Биологические функции пептидов и белков

Полипептиды( пептиды) и белки – полимеры, состоящие из мономеров аминокислот.

Природные пептиды и белки организма человека и животных образованы только L- а-аминокислотами. Контроль их состава осуществляется жестко на двух этапах:

Первый этап – быстрое разрушение D-аминокислот в случае попадания их в организм. Известно, что несмотря на сходство физико-химических свойств любых энантиомеров, D –аминокислоты термодинамически более устойчивы и L – стереоизомеры в условиях in vitro медленно превращаются в свой зеркальный антипод.

D-аминокислоты образуются, например, в продуктах питания в процессе их многолетнего хранения, содержатся в белках мембран некоторых бактерий, и есть сведения, что их находят в метеоритах, прилетевших из космоса.

Любые D- а – аминокислоты в клетке превращаются в соответствующие кетокислоты, окисляясь ферментом оксидазой D-аминокислот, которая относится к наиболее активным, «быстрым» ферментам организма человека.

Второй этап - осуществляется на уровне трансляции, т РНК клеток человека обладает стереоспецифичностью и переносит только L-аминокислоты

Молекулярная масса пептидов ограничивается значением М= 5000, это значит, что в пептидной цепи может быть от 2-3 до 40 аминокислот, молекулярная масса белков -значительно выше, в пределах 5 тысяч до 1 млн. Белки обладают более сложным макромолекулярным строением по сравнению с пептидами. Многие пептиды синтезируются ферментами без участия рибосом, синтез белков происходит только на рибосомах с участием особых регуляторных и контролирующих белков-шаперонов.

Функции белков и пептидов многообразны и, главное, специфичны. Это означает, что каждый белок выполняет одну строго определенную функцию.

Все запрограммированные природой процессы проходят с участием белков.

 

ДНК------------> -структурный ген----( транскрипция)----------> -иРНК ----------->

------ > -рибосома ---(трансляция)---------> белок

Биологические функции белков

1. Каталитическая, регуляторная ( ферменты осуществляют контроль направления, катализ и регуляцию скорости биохимических реакций )

2. Двигательная, сократительная (белки мышц актин, миозин, в мембране эритроцита

спектрин )

3. Структурная ( белки коллаген, эластин, фибронектин, базальная мембрана)

4. Транспортная ( гемоглобин, миоглобин, альбумин крови )

5. Регуляторная ( гистоны, репрессоры, факторы инициации )

6. Рецепторная ( белки- рецепторы эндотелия сосудов, мембран клеток )

7. Гормональная ( адаптивная, регуляторная ) ( инсулин, гормон роста, глюкагон)

8. Защитные ( иммуноглобулины, интерферон, комплемент, свертывающая и

антисвертывающая система крови)

8. Антиоксиданты ( церулоплазмин )

9. Антибиотики ( микробактериальное происхождение- актиноксантин и др.)

10.Запасная ( альбумин крови, яиц птиц, глиадин семян растений )

11.Токсины ( ботулинический, дифтерийный, столбнячный )

12. Алиментарная( пищевая) ( белки пищи - источники незаменимых аминокислот.

Суточная норма белка около 70г/ сутки)

 

Биологические функции пептидов

1. Гормональная ( адаптивная, регуляторная) ( окситоцин, рилизинг-факторы

гипоталамуса, гипофиза)

2. Нейропептиды мозга ( энкефалины, эндорфин )

3. Антиоксиданты ( глутатион )

4. Алкалоиды растений ( эрготамин )

5. Антибиотики (микробактериальное происхождение- грамицидины, актиномицины )

6. Токсины грибов( бледная поганка), плесени, бактерий, пчел, ос.

 

8.2. Классификация белков

В зависимости от химического состава белки разделяют на простые и сложные

Простые белки при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Таких белков в организме достаточно много: к ним относятся пищеварительные ферменты( пепсин. трипсин, амилаза слюны), сократительные белки ( актин, миозин), белок крови альбумин,

гормоны инсулин, глюкагон

Сложные белки в своемсоставе содержат еще другие химические соединения:

- нуклеопротеиды состоят из нуклеиновых кислот, связанных с белками. К ним относятся рибосоы, ДНК/ гистоновые белками, иРНК в составе информосомы.

- гликопротеины( содержат в своем составе углеводы). для примера следует привести белково-углеводные комплексы матрикса соединительной ткани протеогликаны, фолликулостимулирующий гормон, некоторые рецепторы мембран клеток, факторы групповой принадлежности крови.

липопротеины ( содержат в своем составе липиды триглицериды, фосфолипиды, эфиры холестерина) –мицеллярные образования- транспортные формы липидов в крови.

хромопротеиды ( содержат в своем составе гем) - гемоглобин, миоглобин, некоторые ферменты ( каталаза, цитохромы).

Ферменты также могут быть простыми и сложными белками. В случае сложного белка – фермента он состоит из собственно белковой части – апофермента и небелковой части- кофермента, который может быть ионом металла, нуклеотидом, низкомолекулярным органическим соединением витамином.

 

8.3. Строение пептидов и белков.

Первичная структура белка

Последовательное соединение аминокислот в полипептидной цепи приводит к образованию первичной структуры белка. ( см. лекцию «Аминокислоты»). Образуется

особая пептидная группа -C(O)- NH-

Строение первичной структуры природного белка имеет стабильную архитектуру:

по всей ее длине повторяется фрагмент: между пептидными группами располагается атом углерода, связанный с радикалом и атомом водорода. Атом углерода находится в состоянии гибридизации sp³. Пептидная группа имеет плоскостное строение, четыре атома располагаются в одной плоскости.

 

пептидная группа

- NH - СН- СО- NH - СН- СО-.

| |

R₁ R ₂ sp³

 

Строение пептидной группы в 1948 – 1955 гг. изучали Л.Полинг и Р.Кори. Они обнаружили особый характер этой связи: возникает система сопряжения, вследствие сопряжения возможно предположить возникновение двух «резонансных» структур, исчезает возможность свободно поворота вокруг связи - С—N-, атомы кислорода и водорода в природных белках располагаются в транс- положении. Углы между связями в пределах 116- 125⁰.

 

 

Н

\ / \ + /

C — N ^б+ < ———> C = N атомы С, О, N - sp²

// \ / \

O ^{б- –} O

Резонансные структуры

Если в составе первичной цепи имеются циклические аминокислоты( пролин, оксипролин), то пептидная цепь может принять плоское цис- строение.

Вторичная структура белка

Пространственная организация первичной полипептидной цепи носит название вторичной структуры.

Регулярная структура полипептидной цепи определяет возможность формирования

стандартных пространственных конформаций, которые обнаруживаются рентгеноструктурным и другими методами.

Пространственные упорядоченные участки, стабилизированные водородными связями между пептидными СО- и NН- группами, называются элементами вторичной структуры.

Спираль представляет собой наиболее высокоорганизованный и энергетически выгодный тип конформации отдельной полипептидной цепи, состоящей из L- аминокислот. Наиболее устойчивой из всех видов является правовращающая а-спираль, которая была впервые предложена Л. Полингом и Р. Кори в 1950 г. Вторичная

а-спираль стабилизируется водородными связями.

Водородные связи образуются между атомом кислорода карбонильной группы и атомом водорода амидной группы, разделенными тремя аминокислотными остатками. Группа NН образкет водородную связь с группой СО четвертого от нее аминокислотного остатка( 5 → 1 связь), образуя 13 членный цикл.

Группы, образующие водородные связи, располагаются на соседних витках цепи. Один виток спирали вмещает 3, 6 аминокислотных остатка. Это означает, что по всей длине спирали происходит последовательное смещение взаимодействующих группировок. Каждая пептидная группа, начиная со второго витка., образует две водородные связи к предыдущему и последующему виткам.

