|
Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
|
|
Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
ИфА - иммуноферментный анализ ⇐ ПредыдущаяСтр 9 из 9
Основан на конъюгации метки в виде фермента. Прямой метод. Метод заключается в непосредственном взаимодействии антигена и антител, когда один из них сорбирован на твердой фазе, а другой мечен ферментом. В настоящем разделе будет дан новый вариант ИФА, тогда как известные варианты широко описаны в литературе. ИФАП - иммуноферментный анализ прямой. В лунки полистироловых планшет, например, Санкт-Петербургского зав. биополимеров или другого производства, вносят растворимый на антиген материал по 0, 1 мл в дозе 0, 05 мкг на 1 мл и планшет оставляют на 24 ч при комнатной температуре. Планшет отмывают растворителем (0, 85 % раствор хлорида натрия, содержащий 0, 2 % твина-20, рН 7, 2) от несвязавшегося материала. Предварительно готовят конъюгат: к раствору глобулина иммунной сыворотки, которая должна быть гомологичной предполагаемому антигену по специфичности, в дозе 5 мг на мл, добавляют равный объем раствора каталазы в дозе 10 мг на мл и 0, 1 % от объема смеси 2, 5 % глутарового альдегида. Смесь выдерживают 30 мин при 37о С, осаждают глобулин 40 % раствором сульфата аммония, растворяют малым объемом растворителя и освобождаются от солей аммония, пропуская глобулин через колонку с сефадексом G-50. Готовый конъюгат хранят с 0, 05 % азида натрия или лиофилизируют. Во все лунки с материалом вносят конъюгат по 0, 1 мл и смесь оставляют на 60 мин, после чего трижды промывают растворителем. Для проявления взаимодействия антигена с антителом необходимо выявить в лунках каталазу. Для этого, вносят субстрат - перекись водорода (0, 015 % по 0, 1 мл) и через 15 мин вносят хромоген, для проявления реакции каталазы с субстратом - 1 % раствор перманганата калия. Результат реакции оценивают по появлению окрашивания. Если в исследуемом материале есть антиген, то с ним взаимодействуют антитела, которые мечены ферментом. Добавленная перекись водорода разрушается каталазой на воду и атомарный кислород и вносимый хромоген проявляет эту реакцию - жидкость остается красного цвета. Если антигена не было, то антител также не будет как и каталазы. Перекись водорода остается неразрушенной и добавленный перманганат калия моментально меняет цвет на желтый, сходный с контрольной лункой. Непрямой метод. ИФА - иммуноферментный анализ. Существуем много вариантов постановки ИФА, в том числе - твердофазных, на одном из них мы и остановимся. В микропланшеты вносят по 0, 1 мл раствора известного растворимого антигена в дозе 0, 05 мкг на мл. Планшеты оставляют на 24 ч при комнатной температуре, трижды отмывают растворителем. Делают несколько последовательных разведений исследуемой иммунной сыворотки в пробирках в объеме 0, 5 мл, начиная с 1: 50. Последней пробиркой является контрольная – без сыворотки. Начиная с контроля, вносят в последнюю лунку планшета 0, 1 мл (контроль), в предпоследнюю лунку планшета - 0, 1 мл разведения из предпоследней пробирки и т.д. Смесь оставляют на 30 мин при 37о С и затем трижды промывают лунки растворителем. После этого вносят во все лунки видовой конъюгат по 0, 1 мл Смесь выдерживают 40 мин при комнатной температуре и трижды промывают растворителем. А затем вносят субстрат и хромоген. Предварительно делают конъюгат, как описано выше, только в качестве сыворотки берут кроличью антисыворотку к сывороточным белкам человека, которую метят ферментом каталазой (как описано выше). Получаем видовой конъюгат против белков сыворотки людей. Применение такого препарата более выгодно, чем на основе гомологичной иммунной сыворотки к антигену. Такую сыворотку необходимо готовить заново при новом антигене, а видовой конъюгат можно использовать во всех случаях исследования сывороток людей. Если исследуемая сыворотка содержала антитела, то происходит взаимодействие ее с антигеном и на Fc-фрагмент ее антител прикрепляются антитела из конъюгата (кроличья антисыворотка к белкам сыворотки человека) меченого ферментом. Он разлагает внесенный в лунки субстрат и хромоген (перманганат калия) не изменит своего красного цвета. Если антител в сыворотке исследуемой нет, то не будет и фермента и субстрат будет действовать на хромоген, который мгновенно изменит цвет среды на желтый (таблица № 24). Таблица № 24. Схема постановки непрямого варианта ИФА
Торможение метода. К этому методу относятся конкурентные пробы, названные так по сути происходящего процесса. Торможение - это конечный эффект реакций. В лунки микропланшета двух рядов вносят иммунный глобулин известной сыворотки для адсорбции на стенках лунок пластин (24 ч при комнатной температуре, рН 6, 0). После экспозиции лунки трижды отмывают растворителем. Затем в лунки двух рядов вносят по 0, 1 мл осветленного копроэкстракта, исследуемого пациента. Копроэкстракт был заранее приготовлен в пробирках в 5 последовательных разведениях (как описано выше). После экспозиции 30 мин при 37о С, пластины трижды отмывают растворителем. В первый ряд с экстрактом вносят общим объемом 0, 1 мл смесь сывороток: иммунную и эту же иммунную, но меченую каталазой. Во второй ряд - только иммунную сыворотку, меченую ферментом. После экспозиции 30 мин пластину трижды отмывают растворителем. В оба ряда вносят перекись водорода, а через 15 мин и перманганат калия. Проводят учет реакции по изменению цвета лунок в сравнении с контрольным рядом (второй). Если в исследуемом материале есть антиген, то в первом ряду произойдет конкуренция за детерминанты между мечеными и немечеными антителами. Результатом этого будет укорочение числа лунок с положительным результатом в первом ряду по сравнению со вторым, где конкуренции не было. Если антигена не было, то положительных лунок не будет ни в первом ряду, ни во втором, т.е. цвет лунок будет желтым. ИФА считается одним из лучших методов, применяемых в практике, с высокой чувствительностью и специфичностью. Применяемые методы ИФА описаны в разделе для визуального учета, хотя существует автоматизация в прочтении результатов и постановке ИФА. При постановке на современной аппаратуре не виден механизм реакции, поэтому упор был сделан на постановку ИФА при визуальном прочтении результатов. Следует учесть, что на сегодня разработаны новые методы, которые не относятся к иммунологическим, т.е. там нет взаимодействия антител с антигенами, например, зонды ДНК и др. или комбинированный молекулярно-генетический и электрофоретический метод - ПЦР. ПЦР – полимеразная цепная реакция Метод предложен американским исследователем Карри Мюллисом (1983), удостоенным в 1993 г Нобелевской премии. Эта реакция носит название репликации ДНК. Открытие термостабильной Tag-полимеразы (ДНК-полимеразы) из термофильных бактерий Thermis aguaticus, оптимум которой находится в области 70-72о С, позволило делать процесс репликации ДНК циклическим. При этом происходит экспоненциальное увеличение числа копий специфического фрагмента ДНК. Комплементарное достраивание цепи начинается только в стартовых блоках – коротких двунитевых участках. Присоединение таких блоков к специфическим участкам ДНК направляет процесс синтеза новой цепи только в этом участке ДНК. Для создания стартовых блоков в заданных участках ДНК достаточно использовать две олигонуклеотидных затравки (20 нуклеотидных пар), называемых праймерами. Праймеры комплементарны последовательностям ДНК на левой и правой границах специфического фрагмента и ориентированы таким образом, что достраивание новой цепи ДНК протекает только между ними. Метод ПЦР представляет собой многократное увеличение числа копий, называемых амплификации, специфического участка ДНК, катализируемое ферментом Tag-полимеразой. Каждый цикл амплификации включает 3 этапа, протекающих в разных температурных режимах. 1 этап: Денатурация ДНК (расплетение двойной спирали). Протекает при 93-95о С в течение 30-40 сек. 2 этап: Присоединение праймеров(отжиг). Присоединение праймеров происходит комплементарно к соответствующим последовательностям на противоположных цепях ДНК на границах специфического участка. Для каждой пары праймеров существует своя температура отжига, значение которой располагается в интервале 50-65о С. Время отжига 20-60 сек. 3 этап: Достраивание цепей ДНК.Комплементарное достраивание цепей ДНК идет от 5’ - конца к 3’-концу цепи в противоположных направлениях, начиная с участка присоединения праймеров. Материалом для синтеза новых цепей ДНК служат добавляемые в раствор gHTФ – дезоксирибонуклеотидтрифосфат. Процесс синтеза новой цепи катализируется ферментом - термостабильной Tag-полимеразой и проходит при температуре 70-72о С. Время синтеза 20-40 сек. Образовавшиеся новые цепи служат матрицами для второго цикла амплификации, в которой происходит образование специфического фрагмента ДНК (ампликона). В последующих циклах ампликон служит матрицей для синтеза новых цепей. За 30-40 циклов рабочий раствор накапливает 108 молекул ампликона. . Исследуемым материалом служат соскобы эпителиальных клеток, кровь, сыворотка крови, плевральная жидкость и СПЖ, моча, мокрота, слизь и др. Выделение ДНК из образца. Способ выделения ДНК зависит от вида возбудителя и от клинического образца. В некоторых случаях добавляют лизирующий агент, содержащий раствор гуанидина, сорбции ДНК на сорбенте, многократное отмывание и ресорбция ДНК. В других случаях необходима депротеинизация фенолом или хлороформом с последующим осаждением ДНК этанолом или изопропанолом, обработка ведется в микроцентрифужных пробирках типа “Eppendorf” объемом 1, 5 мл. Время обработки 1, 5-2 ч. Проведение ПЦР. Определенное количество образца из обработанной клинической пробы переносят в специальную микроцентрифужную пробирку типа “Eppendorf” объемом 0, 5 мл. В эту же пробирку добавляют амплификационную смесь, состоящую из воды, ПЦР-буфера, раствора gHTФ, раствора праймеров и раствора Tag-полимеразы (добавляют в последнюю очередь). Объем реакционной смеси составляет 2, 5 мкл. В пробирку добавляют одну каплю минерального масла для предотвращения испаренения жидкости. Пробирку переносят в программируемый термостат (амплификатор) и проводят амплификацию в автоматическом режиме по заданной программе, соответствующей виду определенного возбудителя. Время проведения реакции в зависимости от программы составляет 2-3 ч. Контроль реакции осуществляется одновременной постановкой ПЦР на клиническом материале: положительный контроль включает в себя все компоненты реакции, но вместо материала вносят контрольный препарат ДНК. Отрицательный контроль включает все компоненты реакции, а вместо клинического материала вносят соответствующее количество деионизированной воды. Регистрация результатов. Амплифицированный специфический фрагмент ДНК можно выявить методом электрофореза в 1 % агарозном геле в присутствии бромистого этидия. Бромистый этидий образует с фрагментами ДНК устойчивое соединенеи внедрения, проявляющееся в виде светящихся полосок при облучении геля УФ-лучами с длиной волны 290-330 нм. Для приготовления агарозного геля расплавляют в СВЧ-печи или на водяной бане смесь агарозы, буфера и воды, добавляют раствор бромистого этидия, охлаждают до 50о С смесь тонким слоем заливают в форму и с помощью специальных гребенок делают в геле карманы для нанесения образца. После застывания геля в его карманы наносят амплификат, смешанный с буфером для нанесения образца, содержащего краситель. Гель с нанесенным образцом переносят в камеру для электрофореза, заполненную буфером. Камеру подключают к источнику питания и проводят электрофоретическое разделение продуктов амплификации в течение 30-45 мин. Гель просматривают в УФ-свете с помощью трансиллюминатора, желательно фотографируют. Результат оценивают по наличию в анализируемой пробе ДНК- фрагмента, пятно которого располагается на том же уровне, что и пятно контрольного ДНК- препарата. Такие фрагменты синтезируются при наличии в исследуемом материале клеток соответствующего возбудителя. ИММУНОБЛОТИНГ Метод состоит из трех этапов. 1. Электрофоретическое фракционирование белков ВИЧ в полиакриламидном геле. Смесь белков наносят вместе с маркерным красителем бромфеноловым голубым на поверхность полиакриламидного геля и препарат помещают в специальную камеру для вертикального электрофореза. Включают слабый постоянный ток и белки ВИЧ двигаются в геле на определенные расстояния, согласно их молекулярной массе. Чем меньше масса белка, тем дальше он продвигается в геле от катода к аноду. Зоны присутствия белка окрашиваются маркерным красителем. 2. Электрофоретический перенос вирусных белков с полиакриламидного геля на нитроцеллюлозную мембрану (НЦМ). Окрашенные зоны белка ВИЧ в геле отмывают в буфере, содержащем твин-20, и далее помещают в аппарата для горизонтального электрофореза. Подключают слабый постоянный ток и белки начинают двигаться к аноду. В конце полиакриламидного геля устанавливают НЦМ. Белки, двигаясь в геле, переходят на НЦМ. Нитроцеллюлозную мембрану отмывают в буфере, подсушивают. Далее НЦМ разрезают на узкие полоски – стрипы, размером 0, 5х10 см. На поверхности стрипов находятся белки с разной молекулярной массой. 3. Выявление антител к белкам ВИЧ. Стрипы помещают в микрованночку, наносят на них исследуемую сыворотку пациента, инкубируют 30 мин, промывают буфером от несвязавшихся компонентов сыворотки. Затем добавляют кроличью антисыворотку к белкам сыворотки человека. меченую ферментом. Это конъюгат. Буфером отмывают стрипы от несвязавшегося конъюгата. Для визуализации реакции добавляют смесь субстрата и хромогена (Н2О2 и бетанитрохлорбензол). При наличии в исследуемой сыворотке антител к структурным белкам ВИЧ происходит их адсорбция на соответствующих участках стрипа. Добавляемая антиглобулиновая сыворотка, меченая пероксидазой хрена, фиксируется на антителах исследуемой сыворотки. Пероксидаза хрена расщепляет добавленный субстрат (перекись водорода) и цвет индикатора меняется. Наличие голубых полос на стрипе свидетельствует о присутствии антител в сыворотке крови обследуемого к соответствующим белкам ВИЧ. Опытный стрип сравнивают с контрольным и анализируют: к каким белкам ВИЧ имеются антитела в исследуемой сыворотке. Делают заключение о наличие антител к вирусу. Тесты к разделу иммунодиагностика.
1. Феномен, основанный на образовании осадка, определяется как... а) агглютинация, б) преципитация, в) нейтраплизации. 2. Метод определения сорбированного антигена относится к феномену... а) агглютинации, б) преципитации, в) нейтрализации. 3. Лизис антигена в клеточной форме относится к методу и феномену... а) агглютинации, б) потребления комплемента прямой, в) агглютинации прямой, г) потребления комплемента непрямой. 4. Выявление антител с помощью меченых антител, нагруженных на нерастворимый носитель, относится к феномену... а) иммунофлюоресценции прямой, б) иммунофлюоресценции непрямой, в) иммунофлюоресценции торможения. 5. Кольцепреципитация по Асколи относится к методу и феномену... а) иммунофлюоресценции прямой, б) преципитации в геле, в) преципитации в жидкой фазе. 6. Метод гашения болезнетворного действия включает реакции... а) иммобилизации, б) нейтрализации, в) преципитации. 7. РНГА относится к феномену... а) преципитации, б) агглютинации, в) нейтрализации, г) ИФА. 8. РОГ относится к феномену... а) преципитации, б) агглютинации, б) нейтрализации, в) иммуноконъюгации. 9. РИФН относится к феномену... а) агглютинации, б) преципитации, в) иммунофлюоресценции, г) иммуноконъюгации. 10. РИЭФ относится к феномену... а) агглютинации, б) преципитации, в) нейтрализации, г) иммунофлюоресценции. 11. РИФ относится к феномену... а) агглютинации, б) преципитации, в) нейтрализации, г) иммунофлюоресценции. 12. ИФАП относится к феномену... а) агглютинации, б) преципитации, в) иммуноконъюгации. Ответы к тестам по главам Глава 1. 1б, 2в, 3а, 4б, 5в, 6 Кох, 7б, 8а, 9в. Глава 2. 1 вирусы и плазмиды, 2-4, 3-3, 4-4, 5 спирохеты, 6 энтеробактериацее, 7 Sta- phylococcus, 8 Mycoplasma, 9 вид, 10 царство, 11 клон. Глава 3. 1а, 2в, 3 гроздьев, 4 цепочек, 5в, 6б, 7в, 8а, 9а, 10 актиномицеты и грибы, 11а, 12в, 13г, 14в, 15б, 16а, 17б, 18а, 19в, 20а, 21а, 22б, 23а, 24б, 25б, 26а, 27в, 28в, 29б, 30а, 31б, 32б, 33в, 34в, 35б. Глава 4. 1а, 2б, 3а, 4б, 5а, 6в, 7а, 8а, 9а, 10б. Глава 5. 1в, 2б, 3б, 4а, 5в, 6в, 7б. Глава 6. 1в, 2а, 3б, 4а, 5а, 6а, 7б, 8в, 9а, 10в, 11а, 12в, 13а, 14а, 15а. Глава 7. 1 мутации, 2б, 3б, 4а, 5б, 6а, 7в, 8б, 9а, 10а, 11б, 12б, 13а, 14а, б, 15б, 16а, 17а, 18б, 19б, 20а, 21а. Глава 8. 1а, 2б, 3в, 4б, 5в, 6а, 7б, 8а, 9б, 10б, 11а, 12б, 13а, 14в. Глава 9. 1а, 2б, 3а, 4б, 5б, 6б, 7а, 8в, 9в, 10а. Глава 10. 1в, 2б, 3а, 4а, 5г, 6г, 7б, 8б, 9в, г, 10б, в, 11а, 12в, 13а, 14в, 15г, 16г. Глава 11. 1б, 2в, 3г, 4б, 5б, 6а, в, 7б, 8а, 9б, 10б, 11б. Глава 12. 1б, 2а, 3а, 4а, 5а, 6а, 7в. Глава 13. 1б, г, 2 корковый, 3б, 4а, 5в, 6а, 7б, 8а, 9б, 10б. Глава 14. 1а, в, 2б, в, 3а, д, 4б, 5а, бв, 7а, 8б, 9а, 10б, 11а, б. Глава 15. 1а, в, 2а, б, 3б, 4г, 5а, 6б, 7б, 8г, 9б. Глава 16. 1б, 2б, 3а, б, г, д, е, 4а, б, 5а, в, г, д, е, 6в, 7а, 8б, 9а, 10в, 11б, 12в, 13а, 14б, 15 активный центр антител, 16-2, 17в, 18а, в, 19б, 20а, 21а, 22а, 23б, 24в, 25 сывороточные белки, принадлежащие к классу ИГ. Глава 17. 1 состояние генетического постоянства молекулярно-клеточного состава внутренней среды организма, 2а, 3 г, 4б, 5б, 6в, 7в, 8б, 9а. Глава 18. 1а, 2б, в, 3а, 4б, 5а, 6а, 7б, 8в, 9б, 10б, 11б. Глава 19. 1а, 2в, 3а, 4б, 5в, 6г, д, 7б, 8в, 9в, 10а, 11а, 12в, 13б, 14в. Глава 20. 1а, 2 большой дозой антигена, 3а, 4 Пирке, 5в, 6в, 7а, 8б, 9б, 10а, 11в. Глава 21. 1б, 2б, 3а, 4г, 5в, 6б, 7а, 8а, 9 это количественная и функциональная характеристика отдельных факторов и звеньев иммунного ответа на определенном этапе жизни человека или конкретной стадии развития болезни, 10а, б. Глава 22. 1в, 2а, 3б, 4а, 5в, 6б, 7в, 8а, 9а, 10б, 11а, 12а. Глава 23. 1б, 2а, 3в, 4б, 5б, 6б, 7б, 8б, 9а, 10в. Практикум 1а, 2а, 3б, 4б, 5в, 6б, 7б, 8б, 9в, 10б, 11г, 12в. Литература: 1. Борисов Л.Б. и др. Медицинская микробиология, вирусология и иммунология, М., 2001. 2. Борисов Л.Б. и др. Руководство к лабораторным занятиям по медицинской микробиологии, вирусологии и иммунологии, М. Медицина, 1993. 3. Билич Г.Л., Назарова Л.В. Основы валеологии, С.-П., 1998. 4. Воробьев А.В. и др. Микробиология, М., 1998 5. Галактионов В.Г. Иммунология, М., 2000. 6. Гусев М.В. Минеева А.Л. Микробиология, М., МГУ, 1992. 7. Долгих В.Т. Основы иммунопатологии, Н.Новг., НГМА, 1998. 8. Джавец Э. и др. Руководство по медицинской микробиологии, т.1-3, М., Мед., 1982. 9. Janeway CH.A. et al. Immunobiology, L., 1994. 10. Егоров Н.С. Основы учения об антибиотиках, М., 1996. 11. Козлов И.Г., Емельянов А.О. СD-антигены: обзор данных на апрель 1998 г Russian J. of Immunology. № 3, 1998. 12. Колбанов В.В. Валеология, С.-П. 1998. 13. Королюк А.М., Сбойчаков В.Б. Медицинская микробиология, С.-П., 1999. 14. Королюк А.М., Сбойчаков В.Б. Медицинская вирусология, С.-П., 2002. 15. Королюк А.М., Сбойчаков В.Б. Медицинская микробиология, С.-П., 2002. 16. Коротяев А.И., Бабичев С.А., Медицинская микробиология, вирусология и иммунология, С.-П., 1998. 17. Маянский А.Н. Микробиология для врачей, Н.Новг., 1999. 18. Незлин Р.С. Строение и биосинтез антител, М. Наука, 1972. 19. Никифоров В.А. и Шкарин В.В. Медицинская микробиология, Н.-Новг., 2000. 20. Новиков А.И., Логинова М.М. Болезни кожи инфекционного и паразитарного происхождения, Омск, 2001. 21. Определитель бактерий Берджи, 1 и 2 том, М., Мир, 1997. 22. Отто Prokop, Werner Coller Группы крови человека, Пер. М., 1991. 23. Лолор младший 24. Павлович С.А. Основы иммунологии, Минск, Вышэйная школа, 1998. 25. Петров Р.В. Иммунология, М., Медицина, 1980. 26. Покровский В.И. Медицинская микробиология, М., 1998. 27. Поздеев О.К. Медицинская микробиология, ГОЭТАР, М., 2001. 28. Пфейфер Д. Наглядная иммунология, М., ГЭОТАР, 1998. 29. Райкис Б.Н. Общая микробиология с вирусологией и иммунологией, М., 2002. 30. Райт Р. Основы иммунологии, М., 1991. 31. Соколов Е.И. Клиническая иммунология, М., 1998. 32. Стефани Д.В. и др. Клиническая иммунология детского возраста, М., Медицина, 1977. 33. Турьянов М.Х. Лабораторные тесты. Микробиологическая и вирусологическая диагностика, М., Каппа, 1995. 34. Филде Б. и др. Вирусология, т.1-3, М., Мир, 1989. 35. Чард Т. Радиоиммунологические методы, Перевод, М., Мир, 1981. 36. Шамардин В.А. и др. Сорбированные диагностические иммунореагенты, Алматы, Наука, 1989. 37. Шортанбаев А.Ш. и др. Иммунология и аллергология, Алматы, Наука, 1993. 38. Ярилин А.А. Основы иммунологии, М., 1999.
ПРЕДСТАВЛЕНИЕ на профессора кафедры микробиологии, вирусологии и иммунологии ОГМА, доктора мкдицинских наук Шамардина Виссариона Андреевича
Шамардин В.А. занимает в ОГМА должность профессора на кафедре микробиологии, вирусологии и иммунологии с 1999 г, а с 1998 г на кафедре гигиены труда. Имеет сертификаты по специальностям: Бактериология и Вирусология. Общий медицинский стаж 39 лет, из них по специальности Бактериология 16 лет, по специальности Иммунология 21 год. Имеет 169 научных работ, из них – 18 Авторских свидетельств на изобретения, 1 регламент на производство холерного диагностикума, 2 монографии. Он являлся руководителем 5 защищенных кандидатских диссертаций по микробиологии и иммунологии. Неоднократно выезжал с комиссией Минздрава Каз. ССР на ликвидацию вспышек дизентерии, болезни Боткина, сальмонеллеза и пр. Был руководителем республиканского центра по шигеллезам и ОКИ при Минздраве Каз. ССР. Прошел 6-ти месячную специализацию по Бактериологии и серологическим реакциям в Средне-Азиатском противочумном институте в 1989 г. Виссарион Андреевич, кроме практического и производственного, имеет значительный научный стаж и преподавательское мастерство. Он работал совместителем в Алма-Атинском медицинском институте на кафедре микробиологии, был заведующим кафедры микробиологии и, вместе с тем, деканом медицинского факультета и зам. директора колледжа с высшим образованием Восточно-Казахстанского университета, а в настоящее время - профессором кафедры микробиологии в ОГМА. Общий педагогический стаж по предмету микробиология – 17 лет. В ОГМА преподавал бактериологию для врачей-бактериологов, читает лекции 2 курсу педтатрического факультета и проводит практические занятия по микробиологии для студентов 2 и 3 курсов лечебного и педиатрического фак. Разработал учебное пособие по общей медицинской микробиологии на 387 стр. Виссарион Андреевич показал себя опытным и добросовестным специалистом. Зав. кафедрой, профессор Н.В. Рудаков 19.09.03. ПРЕДСТАВЛЕНИЕ на ассистента кафедры микробиологии, вирусологии и иммунологии, кандидата биологических наук, доцента Рудь Нину Васильевну
Рудь Н.В. занимает должность ассистента в ОГМА 6 лет, вначале на кафедре гигиены труда (1998 г), а затем с 1999 г на кафедре микробиологии, вирусологии и иммунологии. Имеет сертификаты по специальностям: Бактериология и Вирусология. Общий медицинский стаж работы 33 года, из них по Бактериологии – 20 лет Имеет 33 научные работы, в том числе – 2 Авторских свидетельства на изобретения. В 1992 г прошла 6-ти месячную специализацию по Бактериологии и серологическим методам диагностики в Средне-Азиатском противочумном институте, а в 1995 г цикл учовершенствования при ФПК Алма-Атинского медицинского института. Нина Васильевна, кроме практической и научной работы, овладела преподавательским мастерством, будучи старшим преподавателем, затем доцентом, а после и.о. заведующим кафедрой микробиологии медицинского факультета Восточно-Казахстанского университета. В настоящее время является ассистентом кафедры микробиологии, вирусологии и иммунологии ОГМА по ПДО. Общий преподавательский стаж 11, 5 лет. Нина Васильевна, кандидат биологических наук, имеет ученое звание доцента. Являясь куратором ПДО на кафедре микробиологии, освоила всю необходимую документацию, приказы, методическую литературу по Бактериологии. Она непосредственно принимала участие в разработке документации по кафедре по специальностям Бактериология, Вирусологи и Паразитология. Она ведет лекции и семинарские занятия с врачами –бактериологами, является руководителем их производственной практики в баклабораториях города. Рудь Н.В. показала себя грамотным и добросовестным специалистом. Зав. кафедрой, профессор Н.В. Рудаков 18.09.03. |
Последнее изменение этой страницы: 2017-03-17; Просмотров: 624; Нарушение авторского права страницы