Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
Липопротеины имеют огромное клиническое значение
К липопротеинам, строго говоря, принадлежат только белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Однако традиционно к липопротеинам относят и надмолекулярные образования, переносящие липиды в плазме крови, и состоящие из белков и молекул всех классов липидов. Структуру транспортных липопротеинов можно сравнить с орехом, у которых имеется скорлупа и ядро. " Скорлупа" липопротеина является гидрофильной, ядро – гидрофобное. Ядро формируют неполярные эфиры холестерола (ХС) и триацилглицеролы (ТАГ). В поверхностном слое (" скорлупе" ) находятся фосфолипиды, холестерол, белки. Белки в липопротеинах называются апобелками, их выделяют несколько видов: А, В, С, D.
Выделяют четыре основных класса липопротеинов: · липопротеины высокой плотности (ЛПВП, α -липопротеины, α -ЛП), · липопротеины низкой плотности (ЛПНП, β -липопротеины, β -ЛП), · липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП, пре-β -липопротеины, пре-β -ЛП), · хиломикроны (ХМ). Концентрация и соотношение в крови тех или иных липопротеинов играют ведущую роль в возникновении такой распространенной сосудистой патологии как атеросклероз. Свойства и функции липопротеинов разных классов зависят от состава, т.е. от соотношения триацилглицеролов, холестерола и его эфиров, фосфолипидов, белков:
Функцией липопротеинов является перенос в крови триацилглицеролов и холестерола и его эфиров. Для гликопротеинов характерна структурная роль Класс под названием гликопротеины или, более корректно, гликоконъюгаты – это белки, содержащие углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Содержание углеводов в них варьирует от 1 до 85% по массе. Выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины. Между этими подклассами имеются существенные отличия:
Гликопротеины Для собственно гликопротеинов характерно низкое содержание углеводов. Они присоединены либо N-гликозидной связью к амидному азоту аспарагина, либо О-гликозидной связью к гидроксигруппе остатка серина, треонина, гидроксилизина. Углевод имеет нерегулярное строение и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, их аминопроизводные, N-ацетилнейраминовую кислоту. Способ присоединения углевода к белку Функцией гликопротеинов являются: 1. Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин. 2. Защитная – например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген).
3. Рецепторная – присоединение эффектора приводит к изменению конформации белка-рецептора, что вызывает внутриклеточный ответ. 4. Гормональная – гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны. 5. Ферментативная – холинэстераза, нуклеаза. 6. Транспортная – перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин, Na+, К+-АТФаза. Протеогликаны Другая группа гликоконъюгатов – протеогликаны – характеризуется наличием крупных полисахаридов, состоящих из повторяющихся дисахаридных остатков. Дисахариды включают в себя какую-либо уроновую кислоту и аминосахар. Многократно дублируясь, дисахариды образуют олиго- и полисахаридные цепи – гликаны. Для углеводной части встречаются другие названия – кислые гетерополисахариды (т.к. имеют много кислотных групп), гликозаминогликаны (содержат аминогруппы). Основными представителями гликозаминогликанов являются гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, кератансульфаты и дерматансульфаты, гепарин. Эти молекулы входят в состав протеогликанов, функцией которых является заполнение межклеточного пространства и удержание здесь воды, также они выступают как смазочный и структурный компонент суставов и других тканевых структур. Популярное:
|
Последнее изменение этой страницы: 2016-05-28; Просмотров: 802; Нарушение авторского права страницы