Характеристика липопротеиновых частиц

Класс ЛП	Доля белка (%)	Доля ФЛ (%)	Доля ХС (%)	Доля ТАГ (%)	Плотность (г/мл)	Места синтеза	Функции
ХМ					< 1	Клетки эпителия тонкого кишечника	В основном транспорт экзогенных жиров из кишечника к тканям
ЛПОНП					≈ 1	Клетки печени	Транспорт эндогенных жиров из печени к тканям
ЛППП					1, 02	Плазма крови (из ЛПОНП)	Промежуточная форма превращения ЛПОНП в ЛПНП под действием ЛП-липаз
ЛПНП					1, 06	Плазма крови (из ЛПОНП и ЛППП)	Транспорт эндогенного ХС из печени к тканям
ЛПВП					1, 21	Гепатоциты	Транспорт не использованного ХС из тканей к печени

 

Итак, главными транспортными формами ТАГ в организме являются ХМ и ЛПОНП, а перенос ХС осуществляют ЛПНП и ЛПВП. Нарушение баланса между фракциями может приводить к различной патологии. Наибольшую опасность представляет изменение соотношения ЛПНП и ЛПВП, приводящее к атеросклерозу.

Биологическая роль протеинов

К основным функциям белков относятся следующие:

1. Структурная. Первое место по количеству среди белков тела человека занимают структурные (коллаген, кератин, эластин и др.). Они участвуют в образовании цитолемм, межклеточного вещества соединительной ткани, в комплексе с углеводами входят в состав ряда секретов (муцина, мукоидов и др.).

2. Каталитическая. Все ферменты является белками. От этой функции зависит скорость химических реакций в биологических системах.

3. Транспортная. Многие белки плазмы крови, связываясь с гидрофобными молекулами, создавая растворимые комплексы, обеспечивают их перенос. Альбумины принимают участие в транспорте билирубина, стероидных гормонов, мицеллы глобулинов связываются с катионами металлов, органическими и неорганическими веществами обеспечивают их доставку к органам-мишеням. Белки – переносчики помогают соединениям преодолеть мембрану. Например, с их помощью в клетку проникают глюкоза, аминокислоты, ионы и другие молекулы.

4. Дыхательная. Связывание газов (кислорода, углекислого, угарного газов и др.) в крови осуществляется молекулами гемоглобина, являющегося протеином эритроцитов.

5. Сократительная. Специфические белки мышечной ткани (актин и миозин) играют главную роль в акте мышечного сокращения и расслабления. Похожей способностью обладают также белки цитоскелета - тубулин, обеспечивающие расхождение хромосом в процессе митоза.

6. Регуляторная (гормональная). Ряд гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, имеет белковую природу. Например, инсулин – это белок, содержащий 51 аминокислоту. Секретируется β -клетками поджелудочной железы в кровь при повышении уровня глюкозы в крови после еды и снижает её концентрацию до нормы (3, 3 – 5, 5 ммоль/л).

7. Питательная (резервная). Существуют специальные резервные белки, осуществляющие питание плода (овальбумины) и ребенка (альбумины и казеин). При голодании белки плазмы крови являются резервами аминокислот.

8. Защитная. В ответ на поступление в организм чужеродных веществ – антигенов, синтезируются специфические защитные белки - антитела. Например, иммуноглобулины. Белки свертывающей системы крови (фибриноген, тромбин), предохраняют организм от неадекватной потери крови при ранениях.

9. Кроме того, протеины участвуют в экспрессии генетической информации (гистоны, протамины).

10. Зрительная. За принятие зрительных сигналов в сетчатке отвечает специфический белок – родопсин.

11. Поддерживают онкотическое давление крови и клеток (альбумины, глобулины).

12. Обеспечивают гомеостаз pH внутренней среды организма (буферные белковые системы).

13. Рецепторная. С помощью специальных рецепторных белков наружной поверхности плазматической мембраны клеткой воспринимаются информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы.

14. Энергетическая. Только при патологических состояниях или голодании. Белки распадаются с выделением энергии.

И другие функции.

Вопросы для самоконтроля:

1. Что такое аминокислоты?

2. Формулы каких аминокислот Вы знаете? Напишите.

3. Что лежит в основе классификации аминокислот?

4. Какие функциональные группы могут включать аминокислоты?

5. Какие аминокислоты и почему относятся к незаменимым?

6. Какой вид имеет диссоциированная форма глу в кислой, нейтральной, щелочной средах?

7. Что такое ИЭТ? Вкакой среде она находится у вышеназванной аминокислоты?

8. Какие типы связей могут образовывать аминокислоты? Какие и почему называют добавочными?

9. Что такое пептидная связь? Изобразите кислый трипептид. Какой заряд он имеет в нейтральной, кислой средах?

