Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология
Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии


Э. В. РОМАНОВА, Е. Н. КОВАЛЕНКО, Э. П. САНАЕВА, Л. Я. ЛАБЗИНА



Э. В. РОМАНОВА, Е. Н. КОВАЛЕНКО, Э. П. САНАЕВА, Л. Я. ЛАБЗИНА

 

Рецензенты:

 

кафедра педиатрии медицинского института Мордовского государственного универ-ситета (зав. кафедрой доктор медицинских наук профессор Л. А. Балыкова);

 

доцент кафедры биотехнологии Мордовского государственного университета канди-дат биологических наук Г.С. Барнашова.

 

Тесты по биохимии. Ч. 1: метод. указ. / Романова Э.В., Коваленко Е.Н.,

Санаева Э.П.и др. – Саранск: Изд-во Референт, 2009. – 61 с.

 

В методических указаниях представлены тестовые задания по биохимии, предназна-ченные для итогового компьютерного контроля на семинарских занятиях. Тесты сгруппиро-ваны по темам и отражают программу I семестра изучения биологической химии в медицин-ском институте. Методические указания помогут студентам в самостоятельной работе по за-креплению теоретического материала.

 

Предназначено для студентов медицинского института специальности «Педиатрия».

 

УДК 577.1

ББК Е 072

 

ISBN Коллектив авторов, 2009


Предисловие

 

Биологическая химия в системе высшего медицинского образования яв-ляется одной из основополагающих теоретических дисциплин, поскольку она рассматривает структуру и функционирование живых систем на молекулярном уровне. Принципы и представления биохимии широко используются клиниче-скими дисциплинами для обоснования изучаемых ими явлений и закономерно-стей.

 

Преподавание общей биохимии студентам, обучающимся по специально-сти «Педиатрия» включает ряд вопросов возрастной биохимии в каждом разде-ле курса. Обмен веществ и энергии у детей имеет существенные особенности, в том числе в период новорожденности, когда происходит адаптация организма к новым для него условиям существования. В подготовке будущего врача-педиатра важной задачей является профильное преподавание не только клини-ческих, но и теоретических дисциплин, в частности − биохимии.

 

Настоящие методические указания подготовлены в двух частях и предна-значены для студентов II курса медицинского института специальности 060103

 

– Педиатрия-65. Методические указания включают тестовые задания для ком-пьютерного контроля знаний студентов по биохимии на семинарских занятиях. В данной первой части методических указаний тестовые задания сгруппирова-ны по темам, изучаемым в курсе биохимии в течение первого семестра: «Строение и свойства простых белков», «Строение и свойства сложных бел-ков», «Ферменты и витамины», «Биоэнергетика». В конце методических указа-ний приведены эталоны ответов и рекомендуемая литература для подготовки к семинарским занятиям.

 

В процессе программированного компьютерного контроля студенту предлагается для решения определенное количество тестов, выбор которых яв-ляется случайным. Предлагаемые тестовые задания имеют один правильный ответ, т.е. являются заданиями средней степени сложности, и по содержанию полностью соответствуют общеобразовательной программе по биологической химии для студентов медицинских вузов, обучающихся по специальности «Пе-диатрия».

 

Авторы надеются, что настоящие методические указания помогут студен-там в самостоятельной подготовке к семинарским занятиям. Работа с тестами будет способствовать укреплению знаний по биохимии, концентрации внима-ния студентов, как на основных моментах изучаемого материала, так и на осо-бенностях детской возрастной биохимии.

 


Какая структура белка является определяющей в формировании про-странственной конформации белка?

1) первичная;

 

2) вторичная;

3) третичная;

4) четвертичная;

 

5) надмолекулярная.

 

61. Выберите определение вторичной структуры белка:

1) способ укладки протомеров в олигомерном белке;

2) последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;

3) полипептидная цепь, со связями между радикалами аминокислот;

4) конформация с водородными связями между пептидными группами;

5) объединение полипептидных цепей в фибриллярные структуры.

 

62. Встречаются следующие типы вторичной структуры белка, кроме:

1) α -спираль;

2) γ -спираль;

3) β -структура;

4) коллагеновая спираль.

 

63. Какие связи стабилизируют вторичную структуру белка:

1) ионные;

 

2) гидрофобные;

3) электростатические;

4) пептидные;

5) водородные?

 

64. Препятствуют формированию α -спирали:

1) валин и аланин;

 

2) пролин и гидроксипролин;

3) глицин и валин;

4) глицин и аланин;

5) аланин и серин.

 

65. Наличие пролина в полипептидной цепи препятствует образованию α -спирали, так как пролин:

1) способствует электростатическому отталкиванию аминокислот;

2) имеет положительный заряд;

3) имеет большой размер радикала;

4) имеет жесткий цикл, исключающий вращение вокруг связи C – N.

 

66. β -Структура представляет собой:

 


1) тугозакрученную спираль;

 

2) структуру «складчатого листа»;

3) кольцевую структуру;

4) β -спираль.

 

67. Выберите определение третичной структуры белка:

1) структура с водородными связями между атомами пептидного остова;

2) конформация, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот;

 

3) порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;

4) способ укладки протомеров в олигомерном белке.

 

68. В формировании третичной структуры белка участвуют все перечис-ленные связи, кроме:

1) водородной;

 

2) дисульфидной;

 

3) пептидной;

4) гидрофобного взаимодействия;

5) ионной.

 

69. Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной структуры белка:

1) способ укладки полипептидной цепи в пространстве;

 

2) расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур;

 

3) количество и порядок связывания протомеров в олигомерном белке;

4) порядок чередования аминокислот в полипептидной цепей;

5) способ укладки полипептидной цепи в виде α -спиралей, β -структур.

 

70. В стабилизации четвертичной структуры участвуют все перечисленные связи, кроме:

1) пептидной;

 

2) ионной;

3) водородной;

4) гидрофобного взаимодействия.

 

71. Коллаген – единственный белок, в состав которого входят аминокислоты:

1) аспартат и глицин;

2) гидроксипролин и гидроксилизин;

3) аспартат и пролин;

 

4) аргинин и лизин;

5) валин и лейцин.

 

72. В молекуле коллагена каждая третья аминокислота:

1) глицин;

2) гистидин;

3) глутамат;

 

4) глутамин;

5) гомоцистеин.

 

73. Какая аминокислота встречается только в молекулах коллагена:

1) аргинин;

2) аспартат;

 


3) тирозин;

 

4) гидроксипролин;

5) глицин?

 

74. При посттрансляционной модификации коллагена аскорбиновая ки-слота участвует в гидроксилировании:

1) треонина;

 

2) серина;

 

3) глутамата;

4) лизина;

5) лейцина.

 

75. Укажите белок, имеющий одну полипептидную цепь:

1) инсулин;

2) коллаген;

 

3) миоглобин;

4) гемоглобин;

5) эластин.

 

76. Укажите белок, состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных тремя дисульфидными связями:

1) альбумин;

2) инсулин;

 

3) гемоглобин;

4) миоглобин;

5) коллаген.

 

77. Понятие «домены» означает:

1) методы исследования белков;

2) белки теплового шока;

 

3) автономные области единой полипептидной цепи;

4) денатурирующие агенты;

5) стереоизомеры аминокислот.

 

78. Белки выполняют различные функции, кроме:

1) структурной;

2) каталитической;

3) регуляторной;

 

4) хранения и передачи наследственной информации;

5) рецепторной.

 

ФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ

 

1. Что происходит с ферментом в ходе реакции:

1) гидролизуется;

 

2) дегидратируется;

3) тратиться в ходе реакции;

4) действует в качестве катализатора;

5) подвергается денатурации?

 

2. Выберите общее свойство ферментов и неорганических катализаторов:

1) белковая природа;

 

2) оптимум рН реакционной среды, составляющий 6, 0-7, 4;

3) амфотерность;

4) термолабильность;

5) способность ускорять лишь термодинамически возможные реакции.

 

3. Простые ферменты представляют собой:

1) белки;

 

2) олигопептиды;

3) липиды;

4) углеводы;

5) аминокислоты;

 

4. Сложные ферменты состоят из:

1) аминокислот и липидов;

 

2) аминокислот и углеводов;

3) фосфолипидов;

4) полисахаридов;

5) белков и небелковых компонентов.

 

5. Активный центр – это:

1) уникальная последовательность аминокислотных остатков;

 

2) кофермент;

3) уникальная комбинация аминокислотных остатков;

4) молекулярный центр;

5) аллостерический центр.

 

6. Активный центр сложного фермента состоит из:

1) аминокислотных остатков;

2) аминокислотных остатков, ассоциированных с небелковыми веществами;

 

3) небелковых органических веществ;

4) ионов металлов;

5) углеводов.