R O

\ ^{| |}

— С — С — N ———— виток цепи

/ Н

Н • водородная связь

•

R O между пептидным группами 3 полных аминокислоты

\ ^{| |}

— С — С — N ———— виток цепи

/ Н

Н • водородная связь

•

R O

\ ^{| |}

— С — С — N ——— виток цепи ( и т.д.)

/ Н

Н

Водородные связи почти параллельны оси спирали, а радикалы размещаются вне спирали на ее наружной поверхности. Спиралевидные участки разных белков обладают одинаковыми параметрами:

шаг спирали( период идентичности) - 0, 54 нм

радиус спирали -0, 23 нм

 

В белковых вторичных структурах встречаются отклонения от спирального строения, которые связаны с присутствием пролина, гидроксипролина и валина.

В случае пролина и гидроксипролина, имеющих циклическое строение, в пептидной группе отсутствует атом водорода и образование водородной связи становится невозможным, в валине объемная изопропильные группы ослабляет спираль из-за пространственного отталкивания.

а- Спираль встречается в белках очень часто. Например, в гемоглобине и миоглобине содержание а-спирали достигает 75%, в альбумине крови- 50%, а в пищеварительном ферменте химотрипсине- только 8%..

Другим типом организации полипептидной цепи является так называемая β -складчатая структура.

Она стабилизируется водородными связями между развернутыми соседними полипептидными цепями. Эти цепи могут идти в одном направлении ( параллельная β - складчатая структура), или в противоположных направлениях (антипараллельная β - складчатая структура). β -Структура типична для фиброина шелка

 

 

Сверхвторичная структура

Образуется из ансамблей взаимодействующих между собой вторичных структур.

Три а-спирали скручены в протофибриллы, которые, в свою очередь, объединены в микрофибриллу, образующую волос. Компактная левая тройная спираль тропоколлагена образуется из белковых цепей коллагена. Белок коллаген содержит 33% глицина( каждая третья аминокислота – глицин), 20% пролина и оксипролина, 15 % лизина. Коллаген относится к белкам соединительной ткани, это наиболее распространенный белок нашего организма.

 

8.3.3. Третичная и четвертичная структура белка

 

Третичная структура

Пространственная компактная организация вторичной структуры белка, обеспечивающая выполнение биологических функций, носит название третичной структуры.

В зависимости от строения третичной структуры все белки делят на две группы:

глобулярные и фибриллярные.

Белок называется фибриллярным, если отношение длины к ширине больше 10, а если меньше 10 – белок называется глобулярным ( ближе к шаровидному). Большинство водорастворимых белков имеют глобулярное строение.

⇐ Предыдущая17181920212223242526Следующая ⇒

Поделиться:

Популярное:

1. B. Функции языка как театральной коммуникативной системы
2. I. КРАТКИЕ СВЕДЕНИЯ О СТРОЕНИИ И ФУНКЦИИ МИОКАРДА
3. III. Вегетативные функции НС.
4. Xlabel('Значения x'); ylabel('Значения функции'), grid
5. Амилоидную инфильтрацию (амилоидоз), гиалиновую инфильтрацию (гиалиноз), мукоидную дегенерацию ряд авторов относят к разновидностям белковых дистрофий.
6. АМИЛОИДОЗ ПОЧЕК - одно из проявлений амилоидоза внутренних органов – системного заболевания, характеризующегося отложением в различных органах патологического белковоподобного вещества – амилоида.
7. Анализ структуры и выполняемые функции информационной подсистемы «Кадры» ОГУ
8. Асимптоты графика функции и их отыскание
9. Белково-коацерватная теория Опарина
10. Билет 5 Основные черты, функции и Юридические свойства Конституции
11. Биологические объекты биотехнологии
12. Биологические ресурсы России