Анаэробное дыхание микроорганизмов.

Осуществляется без участия молекулярного кислорода. Различают собственно анаэробное дыхание (нитратное, сульфатное) и брожение. При анаэробном дыхании акцептором водорода являются окисленные неорганические соединения, которые легко отдают кислород и превращаются в более восстановленные формы. Так проходят денитрификация и десульфофикация (сульфатредукция).

Слайд №12 Нитратное дыхание — восстановление нитратов до молекулярного азота — проходит по схеме:

 

5С₆Н₁₂0₆ + 24КN0₃ -> 24КНС0₃ + 18Н₂0 + 12N₂ + 6С0₂ (∆ G = -1760 кДж/моль)

Сульфатное дыхание — восстановление сульфатов до сероводорода, сопровождающееся выделением такого же количества энергии:

С₆н₁₂о₆ + 3K₂S0₄ -> зк₂со₃ + зсо₂ + зн₂о + 3H₂S

(∆ G = -1760 кДж/моль)

Процесс восстановления нитратов до молекулярного азота индуцируется молибденсодержащим ферментом- нитратредуктазой. Если в среде содержится кислород, функция нитратредуктазы подавляется. Поэтому восстановление нитратов происходит только в анаэробных условиях.

 

Брожение

Это процесс расщепления органических углеродсодержащих соединений в анаэробных условиях. Оно характеризуется тем, что последним акцептором водорода служит молекула органического вещества с ненасыщенными связями. Вещество при этом разлагается только до промежуточных продуктов, представляющих собой сложные органические соединения (спирты, органические кислоты). Заключенная в них энергия не используется микробами, а образовавшаяся в небольших количествах энергия выделяется в окружающую среду.

Слайд №13 При брожении молекулы глюкозы (гексозы) освобождается 166 кДж/моль, что примерно в 17 раз меньше, чем при аэробном окислении того же вещества:

С₆Н₁₂0₆ -> 2С₂Н₅ОН + 2С0₂ (∆ G = -166 кДж/моль)

При окислении глюкозы различают три фазы:

1) гликолиз (путь Эмбдена—Мейергофа—Парнаса);

2) окислительное декарбоксилирование (цикл Кребса);

3)окислительное фосфорилирование (дыхательная цепь, в которой происходит перенос водорода и электронов).

 

Гликолиз

Слайд№ (без №) Это фаза, общая для анаэробного и аэробного дыхания, две другие фазы наблюдаются только в аэробных условиях. Гликолиз представляет собой совокупность последовательно протекающих окислительно-восстановительных реакций (около 10), в результате которых одна молекула глюкозы расщепляется на две молекулы пировиноградной кислоты. Процесс проходит в анаэробных условиях. При гликолизе чистый выход АТФ составляет две молекулы и освобождаются четыре атома водо­рода:

С₆Н₁₂0₆ → 2С₃Н₄О₃ + 4Н⁺ + 2АТФ

Глюкоза Пировино- Чистый выход градная

кислота

При дальнейшем превращении продуктов расщепления глюкозы в аэробных условиях (цикл Кребса, окислительное фосфорилирование) образуется энергия, которая идет на синтез АТФ. При полном окислении одной молекулы глюкозы выход АТФ составляет 38 молекул. В аэробных ус­ловиях количество энергии, образующейся в виде АТФ, в 19 раз больше, чем при анаэробном брожении. Поэтому с энергетической точки зрения анаэробное дыхание по сравнению с аэробным считается малоэффективным.

Все виды брожений до образования пировиноградной кислоты протекают одинаково. Дальнейшее превращение пировиноградной кислоты зависит от свойств микроба. Гомоферментативные молочнокислые бактерии превращают ее в молочную кислоту, дрожжи — в этиловый спирт ит.д.

 

4. Фотосинтез

Слайд №15 Фотосинтез — процесс, при котором происходит превращение световой энергии в химическую. Специальные пигменты микроорганизмов (цианобактерии) и растений с помощью солнечной энергии из диоксида углерода (СО₂ ) и воды (Н₂0) образуют органические вещества и кислород, благодаря чему поддерживается жизнь на Земле.

Фотосинтетический аппарат представлен тремя компонентами: антенной, РЦ (реакционный центр) и ЭТЦ (электронно-транспортная цепь). В антенне сосредоточены светособираюшие пигменты: бактериохлорофиллы и каротиноиды. Реакционный центр (РЦ) воспринимает световую волну длиной 870—875нм и переносит ее на бактериохлорофилл с электронно-транспортной цепи (ЭТЦ), в которой содержится несколько цитохромов.

Фотосинтез может быть оксигенным и аноксигенным. Оксигенный фотосинтез среди прокариот осуществляют только цианобактерии и прохлорофиты. При этом из воды образуется кислород, который выделяется во внешнюю среду. В аноксигенном фотосинтезе участвуют особые пигмен­ты: бактериохлорофилл А и реже бактериохлорофилл В, а также каротиноиды.

 

 

5. Метаногенез

 

Метанобразующие бактерии принадлежат к археобактериям. По форме — это палочки и кокки. Спор в чистых культурах не образуют. В стенках таких бактерий отсутствует пептидогликан, поэтому установить окраску по Граму невозможно. Облигатные анаэробы широко распространены в природе. Встречаются в преджелудках жвачных животных, а также во многих водоемах: прудах, озерах, затопляемых рисовых полях, отдельных районах Мирового океана. Обычно в таких местах происходит разложение органических веществ с образованием Н₂, СО₂ и других соединений. Метановые бактерии завершают процесс разложения растительных и животных остатков. Используют водород (Н₂₎ для восстановления двуокиси углерода (С0₂₎ до метана.

Метан — горючий газ, который получают из органических отходов и используют для обогрева теплиц, животноводческих помещений, населенных пунктов. Так, в Китае работает более 7 млн биогазовых заводов, в Индии — 75 тысяч гобар-заводов, перерабатывающих навоз. В Японии при переработке отходов получают до 4, 5млрд м³ метана. Таким путем не только осуществляется очистка окружающей среды, но и происходит накопление сравнительно недорогого топлива, которое можно использовать в сельскохозяйственном производстве.

 

 

6. Роль ферментов в обмене веществ у микроорганизмов

Обшая характеристика ферментов

В каждом организме (животном, растительном или микробной клетке) все время происходят сложные процессы превращения веществ. Важное значение в этих процессах играют ферменты (энзимы) — биологические катализаторы белковой природы, причем не только белковой.

Ферменты микробов делят на эндо- и экзоферменты. Эндоферменты прочно связаны с цитоплазмой, осуществляют дальнейшее расщепление поступающих питательных веществ и превращение их в составные части клетки. Экзоферменты выделяются в окружающую среду, где производят превращение питательных веществ в более простые соединения, которые проходят через оболочку микробной клетки и служат пластическим материалом.

В 1898 г. ученик Луи Пастера Эмиль Дюкло предложил называть ферменты по веществу, на которое они действуют, с добавлением окончания «-аза». Например, фермент, действующий на крахмал, называют амилаза, на жиры — липаза, на белки — протеиназа.

До настоящего времени сохранились старые названия фер­ментов. Так, фермент желудочного сока называют пепсином, фермент слюны — птиалином, фермент поджелудочной железы — трипсином и т.д

 

Свойства ферментов

Слайд №17 Все процессы, которые протекают в микробной клетке, полностью зависят от активности ферментов. Ферменты раство­римы в воде, растворах солей, кислот, щелочей. Они имеют большие молекулярную массу и электрический заряд. Ферменты — это в основном белковые комплексы. По форме — это кри­сталлы, которые могут выпадать из растворов. Существуют две группы ферментов:

однокомпонентные, или белковые, в состав котороых входит белок-носитель (апофермент);

простетические, с активной группой (коферменты).

В отдельности белковая и простетическая группы не обладают ферментативной активностью и только после соединения приобретают активные свойства ферментов.

Специфичность действия — одно из наиболее характерных свойств ферментов. Они способны реагировать только с определенными химическими веществами или группой родственных соединений. Например, фермент лактаза расщепляет только молочный сахар, уреаза гидролизует мочевину, каталаза разрушает пероксид водорода и т. д.

Каталитическая активность проявляется в очень малых количествах. Один грамм амилазы может разложить 1т крахмала, 1г химозина — свернуть 12т молока, 1г пепсина способен расщепить 50кг коагулированного белка, одна молекула каталазы при 40°С в течение секунды разрушает 550тыс. мо­лекул пероксида водорода. Таким образом, существует большое несоответствие между количеством фермента и действием, которое он оказывает на вещество.

Ферменты термолабильны. Они легко инактивируются при нагревании. При 50—60⁰С ферменты снижают свою активность, при 80°С происходит инактивация большинства из них, а при температуре 100^оС наступает полное разрушение. Это объясняется прежде всего тем, что большинство ферментов имеет белковую природу. Оптимальная температура их действия 30—50°С, для ферментов же животного происхождения — 37—40°С.

Ферменты действуют при определенном рН. Реакция среды, в которой ферменты проявляют свою активность, разная. Пепсин действует в кислой среде (рН 1, 5—2, 5), трипсин — в слабощелочной (рН 7, 8—8, 7), каталаза и уреаза — в нейтральной (рН 7).

Ферменты не изменяются к концу реакции, не входят в состав конечных продуктов. Они нетоксичны. Это важное свойство имеет большое значение для многих отраслей народного хозяйства. Если бы ферменты сказались ядовитыми, невозможно было бы использовать многие продукты ферментации, особенно в пищевой промышленности и медицине.

 

Классификация ферментов

В настоящее время известно более 2000 ферментов, поэтому возникла необходимость в научно обоснованной их классификации. Согласно классификации, разработанной специальной комиссией Международного биохимического союза (1961), все ферменты объединены в шесть классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы, или синтетазы.

6.3.1 Оксидоредуктазы — окислительно-восстановительные ферменты. Они ускоряют процессы восстановления и окисления различных веществ, играют большую роль в процессах дыхания микробов.

6.3.2 Трансферазы — ферменты переноса. Они переносят отдельные группы, радикалы и атомы как между отдельными молекулами, так и внутри их (метильные, карбоксильные и другие группы; группы, содержащие азот, фосфор, серу, альдегидные и кетонные остатки и т. д.). Представители этого класса — аминотрансферазы, фосфаттрансферазы и др. Аминотрансферазы переносят аминогруппу с одной аминокислоты на другую. Фосфаттрансферазы переносят фосфатный остаток с АТФ на глюкозу и фруктозу.

6.3.3Гидролазы — ферменты, ускоряющие реакции гидролиза, т. е. процесса расщепления сложных веществ на более простые с присоединением молекулы воды. Они имеются у многих микроорганизмов. В эту группу входят: эстеразы, расщепляющие сложные эфиры, образованные органическими кислотами и спиртами; фосфатазы, гидролизующие сложные эфиры, образованные спиртами и фосфорной кислотой; глюкозидазы, расщепляющие глюкозидные связи в углеродах и их производных; пептидазы, ускоряющие гидролиз амидов, аминокислот и других соединений.

6.3.4 Лиазы — ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим путем ту или иную группу (реакция между углеродом и кислородом, азотом, серой, галоидом).Наиболее важное значение из них имеют карбоксилаза, альдегидлиаза (альдолаза) и др.

6.3.5 Изомеразы — ферменты, ускоряющие перемещение внутри молекул водорода, фосфора и двойных связей, что имеет важное значение в обмене веществ. К этой группе относятся фосфогексоизомераза, триозофосфоизомераза и др.

6.3.6 Лигазы или синтетазы — ферменты, ускоряющие синтез сложных соединений из более простых за счет распада пирофосфорных связей (в АТФ или других богатых энергией пирофосфатах). Лигазы играют большую роль в синтезе белков, нуклеиновых кислот, жирных кислот и других соединений.

Ферментативную активность бактерий и грибов широко используют в промышленности для приготовления уксусной, молочной, щавелевой, лимонной кислот; молочных продуктов (сыр, ацидофилин, кумыс); в виноделии, пивоварении и др.

Лекция №1.2

Тема: «Конструктивный и энергетический метаболизм микробной клетки. Общие принципы биосинтеза макромолекул у микроорганизмов. Пути метаболизма, приводящие к образованию макроэргов»

Вопросы:

1. Общие принципы биосинтеза макромолекул у микроорганизмов

1.1 Взаимосвязь конструктивного и энергетического обмена

1.2 Участие отдельных химических элементов в конструктивном метаболизме

1.3 Углеродные соединения, используемые в реакциях биосинтеза

1.4 Пировиноградная кислота - ключевой метаболит катаболических и анаболических (синтетических) процессов

2. Синтез структурных компонентов микробной клетки

2.1 Компонентный состав бактериальной клетки

2.2 Биосинтез аминокислот и белков

2.3 Биосинтез нуклеотидов и нуклеиновых кислот

2.4 Биосинтез олиго- и полисахаридов

2.5 Биосинтез жиров и липидов

3. Пути метаболизма, приводящие к образованию макроэргов.

3.1 Энергетические ресурсы микробной клетки

3.2 Общая характеристика энергетических процессов

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться: