Фермент, катализирующий реакцию

⇐ ПредыдущаяСтр 5 из 6Следующая ⇒

глюкоза + АТФ → глюкозо-6-фосфат + АДФ, называется:

1) глюкозо-6-фосфатаза;

2) гексокиназа;

3) аденозинтрифосфатаза;

4) фосфоглюкоизомераза.

15. Чем определяется субстратная специфичность действия холофермента:

1) химической природой кофермента;

2) молекулами углеводов, присоединенными к белку;

3) апоферментом;

4) кофактором;

5) всеми перечисленными факторами?

16. Как называется сложный фермент:

1) апофермент;

2) изофермент;

3) кофермент;

4) простетическая группа;

5) холофермент?

17. Как называют участок молекулы фермента, с которым связываются эффекто-ры, вызывая снижение или повышение энзиматической активности:

1) активный центр;

2) аллостерический центр;

3) каталитический центр;

4) кофактор;

5) якорная площадка?

18. Аллостерические эффекторы изменяют активность фермента:

1) конкурированием с субстратом за каталитический участок;

2) связыванием с участком молекулы фермента, отличным от активного центра, изменением конформации фермента и активного центра;

3) изменением природы образующегося продукта;

4) ковалентной модификацией активного центра.

19. Как называют количество энергии, необходимое при данной темпера-туре для перевода всех молекул одного моля вещества в акти-вированное состояние:

1) свободная энергия;

2) энтальпия;

3) энтропия;

4) энергия активации;

5) килоджоуль?

20. Ферменты осуществляют каталитическое действие, потому что:

1) снижают энергию активации;

2) повышают энергию активации;

3) устраняют действие ингибиторов на субстрат;

3) увеличивают константу Михаэлиса;

4) изменяют порядок реакции.

21. Для фермента, катализирующего превращение одного субстрата, ха-рактерна следующая специфичность:

1) абсолютная;

2) относительная;

3) стереоспецифичность;

4) аллостерическая;

5) групповая.

22. Для фермента, катализирующего расщепление одних и тех же связей в различных молекулах, характерна следующая специфичность:

1) абсолютная;

2) относительная;

3) стереоспецифичность;

4) аллостерическая;

5) специфичность пути превращения.

23. Для фермента, катализирующего превращение только одного из опти-ческих изомеров, характерна следующая специфичность:

1) абсолютная;

2) относительная;

3) стереоспецифичность;

4) групповая;

5) специфичность пути превращения.

24. Какую модель взаимодействия фермента и субстрата предложил Фишер:

1) «руки и перчатки»

2) «ключа и замка»

3) «сапога и ноги»

4) «дыбы»

5) «индуцированного соответствия»?

25. Автором теории индуцированного соответствия в ферментативном ка-тализе является:

1) Л. Михаэлис;

2) Д. Кошланд;

3) Дж. Бриггс;

4) Дж. Холдейн – Э. Фишер;

5) Эйлер.

26. Скорость ферментативной реакции зависит от:

1) концентрации фермента;

2) молекулярной массы фермента;

3) молекулярной гетерогенности фермента;

4) молекулярной массы субстрата.

27. Класс фермента указывает на:

1) конформацию фермента;

2) тип кофермента;

3) тип химической реакции, катализируемой данным ферментом;

4) строение активного центра фермента.

28. Константа Михаэлиса численно равна такой концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна:

1) максимальной;

2) 1/2 максимальной;

3) 1/5 максимальной;

4) 1/10 максимальной.

29. Конкурентными ингибиторами ферментов являются:

1) металлы;

2) аминокислоты;

3) вещества, по структуре подобные субстрату;

4) вещества, по структуре подобные активному центру фермента;

5) вещества, присоединяющиеся в аллостерическом центре.

30. Бесконкурентным ингибированием называется торможение фермента-тивной реакции, вызванное присоединением ингибитора:

1) к субстрату;

2) к фермент-субстратному комплексу;

3) к ферменту;

4) к коферменту.

31. Мультиферментные комплексы представляют собой:

1) совокупность ферментов одного класса;

2) ферменты, катализирующие сходные реакции;

3) полиферментные системы, выполняющие определенную функцию;

4) ферменты, ассоциированные с клеточной мембраной.

32. Роль изоферментов в клетках и тканях связана:

1) с возможностью замены одной изоформы другой в зависимости от их ло-кализации;

2) с образованием мультиферментов;

3) с каскадным увеличением скорости ферментативных реакций.

33. Ферменты – это:

1) катализаторы неорганической природы;

2) биокатализаторы белковой природы;

3) неорганические кислоты и щелочи;

4) биокатализаторы небелковой природы.

34. Скорость ферментативной реакции не зависит от:

1) концентрации фермента;

2) концентрации субстрата;

3) рН среды;

4) выхода продукта реакции.

35. Уравнение Михаэлиса-Ментен выражает:

1) зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента;

2) зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата;

3) зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды;

4) Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры.

36. Из ниже следующих выражений выберите верное:

1) ферменты влияют на величину константы равновесия реакции;

2) ферменты расходуются в процессе реакции;

3) ферменты осуществляют катализ термодинамически возможных реакций;

4) температура не влияет на скорость ферментативных реакций.

37.Ферменты оказывают на скорость биохимических реакций следующее влияние:

1) увеличивают константу Михаэлиса;

2) изменяют порядок реакции;

3) устраняют действие ингибиторов на субстрат;

4) снижают энергию активации реакции.

38. Реакция, катализируемая ферментом, проходит этап:

1) образования фермент-субстратного комплекса;

2) образования субстрат-субстратного комплекса;

3) распада фермент-ферментного комплекса;

4) распада субстрат-продуктного комплекса.

39. К аллостерическому ингибированию относится:

1) обратимое конкурентное;

2) необратимое специфическое;

3) субстратное;

4) неконкурентное.

40.Необратимое специфическое ингибирование ферментов могут вызывать все, кроме:

1) диизопропилфторфосфата (ДФФ);

2) иодацетата (тиоловый яд);

3) парахлормеркурибензоата;

4) малоновой кислоты (малоната).

41. Обратимое конкурентное ингибирование может вызывать:

1) диизопропилфторфосфат (ДФФ);

2) прозерин;

3) парахлормеркурибензоат;

4) ацетат свинца.

42. Регуляция активности фермента не может осуществляться путем:

1) ковалентной химической модификации;

2) образования субстрат-субстратного комплекса;

3) аллостерической регуляции;

4) частичного протеолиза.

43. Конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы является:

1) малонат;

2) прозерин;

3) хлорацетат;

4) диизопропилфторфосфат (ДФФ).

44. В основе лечебного бактериостатического действия сульфаниламидных препаратов лежит:

1) необратимое ингибирование;

2) конкурентное ингибирование;

3) аллостерическое ингибирование;

4) субстратное ингибирование.

45. Бактериостатическое действие противотуберкулезного препарата изо-ниазида основано на:

1) необратимом ингибировании;

2) субстратном ингибировании;

3) аллостерическом ингибировании;

4) конкурентном ингибировании.

46. Противотуберкулезный препарат изониазид является структурным аналогом (антивитамином):

1) никотинамида;

2) тиамина;

3) фолиевой кислоты;

4) пантотеновой кислоты.

47. Прозерин и калимин являются конкурентными ингибиторами:

1) сукцинатдегидрогеназы;

2) лактатдегидрогеназы;

3) ацетилхолинэстеразы;

4) α -амилазы.

48. Диизопропилфторфосфат (ДФФ) вызывает необратимое ингибирование ферментов, содержащих в активном центре:

1) триптофан;

2) цистеин;

3) серин;

4) глутамат.

49. Большинство ферментов имеет оптимум рН:

1) близкий к нейтральному;

2) в пределах 1, 2 – 2;

3) в пределах 8 – 9, 9;

4) в пределах 4, 8 – 5.

50. Выберите утверждение, которое не является характеристикой аллосте-рических ферментов:

1) это олигомерные белки;

2) имеют аллостерический центр;

3) обладают свойством кооперативности;

4) имеют небелковую природу.

51. Ферментам свойственны следующие физико-химические свойства, кроме:

1) амфотерности;

2) электрофоретической подвижности;

3) способности к денатурации;

4) способности проходить через полупроницаемую мембрану.

52. Холофермент отличается от фермента-протеина:

1) наличием аллостерического центра;

2) наличием кофактора;

3) амфотерностью;

4) способностью к диализу.

53. Субстратом α -амилазы является:

1) сахароза;

2) крахмал;

3) лактоза;

4) целлюлоза.

54. Гиперамилаземия наблюдается при:

1) остром панкреатите;

2) гепатитах;

3) сахарном диабете;

4) циррозе.

При инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение

в крови активности фермента:

1) альдолазы;

2) лактатдегидрогеназы;

3) каталазы;

4) α -амилазы.

⇐ Предыдущая 1 2 3 456 Следующая ⇒