Тема 1.4. КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ.

⇐ ПредыдущаяСтр 3 из 18Следующая ⇒

Вопросы для самоподготовки

1. Что такое удельная активность ферментов?

2. Что понимают под числом оборотов фермента?

3. Каково диагностическое значение определения активности ферментов в биологических жидкостях?

4. Что принято за единицу активности фермента?

5. Перечислите факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции.

6. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от температуры.

7. Что такое температурный оптимум ферментов?

8. Чему равен температурный оптимум для большинства ферментов человеческого организма?

9. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от рН среды.

10. Что такое оптимум рН фермента?

11. Какой оптимум рН у:

1. амилазы слюны;

2. пепсина;

3. хемотрипсина.

12. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации фермента.

13. Напишите математическое выражение зависимости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

14. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

15. Что такое константа Михаэлиса? Какие свойства фермента характеризуются константой Михаэлиса?

16. Какой вид принимает уравнение Михаэлиса-Ментен при очень низких концентрациях субстрата?

17. Какой вид принимает уравнение Михаэлиса-Ментен при высоких концентрациях субстрата?

18. Нарисуйте график Лайнуивера-Берка зависимости скорости от концентрации субстрата.

19. Чему равна величина, отсекаемая на оси ординат при построении графика Лайнуивера-Берка?

20. Чему равна величина, отсекаемая на оси абсцисс при построении графика Лайнуивера-Берка?

21. Какие принципы положены в основу классификации ферментов?

22. Перечислите 6 классов ферментов.

23. Какой тип реакции катализируют оксидоредуктазы?

24. Перечислите подклассы оксидоредуктаз.

25. Какой тип реакций катализируют трансферазы?

26. Перечислите основные подклассы трансфераз.

27. Какой тип реакций катализируют лиазы?

28. Перечислите основные подклассы лиаз.

29. Какой тип реакций катализируют лигазы?

30. Какой тип реакций катализируют изомеразы?

31. Какой тип реакций катализируют гидролазы?

32. Назовите коферменты, которые входят в состав дегидрогеназ.

33. Перечислите основные подклассы гидролаз.

34. Какую функцию выполняют коферменты дегидрогеназ?

35. Назовите витамины, активной формой которых является НАД.

36. Перечислите функциональные группы, которые окисляют (дегидрируют) НАД-зависимые дегидрогеназы.

37. Назовите витамин, активной формой которого является ФАД.

38. Перечислите функциональные группы, которые дегидрируют ФАД‑ зависимые дегидрогеназы.

39. Перечислите, что указывается в названии фермента, согласно правилам комиссии по ферментам Международного биохимического союза.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля

1. Оптимальные условия действия лактатдегидрогеназы, катализирующей реакцию превращения пирувата в лактат: температура – 37°С, рН – 7, 5. Объясните причины уменьшения активности фермента:

1. при повышении температуры до 60°С;

2. во время хранения ферментного препарата при рН – 5, 0.

2. Существует количественная зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции. Эта зависимость выражается уравнением Михаэлиса-Ментен. Напишите уравнение Михаэлиса-Ментен. Какой вид принимает это уравнение при очень низких и очень высоких концентрациях субстрата?

3. Нарисуйте кривую зависимости между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции, катализируемой регуляторным ферментом. Сравните эту кривую с кривой Михаэлиса-Ментен. Чем объясняется отличие кривых?

4. Зависимость скорости реакции, катализируемой транскарбамоилазой, от концентрации субстрата выражается кривой, имеющей сигмоидную форму. После обработки фермента солями ртути каталитическая активность увеличилась примерно в 4 раза, а кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата приобрела форму гиперболы. Нарисуйте график, иллюстрирующий приведенные данные. Какие выводы о структуре и внутримолекулярных взаимодействиях в ферменте можно сделать на основании этих данных?

Литература

1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 70-81.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 105-115, 126-128.

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 134-145.

4. Задания на самоподготовку по биологической химии.

5. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медико-профилактического факультетов.

6. Тестовые задания по биохимии.

7. Лекционный материал.

8. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторные работы № 31, 41, 34.

9. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 39-41.

Тема 1.5. ИНГИБИТОРЫ И АКТИВАТОРЫ ФЕРМЕНТОВ.
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ.

Вопросы для самоподготовки

1. Какие вещества называются ингибиторами ферментов?

2. Перечислите виды ингибирования ферментов.

3. Дайте определение необратимому ингибированию ферментов.

4. Приведите пример веществ, являющихся необратимыми ингибиторами энзимов.

5. Приведите примеры применения необратимого ингибирования ферментов в медицине.

6. Дайте определение обратимому ингибированию ферментов.

7. Перечислите виды обратимых ингибиторов.

8. Дайте определение конкурентному ингибированию энзимов.

9. Приведите примеры веществ, являющихся конкурентными ингибиторами.

10. Нарисуйте график Михаэлиса-Ментен для конкурентного ингибирования.

11. Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость ферментативной реакции при конкурентном ингибировании? Объясните причину таких изменений.

12. Нарисуйте график Лайнуивера-Берка для конкурентного ингибирования.

13. Приведите примеры действия лекарственных веществ как конкурентных ингибиторов.

14. Дайте характеристику неконкурентным ингибиторам ферментов.

15. Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость ферментативной реакции при неконкурентном ингибировании? Объясните причину таких изменений.

16. Нарисуйте график Михаэлиса-Ментен для неконкурентного ингибирования.

17. Нарисуйте график Лайнуивера-Берка для неконкурентного ингибирования.

18. Приведите примеры веществ, являющихся неконкурентными ингибиторами.

19. Дайте определение аллостерической регуляции активности ферментов.

20. Какой уровень структурной организации характерен для аллостерических ферментов?

21. Объясните механизм регуляции активности ферментов по типу аллостерической модификации.

22. Обратимо ли действие аллостерических модуляторов?

23. Какие регуляторные ферменты называются гомотропными?

24. Нарисуйте схему регуляции активности фермента по принципу прямой положительной связи.

25. Какие регуляторные ферменты называются гетеротропными?

26. Нарисуйте схему регуляции активности фермента по принципу обратной отрицательной связи.

27. Какие регуляторные ферменты называются гомогетеротропными?

28. Нарисуйте график зависимости между концентраций субстрата и скоростью реакции, катализируемой регуляторным ферментом.

29. Как называются этапы метаболических путей, катализируемых регуляторными ферментами?

30. Механизм регуляции активности ферментов по типу химической модификации.

31. Перечислите соединения, которые могут быть активаторами ферментов.

32. Назовите возможные механизмы активирующего действия ионов металлов на ферменты.

33. Механизм активации ферментов частичным протеолизом.

34. Как называется неактивный предшественник фермента?

35. Назовите класс (подкласс) ферментов, катализирующих реакцию превращения профермента в фермент.

36. Приведите примеры ферментов, активация которых идет частичным протеолизом.

37. Какое биологическое значение имеет биосинтез протеолитических ферментов в виде зимогенов?

38. Механизм регуляции ферментов путем их фосфорилирования-дефосфорилирования.

39. Приведите пример регуляции ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилирования.

40. Назовите класс и подкласс фермента, катализирующего реакцию фосфорилирования белка.

41. Назовите класс и подкласс фермента, катализирующего реакцию дефосфорилирования.

42. Назовите вещества, к аллостерическим эффектам которых чувствительны протеинкиназы и фосфатазы.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля

1. Определите тип ингибирования, проанализировав приведенные ниже данные зависимости степени ингибирования фермента глутаматдегидрогеназы аспартатом и салицилатом. Требуется учесть, что в обоих случаях активность фермента можно восстановить, удалив ингибитор. Ответьте на вопросы:

1. какое из веществ является конкурентным ингибитором, какие результаты это доказывают?

2. какой метод можно использовать для удаления ингибитора?

Ингибирование аспартатом (концентрация аспартата постоянна)

Концентрация субстрата, мМ	2, 0	3, 0	4, 0	10, 0	15, 0
Степень ингибирования, %

Ингибирование салицилатом (концентрация салицилата постоянна)

Концентрация субстрата, мМ	1, 5	2, 0	3, 0	4, 0	8, 0
Степень ингибирования, %

2. Обратимо ли действие ингибиторов в следующих реакциях? Требуется обосновать ответ, используя данные по инактивации ферментов, приведенные в уравнениях.

а)

СООН СООН

| СООН–(СН₂)–С–СООН |

СН₂ || СН₂

| О |

СН₂ СН₂

| |

СHNН₂ СН₂NH₂

| глутаматдекарбоксилаза

СООН

б)

Фермент–SH + JCH₂COOH Фермент–S–СН₂СООН + HJ

^{активный фермент} ^{неактивный фермент}

3. Укажите правильный ответ или ответы. Лекарства – ингибиторы ферментов:

1. являются исключительно необратимыми ингибиторами;

2. часто похожи на промежуточные соединения реакции;

3. могут взаимодействовать с несколькими ферментами;

4. изменяют структуру образованного продукта реакции.

4. Выберите наиболее полный ответ. Регулировать активность ферментов можно:

1. с помощью аллостерического лиганда;

2. путем фосфорилирования и дефосфорилирования;

3. специфическим гидролизом пептидных связей;

4. изменив конформацию активного центра;

5. с помощью белков-ингибиторов.

5. Аллостерический фермент:

1. это часто олигомерный белок;

2. имеет каталитические и аллостерические центры, которые всегда локализованы в разных протомерах;

3. аллостерическим эффектором для него может быть субстрат;

4. аллостерическим эффектором может быть конечный продукт метаболического пути;

5. присоединяет эффектор и при этом изменяется конформация всех протомеров.

6. Неактивная форма фермента пепсина – одна полипептидная цепь – имеет молекулярную массу 42000 Д. После добавления к раствору этого белка HCl молекулярная масса белка уменьшилась до 25000 Д и фермент стал активным. Выберите возможные причины активации фермента:

1. изменение рН;

2. отщепление субъединиц;

3. фосфорилирование;

4. изменение первичной структуры;

5. метилирование.

7. Модуляторами регуляторного фермента могут быть молекулы субстрата и молекулы продукта реакции, катализируемой ферментом. Как изменяется скорость реакции, катализируемой регуляторными ферментами, под влиянием субстрата и под влиянием продукта реакции? Какое биологическое значение имеет каждый из этих типов модуляции?

Литература

1. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 78-81, 84-89.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 115-124, 128-133.

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 145-158.

4. Задания на самоподготовку по биологической химии.

5. Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медико-профилактического факультетов.

6. Тестовые задания по биохимии.

7. Лекционный материал.

8. Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – Лабораторные работы № 45, 82.

9. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 49.

ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.

ХИМИЯ БЕЛКОВ. ФЕРМЕНТЫ.

1. Первичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие первичную структуру, свойства).

2. Вторичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие вторичную структуру, виды).

3. Третичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие третичную структуру).

4. Четвертичная структура белков (определение, связи, стабилизирующие четвертичную структуру).

5. Протомер (определение, пример).

6. Субъединица (определение, пример). Строение молекулы гемоглобина.

7. Изоэлектрическое состояние белковой молекулы (определение, свойства белков в изоэлектрической точке).

8. Напишите структурную формулу трипептида, состоящего из ВАЛ, ЦИС и ФЕН.

9. Напишите структурную формулу трипептида, состоящего из АЛА, ГИС и ТИР.

10. Напишите структурную формулу трипептида «глицил-серил-триптофан».

11. Напишите структурную формулу трипептида «лейцил-метионил-цистеин».

12. Классификация белков (по строению, функциям, примеры).

13. Денатурация белков (виды, факторы, вызывающие денатурацию).

14. Применение обратимой и необратимой денатурации в медицине.

15. Назовите признаки, отличающие биологические катализаторы от неорганических.

16. Укажите, в чем сходство биологических и неорганических катализаторов.

17. Дайте определение понятиям: кооперативность действия ферментов, компартментализация.

18. Дайте определение активного центра фермента. Какие функциональные группы и радикалы наиболее часто входят в состав активного центра?

19. Кофакторы ферментов и их роль в катализе.

20. Структура сложных ферментов.

21. Дайте определение специфичности ферментов. Виды специфичности.

22. Дайте определение абсолютной специфичности ферментов. Приведите пример.

23. Дайте определение относительной специфичности ферментов. Приведите пример.

24. Дайте определение стереохимической специфичности ферментов. Приведите пример.

25. Активность фермента. Единицы измерения активности ферментов.

26. Перечислите факторы, от которых зависит скорость ферментативной реакции.

27. Дайте определение оптимальному значению рН фермента.

28. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от рН среды.

29. Дайте определение термолабильности ферментов. Температурный оптимум действия ферментов.

30. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от температуры.

31. Константа Михаэлиса (определение, значение). На графике определите К_m (укажите, какое свойство фермента характеризует K_m).

32. Регуляторные ферменты. Особенности структуры, кинетика реакций, катализируемых регуляторными ферментами. Биологическое значение.

33. Нарисуйте график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата для регуляторного фермента.

34. Назовите виды ингибирования ферментов. Приведите пример необратимого ингибирования.

35. Назовите типы обратимого ингибирования. Приведите пример.

36. Конкурентное ингибирование. Основные признаки конкурентного ингибитора. Выявление типа ингибирования с помощью графиков Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка.

37. Неконкурентное ингибирование. Основные признаки этого типа ингибирования, выявление с помощью графиков Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка.

38. Аллостерическая регуляция активности ферментов. Физиологическое значение регуляции активности ферментов.

39. Объясните регуляцию ферментов путем ковалентной модификации. Приведите пример.

40. В чем заключается механизм активации ферментов с помощью металлов?

41. Гомотропная регуляция активности ферментов. Приведите пример.

42. Гетеротропная регуляция активности ферментов. Приведите пример.

43. Изоферменты (особенности строения, локализация, функции). Приведите примеры.

44. Назовите три уровня организации мультиферментных систем. Приведите примеры.

Раздел II. БИОЭНЕРГЕТИКА.

Процессы окисления в организме имеют два основных назначения: обеспечить энергией все нуждающиеся в ней формы жизнедеятельности и превратить вещества пищи в компоненты клетки. Энергетические потребности клеток животных и человека удовлетворяются за счет энергии, освобождающейся при окислении различных органических соединений с участием молекулярного кислорода. Большая часть энергии, освобождающаяся при окислительных процессах, аккумулируется в макроэргических связях АТФ, химическая энергия, выделяющаяся при гидролизе АТФ, трансформируется во все другие виды энергии и используется для осуществления механической работы, биосинтетических процессов, возбуждения электрических потенциалов, переноса веществ через биологические мембраны.

Нарушение процессов энергообеспечения клеток лежит в основе развития многих патологических процессов (ишемия миокарда и головного мозга, вирусных инфекций, заболеваний, вызываемых поступлением в организм токсических веществ), поэтому целью применения лекарственных препаратов в ряде случаев является улучшение энергообеспечения как здоровых клеток, так и пораженных патологическим процессом.

ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ ТЕМЫ: использовать знания о молекулярных механизмах тканевого дыхания, основных путях образования субстратов дыхания и механизмах синтеза макроэргических соединений для объяснения физиологии дыхания, его связи с питанием, анализа патологических состояний, возникающих при различных типах гипоксий.

ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА:

– усвоить структуру и функцию окислительно-восстановительных ферментов;

– организацию работы дыхательной цепи;

– принцип аккумулирования энергии окислительно-восстановительных процессов;

– принцип регуляции окислительного фосфорилирования;

– причины и механизм нарушения окислительного фосфорилирования.

⇐ Предыдущая 1 234 5 6 7 8 9 10 Следующая ⇒