Ассоциация и диссоциация, аллостерическая.

1. Дайте определение понятия «Ферментативные эффекторы». Виды эффекторов.

2. Проверьте свои знания: Перепишите фразу, убрав лишнее: «обратимые ингибиторы – это соединения, которые ковалентно нековалентно связываются с субстратом ферментом и не могут могут диссоциировать от фермента субстрата.

2. В чем состоит основная особенность конкурентных ингибиторов?

3. Какие ингибиторы называют антиметаболитами?

4. Покажите с помощью символов ( Е-фермент, S – субстрат, I-ингибитор) как протекает реакция Е+ S в присутствии конкурентного ингибитора.

6. Изобразите графически зависимость скорости реакции от концентрации субстрата без ингибитора и в присутствии конкурентного ингибитора в концентрациях 1 и 2 мМоль/л. Укажите на графике значение Км. Дайте биологическую интерпретацию значению Км.

7. Проверьте свои знания: Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

А. Vмах; Б. Км; В. Vмах и Км; Г. Специфичность к субстрату

8. В чем состоит основная особенность неконкурентных ингибиторов?

Покажите с помощью символов ( Е-фермент, S – субстрат, I-ингибитор) как протекает реакция Е+ S в присутствии неконкурентного ингибитора

9. Изобразите графически зависимость скорости реакции от концентрации субстрата без ингибитора и в присутствии неконкурентного ингибитора в концентрациях 1 и 2 мМоль/л. Укажите на графике значение Км. Дайте биологическую интерпретацию значению Км.

10. Проверьте свои знания: Неконкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

А. Vмах; Б. Км; В. Vмах и Км; Г. Специфичность к субстрату

11. Укажите локализацию регуляторного (ключевого) фермента в метаболическом пути. Роль регуляторных ферментов в метаболизме клетки.

12. Назовите способы регуляции активности ферментов в клетке. Охарактеризуйте их принципы.

13. Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов.

14. Проверьте свои знания: Регулировать активность ферментов можно (выберите один наиболее общий ответ):

а. с помощью аллостерического эффектора;

б. путем фосфорилирования и дефосфорилирования;

в. ограниченным протеолизом;

г. изменив конформацию активного центра

15. Для каких ферментов характерен кооперативный эффект, в чем он состоит?

16. Перечислите соединения, являющиеся активаторами ферментов и покажите механизм их действия.

17. Дайте понятия энзимодиагностика, энзимопатия, энзимодиагностика.

Составьте краткое резюме по теме «Ферменты»

Аудиторная работа

Лабораторная работа:

1. Выявление ускоряющего и замедляющего влияния на ферменты.

Хлорид натрия – активатор амилазы слюны, ингибиторы амилазы – ионы серебра, свинца, соли меди.

Ход работы: В три пробирки внести по 3 мл слюны, разведенной 1: 3 водой. В первую пробирку добавить 2 капли 1%-ого раствора хлорида натрия, во вторую – 1 каплю 1%-ого раствора сернокислой меди, в третью – каплю воды (контроль). Затем во все пробирки внести по 5 капель 1%-го раствора крахмала и оставить при 37^о С на 3 мин, после чего внести во все пробирки по одной капле раствора Люголя и сравнить интенсивность появляющегося синего окрашивания, характерного для крахмала. Выявить (по интенсивности окраски), в какой из пробирок произошел наиболее полный распад крахмала. Напомним, что интенсивность окраски пропорциональна концентрации крахмала.

Выполнить следующее:

1. Предположите, какие из ферментов на схеме образования вещества Р из вещества А может быть регуляторным?

фермент1 фермент.2 фермент.3

А ® В « С « Р

2. Препарат аллопуринол, используемый при лечении падагры, является структурным аналогом гипоксантина – субстрата фермента ксантиноксидазы. Назовите механизм действия аллопуринола в реакции образования мочевой кислоты.

3. Наследственные энзимопатии связаны с такими изменениями первичной структуры ферментов, при которых может произойти:

А. Нарушение комплементарности активного центра к субстрату.

Б. Изменение структуры аллостерического центра.

В. Изменение ферментативной активности.

Г. Изменению концентрации веществ в клетке.

Д. Образование токсичных веществ.

4. Установите соответствие между механизмом регуляции активности фермента и его эффектом в клетке:

Эффект:

А. Стимулирует секрецию фермента в кровь.

Б. Сопровождается изменением количества протомеров в белке.

В. Изменяет первичную структуру белка

Г. Снижает заряд и изменяет конформацию

Д. Уменьшает количество фермента в клетке

Механизм регуляции актинвости фермента:

1. Частичный протеолиз

2. Ассоциация – диссоциация

3. Дефосфорилирование

Ответы аргументируйте и приведите примеры активации конкретных ферментов тем или иным механизмом.

5. Изоферменты различаются по:

А. молекулярной массе

Б. составу

В. заряду

Г. электрофоретической подвижности

Д. органоспецифичности

Е.. способности катализировать один тип реакции

6. Имеет ли смысл определять активность изофермента в крови в диагностических целях методом, основанным на определении содержания продуктов реакции? Ответ аргументировать.

7. Установите последовательность событий.

При аллостерической регуляции повышение концентрации в клетке конечного продукта метаболического пути приводит к:

А. Кооперативным конформационным изменениям в ферменте.

Б. Повышению скорости связывания продукта в регуляторном центре аллостерического фермента.

В. Снижению сродства фермента к субстрату.

Г. Изменению конформации активного центра фермента.

Д. Снижению скорости ферментативной реакции

Е. Изменению конформации регуляторной субъединицы фермента

8. Установите порядок событий.

В результате частичного протеолиза профермента:

А. Повышается сродство фермента к субстрату.

Б. Изменяется конформация профермента.

В. Повышается активность фермента.

Г. Изменяется первичная структура профермента.

Д. Изменяется конформация активного центра.

9. Установите последовательность событий при активации фермента путем фосфорилирования:

8. Установите соответствие:

А. Субстрат синтеза цАМФ

Б. Катализирует диссоциацию протеинкиназы

А. Участвует в реакциях фосфорилирования.

Б. Катализирует фосфорилирование протеинкиназы А.

В. Регулирует активность протеинкиназы А.

Г. Превращается в цАМФ под действием фосфодиэстеразы.

Нуклеотиды: 1. цАМФ, 2. АТФ 3. АМФ

Представьте на обсуждение резюме по теме «Ферменты», с соответствующей иллюстрацией.

Тема: Биоэнергетика. Окислительно-восстановительные процессы.

Цель: Изучить основные положения энергетики живого (источники, механизмы извлечения, трансформации и использования).

Значение темы: Для изучения метаболизма и понимания основ жизнедеятельности организма необходимо знать источники энергии, механизмы извлечения энергии из органических соединений (термодинамически неустойчивые соединения), поступающих с продуктами питания; трансформации ее в макроэргические связи АТФ. Организм, как открытая система, должен непрерывно получать источники энергии, расходуемой на поддержание процессов жизнедеятельности. Все виды работы, выполняемые клеткой, осуществляются за счет энергии макроэргических соединений. Из них универсальным источником энергии является АТФ. АТФ непрерывно образуется за счет фосфорилирования АДФ и энергии, освобождающейся в результате окислительно-восстановительных процессов (биологическое окисление).

Синтез АТФ протекает в анаэробных условиях на этапах оксидоредукции некоторых веществ (субстратное фосфорилирование), но главным образом, в аэробных условиях (окислительное фосфорилирование).
Процессы биологического окисления в аэробных условиях (тканевое дыхание) и окислительного фосфорилирования сопряжены и регулируемые. Существуют соединения в том числе и фармпрепараты, способные ингибировать или разобщать эти процессы.

На всех этапах превращения энергии часть энергии выделяется в виде тепла, поэтому температура тела выше окружающей среды и достаточно постоянна.

12 3 4 5 6 Следующая ⇒