СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВО ПРОСТЫХ БЕЛКОВ

⇐ ПредыдущаяСтр 2 из 6Следующая ⇒

1. Все перечисленные вещества являются аминокислотами, кроме:

1) треонина;

2) триптофана;

3) фенилаланина;

4) холина;

5) валина.

2. К диаминомонокарбоновым аминокислотам относится:

1) глицин;

2) лизин;

3) глутамин;

4) пролин;

5) триптофан.

3. К моноаминодикарбоновым аминокислотам относится:

1) глутамин;

2) треонин;

3) гистидин;

4) лейцин;

5) аспартат.

4. Гидроксильную группу в радикале содержит аминокислота:

1) пролин;

2) глутамат;

3) валин;

4) аспарагин;

5) треонин.

5. Сульфгидрильную группу в радикале содержит аминокислота:

1) глицин;

2) цистеин;

3) серин;

4) метионин;

5) лизин.

6. Нейтральной аминокислотой является:

1) аргинин;

2) лизин;

3) валин;

4) аспартат;

5) гистидин.

7. При рН=7 дикарбоновая аминокислота аспартат заряжена:

1) отрицательно;

2) положительно;

3) не заражена.

8. Укажите аминокислоту, имеющую неполярный радикал:

1) изолейцин;

2) серин;

3) глутамат;

4) глутамин;

5) треонин.

9. Укажите аминокислоту, которая имеет полярный незаряженный радикал:

1) лейцин;

2) триптофан;

3) аргинин;

4) глутамат;

5) треонин.

10. В состав белков человека входят все перечисленные аминокислоты, кроме:

1) цистеина;

2) гомоцистеина;

3) метионина;

4) аспарагина;

5) треонина.

11. Оптической активностью обладают все перечисленные аминокислоты, кроме:

1) лейцина;

2) серина;

3) аланина;

4) глицина;

5) триптофана.

12. Для какой аминокислоты характерна реакция Фоля:

1) треонина;

2) метионина;

3) цистеина;

4) аргинина;

5) серина?

13. Гуанидиновую группу содержит аминокислота:

1) пролин;

2) лизин;

3) аргинин;

4) аспартат;

5) лейцин.

14. Иминокислотой является:

1) глицин;

2) серин;

3) пролин;

4) глутамин;

5) треонин.

15. Какой цветной реакцией можно обнаружить аминокислоту тирозин:

1) Миллона;

2) Фоля;

3) нингидриновой;

4) биуретовой;

5) Сакагучи?

16. Какой цветной реакцией можно обнаружить ароматические аминокис-лоты:

1) нингидриновой;

2) Фоля;

3) ксантопротеиновой;

4) биуретовой;

5) Сакагучи?

17. Цветной реакцией на α -аминогруппу аминокислот является реакция:

1) Миллона;

2) Фоля;

3) Сакагучи;

4) биуретовая;

5) нингидриновая.

18. Какая цветная реакция открывает в аминокислотах тиоловую группу:

1) Миллона;

2) Фоля;

3) Сакагучи;

4) биуретовая;

1) нингидриновая?

19. Какая цветная реакция используется в хроматографическом методе разделения аминокислот на бумаге:

1) биуретовая;

2) ксантопротеиновая;

3) Сакагучи;

4) нингидриновая;

5) Адамкевича?

20. Какую цветную реакцию используют, чтобы открыть пептидную связь:

1) ксантопротеиновую;

2) биуретовую;

3) Миллона;

4) Фоля;

5) Сакагучи?

21. Какая аминокислота способна образовывать ионную связь с лизином:

1) аргинин;

2) серин;

3) аспартат;

4) аспарагин;

5) лейцин?

22. Какая аминокислота образует дисульфидную связь:

1) серин;

2) метионин;

3) треонин;

4) цистеин;

5) валин?

23. Аминокислота серин может образовывать водородную связь с:

1) лейцином;

2) метионином;

3) глутамином;

4) аланином;

5) валином.

24. В результате полного гидролиза белка образуются:

1) пептиды;

2) олигопептиды;

3) аминокислоты;

4) карбоновые кислоты;

5) амины.

25. Аминокислоты, входящие в состав белков, являются:

1) α -аминопроизводными карбоновых кислот;

2) β -аминопроизводными карбоновых кислот;

3) α -аминопроизводными ненасыщенных карбоновых кислот;

4) γ -аминопроизводными карбоновых кислот.

26. Изоэлектрическая точка находится в щелочной среде для:

1) аспартата;

2) аланина;

3) лизина;

4) глутамина;

5) треонина.

27. В изоэлектрической точке белок …:

1) имеет наименьшую растворимость;

2) обладает наибольшей степенью ионизации;

3) является катионом;

4) является анионом;

5) имеет наибольшую растворимость.

28. Белки лучше осаждаются в изоэлектрической точке, потому что:

1) подвергаются гидролизу;

2) имеют высокий суммарный заряд;

3) имеют нулевой суммарный заряд;

4) изменяется молекулярная масса;

5) изменяется аминокислотный состав.

29. При значении рН среды, равном изоэлектрической точке, протеин:

1) денатурирован;

2) положительно заряжен;

3) отрицательно заряжен;

4) обладает наибольшей степенью ионизации;

5) наименее растворим.

30. Принцип осаждения белков из раствора под действием сульфата аммо-ния используется при:

1) электрофорезе;

2) высаливании;

3) распределительной хроматографии;

4) гель-фильтрации;

5) аффинной хроматографии.

31. Для дробного высаливания белковых фракций используется раствор:

1) HgCl₂;

2) (NH₄)₂SO₄;

3) (CH₃COO)₂Pb;

4) CuSO₄.

32. Молекулярную массу белков определяют методом:

1) высаливания;

2) ионообменной хроматографии;

3) гель-фильтрации;

4) селективного гидролиза;

5) диализа.

33. На различии зарядов белковых молекул основан метод:

1) диализа;

2) гель-фильтрации;

3) аффинной хроматографии;

4) ионообменной хроматографии;

5) седиментации.

34. Метод диализа используется для:

1) определения молекулярной массы белков;

2) разделения смеси белков;

3) определения аминокислоты с N-конца;

4) определения аминокислоты с C-конца;

5) очистки белков от низкомолекулярных примесей.

35. Для очистки крови в аппарате «искусственная почка» используется метод:

1) электрофореза;

2) диализа;

3) аффинной хроматографии;

4) высаливания;

5) распределительной хроматографии.

36. Аффинная хроматография позволяет:

1) денатурировать белок;

2) избирательно выделить белок из смеси белков;

3) определить N-концевую аминокислоту в белке;

4) определить C-концевую аминокислоту в белке;

5) установить изоэлектрическую точку белка.

37. Смесь различных белков невозможно разделить методом:

1) ионообменной хроматографии;

2) электрофореза;

3) высаливания;

4) диализа;

5) ультрацентрифугирования.

38. Назовите метод разделения белков, в основе которого лежит различие белков по молекулярной массе:

1) аффинная хроматография;

2) высаливание;

3) ионообменная хроматография;

4) гель-фильтрация;

5) распределительная хроматография.

39. Что понимается под «денатурацией» белка:

1) уменьшение растворимости белка;

2) потеря биологической активности белка в результате гидролиза;

3) разрушение нативной структуры белка;

4) взаимодействие белка с природными лигандами;

5) утрата первичной структуры белка?

40. Все перечисленные факторы вызывают необратимую денатурацию белка, кроме:

1) нагревания до 100⁰С;

2) действия кислот и щелочей;

3) действия солей тяжелых металлов;

4) нагревания до 40⁰С;

5) ионизирующей радиации.

41. Какие связи в белке сохраняются при его денатурации:

1) водородные;

2) пептидные;

3) гидрофобные;

4) ионные;

5) электростатические?

42. Растворимость белков не зависит от:

1) размера белковой молекулы;

2) сродства к лигандам;

3) наличия заряда и гидратной оболочки;

4) рН раствора;

5) аминокислотного состава.

43. Метод гидролиза используется для:

1) определения аминокислотного состава белка;

2) определения молекулярной массы белка;

3) разделения белков на фракции;

4) очистки белков от низкомолекулярных примесей;

5) определения вторичной структуры белка.

44. Реагентами, вызывающими обратимое осаждение белков являются:

1) соли тяжелых металлов;

2) алкалоиды;

3) соли щелочных металлов;

4) органические кислоты;

5) минеральные кислоты.

45. В водно-солевых растворах не растворяются:

1) альбумины;

2) коллаген;

3) гистоны;

4) протамины;

5) проламины.

46. Выберите из перечисленных соединений фибриллярные белки:

1) кератины;

2) альбумины;

3) глобулины;

4) гистоны;

5) протамины.

47. Что понимают под первичной структурой белка:

1) количество аминокислот в составе белка;

2) последовательность аминокислот в полипептидной цепи;

3) β -структуру;

4) α -спираль?

48. Какие связи формируют первичную структуру белка:

1) ионные;

2) водородные;

3) электростатические;

4) пептидные;

5) гидрофобные?

49. Какая из структур белка обладает максимальной прочностью:

1) первичная;

2) вторичная;

3) третичная;

4) четвертичная;

5) прочность всех структур примерно одинакова?

50. Впервые аминокислотная последовательность была расшифрована для:

1) рибонуклеазы;

2) гемоглобина;

3) цитохрома С

4) вазопрессина;

5) инсулина.

51. Назовите метод, который используется для изучения пространственной структуры белков:

1) электрофорез;

2) высаливание;

3) рентгеноструктурный анализ;

4) гидролиз;

5) хроматография.

52. Замена глутаминовой кислоты на валин в 6-положении β -цепи гемо-глобина служит причиной наследственного заболевания:

1) фенилкетонурии;

2) талассемии;

3) серповидно-клеточной анемии;

4) порфирии;

5) альбинизма.

53. Понятие «шаперон» означает:

1) участок полипептидной цепи;

2) белок теплового шока;

3) фрагмент РНК;

4) денатурирующий агент;

5) фрагмент ДНК.

54. Молекулярные шапероны являются белками, способствующими:

1) денатурации белков;

2) сворачиванию белков – ренативации;

3) агрегации белковых молекул;

4) распаду белков;

5) тепловой инактивации белков.

55. Метод Сэнгера используется для:

1) определения количества карбоксильных групп в молекуле белка;

2) определения количества аминогрупп в молекуле белка;

3) определения аминокислотной последовательности (с N-конца);

4) определения аминокислотной последовательности (с C-конца);

5) очистки белков от низкомолекулярных примесей.

56. Определение первичной структуры белка проводят с помощью:

1) ионообменной хроматографии;

2) метода Эдмана;

3) гель-фильтрации;

4) ультрацентрифугирования;

1) электрофореза.

57. Метод Акабори используется для:

1) определения количества карбоксильных групп в молекуле белка;

2) определения количества аминогрупп в молекуле белка;

3) определения аминокислоты с N-конца;

4) определения аминокислоты с C-конца;

5) очистки белков от низкомолекулярных примесей.

58. В чем суть действия карбоксипептидазы:

1) удлиняет пептид на одну аминокислоту;

2) отщепляет аминокислоты с С-конца полипептидной цепи;

3) отщепляет N-концевую аминокислоту;

4) формирует β -структуру;

5) вызывает ренативацию белка?

59. Выберите определение первичной структуры белка:

1) аминокислотный состав полипептидной цепи;

2) пространственная конфигурация полипептидной цепи;

3) последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;

4) полипептидная цепь, закрученная в спираль.

⇐ Предыдущая 123 4 5 6 Следующая ⇒