжевой РНК. Участки ДНК, кодирующие клеточные белки, переписываются в виде м-РНК, тогда как для синтеза многочисленных копий р-РНК и т-РНК имеются специальные участки клеточного генома, с которых идет интенсивное переписывание без последующей трансляции в белки.

Химическая структура РНК. Химически РНК очень похожа на ДНК. Оба вещества – это линейные полимеры нуклеотидов. Каждый мономер – нуклеотид – представляет собой фосфорилированный N-гликозид, построенный из остатка пятиуглеродного сахара – пентозы, несущего фосфатную группу на гидроксильной группе пятого углеродного атома (сложноэфирная связь) и азотистое основание при первом углеродном атоме (N-гликозидная связь). Главное химическое различие между ДНК и РНК состоит в том, что сахарный остаток мономера РНК – это рибоза, а мономера ДНК – дезоксирибоза, являющаяся производным рибозы, в котором отсутствует гидроксильная группа при втором углеродном атоме.
Азотистых оснований и в ДНК, и в РНК четыре вида: два пуриновых – аденин (А) и гуанин (G) и два пиримидиновых – цитозин (С) и урацил (U) или его метилированное производное тимин (Т).

Урацил характерен для мономеров РНК, а тимин – для мономеров ДНК, и это второе различие РНК и ДНК. Мономеры – рибонуклеотиды РНК или дезоксирибонуклеотиды ДНК – образуют полимерную цепь посредством формирования фосфодиэфирных мостиков между сахарными остатками (между пятым и третьим атомами углерода пентозы). Таким образом, полимерная цепь нуклеиновой кислоты – ДНК или РНК – может быть представлена как линейный сахаро-фосфатный остов с азотистыми основаниями в качестве боковых групп.

Макромолекулярная структура РНК. Принципиальное макроструктурное различие двух типов нуклеиновых кислот состоит в том, что ДНК – единая двойная спираль, то есть макромолекула из двух комплементарно связанных полимерных тяжей, спирально закрученных вокруг общей оси), а РНК – однотяжевой полимер. В то же время взаимодействия боковых групп – азотистых оснований – друг с другом, а также с фосфатами и гидроксилами сахаро-фосфатного остова приводят к тому, что однотяжевой полимер РНК сворачивается на себя и скручивается в компактную структуру, подобно сворачиванию полипептидной цепи белка в компактную глобулу. Таким способом уникальные нуклеотидные последовательности РНК могут формировать уникальные пространственные структуры.

Помимо того, что молекулы РНК входят в состав некоторых ферментов (например, теломеразы), у отдельных РНК обнаружена собственная ферментативная активность: способность вносить разрывы в другие молекулы РНК или, наоборот, «склеивать» два РНК-фрагмента. Такие РНК называются рибозимами.

Минорные (малые) и вирусные РНК.

Т-РНК:

Первая часть – акцепторный " стебель", образованный 2-мя комплементарно соединёнными концевыми частями. Он состоит из 7 пар оснований. 3'-конец этого стебля несколько длиннее. Он формирует одноцепочечный участок, который заканчивается последовательностью ЦЦА со свободной ОН-группой. К этому концу присоединяется транспортируемая аминокислота. 3 остальные части представляют собой комплементарно спаренные последовательности нуклеотидов, которые заканчиваются неспаренными участками, образующими петли. Средняя часть состоит из 5 пар нуклеотидов и содержит в центре своей петли антикодон. Аминокислота ковалентно присоединяется к 3'-концу молекулы с помощью специфичного для каждого типа т-РНК фермента аминоацил-т-РНК-синтетазы. На участке C находится антикодон, соответствующий аминокислоте.

Процессинг т-РНК включает 5 ключевых этапов:

1. удаление 5'-лидерной нуклеотидной последовательности;

2. удаление 3'-концевой последовательности;

3. добавление последовательности CCA на 3'-конец;

4. вырезание интронов (у эукариот и архей);

5. модификации отдельных нуклеотидов;

Р-РНК:

5S-РНК – ассоциирована с большой субчастицей, имеет спаренные спиральные участки.

5, 8S-РНК – соединена в рибосоме водородными связями с р-РНК.

Р-РНК – лёгкая в малой, тяжёлая – в большой субъединице.

У человека гены, кодирующие р-РНК, также организованы в группы тандемных повторов, расположенных в центральных областях короткого плеча 13, 14, 15, 21 и 22-й хромосом.

У эукариот места сосредоточения генов, кодирующих р-РНК, обычно хорошо заметны в ядре клетки, благодаря скоплению вокруг них субъединиц рибосом, самосборка которых происходит тут же. Эти скопления хорошо прокрашиваются цитологическими красителями и известны под названием ядрышко.

S – коэффициент седиментации (осаждения в единицах Сведберга).

И-РНК:

Зрелая м-РНК состоит из нескольких участков, различающихся по функциям: «5'-кэп», 5'-нетранслируемая область, кодирующая (транслируемая) область, 3'-нетранслируемая область и 3'-полиадениновый «хвост». 5'-кэп — это модифицированный гуанозиновый нуклеотид, который добавляется на 5'- (передний) конец незрелой м-РНК.

Полицистронные м-РНК характерны для прокариот и вирусов, у эукариот большая часть м-РНК является моноцистронной. Полицистронные м-РНК встречаются в митохондриях. Нетранслируемые области называются 5'- и 3'-нетранслируемая область соответственно. Эти области транскрибируются в составе того же самого транскрипта, что и кодирующий участок. Нетранслируемые области имеют несколько функций в жизненном цикле м-РНК, включая регуляцию стабильности м-РНК, локализации м-РНК и эффективности трансляции.

Вторичная структура – стебель-петля и псевлоузел.

Синтез РНК

В ходе синтеза РНК РНК-полимераза движется по матрице в направлении от 3'-конца к 5'-концу значащей цепи ДНК, расплетая двойную спираль. В активном центре фермента осуществляется присоединение нуклеотидов к растущей цепи РНК и удерживается гибридный участок двойной спирали ДНК-РНК длиной примерно 12 нуклеотидных остатков. Позади фермента восстанавливается двойная спираль ДНК и одновременно из каталитического центра фермента высвобождается участок синтезируемой цепи РНК.

На скорость движения по ДНК-матрице РНК-полимеразы оказывает влияние степень спирализации ДНК. При увеличении отрицательной сверхспирализации ДНК скорость движения РНК-полимеразы по матрице и, следовательно, скорость синтеза РНК возрастает, так как в этом случае облегчается процесс расплетания ДНК.

У бактерий синтез РНК заканчивается при достижении РНК-полимеразой участка ДНК, называемого терминатором. В нём содержится ГЦ-богатая последовательность, вслед за которой в значащей нити ДНК по ходу транскрипции следует последовательность из 4-8 повторяющихся остатков адениловой кислоты (поли-А). Транскрипция прекращается на конце участка поли-А или сразу же за ним. В результате транскрибирования участка ДНК с повторяющимися ГЦ-парами нуклеотидов синтезируется последовательность нуклеотидов РНК, обладающая способностью к формированию двойной спирали в форме «шпильки», которая разрушает большую часть гибридной двойной спирали ДНК-РНК, что ослабляет связь синтезированной цепи РНК с ДНК-матрицей и приводит к высвобождению РНК из ферментного комплекса РНК-полимеразы. После этого происходит отделение от ДНК-матрицы и самого фермента РНК-полимеразы. После соединения с σ -субъединицей ферментная молекула может снова взаимодействовать с промотором и катализировать синтез новой молекулы РНК.

Изучение процесса терминации транскрипции генов у высших организмов с участием РНК-полимеразы II показало, что на 3'-концах синтезируемых полинуклеотидных цепей м-РНК имеется специфическая последовательность ААУААА, которая предшествует 3'-концевой последовательности поли-А и во время синтеза является специфическим сигналом к полиаденилированию 3'-конца м-РНК.

Синтез РНК является первым этапом реализации в организме генетической информации, который далее инициирует синтез белков и прежде всего белков-ферментов, катализирующих ту или иную жизненно важную биохимическую реакцию. Если в конкретных физиологических условиях потребности в данном ферменте нет, то и нет необходимости организму осуществлять синтез соответствующей м-РНК. Поэтому синтез многих м-РНК в клетках организмов подвержен регуляции, которая осуществляется как на стадии инициации транскрипции, так и в процессе транскрипции.

