Биологическая роль комплексных соединений

Комплексные соединения, рассмотренные нами выше, содержали лиганды, в основном, неорганической природы. Однако, в биологи-ческих системах огромную роль играют комплексные соединения, в которых в качестве лигандов выступают сложные органические молекулы, обладающие полидентатными свойствами (т. е., способны образовывать с комплексообразователем несколько связей).

Металлопротеины

К металлопротеинам относят биополимеры, которые, помимо белка, содержат простетическую группу (компонент небелкового характера), включающую ионы металлов.

Отдельную группу металлопротеинов составляют гемопро-теины, содержащие в качестве простетической группы соединения железа. Одним из важнейших гемопротеинов является гемоглобин. Он состоит из белка (глобина) и комплекса железа с порфирином (гема). В геме ион Fe²⁺ (комплексообразователь), связан с двумя атомами азота, принадлежащими порфириновому кольцу, ковалентной связью, а еще с двумя - координационной. Координа-ционное число Fe²⁺ равно шести: в порфириновом комплексе пятое координационное место занимает гистидиновая группа белка, образуя координационую связь атома азота с Fe²⁺. В отсутствие кислорода шестым лигандом является вода. В случае, когда вода замещается на кислород, образуется оксигемоглобин. Кроме воды и кислорода ион Fe²⁺ может связывать и некоторые другие лиганды, например, СО, CN^- и оксиды азота. Так, с молекулами угарного газа гемоглобин образует карбоксигемоглобин, а с оксидами азота - метгемоглобин, содержащий ионы Fe³⁺. Накопление этих видов гемоглобина в крови приводит к снижению снабжения тканей кровью.

Схема образования связей в гемоглобине

Гем в виде гем-порфирина является простетической группой производных гемоглобина: миоглобина, каталазы, пероксидазыи цитохромов.

Отличительной особенностью гемоглобина (миоглобина) являет-ся постоянство степени окисления железа Fe²⁺. Равновесие:

О₂ + гемоглобин ⇄ оксигемоглобин

в легких смещено вправо, а в клетках – влево.

Таким образом, гемоглобин (миоглобин) является переносчиком молекул (Н₂О, О₂).

Транспортные функции выполняют и цитохромы, в которых связь между гемом и полипептидной цепью осуществляется при помощи остатков цистеина белковой цепи.

Однако, в отличие от гемоглобина и миоглобина, механизм их действия основан на изменении степени окисления железа:

Fe²⁺ - Fe³⁺,

Fe³⁺ + Fe²⁺.

Передавая электроны от цитохрома b к цитохромооксидазе, ионы железа участвуют в процессе окислительного фосфорилирования.

С кислородом и СО цитохромы не взаимодействуют.

Витамины

Единственным витамином, содержащим в своей структуре металл, является витамин В₁₂ (кобаламин).

В его состав входит ион Со³⁺, который находится в центре плос-кой корриновой системы (подобна порфириновой) и связан с атомами азота восстановленных пиррольных колец. Перпендикулярно плос-кости корриновой системы расположен нуклеотидный лиганд, состо-ящий из 5, 6-диметилбензимидазола и рибозы с остатком фосфорной кислоты. Наконец, шестым лигандом является цианид-ион.

Витамин В₁₂ содержится в ферментных системах в виде В₁₂-ко-ферментов или кобамидных коферментов - метилкобаламина, содер-жащего дополнительную метильную группу, и дезоксиаденозин-кобаламина, содержащего 5¢ -дезоксиаденозинкобаламин.

Так, метил-кобаламин выполняет функции переносчика метильной группы в реакции синтеза метионина. Кроме того, витамин В₁₂ необходим для образования эритроцитов.

Недостаток витамина₁₂ приводит к нарушениям деятельности нервной системы и вызывает резкое снижение кислотности желудоч-ного сока.

Схема образования связей в витамине B₁₂ (кобаламине)

Ферменты

Ферментами называют класс веществ белковой природы, катали-зирующих большое число химических реакций. Ферменты обеспечи-вают реализацию генетической информации, а также обмен веществ и энергии. Ферменты отличаются от неорганических катализаторов значительно большей активностью и высокой специфичностью действия: один фермент, как правило, катализирует только одну химическую реакцию.

