Картина электрофореза белков сыворотки крови

Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то их функции многочисленны. Часть α -глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови от преждевременного разрушения, например, α ₁-антитрипсин, α ₁-антихимотрипсин, α ₂-макроглобулин. Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин (переносит ионы железа), церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема). γ -Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.

Гистоны

Взаимодействие гистонов и ДНК
Участок суперспирали ДНК

Гистоны – внутриядерные белки массой около 24 кДа. Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК), образуя дезоксирибонуклеопротеины. Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, H2b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).

Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4. Между нуклеосомами располагается гистон H1, также связанный с молекулой ДНК. ДНК обвивает нуклеосому 2, 5 раза и переходит к гистону H1, после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой структуре достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз. Далее нить ДНК с нуклеосомами складывается в суперспираль и суперсуперспираль. Таким образом, гистоны участвуют в плотной упаковке ДНК при формировании хромосом. Например, благодаря гистонам в конечном итоге размеры ДНК уменьшаются в тысячи раз: длина ДНК достигает 6-9 см (10^-1), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10^-6).

Протамины

Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, у ряда организмов (рыбы) они являются заменителями гистонов, есть в спермиях. Отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Протамины присутствуют в клетках, не способных к делению. Их функция как у гистонов – структурная.

Коллаген

Синтез коллагена

Фибриллярный белок с уникальной структурой. Составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.

Обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (галактоза-глюкоза) остатки, соединенные с ОН-группами некоторых остатков гидроксилизина.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и состоит из повторяющегося триплета [ Гли-А-В ], где А и В – любые, кроме глицина, аминокислоты. В основном это аланин, его доля составляет 11%, доля пролина и гидроксипролина – 21%. Таким образом, на другие аминокислоты приходится всего 33%. Структура пролина и гидроксипролина не позволяет образовать α -спиральную структуру, из-за этого образуется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка.

При синтезе коллагена первостепенное значение имеет гидроксилирование лизина и пролина, включенных в состав первичной цепи, осуществляемое при участии аскорбиновой кислоты.

Синтезированная молекула коллагена построена из 3 полипептидных цепей, сплетенных между собой в плотный жгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1, 6 нм). Полипептидные цепи прочно связаны между собой через ε -аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.

В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген.

Эластин

Строение десмозина

По строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обуславливает наличие спиральных эластичных участков.

Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры – десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

α -Аминогруппы и α -карбоксильные группы десмозина включаются в образование пептидных связей одного или нескольких белков.

⇐ Предыдущая78910111213141516Следующая ⇒

Поделиться:

Популярное:

1. Амилоидную инфильтрацию (амилоидоз), гиалиновую инфильтрацию (гиалиноз), мукоидную дегенерацию ряд авторов относят к разновидностям белковых дистрофий.
2. АМИЛОИДОЗ ПОЧЕК - одно из проявлений амилоидоза внутренних органов – системного заболевания, характеризующегося отложением в различных органах патологического белковоподобного вещества – амилоида.
3. Апреля ежегодно отмечается Национальный день донора в России, в этот и ближайшие дни усилия добровольцев сосредоточены на безвозмездной сдаче крови.
4. Артериальное полнокровие характеризуется
5. Б1.В.ДВ.2.4 «Естественнонаучная картина мира»
6. Бактериологическом исследовании крови
7. Белково-коацерватная теория Опарина
8. Биологические функции пептидов и белков
9. Буддистская картина будущего
10. В.Н. Сагатовский. Картина мира и мир. — «Вызов и Ответ» современной культуры
11. Взятие диагностических проб крови путем венепункции
12. Возрастные особенности крови