На стадии инициации транскрипции регуляторное воздействие оказывают специфические белки, которые, присоединяясь к определённым участкам ДНК, останавливают или, наоборот, активируют действие фермента РНК-полимеразы. Белки-регуляторы, подавляющие действие РНК-полимеразы, называют репрессорами, а усиливающие действие этого фермента активаторами транскрипции. Участок ДНК, с которым связывается белок-регулятор, у бактерий называют оператором, у высших организмов – регуляторным элементом гена. Способность регуляторных белков связываться с ДНК зависит от низкомолекулярных веществ – эффекторов. Эффекторы, соединяясь с регуляторными белками, вызывают аллостерическое изменение их структуры, вследствие чего изменяется сродство белка-регулятора к регуляторному участку ДНК.

Различают два вида белков-репрессоров транскрипции. Одни из них оказывают репрессирующее действие на промоторы в отсутствии эффектора, а при взаимодействии с эффектором теряют сродство к своему регуляторному участку и таким образом инициируют процесс транскрипции. Белки-репрессоры второго типа способны присоединяться к ДНК и ингибировать транскрипцию только в комплексе с эффектором. В отсутствии эффектора белок-репрессор неактивен и в таких условиях РНК-полимераза может взаимодействовать с промотором и осуществлять синтез м-РНК.

Наиболее эффективный механизм репрессии транскрипции реализуется в том случае, когда участок связывания белка-репрессора находится на промоторе. Присоединившись к определённому участку промотора, репрессорный белок препятствует присоединению к промотору РНК-полимеразы. Действие белков-активаторов транскрипции очень часто заключается в том, что такой белок присоединяется к регуляторному участку ДНК, непосредственно прилегающему к промотору, и, взаимодействуя с РНК-полимеразой, переводит этот фермент в активное состояние.

Ген. Эу- и гетерохроматин

Генотип – совокупность всех генов организма. Гаплотип – совокупность всех генов клетки. Геном – совокупность всех генов гаплоидного набора. Мутон. Рекон. Ревертазы удаляют, лигазы сшивают.

1. По месту локализации в клетке – ядерные и цитоплазматические гены.

2. По месту локализации генов в хромосомах – аллельные и неаллельные гены.

3. По функциональному значению различают структурные гены, несут информацию о белках-ферментах и гистонах, о последовательности нуклеотидов в различных видах РНК. Среди функциональных генов выделяют гены-модуляторы, усиливающие или ослабляющие действие структурных генов ( ингибиторы, интеграторы, модификаторы ), и гены, регулирующие работу структурных генов ( регуляторы и операторы ).

4. По влиянию на физиологические процессы в клетке различают летальные, условно летальные, супервитальные, протоонкогены – группа генов, регулирующих нормальное клеточное деление и дифференцировку клеток. Измененные мутацией, но активные формы протоонкогенов носят название онкогенов –способных стимулировать развитие опухолевых клеток, последние могут возникать также в результате снижения активности антионкогенов(продукты этих генов угнетают митотическую активность клеток, участвуют в репарации ДНК и контролируют клеточный цикл).

Классификация последовательностей ДНК:
1. Уникальные последовательности (единичные последовательности в геноме) — входят в состав структурных генов и несут информацию о структуре полипептидов (в геноме человека они составляют 56%).
2. Повторяющиеся последовательности (повторяются десятки, сотни, миллионы раз) — являются промоторами, регулируют репликацию ДНК, участвуют в кроссинговере, разделяют экзоны и интроны в транскриптоне.
3. Транспозоны («прыгающие гены») — подвижные генетические элементы, способные встраиваться в хромосому и перемещаться вдоль неё.
По функциям:
1. Структурные гены содержат информацию о структурных белках, белках-ферментах, гистонах и о последовательности нуклеотидов в разных видах РНК.
2. Функциональные гены оказывают влияние на работу структурных генов. Функциональными являются гены-модуляторы и гены-регуляторы.
Гены-модуляторы — это ингибиторы, интенсификаторы, модификаторы.
Они усиливают, ослабляют или изменяют работу структурных генов. Регулируют работу структурных генов гены-регуляторыи гены-операторы.
По месту:
1. Функционирующие во всех клетках (гены, кодирующие ферменты энергетического обмена).
2. Функционирующие в клетках одной ткани (детерминирующие синтез белка миозина в мышечной ткани).
3. Специфичные для одного типа клеток (гены гемоглобина в незрелых эритроцитах).

Хроматин:

Конститутивный гетерохроматин в околоцентромерных и теломерных участках. Поддерживает структуру ядра, прикрепляет его к кариолемме, участвует в узнавании хромосом в мейозе, разделяет соседние структурные гены, регулирует их активность.

Факультативный – тельце полового хроматина. Группа А – барабанные палочки (в лейкоцитах); группа В – непостоянство формы отростков, несколько в лейкоците, чаще у мужчин; группа С – псевдобарабанные палочки, неравномерно окрашиваются, складчатые, на толстой ножке, чаще у мужчин.

Плазмалемма, цитоплазма

Плазмалемма:

Состоит из мембраны, над- и субмембранного комплексов. Субмембранный комплекс локализуется под мембраной, он состоит из фибриллярных белков, образующих цитоскелет.

Мембраны состоят из липидов трёх классов: фосфолипиды, гликолипиды и холестерол. Фосфолипиды и гликолипиды (липиды с присоединёнными к ним углеводами) состоят из двух длинных гидрофобных углеводородных «хвостов», которые связаны с заряженной гидрофильной «головой». Холестерол придаёт мембране жёсткость, занимая свободное пространство между гидрофобными хвостами липидов и не позволяя им изгибаться. Поэтому мембраны с малым содержанием холестерола более гибкие, а с большим — более жёсткие и хрупкие. Также холестерол служит «стопором», препятствующим перемещению полярных молекул из клетки и в клетку.

Важную часть мембраны составляют белки, пронизывающие её и отвечающие за разнообразные свойства мембран. Их состав и ориентация в разных мембранах различаются. Рядом с белками находятся аннулярные липиды — они более упорядочены, менее подвижны, имеют в составе более насыщенные жирные кислоты и выделяются из мембраны вместе с белком. Без аннулярных липидов белки мембраны не работают.

Клеточные мембраны часто асимметричны, то есть слои отличаются по составу липидов, в наружном содержатся преимущественно фосфатидилинозитол, фосфатидилхолин, сфингомиелины и гликолипиды, во внутреннем — фосфатидилсерин, фосфатидилэтаноламин и фосфатидилинозитол. Переход отдельной молекулы из одного слоя в другой (так называемый флип-флоп) затруднён, но может происходить с помощью белков-флиппаз и скрамблазы плазматической мембраны. Если в наружном слое появляется фосфатидилсерин, это является сигналом для макрофагов о необходимости уничтожения клетки.

У архей мембраны образованы глицерином и терпеноидными спиртами.

Свойства: текучесть, динамичность, избирательная проницаемость.

Функции:

ü барьерная — обеспечивает регулируемый, избирательный, пассивный и активный обмен веществ с окружающей средой. Например, мембрана пероксисом защищает цитоплазму от опасных для клетки пероксидов. Избирательная проницаемость означает, что проницаемость мембраны для различных атомов или молекул зависит от их размеров, электрического заряда и химических свойств. Избирательная проницаемость обеспечивает отделение клетки и клеточных компартментов от окружающей среды и снабжение их необходимыми веществами;

ü транспортная — через мембрану происходит транспорт веществ в клетку и из клетки. Транспорт через мембраны обеспечивает доставку питательных веществ, удаление конечных продуктов обмена, секрецию различных веществ, создание ионных градиентов, поддержание в клетке оптимального pH и концентрации ионов, которые нужны для работы клеточных ферментов;

ü матричная — обеспечивает определенное взаиморасположение и ориентацию мембранных белков, их оптимальное взаимодействие;

ü механическая — обеспечивает автономность клетки, её внутриклеточных структур, также соединение с другими клетками (в тканях). Большую роль в обеспечении механической функции имеют клеточные стенки, а у животных — межклеточное вещество;

ü энергетическая — при фотосинтезе в хлоропластах и клеточном дыхании в митохондриях в их мембранах действуют системы переноса энергии, в которых также участвуют белки;

ü рецепторная — некоторые белки, находящиеся в мембране, являются рецепторами (молекулами, при помощи которых клетка воспринимает те или иные сигналы);

ü ферментативная — мембранные белки нередко являются ферментами. Например, плазматические мембраны эпителиальных клеток кишечника содержат пищеварительные ферменты;

ü осуществление генерации и проведения биопотенциалов;

ü маркировка клетки — на мембране есть антигены, действующие как маркеры — «ярлыки», позволяющие опознать клетку. Это гликопротеины (то есть белки с присоединенными к ним разветвленными олигосахаридными боковыми цепями), играющие роль «антенн».

ПАК:

У растений: ПМ – 2 слоя белков и 1 слой фосфолипидов 2 раза; + НК (клетчатка, суберин, лигнин, гемицеллюлоза, белки, пектины, воск, кутин);

У животных: НК – гликокаликс – и ПМ: белки, полисахариды;

У грибов: НК – муреин – и ПМ;

У прокариот: НК – слизевый чехол и пептидогликан (муреин, аминокислоты, ацетилмурамовая кислота, ацетилглюкозамин, белки, липопротеины);

Цитоплазма:

Гиалоплазма + включения + органеллы

Гиалоплазма = золь + гель + цитоскелет (микротрубочки, микрофиламенты, микротрабекулы)

Функции: внутренняя среда для хим. реакций; объединяет все структуры клетки; определяет местоположение органоидов; обеспечивает внутренний транспорт; форма клетки; вместилище АТФ;

Цитоскелет:

Микрофиламенты – много в поверхностном слое цитоплазмы, в ложноножках, пучки содержатся в микроворсинках эпителия кишечника; взаимодействует с микротрубочками, ПМ и обеспечивает движение гиалоплазмы, участвует в эндоцитозе, образует перетяжку.

Микротрубочки – опора, придаёт форму, образует веретено деления, обеспечивает расхождение хроматид (хромосомные прикрепляются к хромосомам и скользят по полюсным), перемещает органеллы. Растворяется колхицином.

Органоиды. Включения

Органеллы:

Общего назначения: ЭПС, рибосомы, комплекс Гольджи, лизосомы, митохондрии, пластиды, центросома, микротельца.

Специального назначения: мио-, нейро-, тонофибриллы, реснички, жгутики.

Двумембранные: митохондрии и пластиды.

Одномембранные: ЭПС, комплекс Гольджи, лизосомы, вакуоли, микротельца (пероксисомы).

Немембранные: клеточный центр и рибосомы.

Митохондрии:

Функции: регуляция обмена воды, депонирование ионов кальция, продукция предшественников стероидных гормонов.

В кардиомиоцитах митохондрии находятся вблизи миофибрилл, в клетках почечных канальцев вблизи базальных впячиваний.

Наружная мембрана взаимодействует с мембраной ЭПС, содержит порины.

Характерной чертой состава внутренней мембраны митохондрий является присутствие в ней кардиолипина — особого фосфолипида, содержащего сразу четыре жирные кислоты и делающего мембрану абсолютно непроницаемой для протонов. Ещё одна особенность внутренней мембраны митохондрий — очень высокое содержание белков, представленных транспортными белками, ферментами дыхательной цепи, а также крупными АТФ-синтетазными комплексами. Внутренняя мембрана митохондрии в отличие от внешней не имеет специальных отверстий для транспорта мелких молекул и ионов; на ней, на стороне, обращенной к матриксу, располагаются особые молекулы АТФ-синтазы, состоящие из головки, ножки и основания. При прохождении через них протонов происходит синтез АТФ. В основании частиц, заполняя собой всю толщу мембраны, располагаются компоненты дыхательной цепи. Наружная и внутренняя мембраны в некоторых местах соприкасаются, там находится специальный белок-рецептор, способствующий транспорту митохондриальных белков, закодированных в ядре, в матрикс митохондрии. Впячивания – кристы и тубулы.

Находящаяся в матриксе митохондриальная ДНК представляет собой замкнутую кольцевую двуспиральную молекулу. Все белки, кроме одного, две рибосомные и шесть транспортных РНК транскрибируются с более тяжёлой (наружной) цепи ДНК, а 14 других тРНК и один белок транскрибируются с более лёгкой (внутренней) цепи.

Рибосомы 55S, малая субъединица отсутствует.

Лизосомы:

Оболочка покрыта волокнистым белковым слоем. Первичные, вторичные (фагосомы) и третичные (остаточные тельца). Гетеро- (фаго-) и ауто- (цито-) лизосомы. В мембране есть протонный насос и интегральные белки. Лизосомы формируются из пузырьков (везикул), отделяющихся от аппарата Гольджи, и пузырьков (эндосом), в которые попадают вещества при эндоцитозе. В образовании аутолизосом (аутофагосом) принимают участие мембраны эндоплазматического ретикулума. Все белки лизосом синтезируются на «сидячих» рибосомах на внешней стороне мембран эндоплазматического ретикулума и затем проходят через его полость и через аппарат Гольджи. Болезнь Тея-Сакса, Гоше.

ЭПС:

Мембрана ЭПР морфологически идентична оболочке клеточного ядра и составляет с ней одно целое. Таким образом, полости эндоплазматического ретикулума открываются в межмембранную полость ядерной оболочки. Содержит ненасыщенные фосфолипиды, холестерин и сфинголипиды. В их состав также входят белки – ретикулоны.

Трубочки заполнены гомогенным содержимым, осуществляют коммуникацию между содержимым пузырьков ЭПС, внешней средой и ядром клетки.

Функции:

Содержит запас кальция. Синтез половых и стероидных гормонов. Углеводный обмен, нейтрализация ядов. Синтез провакуолей.

Транслакон транспортирует белки в ЭПС.

Рибосомы:

Полисомы. На полисомах гиалоплазмы образуются белки, используемые клеткой, а на ЭПС – на экспорт. Синтез в ядрышке.

Комплекс Гольджи:

Состоит из диктиосом.

Функции:

a) Разделение белков на 3 потока:

· Лизосомальный — гликозилированные белки (с маннозой) поступают в цис-отдел комплекса Гольджи, некоторые из них фосфорилируются, образуется маркер лизосомальных ферментов — манноза-6-фосфат. В дальнейшем эти фосфорилированные белки не будут подвергаться модификации, а попадут в лизосомы.

· Конститутивный экзоцитоз (конститутивная секреция). В этот поток включаются белки и липиды, которые становятся компонентами поверхностного аппарата клетки, в том числе гликокаликса, или же внеклеточного матрикса.

· Индуцируемая секреция — сюда попадают белки, которые функционируют за пределами клетки. Характерен для секреторных клеток.

b) Формирование слизистых секретов.

c) Формирование углеводных компонентов гликокаликса.

d) Сульфатирование углеводных и белковых компонентов гликопротеидов и гликолипидов.

e) Частичный протеолиз белков — иногда за счет этого неактивный белок переходит в активный (проинсулин превращается в инсулин).

f) Концентрирует, обезвоживает и уплотняет продукты на выделение.

g) Синтез гликолипидов, гликопротеинов, полисахаридов, зёрен желтка в ооцитах, гетеро- и аутолизосом.

Пластиды:

Пластиды имеют от двух до четырёх мембран, собственный геном и белоксинтезирующий аппарат.

Внутренняя и внешняя мембраны пластид бедны фосфолипидами и обогащены галактолипидами. Внешняя мембрана не имеет складок, никогда не сливается с внутренней мембраной и содержит поровый белок, обеспечивающий свободный транспорт воды, ионов и метаболитов с массой до 10 кДа. Внешняя мембрана имеет зоны тесного контакта с внутренней мембраной; предполагается, что в этих участках осуществляется транспорт белков из цитоплазмы в начале пластид. Внутренняя мембрана проницаема для небольших незаряженных молекул и для недиссоциированных низкомолекулярных монокарбоновых кислот, для более крупных и заряженных метаболитов в мембране локализованы белковые переносчики. Строма — внутреннее содержимое пластид — представляет собой гидрофильный матрикс, содержащий неорганические ионы, водорастворимые органические метаболиты, геном пластид (несколько копий кольцевой ДНК), рибосомы прокариотического типа, ферменты матричного синтеза и другие ферментативные системы. Эндомембранная система пластид развивается в результате отшнуровки везикул от внутренней мембраны и их упорядочивания. Степень развития эндомембранной системы зависит от типа пластид. Наибольшего развития эндомембранная система достигает в хлоропластах, где она является местом протекания световых реакций фотосинтеза и представлена свободными тилакоидами стромы и тилакоидами, собранными в стопки — граны. Внутреннее пространство эндомембран называется люмен. Люмен тилакоидов, так же, как и строма, содержит ряд водорастворимых белков.

Деление пластид начинается с сжатия в центре, которое углубляясь образует перетяжку между двумя дочерними пластидами, после чего происходит полное разделение. На стадии перетяжки на внешней мембране образуется кольцо из белка, близкого к сократительному белку бактерий.