10. Являются ли белки биополимерами? Почему?

11. В чём заключается основная роль первичной структуры?

12. Какой тип связи отвечает за формирование вторичной структуры?

13. Какой вид структуры отвечает за пространственное формирование молекулы белка?

14. Что лежит в основе электрофореза?

15. Почему альбумины при электрофорезе движутся быстрее?

16. Какими особенностями строения протеинов можно объяснить их биологические (какие? ) свойства?

17. Чем отличается высаливание от денатурации?

18. Какие денатурирующие факторы Вы знаете? Объясните механизм эффекта высокой температуры.

19. Что такое сложные белки? Что лежит в основе их классификации?

20. Какие классы липопротеинов Вы знаете? Чем они отличаются друг от друга?

21. При каких обстоятельствах мицеллу, включающую белок и углевод, следует называть гликопротеином, а при каких – протеогликаном?

22. Отчего зависит окраска белков? Какие окрашенные вещества регистрируются в сложных белках?

23. К какому классу протеинов можно отнести фибриноген? Почему?

 

Тестовые задания для оценки уровня знаний:

(Выберите один правильный вариант)

1. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА ОБРАЗУЕТСЯ ЗА СЧЁТ СВЯЗЕЙ:

1) пептидных

2) сульфидных

3) водородных

2. ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ВОЗНИКАЕТ МЕЖДУ АТОМАМИ:

1) азота и кислорода

2) азота и водорода

3) азота и углерода

3. ВО ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЕ БЕЛКА ПРИСУТСТВУЮТ СВЯЗИ:

1) водородные

2) пептидные

3) сульфидные

4. БЕЛКИ ОСУЩЕСТВЛЯЮТ ФУНКЦИИ:

1) защитную

2) структурную

3) все перечисленные

5. ВЫБЕРИТЕ СЕРОСОДЕРЖАЩУЮ АМИНОКИСЛОТУ:

1) треонин

2) цистеин

3) серин

6. КАКАЯ АМИНОКИСЛОТА ПРИДАЁТ БЕЛКАМ ОСНОВНЫЙ ХАРАКТЕР:

1) аргинин

2) тирозин

3) аспартат

7. СПОСОБ ОБРАТИМОГО ОСАЖДЕНИЯ БЕЛКА:

1) денатурация

2) высаливание

3) диализ

8. КОЛЕБАНИЯ ВЕЛИЧИН БЕЛКОВОГО КОЭФФИЦИЕНТА А/Г СЫВОРОТКИ КРОВИ В НОРМЕ:

1) 2, 4-2, 8

2) 1, 5-2, 3

3) 1, 2-1, 4

9. ФАКТОР, ПРЕПЯТСТВУЮЩИЙ ОСАЖДЕНИЮ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ:

1) гидратная оболочка

2) отсутствие электрический заряд

3) высокая молекулярная масса

10. КАК НАЗЫВАЕТСЯ ПРОЦЕСС ОСВОБОЖДЕНИЯ СМЕСИ БЕЛКОВ ОТ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ:

1) гидролиз

2) диализ

3) денатурация

11. КУДА БУДЕТ ДВИГАТЬСЯ БЕЛОК ПРИ ЭЛЕКТРОФОРЕЗЕ, ЕСЛИ рН РАСТВОРА НИЖЕ ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКИ:

1) к катоду

2) останется на старте

3) к аноду

12. КАКОЕ СВОЙСТВО ЛЕЖИТ В ОСНОВЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ КОМПЛЕКСОВ ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТ, ГОРМОН-РЕЦЕПТОР, АНТИГЕН-АНТИТЕЛО:

1) комплементарность

2) лигандность

3) кооперативность

13. БЕЛОК, КУМУЛИРУЮЩИЙ ИЗБЫТОК ИОНОВ ЖЕЛЕЗА:

1) тиреотропин

2) церулоплазмин

3) гемосидерин

14. ПРИ ОСТРЫХ ВОСПАЛИТЕЛЬНЫХ ЗАБОЛЕВАНИЯХ В КРОВИ ПОВЫШАЕТСЯ СОДЕРЖАНИЕ:

1) альбуминов

2) гамма-глобулинов

3) альбуминов и глобулинов

15. КАКОЙ ГОРМОН ПО СТРУКТУРЕ ЯВЛЯЕТСЯ ГЛИКОПРОТЕИНОМ:

1) вазопрессин

2) паратгормон

3) тиреотропный гормон

16. ЧТО СОСТАВЛЯТ ПРОСТЕТИЧЕСКУЮ ГРУППУ ГЕМОГЛОБИНА:

1) протопорфирин

2) копропорфирин

3) фосфат

17. ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД – СОСТАВНОЙ КОМПОНЕНТ:

1) хромопротеидов

2) фосфопротеидов

3) гистонов

18. ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ ЦИТОХРОМОВ ЯВЛЯЕТСЯ:

1) углеводы

2) фосфаты

3) производные порфинов

 

Варианты правильных ответов на контрольные тесты

 

№ вопроса

ответ

 

СИТУАЦИОННЫЕ ЗАДАЧИ

1. Природный дипептид карнозин содержится в мышцах человека и является b-аланилгистидином. Напишите его структурную формулу и схему реакции гидролиза в кислой среде.

2. В результате кислотного гидролиза неизвестного трипептида образуются две аминокислоты – глицин и лейцин. Предложите возможные структуры исследуемого пептида.

3. Для лечения некоторых заболеваний глаз проводят электрофорез 2% водным раствором цистеина. К какому электроду – аноду (+) или катоду (-) будет смещаться эта кислота?

4. У больного с тяжелым инфекционным заболеванием величина белкового коэффициента оказалась равной 1, 9. Какие лечебные мероприятия целесообразно провести?

5. Почему при стирке в горячей воде шерстяные вещи «садятся»?

6. Чем опасно ежедневное использование щипцов для завивки?

7. Что лучше растворяется в воде: нуклеиновые кислоты или нуклеопротеиды? Почему?

8. Можно ли по анализу крови судить о предрасположенности к атеросклерозу?

Ответы:

1.

2. гли-лей-гли, лей-гли-лей.

3. Так как цистеин нейтральная аминокислота, то в водном растворе заряд её равен нулю. Однако карбоксильная группа легче отдает протон, чем аминогруппа его присоединяет. Поэтому в растворе будут преобладать отрицательно заряженные группы, что придаёт данной аминокислоте слабую отрицательность. Следовательно, она будет двигаться к катоду.

4. Белковый коэффициент в норме должен быть 1, 5 – 2, 3. Если он остаётся в пределах нормы, значит, иммунная система организма не отвечает на внедрение инфекционного начала. Следовательно, врач должен назначить введение иммуностимуляторов или же готовых антител (лицам пожилого возраста).

5. Основу шерсти составляют белки. В горячей воде (выше 40⁰) с применением моющих средств (детергентов) происходит их денатурация.

6. Частое использование горячей завивки вызывает денатурацию белков волоса. Температура нагревания таких щипцов свыше 50⁰, что способствует исчезновению гидратной оболочки, усиливает амплитуду колебаний атомов в молекулах, разрушая добавочные связи и доводя уровень организации до первичной структуры. В результате протеин утрачивает свою нативность, а соответственно и биологические свойства.

7. Нуклеиновые кислоты – это полианионы, так как содержат много остатков фосфорной кислоты, следовательно, имеют большой отрицательный заряд. Нуклеопротеиды – сложные белки, образованные положительно заряженными гистонами и нуклеиновыми кислотами. В целом величина их заряда будет резко снижена. А в воде хорошо растворяются сильно ионизированные молекулы, к каковым и относятся нуклеиновые кислоты.

8. Можно. Об этом свидетельствуют серьёзные сдвиги баланса между фракциями ЛПНП и ЛПВП приводит к атеросклерозу. Если содержание ЛПВП низкое, а ЛПНП – высокое, можно говорить о предрасположенности к данному заболеванию, потому что ЛПВП выводят неиспользованный холестерин из тканей и крови, когда же ЛПНП, наоборот, способствуют его накоплению в стенках артерий.

II. ТЕМА: ФЕРМЕНТЫ

I. Цели занятия:

1. изучить строение и свойства протеиногенных аминокислот и химические основы структурной организации пептидов и белковых молекул для дальнейшего понимания их биологической роли;

2. основываясь на строении белковых молекул, обосновать их свойства, познакомиться с факторами стабильности белковых растворов, приемами очистки и осаждения протеинов, использованием в клинике реакций их необратимого осаждения;

3. сформировать представления о структуре простых и сложных белков, познакомиться с классификацией и биологической ролью важнейших классов.

II. Учебные задачи

Изучить:

1. классификацию аминокислот, пептидов, белков;

2. основные свойства и функции белков;

3. методы очистки и выделения белков;

4. способы образования белковых молекул.

Уметь:

1. писать формулы аминокислот;

2. строить пептиды;

3. находить заряд и изоэлектрическую точку аминокислот и пептидов;

4. правильно определять свойства протеинов в зависимости от строения молекул;

5. распознавать и выделять полипептиды;

6. применять знания о белках в клинике.

Ознакомиться:

1. с принципами образования белковых структур;

2. с разнообразными классами протеинов;

3. с методами использования их в медицине.

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться: