Строение и функции нуклеиновых кислот

Для понимания метаболизма белка в организме человека необходимо рассмотреть строение и функции двух основных молекул, принимающих непосредственное участие в процессах синтеза белков (протеинов): ДНК (дезоксирибонуклеиновой кислоты) и РНК (рибонуклеиновой кислоты).

В основном ДНК содержится в миоядрах. Немного ДНК находится в митохондриях мышечных волокон. Основная функция ДНК — хранение генетической информации.

РНК находится в миоядрах, саркоплазме и рибосомах мышечных волокон. Основная функция РНК — передача генетической информации.

РНК образуется в миоядрах на основе ДНК. Различают три вида РНК: информационную (иРНК); транспортную (тРНК) и рибосом- ную (рРНК). В мышечном волокне иРНК составляет 5 % от всей РНК, тРНК — 10 %, остальные 85 % приходятся на долю рРНК. РНК и ДНК — огромные молекулы. Масса молекулы РНК варьирует от 25 ООО до 1 ООО ООО Да [10]. Масса молекулы ДНК составляет десятки миллионов Да.

ДНК и РНК состоят из нуклеотидов, объединенных в цепи. В свою очередь, нуклеотиды состоят из различных комбинаций азотистых оснований: аденина, гуанина, цитозина и тимина (итурацила). Генетическая информация кодируется определенной последовательностью этих оснований. Три последовательных основания образуют триплет или кодон. Это основной код генетической информации. Каждый триплет кодирует одну аминокислоту. Это означает, что для кодирования одной аминокислоты используются три нуклеотида. Различные сочетания нуклеотидов позволяют закодировать все существующие аминокислоты.

Молекула РНК состоит из одной полинуклеотидной цепи, а молекула ДНК — из двух полинуклеотидных цепей, закрученных в двойную спираль. Один виток каждой спирали ДНК содержит 10 нуклеотидов. Диаметр двойной спирали — около 2 нм. Внутри двойной спирали находятся азотистые основания: аденин, тимин, гуанин, цитозин, которые соединены друг с другом водородными связями. Связывание азотистых оснований осуществляется строго определенным образом. Эта связь осуществляется в результате того, что каждый из четырех составляющих ДНК нуклеотидов резко предпочтительно взаимодействует с одним из трех остальных. Аденин всегда соединяется с тимином, а гуанин — с цитозином. Все без исключения азотистые основания одной цепи ДНК соединены с основаниями второй. Вследствие этого обе нуклеотидные цепи, образующие молекулу ДНК, имеют одинаковую длину. Если в каком-то месте одной цепи находится аденин, то обязательно напротив него в другой цепи присутствует тимин, а напротив гуанина всегда располагается цитозин. Такое пространственное соответствие двух полинуклеотидных цепей ДНК получило название ком- плементарности.

Принцип комплементарное™ лежит в основе таких важнейших процессов, как репликация (удвоение молекулы ДНК в процессе клеточного деления), транскрипция (передача генетической информации с молекулы ДНК на иРНК в процессе синтеза белков), трансляция (сборка из аминокислот белковой молекулы на рибосомах).

Функциональной единицей хранения, передачи и реализации наследственной информации является ген.

Ген — участок ДНК с определенной последовательностью азотистых оснований, который содержит информацию об элементарном признаке.

В среднем в один ген входит до 1000 азотистых оснований. Последовательность азотистых оснований в ДНК определяет последовательность аминокислот в полипептидной цепи формируемых белков или ферментов, необходимых для построения тканей организма или регуляции его обменных процессов.

К настоящему времени установлено, что один ген кодирует один белок. Кроме того, весь набор генов имеется в каждой клетке организма.

Однако их активность специфична — проявляется лишь в формировании признака того органа, в клетках которого они находятся. Так, ген, определяющий цвет волос, не действует в клетках глаза, а ген, детерминирующий цвет радужной оболочки глаза, не проявляет свою активность в клетках волос (Е. Б. Сологуб, В. А. Таймазов, 2000). Гены расположены линейно в специальных образованиях — хромосомах.