Действующим началом фермента карбоксипептидазы, катализи-рующего процессы гидролиза, является ион Zn²⁺. Ион цинка оттягивает на себя электроны карбонильной группы С = O в пептиде (- СО - NH -), в результате связь С = O еще больше поляризуется, что облегчает гидролиз и разрыв С-N связи.

Ионы цинка также входят в состав фермента карбоангидразы, который катализирует гидратацию СО₂, т. е. образование иона НСО₃^-, и в тоже время участвует в каталитическом разложении НСО₃^-, которое сопровождается выделением СО₂. Первая реакция протекает в альвеолах легких, вторая (обратная) - в клетках.

Некоторые другие комплексные соединения металлов, играющие определенную биологическую роль, приведены в таблице 2.

Таблица 2. Биологически важные комплексы металлов.

Металл	Тип биомолекулы	Лиганды	Биологическая функция
Cu2+	Цитохромооксидаза, церулоплазмин и др.	Азотистые основания	Окисление, депонирование и транспорт меди
Mn2+	Аргиназа, декарбокси-лазы аминокислот, фосфотрансферазы и др.	Фосфат, имидазол	Декарбоксили-рование, перенос фосфатных групп
Mo2+	Нитрогеназа, нитрат-редуктаза, ксантин-оксидаза	Не иденти-фицированы	Восстановление N2 в NH3, окисление пуринов
Mg2+	Хлорофилл	Порфирин	Превращение световой энергии в энергию химичес-ких связей
Cr3+	Дрожжи	Никотиновая кислота, амино-кислоты	Участие в угле-водном обмене, усиление действия инсулина

Токсикологическая роль комплексообразования

Токсическое действие большинства тяжелых металлов (ртуть, свинец, таллий и др.) объясняется способностью ионов этих металлов образовывать прочные комплексы с белками, ферментами и амино-кислотами, В результате подавляется активность ферментов и происходит свертывание белков.

Например, ионы ртути Hg²⁺ образуют прочные комплексы с белками, имеющими в своем составе SH-группы. Таким образом, ртуть концентрируется в тканях и органах, богатых этими белками, а именно в почках, головном мозге, слизистой оболочке рта.

Свинец удерживается белками эритроцитов, затем поступает в плазму крови в виде комплексов с гамма-глобулином и, наконец, достигает почек, печени и других органов. Свинец также накапли-вается в костной ткани.

Некоторые агенты, способные образовывать прочные комплексы с ионами металлов, используются в качестве антидотов при бытовых и профессиональных отравлениях соединениями тяжелых металлов, а также при хронических интоксикациях, вызванных передозировкой лекарственных препаратов.

Так, внутривенное введение ЭДТА позволяет вывести из организма избыточные ионы Ca²⁺ в виде прочного комплекса, что снижает вероятность образования камней в почках и в желчном пузыре.

При отравлениях соединениями ртути, сурьмы и мышьяка внутривенно вводят димеркапрол (2, 3-димеркаптопропанол-1), кото-рый не только снижает токсическое действие этих элементов, но и выводит их из организма в виде комплексов:

Позднее в употребление была введена 2, 3-димеркаптоянтарная кислота, которую вводят перорально:

При отравлениях соединениями меди используют пеницилламин:

Комплекс меди с пеницилламином выводится вместе с мочой.

 

⇐ Предыдущая1234

Поделиться:

Популярное:

1. I.2. Роль ландшафтного дизайна в проекте музыкальной школы
2. II семестр – срок сдачи контрольных работ до 1 апреля текущего учебного года.
3. II. МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ ПО ВЫПОЛНЕНИЮ КОНТРОЛЬНЫХ (ГРАФИЧЕСКИХ) РАБОТ
4. III. Контроль достижения целей курса
5. III. контроль достижения целей курса
6. IV. контроль достижения целей курса
7. IХ. Органы управления, контрольно-ревизионный орган и консультативно-совещательные структуры РСМ
8. V. Организация работы контрольного органа.
9. V. Ответственность и контроль
10. V. Представление и проверка контрольной работы
11. Автоклавы для обеспечения безопасной работы снабжаются, также как и сосуды, работающие под давление, предохранительной и запорной арматурой, контрольно-измерительными приборами.
12. Административно-контрольный механизм управления природопользованием