 

7. Как называют уникальную комбинацию аминокислотных остатков в мо-лекуле фермента, обеспечивающую комплементарное взаимодействие с субстратом и прямое участие в акте катализа:

1) активный центр;

 

2) аллостерический центр;

3) молекулярный центр;

4) кофактор;

 


5) кофермент?

 

8. Аллостерический центр – это:

1) уникальная последовательность аминокислотных остатков;

2) регуляторный центр, удаленный от активного центра;

3) кофактор;

4) молекулярный центр;

5) кофермент.

 

9. Как называют полипептидную часть фермента:

1) апофермент;

2) изофермент;

3) кофермент;

4) холофермент;

5) простетическая группа?

 

10. Как называют небелковую часть фермента:

1) апофермент;

2) изофермент;

3) кофермент;

4) холофермент;

5) мультифермент?

 

11. Проферментами являются:

1) активные ферменты;

 

2) предшественники ферментов;

3) неорганические катализаторы;

4) совокупность аминокислот;

5) органические вещества небелковой природы.

 

12. Изоферменты представляют собой:

1) неактивные формы ферментов;

 

2) совокупность ферментов одного класса;

3) множественные формы фермента;

4) полиферментные системы;

5) предшественники ферментов.

 

13. Мультиферментные комплексы представляют собой:

1) неактивные формы ферментов;

 

2) совокупность ферментов одного класса;

3) множественные формы фермента;

4) полиферментные системы, выполняющие определенную функцию;

5) предшественники ферментов.

 

БИОЭНЕРГЕТИКА

 

1. Часть энергии системы, используемой для совершения работы, называется:

1) энтальпией;

 

2) связанной энергией;

3) свободной энергией;

4) энтропией.

 

2. В эндергонических процессах ∆ G имеет значение:

1) положительное;

 

2) отрицательное;

3) нулевое.

 

3. В экзергонических процессах ∆ G имеет значение:

1) положительное;

2) отрицательное;

3) нулевое.

 

4. К каким системам относятся живые организмы:

1) к открытым;

 

2) к закрытым;

3) к изолированным.

5. I закон термодинамики – это:

1) закон действия масс;

2) закон сохранения энергии;

 

3) закон об абсолютном нуле температур.

 

6. Основной обмен повышается:

1) при повышении температуры окружающей среды;

2) при понижении атмосферного давления;

3) при повышении атмосферного давления

4) при голодании.

 

7. Основной обмен повышается:

1) при повышении температуры окружающей среды;

2) при понижении температуры окружающей среды;

3) при повышении атмосферного давления;

4) при понижении атмосферного давления.

 

8. В молекуле АТФ имеется:

1) одна макроэргическая связь;

 

2) две макроэргические связи;

3) три макроэргические связи.

 

9. В самопроизвольном процессе:

1) G > 0, S < 0;
2) G < 0, S < 0;
3) G < 0, S > 0.

 

10. В несамопроизвольном процессе:

1) G > 0, S < 0;
2) G < 0, S < 0;
3) G < 0, S > 0.

 


11. Укажите уравнение Гиббса – Гельмгольца:

1) G = H + T S;

 

2) Q = U - A;

3) G = H – T S;

4) Q =Δ U + A.

 

12. Укажите математическое выражение первого закона термодинамики:

1) G = H + T S;

 

2) Q = U - A;

3) G = H – T S;

4) Q =Δ U + A.

 

13. Процессы анаболизма являются:

1) экзергоническими;

2) эндергоническими;

 

3) эндотермическими;

4) экзотермическими.

 

14. Процессы катаболизма являются:

1) экзергоническими;

2) эндергоническими;

3) эндотермическими;

4) экзотермическими.

 

15. Живые организмы находятся постоянно:

1) в равновесном состоянии;

2) в стационарном состоянии;

3) в изолированном состоянии.

 

16. Один грамм жиров при окислении дает:

1) 38, 9 кДж;

 

2) 17, 2 кДж;

3) 17, 6 кДж.

 

17. Один грамм углеводов при окислении дает:

1) 38, 9 кДж;

2) 17, 2 кДж;

3) 17, 6 кДж.

 

18. Живые организмы в момент смерти переходят:

1) в равновесное состояние;

 

2) в стационарное состояние;

3) в изолированное состояние.

 

19. Центральное место в энергообмене всех типов клеток занимает:

1) креатинфосфат;

2) электрохимический потенциал сопрягающих мембран;

 

3) осмотическая работа;

4) ГТФ;

5) АТФ.

 

20. Какое соединение не относится к макроэргическим:

1) фосфоенолпируват;

 


2) 1, 3-дифосфоглицерат;

 

3) глюкозо-6-фосфат;

4) аденозинтрифосфат;

5) гуанозинтрифосфат?

 

21. ЦПЭ представляет собой:

1) последовательность ферментов-трансфераз;

2) последовательность ферментов-оксидоредуктаз;

 

3) последовательность ферментов-лигаз;

4) последовательность ферментов-гидролаз.

 

22. ЦПЭ находится:

1) в цитоплазме;

2) в матриксе митохондрий;

3) во внутренней мембране митохондрий;

 

4) во внешней мембране митохондрий.

 

23. Назовите субстрат, который окисляется по полной дыхательной цепи:

1) сукцинат;

2) пируват;

3) аскорбат;

4) глицерол-3-фосфат.

 

24. Назовите субстрат, который окисляется по укороченной дыхательной цепи:

1) малат;

2) пируват;

3) сукцинат;

4) изоцитрат.

 

25. Укажите компонент дыхательной цепи, свободно передвигающийся внутри мембраны:

1) цит в, FeS, цит с1;

 

2) КоQ;

3) ФМН, FeS;

4) цит а, цит а3.

 

26. Укажите компонент полной дыхательной цепи, жестко встроенный во внутреннюю мембрану митохондрий:

1) сукцинатдегидрогеназа;

 

2) цит с;

3) КоQ;

4) НАДН-дегидрогеназа.

 

27. Синтез АТФ с участием ЦПЭ называется:

1) микросомальное окисление;

 

2) субстратное фосфорилирование;

3) окислительное фосфорилирование;

4) малат-аспартатный челночный механизм.

 

28. Синтез АТФ в ЦПЭ катализирует фермент:

1) QН2-дегидрогеназа;

 


2) АТФ-аза;

 

3) НАДН-дегидрогеназа;

4) цитохромоксидаза.

 

29. Механизм окислительного фосфорилирования объясняет теория:

1) Кошланда;

2) Полинга;

3) Фишера;

 

4) Митчелла.

 

30. Ферменты в дыхательной цепи расположены в порядке:

1) убывания окислительно-восстановительного потенциала;

2) возрастания окислительно-восстановительного потенциала;

3) убывания константы Михаэлиса;

4) возрастания константы Михаэлиса.

 

31. При работе дыхательной цепи протоны выкачиваются:

1) в матрикс;

2) в цитоплазму;

3) в межмембранное пространство;

4) в ядро.

 

32. Для сопряжения окисления и фосфорилирования необходимо:

1) разность потенциалов менее 0, 1 в;

 

2) наличие разобщителей;

3) наличие фермента АТФ-азы;

4) наличие ферментов цикла Кребса.

33. При окислении НАДН+Н+ в ЦПЭ электроны передаются на:

1) цит с;

2) цит b, FeS, цит с1;

 

3) КоQ;

4) ФМН, FeS.

34. При окислении ФАДН2 в ЦПЭ электроны передаются на:

1) цит с;

2) цит b, FeS, цит с1;

3) КоQ;

4) ФМН, FeS.

 

35. Конечным акцептором электронов в дыхательной цепи является:

1) кислород;

2) цит а;

3) водород;

4) вода.

36. При окислении НАДН+Н+ в ЦПЭ коэффициент Р/О равен:

1) 1;

2) 2;

3) 3;

4) 4.

 

 


37. При окислении ФАДН2 в ЦПЭ коэффициент Р/О равен:

1) 1;

 

2) 2;

3) 3;

4) 4.

 

38. Трансмембранный электрохимический протонный потенциал пред-ставляет собой:

1) Δ μ Н+ = Δ ψ ;

2) Δ μ Н+ = рН;
3) Δ μ Н+ = Δ ψ + рН;
4) Δ μ Н+ = Q + А.

39. Дыхательный контроль – это зависимость скорости окислительного фосфорилирования от:

1) количества субстратов окисления;

2) количества кислорода в митохондриях;

3) соотношения рН / Δ ψ ;

4) соотношения АТФ / АДФ.

 

40. К эндогенным разобщителям окисления и фосфорилирования относят:

1) тироксин;

2) барбитураты;

 

3) 2, 4 - динитрофенол;

4) цианиды.

 

41. К экзогенным разобщителям окисления и фосфорилирования относят:

1) олигомицин;

2) адреналин;

3) жирные кислоты;

 

4) ацетилсалициловая кислота.

 

42. Ингибитором цитохромоксидазы является:

1) малонат;

2) олигомицин;

3) сероводород;

4) ротенон.

 

43. Ингибитором НАДН-дегидрогеназы является:

1) цианид калия;

 

2) олигомицин;

3) малонат;

4) ротенон.

 

44. Ингибитором НАДН-дегидрогеназы является:

1) олигомицин;

 

2) цианиды;

3) угарный газ;

4) амитал.

45. Ингибитором QН2-дегидрогеназы является:

1) ротенон;

 


2) амитал;

 

3) актиномицин;

4) сероводород.

 

46. Ингибитором цитохромоксидазы является:

1) синильная кислота;

2) олигомицин;

3) малонат;

 

4) ротенон.

 

47. Ингибитором сукцинатдегидрогеназы является:

1) синильная кислота;

2) олигомицин;

3) малонат;

4) ротенон.

 

48. Выберите правильную последовательность ферментов полной дыха-тельной цепи:

1) КоQ цит b FeS цит с1 цит с цит а цит а3;

 

2) Цит в FeS цит с1 ФМН FeS цит а цит а3 КоQ;

3) ФМН FeS КоQ цит b FeS цит с1 цит с цит а цит а3;

4) ФМН FeS КоQ цит b FeS цит с цит с1 цит а цит а3.

 

49. Выберите правильную последовательность ферментов укороченной дыхательной цепи:

1) КоQ цит b FeS цит с1 цит с цит а цит а3;

2) Цит b FeS цит с1 ФМН FeS цит а цит а3 КоQ;

3) ФМН FeS КоQ цит b FeS цит с1 цит с цит а цит а3;

4) ФМН FeS КоQ цит b FeS цит с1.

50. В молекуле АТФ макроэргической связью является:

1) гликозидная;

2) фосфоэфирная;

3) фосфоангидридная.

51. В состав НАД+ входят:

 

1) амид никотиновой кислоты, АМФ;

2) изоаллоксазин, АДФ;

3) ГМФ, никотиновая кислота;

 

4) рибитол, АДФ.

 

52. Пиридинзависимые дегидрогеназы локализованы:

1) только в митохондриях;

2) только в цитоплазме;

3) в цитозоле и митохондриях.

 

53. Активной частью молекулы ФАД и ФМН является:

1) пиримидин;

 

2) пиридин;

3) изоаллоксазин;

4) аденин.

 

 


54. Функциональная роль микросомального окисления состоит в:

1) образовании АТФ;

 

2) окислении ксенобиотиков;

3) образовании ГТФ;

4) анаболизме ксенобиотиков.

 

55. В микросомальном окислении принимает участие:

1) цитохромоксидаза аа3;

2) цитохром с;

3) цитохром с1;

4) цитохром Р450.

56. Процесс терморегуляции у новорожденных связан с функцией:

1) печени;

2) подкожной жировой клетчатки;

 

3) мышц;

4) бурой жировой ткани.

 

57. Укажите особый белок в бурой жировой ткани, участвующий в термо-регуляции:

1) авидин;

 

2) термогенин;

3) олигомицин;

 

4) тироксин.

 

58. Окислительное декарбоксилирование ПВК происходит в:

1) матриксе митохондрий;

2) внутренней мембране митохондрий;

3) цитоплазме;

4) рибосомах.

 

59. ПВК образуется при окислении всех перечисленных продуктов, кроме:

1) аминокислот;

2) глицерина;

3) жирных кислот;

4) глюкозы.

 

60. В окислительном декарбоксилировании пирувата принимают участие все перечисленные витамины, кроме:

1) В2

2) В1

3) В5

4) В3

5) Q.

 

61. В окислительном декарбоксилировании ПВК принимают участие все следующие ферменты, кроме:

1) дигидролипоилдегидрогеназы;

2) пируватдегидрогеназы;

3) лактатдегидрогеназы;

4) дигидролипоилацетилтрансферазы.

 


62. Коферментами пируватдегидрогеназного комплекса являются:

1) ФМН, HSКоА, ТПФ, ПФ, НАД+;

2) HSКоА, НАДФ+, ФАД, липоамид, ПФ;

3) ТПФ, липоамид, HSКоА, ФМН, НАД+;

4) НАД+, HSКоА, липоамид, ФАД, ТПФ.