Строение молекулы белка

Белки — высокомолекулярные соединения, состоящие из аминокислот. В состав белковых молекул могут входить десятки, сотни и тысячи аминокислот, однако все белки синтезируются на основе 20 различных аминокислот. Аминокислоты, соединяясь друг с другом пептидной связью, образуют длинные неразветвленные цепи — полипептиды. Пептидные связи обладают высокой прочностью.

Первый уровень пространственной организации белковой молекулы называется первичной структурой и представляет собой последовательность расположения аминокислот в полипептидных цепях. Каждый белок имеет уникальную первичную структуру (рис. 7.1).

Рис. 7.1. Структуры I—IV белковой молекулы

Второй уровень пространственной организации — вторичная структура — задает пространственную форму полипептидных цепей. Выделяют три типа вторичной структуры: а-спираль, слоистоскладчатую спираль и коллагеновую спираль.

При образовании а-спирали витки полипептидной цепи периодически повторяются. Слоистоскладчатая структура белка представляет собой линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно и прочно связанные водородными связями. Такая структура является основой белка миозина. Коллагеновая спираль характеризуется сложной укладкой полипептидных цепей. Отдельные цепи спирализованы и закручены одна вокруг другой, образуя суперспираль. Такая структура характерна для белка коллагена, входящего в состав сухожилий мышц. Коллагеновая спираль обладает высокой жесткостью и прочностью.

Третичная структура белка — это пространственная укладка спира- лизованных или линейных участков полипептидной цепи в виде фибриллы (нитевидная) или глобулы (шарообразная).

В мышце фибриллярными белками являются коллаген (входит в состав сухожилий) и миозин. Эти белки не растворяются в воде. Глобулярным белком является сократительный белок мышц — актин (g-актин). Глобулярные белки растворяются в воде. Глобулярные белки могут превращаться в фибриллярные. Так, тонкие филаменты мышц образованы фибриллярным белком актином, который состоит из большого количества глобулярного актина.

Четвертичной структурой обладают только некоторые белки. Четвертичная структура — это сложное надмолекулярное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры. Связи белковых молекул в четвертичной структуре весьма слабые, поэтому они легко распадаются.

Следует отметить, что из всех структур белка кодируется только первичная. Высшие структуры (вторичная, третичная и четвертичная) возникают самопроизвольно в соответствии со строением полипептидов.

7.3. Переваривание и всасывание белков

Посредством питания организм получает необходимое ему количество белков. Установлено, что при потребности увеличения мышечной массы организм человека должен получать в день не менее 1, 5— 2 г белка на 1 кг массы тела.

Расщепление пищевых белков начинается в желудке. В желудочном соке содержатся соляная кислота и большое количество протеолитиче- ских ферментов. Основным протеолитическим ферментом желудочного сока, расщепляющим белки в желудке, является фермент пепсин. Под воздействием соляной кислоты, содержащейся в желудочном соке, происходят набухание и частичная денатурация белков. Под воздействием протеолитических ферментов в пищевых белках расщепляются пептидные связи между аминокислотами, находящиеся в глубине их молекул. В результате такого воздействия белковые молекулы превращаются в смесь полипептидов различной длины.

В двенадцатиперстной кишке образовавшиеся полипептиды подвергаются дальнейшему расщеплению при участии ферментов, содержащихся в соке поджелудочной железы и кишечном соке. В результате полипептиды расщепляются на более простые соединения — низкомолекулярные пептиды (олигопептиды) и аминокислоты.

Окончательное расщепление низкомолекулярных пептидов до аминокислот происходит в тонком кишечнике под воздействием ферментов кишечного сока. Эти ферменты локализуются в микроворсинках кишечника, поэтому расщепление олигопептидов до аминокислот происходит именно там. Всасывание аминокислот в кишечнике осуществляется путем их транспорта через стенку кишечника. После этого аминокислоты по системе воротной вены поступают в печень, а затем — в большой круг кровообращения. К мышцам аминокислоты попадают посредством кровеносных капилляров, которыми окружено каждое мышечное волокно. Весь процесс переваривания белков в же- лудочно-кишечном тракте занимает в среднем 8—12 часов после принятия пищи и требует затрат энергии.

⇐ Предыдущая16171819202122232425Следующая ⇒

Поделиться: