Схема ферментативной реакции

Примеры работы ферментов

Субстрат	Фермент	Продукт
крахмал	амилаза слюны	мальтоза
перекись водорода	каталаза	вода + кислород
жиры	липаза	глицерин + жирные кислоты
белки	трипсин	аминокислоты

 

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ:

1. Ферменты – глобулярные белки;

2. Увеличивают скорость реакции, но сами не расходуются;

3. Не влияют на свойства конечного продукта;

4. Малое количество фермента превращает большое количество субстрата;

5. Активность фермента зависит от t, рН, концентрации субстрата и фермента. Например, пепсин активен при рН < 7; при рН > 7 трипсин, липаза, каталаза; рН = 7 амилаза слюны;

6. Катализируемая реакция обратима;

7. Фермент специфичен, т.е. каждый фермент действует на определенный субстрат: формула «один фермент – один субстрат».

Механизм действия ферментов.

Активный центр фермента - 3-12 аминокислотных остатков молекулы фермента, вступающих в контакт с субстратом. Остальные аминокислотные остатки фермента обеспечивают глобулярную форму энзима, что необходимо для эффективной работы активного центра. Активный центр формируется витаминами, металлами.

ГИПОТЕЗА «КЛЮЧА И ЗАМКА»

Выдвинута 1890 г. Э.Фишером: субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку. Субстрат сравнивается с «ключом», который подходит к «замку» – ферменту.

ГИПОТЕЗА  «РУКИ И ПЕРЧАТКИ» или «ИНДУЦИРОВАННОГО ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ».

В 1959 г. Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом.

ФЕРМЕНТЫ

Простые	Сложные
состоят только из белка, например уреаза, пепсин	состоят из белка (АПОФЕРМЕНТ) и небелковой части – КОФАКТОРА= ГОЛОФЕРМЕНТ.

КОФАКТОРЫ