Какая структура белка является определяющей в формировании про-странственной конформации белка?

⇐ ПредыдущаяСтр 3 из 6Следующая ⇒

1) первичная;

2) вторичная;

3) третичная;

4) четвертичная;

5) надмолекулярная.

61. Выберите определение вторичной структуры белка:

1) способ укладки протомеров в олигомерном белке;

2) последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;

3) полипептидная цепь, со связями между радикалами аминокислот;

4) конформация с водородными связями между пептидными группами;

5) объединение полипептидных цепей в фибриллярные структуры.

62. Встречаются следующие типы вторичной структуры белка, кроме:

1) α -спираль;

2) γ -спираль;

3) β -структура;

4) коллагеновая спираль.

63. Какие связи стабилизируют вторичную структуру белка:

1) ионные;

2) гидрофобные;

3) электростатические;

4) пептидные;

5) водородные?

64. Препятствуют формированию α -спирали:

1) валин и аланин;

2) пролин и гидроксипролин;

3) глицин и валин;

4) глицин и аланин;

5) аланин и серин.

65. Наличие пролина в полипептидной цепи препятствует образованию α -спирали, так как пролин:

1) способствует электростатическому отталкиванию аминокислот;

2) имеет положительный заряд;

3) имеет большой размер радикала;

4) имеет жесткий цикл, исключающий вращение вокруг связи C – N.

66. β -Структура представляет собой:

1) тугозакрученную спираль;

2) структуру «складчатого листа»;

3) кольцевую структуру;

4) β -спираль.

67. Выберите определение третичной структуры белка:

1) структура с водородными связями между атомами пептидного остова;

2) конформация, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот;

3) порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;

4) способ укладки протомеров в олигомерном белке.

68. В формировании третичной структуры белка участвуют все перечис-ленные связи, кроме:

1) водородной;

2) дисульфидной;

3) пептидной;

4) гидрофобного взаимодействия;

5) ионной.

69. Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной структуры белка:

1) способ укладки полипептидной цепи в пространстве;

2) расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур;

3) количество и порядок связывания протомеров в олигомерном белке;

4) порядок чередования аминокислот в полипептидной цепей;

5) способ укладки полипептидной цепи в виде α -спиралей, β -структур.

70. В стабилизации четвертичной структуры участвуют все перечисленные связи, кроме:

1) пептидной;

2) ионной;

3) водородной;

4) гидрофобного взаимодействия.

71. Коллаген – единственный белок, в состав которого входят аминокислоты:

1) аспартат и глицин;

2) гидроксипролин и гидроксилизин;

3) аспартат и пролин;

4) аргинин и лизин;

5) валин и лейцин.

72. В молекуле коллагена каждая третья аминокислота:

1) глицин;

2) гистидин;

3) глутамат;

4) глутамин;

5) гомоцистеин.

73. Какая аминокислота встречается только в молекулах коллагена:

1) аргинин;

2) аспартат;

3) тирозин;

4) гидроксипролин;

5) глицин?

74. При посттрансляционной модификации коллагена аскорбиновая ки-слота участвует в гидроксилировании:

1) треонина;

2) серина;

3) глутамата;

4) лизина;

5) лейцина.

75. Укажите белок, имеющий одну полипептидную цепь:

1) инсулин;

2) коллаген;

3) миоглобин;

4) гемоглобин;

5) эластин.

76. Укажите белок, состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных тремя дисульфидными связями:

1) альбумин;

2) инсулин;

3) гемоглобин;

4) миоглобин;

5) коллаген.

77. Понятие «домены» означает:

1) методы исследования белков;

2) белки теплового шока;

3) автономные области единой полипептидной цепи;

4) денатурирующие агенты;

5) стереоизомеры аминокислот.

78. Белки выполняют различные функции, кроме:

1) структурной;

2) каталитической;

3) регуляторной;

4) хранения и передачи наследственной информации;

5) рецепторной.

Какой белок выполняет сократительную функцию?

1) актин;

2) гемоглобин;

3) миоглобин;

4) альбумин;

5) трансферрин.

80. У детей заболевание квашиоркор, характеризующееся задержкой роста, отставанием в весе, вялостью, апатией, отеками, депигментацией, воз-никает при недостаточном поступлении в организм ребенка:

1) липидов;

2) незаменимых аминокислот;

3) углеводов;

4) витаминов;

5) минеральных веществ.

81. Укажите незаменимую аминокислоту:

1) цистеин;

2) аланин;

3) валин;

4) серин;

5) пролин.

82. Укажите незаменимую аминокислоту:

1) серин;

2) лизин;

3) глутаминовая;

4) глутамин;

5) аспарагин.