63. При окислительном декарбоксилировании пирувата образуется:

1) цитрат;

 

2) пропионат;

3) ацетилфосфат;

4) α -кетоглутарат;

5) ацетил-КоА.

 

64. Окислительное декарбоксилирование пирувата сопровождается обра-зованием:

1) 1 моль АТФ;

2) 2 моль АТФ;

3) 1 моль НАДН2;

4) 2 моль НАДН2;

5) 3 моль НАДН2.

 

65. Гиповитаминоз какого витамина не влияет на скорость полного окис-ления пирувата:

1) никотинамида;

 

2) пантотеновой кислоты;

3) рибофлавина;

4) тиамина;

5) фолацина?

 

66. Энергетический выход окислительного декарбоксилирования ПВК равен:

1) 5 АТФ;

 

2) 1 АТФ;

3) 3 АТФ;

4) 15 АТФ.

67. Энергетический выход полного окисления ПВК до СО2 и Н2О составляет:

1) 5 АТФ;

2) 1 АТФ;

 

3) 3 АТФ;

4) 15 АТФ.

 

68. Пируватдегидрогеназный комплекс активируется следующим способом:

1) частичным протеолизом;

2) фосфорилированием;

3) дефосфорилированием;

 

4) диссоциацией субъединиц.

69. Активаторами ПДГ-комплекса являются:

1) ПВК, НАД+, АДФ, HSКоА;

2) ПВК, НАД+, АТФ, HSКоА;

3) ПВК, НАДН2, АДФ, HSКоА;

 


4) НАД+, НАДН2, АДФ, АТФ;

 

5) ацетил-КоА, АДФ, НАД+.

70. Общим путем катаболизма является:

1) гликолиз;

2) цикл Кребса;

3) пентозофосфатный путь;

4) липолиз.

 

71. При окислительном декарбоксилировании α -кетоглутарата в ЦТК об-разуется:

1) ацетил-КоА;

 

2) сукцинил-КоА;

3) изоцитрат;

4) оксалоацетат.

 

72. Коферментами α -кетоглутаратдегидрогеназного комплекса являются:

1) ФМН, HSКоА, ТПФ;

2) НSКоА, НАДФ+, ФАД, липоамид;

 

3) ТПФ, липоамид, HSКоА, ФМН;

4) НАД+, HSКоА, липоамид, ФАД, ТПФ;

 

5) ФАД, ТПФ, НАД+, КоА.

73. В цикле Кребса окислению подвергается:

1) ацетил-КоА;

2) глюкоза;

3) пировиноградная кислота;

4) глицерол.

 

74. Коэнзим А выполняет функцию переносчика:

1) метильной группы;

 

2) аминогруппы;

3) ацетильных групп;

4) формильной группы;

5) фосфатных групп.

 

75. В цикле трикарбоновых кислот в реакцию субстратного фосфорилиро-вания вступает:

1) ацетил-КоА;

 

2) изоцитрат;

3) сукцинил-КоА;

4) малат;

5) сукцинат.

 

76. В цикле Кребса путем субстратного фосфорилирования образуется:

1) 2 АТФ;

 

2) 5 ГТФ;

3) 12 АТФ;

4) 11 АТФ;

5) 1 ГТФ.

 

 


77. В цикле Кребса путем окислительного фосфорилирования образуются:

1) 2 АТФ;

 

2) 5 АТФ;

3) 12 АТФ;

4) 11 АТФ;

5) 1 АТФ.

 

78. Энергетический выход одного оборота цикла Кребса:

1) 2 АТФ;

 

2) 5 АТФ;

3) 12 АТФ;

4) 11 АТФ;

5) 1 АТФ.

 

79. Наибольшее количество АТФ образуется в процессе:

1) окислительного декарбоксилирования ПВК;

 

2) окислительного декарбоксилирования α -кетоглутарата;

3) гликолиза;

4) цикла трикарбоновых кислот, сопряженного с ЦПЭ;

5) малат-аспартатного челночного механизма.

 

80. Реакцию конденсации ацетил-КоА с оксалоацетатом катализирует фермент:

1) трансальдолаза;

2) изоцитратдегидрогеназа;

3) ацетил-КоА-карбоксилаза;

4) цитратсинтаза;

5) транскетолаза.

 

81. В результате окисления ацетил-КоА в цикле Кребса образуется:

1) 2 СО2;

 

2) 5 СО2;

3) 12 СО2;

4) 11 СО2;

5) 1 СО2.

82. Ингибиторами регуляторных ферментов цикла Кребса являются:

1) АДФ, НАДН2;

2) АТФ, НАД+;

3) АМФ, НАД+;

4) АТФ, АМФ;

5) АТФ, НАДН2.

 

83. Гиповитаминоз какого витамина не влияет на скорость окисления аце-тил-КоА в ЦТК:

1) никотинамида;

2) аскорбиновой кислоты;

3) биотина;

4) рибофлавина?

 

 


84. ЦТК выполняет все биологические функции, кроме:

1) амфиболической;

 

2) образования субстратов для синтеза углеводов и аминокислот;

3) образования восстановленных эквивалентов для ЦПЭ;

4) образования эндогенной воды;

5) окисления ацетильных остатков.

 

85. Малат-аспартатный челночный механизм преобладает во всех пере-численных тканях, кроме:

1) печени;

2) почек;

3) сердечной мыщцы;

4) скелетных мышц.

 

86. Глицеролфосфатный челночный механизм преобладает во всех пере-численных тканях, кроме:

1) сердечной мышцы;

 

2) мозга;

3) скелетных мышц.

 

87. Ферменты цикла трикарбоновых кислот находятся в:

1) ядре;

2) внутренней мембране митохондрий;

 

3) наружней мембране митохондрий;

4) цитоплазме;

5) матриксе митохондрий.

 

88. В цикле трикарбоновых кислот образуется:

1) 1 молекула НАДН2;

2) 2 молекулы НАДН2;

 

3) 3 молекулы НАДН2;

 

4) 4 молекулы НАДН2.

89. В цикле трикарбоновых кислот образуется:

1) 1 молекула ФАДН2;

2) 2 молекулы ФАДН2;

3) 3 молекулы ФАДН2;

4) 4 молекулы ФАДН2;

5) 5 молекул ФАДН2.

90. Активаторами изоцитратдегидрогеназы цикла Кребса являются:

1) АДФ, НАДН2;

 

2) АТФ, НАД+;

3) АМФ, АДФ;

4) АТФ, АМФ;

5) АТФ, НАДН2.

91. При окислении пирувата коэффициент Р/О равен:

1) 1;

2) 2;

3) 3;

 


4) 4.

 

92. При окислении малата коэффициент Р/О равен:

1) 1;

2) 2;

3) 3;

4) 4.

 

93. При окислении сукцината коэффициент Р/О равен:

1) 1;

 

2) 2;

3) 3;

4) 4.

 

94. При окислении α -кетоглутарата коэффициент Р/О равен:

1) 1;

 

2) 2;

3) 3;

4) 4.

 

95. При окислительном декарбоксилирования α -кетоглутарата образуется:

1) 5 АТФ;

2) 1 АТФ;

3) 3 АТФ;

 

4) 15 АТФ.

 

96. Окислительное декарбоксилирование пирувата является:

1) специфическим путем катаболизма для углеводов;

2) общим путем катаболизма;

3) реакцией цикла Кребса.

 

97. Окислительное декарбоксилирование α -кетоглутарата является:

1) специфическим путем катаболизма для углеводов;

 

2) общим путем катаболизма;

3) реакцией цикла Кребса.

 

98. Одним из регуляторных ферментов цикла Кребса является:

1) аконитаза;

2) изоцитратдегидрогеназа;

3) сукцинатдегидрогеназа;

 

4) фумараза.

 

99. Одним из регуляторных ферментов цикла Кребса является:

1) аконитаза;

2) сукцинатдегидрогеназа;

3) цитратсинтаза;

4) фумараза.

 

100. Одним из регуляторных ферментов цикла Кребса является:

1) аконитаза;

2) сукцинатдегидрогеназа;

3) фумараза;

4) α -кетоглутаратдегидрогеназный комплекс.

 


 

ЭТАЛОНЫ ОТВЕТОВ

 

Свойства про- Свойства сложных Ферменты и ви- Биоэнергетика
теста стых белков белков тамины  

 


 


 

 


 


Поделиться:



Популярное:

Последнее изменение этой страницы: 2017-03-08; Просмотров: 988; Нарушение авторского права страницы


lektsia.com 2007 - 2024 год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! (0.508 с.)
Главная | Случайная страница | Обратная связь