У некоторых растений (герань, свинчатка, ослинник) было обнаружено двуродительское наследование пластид. Для некоторых голосеменных растений (гинкго, саговники) характерно наследование пластид по отцовской линии.

Функции:

· фотосинтез;

· восстановление неорганических ионов (нитрита, сульфата);

· синтез многих ключевых метаболитов (порфирины, пурины, пиримидины, многие аминокислоты, жирные кислоты, изопреноиды, фенольные соединения), при этом некоторые синтетические пути дублируют уже существующие пути цитозоля;

· синтез регуляторных молекул (гиббереллины, цитокинины, АБК);

· запасание железа, липидов, крахмала;

Типы:

Пропластиды — предшественники остальных типов пластид, присутствуют в меристематических клетках. Внутренняя мембранная система развита слабо, содержат меньше рибосом, чем дифференцированные пластиды, могут содержать отложения белка фитоферритина, основная функция которого – хранение ионов железа.

Лейкопласты — неокрашенные пластиды, участвующие в синтезе изопреноидов эфирных масел. Характерной особенностью лейкопластов является наличие ретикулярного футляра — сети мембран гладкого ЭПС, окружающей пластиду. Иногда под термином «лейкопласты» понимают любые неокрашенные пластиды, при этом выделяют следующие типы: амилопласты, элайопласты, протеинопласты.

Амилопласты — внешне похожи на пропластиды, но в строме содержатся гранулы крахмала. Амилопласты, как правило, присутствуют в запасающих органах растений, в частности в клубнях картофеля. В грависенсорных клетках корня амилопласты играют роль статолитов. Амилопласты высших растений могут превращаться в хлоропласты или хромопласты.

Элайопласты — служат для запасания жиров.

Протеинопласты — служат для запасания белков.

Этиопласты, или темновые пластиды, развиваются из пропластид в темноте, при освещении они превращаются в хлоропласты. Липиды внутренних мембран стромы хранятся в форме рельефной мембранной структуры, называемой проламеллярным телом. Известно, что свет инициирует синтез белков тилакоидных мембран и хлорофилла из накопленного протохлорофиллида.

Хлоропласты — зелёные пластиды, основной функцией которых является фотосинтез. Хлоропласты имеют хорошо развитую эндомембранную систему, в которой выделяют тилакоиды стромы и стопки тилакоидов — граны. Зелёная окраска хлоропластов обусловлена высоким содержанием основного пигмента фотосинтеза — хлорофилла –, а также фикобилинов.

Хромопласты — пластиды, окрашенные в жёлтый, красный или оранжевый цвет. Хромопласты могут развиваться из пропластид или повторно дифференцироваться из хлоропластов; также хромопласты могут редифференцироваться в хлоропласты. Окраска хромопластов связана с накоплением в них ксантофиллов, каротиноидов, фикоэритринов. Синтезируют витамины.

Хлорофиллы поглощают синий и красный свет, каротиноиды – синий и сине-зелёной. Зелёный и жёлтый не поглощают.

Амилопласты в пропластиды, лейкопласты, хромопласты; пропластиды в этиопласты, хлоропласты, лейкопласты, амилопласты; хлоропласты в хромопласты, амилопласты, этиопласты; лейкопласты в хлоропласты, хромопласты; этиопласты в хлоропласты;

Клеточный центр:

Их нет у высших растений, у низших грибов и некоторых простейших, у плоски червей. Увеличение числа центросом характерно для онкологий. Микротрубочки, растущие из дочерних центросом, крепятся другим концом к так называемым кинетохорам на центромерах хромосом. Центриоли и лучистая сфера. Базальные тельца лежат в основании ресничек и жгутиков, являются опорой, 9*2.

Микротельца: пероксисомы. В центре матрикса пероксисом с помощью электронного микроскопа найдена плотная сердцевина (кристаллоид), которая содержит волокнистые и трубчатые макромолекулярные образования. Глиоксисомы образуются в комплексе Гольджи, их ферменты превращают жиры в углеводы.

Включения: трофические, секреторные, экскреторные, пигментные.

Ядро

Хроматин, ядрышко, кариолемма, кариоплазма, ядерный матрикс (спорно) из негистоновых белков.

⇐ Предыдущая 123 4 5 6 7 8 9 Следующая ⇒