83. Укажите незаменимую аминокислоту:

1) цистеин;

2) глицин;

3) глутамин;

4) треонин;

5) аспарагиновая.

84. Найдите среди перечисленных соединений простой белок:

1) сывороточный альбумин;

2) гемоглобин;

3) миоглобин;

4) иммуноглобулин;

5) хроматин.

85. Обнаруженный в мышцах пептид, который содержит остатки β -ала-нина и гистидина, называется:

1) карнозин;

2) окситоцин;

3) глутатион;

4) тиролиберин;

5) вазопрессин.

86. В плазме крови человека в норме преобладает фракция:

1) α -глобулинов;

2) β -глобулинов;

3) γ -глобулинов;

4) альбуминов;

5) глобулинов.

87. Какая фракция белков сыворотки крови содержит иммуноглобулины G:

1) α ₁-глобулины;

2) β -глобулины;

3) γ -глобулины;

4) альбумины;

5) α ₂-глобулины?

88. Содержание общего белка в сыворотке крови в норме:

1) 30–50 г/л;

2) 60–70 г/л;

3) 65–85 мг/л;

4) 60–75 мг/л;

5) 65–85 г/л.

89. При концентрации белка в крови 97 г/л у пациента наблюдается:

1) диспротеинемия;

2) гиперпротеинемия;

3) гипопротеинемия;

4) гиперлипопротеинемия

5) гипергликемия.

90. В сыворотке крови содержатся все перечисленные белки, кроме:

1) альбуминов;

2) α ₁-глобулинов;

3) β -глобулинов;

4) γ -глобулинов;

5) фибриногена;

6) α ₂-глобулинов.

91. Все перечисленные факторы вызывают возникновения гипопротеине-мии, кроме:

1) воспаления желудочно-кишечного тракта и голодания;

2) заболевания почек;

3) цирроза печени или гепатита;

4) гипертермии и усиленного потоотделения;

5) гемофилии.

92. Понижение содержания альбуминов и повышение содержания суммы α ₁- и α ₂-глобулинов происходит при:

1) хроническом воспалительном процессе;

2) гепатите;

3) остром воспалительном процессе;

4) циррозе;

5) нефрозе.

93. При злокачественных новообразованиях наблюдается:

1) резкое снижение альбуминов и увеличение всех глобулиновых фракций;

2) резкое снижение альбуминов и увеличение γ -глобулинов;

3) умеренное снижение альбуминов и увеличение α ₁- и α ₂-глобулинов;

4) увеличение альбуминов и глобулинов.

94. Укорочение (сдвиг влево) ленты Вельтмана наблюдается при всех ука-занных патологиях, кроме:

1) нефроза;

2) макроглобулинемии Вальденштрема;

3) острой пневмонии;

4) острого ревматизма;

5) болезни Боткина.

95. Причинами гипопротеинемии служат все указанные факторы, кроме:

1) нарушения синтетической функции печени;

2) хронических заболеваний почек;

3) голодания;

4) потери крови;

5) несахарного диабета.

96. Удлинение (сдвиг вправо) ленты Вельтмана наблюдается при всех ука-занных патологиях, кроме:

1) болезни Боткина;

2) цирроза;

3) малярии;

4) нефротического синдрома.

97. Причинами гиперпротеинемии служат все, кроме:

1) диареи;

2) несахарного диабета;

3) потери крови;

4) миеломной болезни;

5) макроглобулинемии Вальденштрема.

98. К пробам коллоидоустойчивости (диспротеинемическим) относятся все указанные пробы, кроме:

1) пробы Вельтмана;

2) тимоловой;

3) ксантопротеиновой;

4) сулемовой;

5) кадмиевой.

99. При нефротическом симптомокомплексе наблюдается:

1) резкое снижение альбуминов и увеличение всех глобулиновых фракций;

2) резкое снижение альбуминов и увеличение γ -глобулинов;

3) умеренное снижение альбуминов и увеличение α ₁- и α ₂-глобулинов;

4) увеличение альбуминов и глобулинов;

5) уменьшение альбуминов и γ -глобулинов, повышение α ₂- и β -глобулинов.

100. При циррозе печени наблюдается:

1) резкое снижение альбуминов и увеличение всех глобулиновых фракций;

2) резкое снижение альбуминов и увеличение γ -глобулинов;

3) умеренное снижение альбуминов и увеличение α ₁- и α ₂-глобулинов;

4) увеличение альбуминов и глобулинов;

5) уменьшение альбуминов и γ -глобулинов, повышение α ₂- и β -глобулинов.

⇐ Предыдущая 1 234 5 6 Следующая ⇒