Витамины – компоненты коферментов

Витамин	Название кофермента	Роль
Нуклеотидной природы
Никотинамид, витамин РР или В3	Никатинамидадениндинуклеотид (фосфат) (NAD+, NADF)	Перенос протонов и электронов
Рибофлавин, витамин В2	Флавинмононуклеотид, рибофлавинфосфат (FMN, FAD)	Перенос протонов и электронов
Пантотеновая кислота, или витамин В5	Коэнзим А (СоА)	Перенос ацильных или ацетильных групп
Фолиевая кислота, витамин ВС	Тетрагидрофолиевая кислота (ТHF)	Перенос метильных, метиленовых, формильных групп или фориминогрупп (одноуглеродных остатков)
Биотин, витамин Н	Биоцитин	Перенос активной формы диоксида
Кобаламин, витамин В12	Дезоксиаденозил- и (метил)-кобаламин (В12 - коферменты)	Перенос протонов и электронов
Продукты реакций фосфорилирования с участием АТФ
Тиамин, витамин В1	Тиаминдифосфат (TDP)	Перенос карбонильных групп и некоторых молекул
Пиридоксин, витамин В6	Пиридоксамин-5-фосфат (фосфопиридоксаль)	Перенос амино- и карбоксильной групп

Кроме того в качестве коэнзимов регистрируются соединения невитаминной природы: глутатион, АТФ, липоевая кислота, производные нуклеозидов (уридинфосфат, цитидинфосфат, фосфоаденозинфосфосульфат), вещества тетрапиррольной природы типа гема и др.

Более 25% всех ферментов для проявления полной каталитической активности нуждается в кофакторах (ионах металлов), механизм влияния которых на скорость реакций разнообразен.

Кофермент необходим для выполнения следующих задач:

1. Служит фрагментом активного центра холоэнзима, необходимого для связывания субстрата.

2. Принимает непосредственное участие в химической реакции.

 

Апофермент и его значение

Это белки, имеющие третичную и даже четвертичную структуры. Первый вариант представлен глобулой. Если же апофермент обладает четвертичной структурой, то следовательно, состоит из нескольких одинаковых или разных субъединиц. Аналоги объединяются в мультимер, обладающий максимальной активностью. Энзимы, образованные разными субъединицами, делят на два типа:

1. Мультиэнзимный комплекс – это группа ферментов, катализирующих последовательные реакции одного и того же процесса. Например, упомянутый выше ПВКДГ - комплекс включает три энзима.

2. Изоферменты (изоэнзимы) – типичные белки, имеющие четвертичную структуру, отличающиеся строением протомеров, катализирующие одну и ту же реакцию, но с разной скоростью и локализующиеся в различных органах.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) катализирует обратимое превращение молочной кислоты в пировиноградную, состоит из четырёх субъединиц, которые представлены типами Н- и М- (сердечный и мышечный). Энзимы различных локализаций имеют одну из следующих комбинаций:

ЛДГ₁ состоит из НННН

ЛДГ₂ – НННМ

ЛДГ₃ – ННММ

ЛДГ₄ – НМММ

ЛДГ₅ – ММММ

Для каждой ткани в норме характерно свое соотношение форм ЛДГ. Например, в сердечной мышце преобладает тип ЛДГ₁, а в скелетных мышцах и печени – тип ЛДГ₅. Эти обстоятельства широко используют в клинической практике, поскольку изучение изменений спектра изоферментов в сыворотке крови может представлять интерес для дифференциальной диагностики органических и функциональных поражений органов и тканей. Если их содержание в сыворотке меняется, то судят о топографии патологического процесса и о степени поражения органа или ткани.

В целом апоэнзим выполняет следующие функции:

1) Обеспечивает определённую локализацию фермента в клетке, так как любой белок обладает лигандностью, то есть способен связываться с различными веществами, в том числе со структурами органоидных мембран, что и закрепляет энзим в одном месте.

Виды организации фермента в клетке:

- Внутриклеточная разрозненная, когда биокатализаторы разбросаны по клетке, а процессы, за которые они отвечают, не взаимосвязаны.

- Структурно-функциональная представляет мультиэнзимный комплекс; используется если продукт предыдущей реакции ни при каких условиях не может быть вычленен из метаболического пути и обязательно служит субстратом следующего процесса. Обычно такие крупные частицы связаны с мембранами. В качестве примеров подобной организации можно привести пируватдегидрогеназный комплекс (ПВКДГ-комплекс), под действием которого осуществляется окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты (пирувата).

- Органоспецифичная, когда энзимы регистрируются в определённом органе. Так, фермент аргиназа - участник синтеза мочевины, находится только в гепатоцитах, а кислая фосфатаза, отвечающая за гидролиз моноэфиров ортофосфорной кислоты, - в клетках простаты; митохондриальные энзимы - находящиеся в матриксе данных органоидов биокатализаторы.

2) Определяет специфичность действия фермента.

3) Его поверхностные группировки за счёт лигандности отвечают за работу аллостерического центра энзима (см. ниже).

4) На нём формируется активный центр фермента (см. ниже).

5) Благодаря своеобразной конформации определяет тип химической реакции.

Следует отметить одну отличительную особенность: ни кофермент отдельно (включая кофактор), ни сам по себе апофермент каталитической активностью не наделены, и только результат их объединения – холофермент способен изменять скорость реакции. Помогают энзиму выполнять катализ его функциональные центры.

 

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться: