|
Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
|
|
Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии |
ТЕМА 1. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫСтр 1 из 11Следующая ⇒
С О Д Е Р Ж А Н И Е Стр. Тема 1. Аминокислоты и пептиды ____________________________________ 5 1.1. Пептиды ______________________________________________________ 9 Вопросы для самоконтроля __________________________________________ 9 Тестовые вопросы _________________________________________________ 10 Тема 2. Введение в белки ____________________________________________ 10 Вопросы для самоконтроля __________________________________________14 Тестовые вопросы _________________________________________________ 14 Тема 3. Пространственная структура белков ____________________________15 Вопросы для самоконтроля __________________________________________ 17 Тестовые вопросы __________________________________________________18 Тема 4. Введение в ферменты ________________________________________ 18 Вопросы для самоконтроля __________________________________________ 21 Тестовые вопросы __________________________________________________ 22 Тема 5. Липиды ____________________________________________________ 22 Вопросы для самоконтроля __________________________________________ 26 Тестовые вопросы __________________________________________________ 26 Тема 6. Витамины __________________________________________________ 27 6.1. Водо-растворимые витамины ____________________________________ 27 6.2. Жирорастворимые витамины _____________________________________ 29 Вопросы для самоконтроля __________________________________________ 30 Тестовые вопросы __________________________________________________ 30 Тема 7. Биомембраны и транспорт ____________________________________ 30 Вопросы для самоконтроля __________________________________________ 33 Тестовые вопросы __________________________________________________ 33 Тема 8. Углеводы __________________________________________________ 33 8.1. Моносахариды _________________________________________________ 34 8.2. Дисахариды ____________________________________________________37 8.3. Полисахариды __________________________________________________38 Вопросы для самоконтроля __________________________________________ 38 Тестовые вопросы __________________________________________________ 39 Тема 9. Нукелеотиды и нуклеиновые кислоты __________________________ 39 Вопросы для самоконтроля __________________________________________ 42 Тестовые вопросы __________________________________________________ 42 Тема 10. Принципы биоэнергетики ____________________________________43 Вопросы для самоконтроля __________________________________________ 46 Тестовые вопросы __________________________________________________ 46 Тема 13. Метаболизм липидов ________________________________________47 13.1. 13.2. Метаболизм полинасыщенных жирных кислот _____________________ 49 Вопросы для самоконтроля __________________________________________ 50 Тестовые вопросы __________________________________________________50 Тема 14. Обмен белков ______________________________________________ 51 Вопросы для самоконтроля __________________________________________ 52 Тестовые вопросы __________________________________________________ 52 Тема 15. Гормональная регуляция _____________________________________52 Вопросы для самоконтроля __________________________________________ 55 Тестовые вопросы __________________________________________________ 55 Тема 16. Введение в молекулярную генетику ___________________________ 56 Тестовые вопросы __________________________________________________58 Тестовые вопросы по дисциплине _____________________________________58 Список рекомендуемой литературы ___________________________________ 61
ТЕМА 1. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ
Все белки, независимо от того принадлежат ли они древним линиям бактерий или наиболее сложным формам жизни, сконструированы из одних и тех же субъединиц - 20 аминокислот, ковалентно связанных в характеристичные линейные последовательности. Из этих строительных блоков различные организмы могут изготовить ферменты, гормоны, антитела, линзы глаз, рога, антибиотики, яды грибов и мириады других веществ с ярко выраженной биологической активностью. Первой аминокислотой, открытой в белках в 1806г. был аспарагин, последняя из 20 аминокислот - треонин была найдена в 1938г. Все 20 аминокислот, найденные в белках, имеют карбоксильную группу и аминогруппу, присоединенные к Сa - атому углерода.
аминокислота глицин
Во всех аминокислотах, за исключением глицина, Сa - атом хирален, все аминокислоты (кроме глицина) оптически активны. Аминокислоты являются L-стереоизомерами. т.е. вращают плоскополяризованный свет влево.
L-аланин D-аланин
Свойства аминокислот
Аминокислоты в водном растворе ионизованы и могут действовать как кислоты или основания. Знание кислотно-основных свойств аминокислот чрезвычайно важно для понимания физико-химических и биологических свойств белков. Способы разделения, идентификации и количественного определения аминокислот, что является необходимой стадией определения аминокислотного состава и аминокислотной последовательности в белках, также основаны на характеристиках их кислотно-основного поведения. Аминокислоты, имеющие одну амино- и одну карбоксильную группы, кристаллизуются из нейтральных водных растворов в полностью ионизованных формах, называемых цвиттерионами, имеющими как положительный, так и отрицательный заряды.
Аминокислоты с неполярными алифатическими R-группами
глицин аланин валин
лейцин изолейцин пролин
Аминокислоты с ароматическими R-группами
фенилаланин тирозин триптофан
серин треонин цистеин
метионин аспарагин глутамин
лизин аргинин гистидин Пептиды.
Две аминокислоты могут ковалентно соединяться посредством пептидной связи с образованием дипептида.
Три аминокислоты могут соединяться посредством двух пептидных связей с образованием трипептида. Несколько аминокислот образуют олигопептиды, большое число аминокислот - полипептиды. Пептиды содержат только одну a-аминогруппу и одну a-карбоксильную группу. Эти группы могут быть ионизованы при определенных значениях рН. Подобно аминокислотам они имеют характеристические кривые титрования и изоэлектрические точки, при которых они не двигаются в электрическом поле. Подобно другим органическим соединениям пептиды участвуют в химических реакциях, которые определяются наличием функциональных групп: свободной аминогруппой, свободной карбоксигруппой и R-группами. Пептидные связи подвержены гидролизу сильной кислотой (например, 6М НС1) или сильным основанием с образованием аминокислот. Гидролиз пептидных связей - это необходимый этап в определении аминокислотного состава белков. Пептидные связи могут быть разрушены действием ферментов протеаз. Многие пептиды, встречающиеся в природе, имеют биологическую активность при очень низких концентрациях.
Пептиды - потенциально активные фармацевтические препараты, есть три способа их получения: 1) выделение из органов и тканей; 2) генетическая инженерия; 3) прямой химический синтез. В последнем случае высокие требования предъявляются к выходу продуктов на всех промежуточных стадиях.
Вопросы для самоконтроля
1. Связь между структурой и свойствами аминокислот. 2. В какой форме присутствуют молекулы L-аланина в изоэлектрической точке? 3. Сколько хиральных центров имеет L-изолейцин? 4. Сравните величины рКа аминокислоты и ее пептидов. 5. Методы получения пептидов.
Тестовые вопросы 1. Какой связью соединяются остатки аминокислот в белковой молекуле? а) пептидной; б) водородной; в) сложноэфирной. 2. Как классифицируют аминокислоты? а) по количеству аминных и карбоксильных групп; б) по химическому строению боковой цепи; в) по количеству SH – групп. 3. Сколько незаменимых аминокислот известно? а) 8; б) 5; в) 4; г) 3. 4. Какие белки называют полноценными? а) состоящие из углеводов; б) состоящие из восьми незаменимых аминокислот; в) состоящие из трёх витаминов. 5. Какие аминокислоты относятся к заменимым? а) могут синтезироваться в организме человека; б) не могут синтезироваться в организме человека; в) могут частично синтезироваться.
ТЕМА 2. ВВЕДЕНИЕ В БЕЛКИ
Почти все что происходит в клетке включает в свое действие один или несколько белков. Белки формируют структуру, катализируют реакции в клетке, а также выполняют множество других задач. Их центральное место в клетке отражено в том факте, что выражением генетической информации выступает белок. Для каждого белка существует сегмент ДНК (ген), который кодирует информацию, специфическую для его аминокислотной последовательности. В типичной клетке присутствуют тысячи различных видов белков, каждый из которых Белки имеют множество различных биологических функций, их часто классифицируют в соответствии с их биологической ролью. Ферменты. Это, как правило, белки, обладающие каталитической активностью. Большинство химических реакций органических биологических молекул в клетках катализируются ферментами. Многие тысячи различных ферментов, каждый из которых в состоянии катализировать определенный тип химической реакции, открыты в различных организмах. Транспортные белки. Транспортные белки в плазме крови связывают и переносят определенные молекулы или ионы от одного органа к другому. Гемоглобин эритроцитов связывает кислород, когда кровь проходит через легкие, и переносит его в периферические органы, где происходит окисление продуктов питания. В плазме содержатся липопротеиды, которые переносят липиды от печени к другим органам. Другие типы транспортных белков представлены в плазматических мембранах, внутриклеточных мембранах всех живых организмов. Они связывают глюкозу, аминокислоты и другие вещества и транспортируют их сквозь мембраны. Питательные белки и белки запаса. Семена многих растений содержат питательные белки, необходимые для прорастания саженцев. Овальбумин (основной белок яичного белка), казеин (основной белок молока) являются наиболее известными примерами питательных белков. Ферритин, найденный в некоторых бактериях, а также в растениях и тканях животных, является хранителем ионов железа. Сокращающиеся или подвижные белки. Некоторые белки способны изменять форму, или склонны к перемещению в пространстве. Актин и миозин функционируют в сокращающихся системах скелетных мышц, а также во многих немышечных клетках. Тубулин - это белок, из которого построены микротубулы, участвующие в движении клеток. Структурные белки. Многие белки служат для формирования нитей, пластинок, чтобы придать биологическим структурам прочность, усилить их защитные свойства. Основным компонентом сухожилия является фибринный белок коллаген. Волос содержит нерастворимый белок кератин. Основным компонентом шелка, нитей паука является белок фиброин. Эластичность крыльев насекомых обусловлена белком резилином. Защитные белки. Многие белки защищают организмы от вторжения (инвазии) других видов или защищают их от повреждения. Иммуноглобулины или антитела это - белки, продуцируемые лимфоцитами позвоночных животных, которые способны распознать и нейтрализовать инвазивные бактерии, вирусы или чужеродные белки других видов. Фибриноген и тромбин являются белками свертывающей системы крови, они предохраняют организм от потери крови, когда нарушена целостность сосудистой системы. Регуляторные белки. Некоторые белки помогают регулировать клеточную или физиологическую активность. К ним относятся прежде всего гормоны. Примерами гормонов служат инсулин, который регулирует метаболизм углеводов, гормон роста, тиреоидин, окситацин и т.д. Иные регуляторные белки связываются с ДНК и регулируют синтез белков и РНК. Другие белки. Существуют белки, чьи функции достаточно экзотичны и их не так легко классифицировать. В плазме крови некоторых антарктических рыб содержатся антифризные белки, которые защищают их кровь от замораживания. Несмотря на экстраординарность всех этих групп белков, существенное различие их свойств и функций, все они построены из 20 аминокислот. Белки - это высокомолекулярные соединения с числом аминокислотных остатков от 50 до нескольких тысяч.
Молекулярные параметры некоторых белков.
Некоторые белки состоят из одной полипептидной цепи, другие имеют две и более цепи. Индивидуальные цепи в мультисубъединичных белках могут быть идентичными или различными. Можно вычислить приближенное число аминокислотных остатков в простом белке, если разделить его молекулярную массу на 110. Усредненная величина молекулярной массы для 20 аминокислот составляет около 138, однако более малые аминокислоты доминируют в большинстве белков. Белки имеют характеристичный аминокислотный состав. Некоторые белки содержат помимо аминокислот другие химические компоненты, обычно называемых конъюгированными белками. Неаминокислотная часть этих белков носит название простетической группы. Ряд белков содержит более чем одну простетическую группу, они играют важную роль в биологической функции белка.
Комплексные белки
Клетка содержит тысячи различных типов белков. Выделение индивидуальных белков важно для изучения их состава, свойств, установления аминокислотной последовательности. Существует множество методов выделения и очистки белков, установления их состава, строения, структуры, свойств.
Методы очистки гипотетического фермента.
Наряду с хроматографией другим важным методом, пригодным для разделения белков, является электрофорез, основанный на перемещении заряженных белков в электрическом поле. Электрофоретическая подвижность белка ( m ) пропорциональна заряду молекулы, Z, деленному на коэффициент трения, f, т. е. m = Z/f, причем коэффициент трения связан с молекулярной массой и формой биополимера. Для определения изоэлектрической точки ( рI ) белка используют метод изоэлектрического фокусирования. Градиент рН устанавливают с помощью смеси низкомолекулярных органических кислот и оснований.
Вопросы для самоконтроля 1. Молекулярные массы белков крови. 2. Размеры молекул белков. 3. Чем определяется суммарный электрический заряд молекул белков? 4. Изоэлектрические точки наиболее распространенных белков. 5. Методы очистки белков. 6. Определение аминокислотной последовательности белков.
Тестовые вопросы 1. Какая связь формирует вторичную структуру белков. а) водородная связь; б) ковалентная связь; в) сложноэфирная; г) пептидная связь. 2. Какие факторы приводят к денатурации белков? а) tº С; б) гидролиз; в) добавление NaCl. 3. Что такое простетическая группа белка? а) небелковая часть; б) белковая часть; в) SH – группы; г) минеральные вещества. 4. К каким белкам относятся альбумины? а) к протеидам; б) к протеинам; в) к простетической группе. 5. Что такое нативная конформация белка? а) природное состояние белка; б) выпавший в осадок белок; в) закристализованный.
Вопросы для самоконтроля 1. Свойства пептидной связи. 2. Влияние рН на конформационную структуру белков. 3. Роль дисульфидных связей. 4. Чем определяется термическая устойчивость нативной структуры белков? 5. Локализация специфических аминокислот на поверхности глобулярных белков. 6. Чем определяется молекулярная масса гемоглобина?
Тестовые вопросы 1. Перечислите основные уровни организации белковой молекулы? И приведите конкретные примеры. а) 4 уровня; б) 5 уровней; в) 6 уровней; г) 1 уровень. 2. Какие вещества являются мономерами белков? а) аминокилоты; б) углеводы; в) жиры; г) витамины. 3. Какую функцию выполняют транспортные белки? а) переносят аминокислоты, молекулы, ионы; б) питательную функцию; в) защитную; г) структурную. 4. И.Э.Т. белка рН – 4, 8. Какие аминокилоты преобладают в составе? а) моноаминомонокарбоновые; б) диаминомонокарбоновые; в) моноаминодикарбоновые. 5. Какие виды гидролиза белка известны? а) кислотные; б) щелочной; в) ферментативный.
ТЕМА 4. ВВЕДЕНИЕ В ФЕРМЕНТЫ
Ферменты есть катализаторы реакций в биологических системах. Они обладают чрезвычайно высокой каталитической активностью, они имеют высокую специфичность к своим субстратам, они ускоряют строго определенные химические реакции, они функционируют в водных растворах в мягких условиях температуры и рН. Ферменты - это один из ключей понимания функционирования и размножения клеток. Действуя в организованных последовательностях, они катализируют последовательно сотни реакций по пути метаболизма, при этом молекулы питательных веществ деградируют, накапливается химическая энергия, она трансформируется в другие формы, из простых молекул синтезируются биологические макромолекулы. Некоторые из этого множества ферментов, принимающих участие в метаболизме, служат регуляторными ферментами, которые дают ответ на различные сигналы метаболизма, изменяя соответственно свою каталитическую активность. Благодаря действию регуляторных ферментов, энзиматические системы высоко скоординированы и приводят к гармоничному взаимодействию множества метаболических процессов, необходимых для поддержания Жизни. Изучение ферментов также имеет исключительную практическую значимость. Некоторые заболевания, особенно наследственные генетические расстройства, приводят к дефициту или полному отсутствию одного или нескольких ферментов в органах и тканях. Неестественные условия функционирования также могут вызвать исключительную активность какого-то специфичного фермента. Измерения активности определенных ферментов в плазме крови, эритроцитах, в образцах тканей позволяют диагностировать заболевания. Ферменты стали важными инструментами не только в медицине, но и в химической промышленности, при производстве продуктов питания, в сельском хозяйстве. Мы сталкиваемся с ферментами в каждодневной жизни, будь то приготовление пищи, чистка одежды, уборка помещения. История биохимии в значительной части связана с историей изучения ферментов. Биологический катализ был открыт в начале 18 века. В 1850г. Луи Пастер пришел к заключению, что превращение сахара в спирт под действием дрожжей катализируется ферментами. Он постулировал, что эти ферменты, названные позже энзимами, неотделимы от структуры дрожжевых клеток, эта точка зрения превалировала в научном мире в течение многих лет. В 1897г. Эдвард Бюхнер открыл способность дрожжевых экстрактов преобразовывать сахар в спирт, т.е. ферменты без потери активности могут быть отделены от живых клеток. С этого момента биохимиками выделены и очищены многие тысячи различных ферментов, исследованы их каталитические свойства. Большинство ферментов, за исключением небольшой группы молекул каталитических РНК, представляют собой белки. Их каталитическая активность зависит от целостности их нативной структуры. Если фермент денатурирует или диссоциирует на субъединицы, каталитическая активность теряется. Разрушение фермента до аминокислот, также сопровождается потерей каталитической активности. Таким образом первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белковых ферментов существенны для их каталитической активности. Ферменты имеют молекулярные массы в диапазоне от 12 тысяч до 1 миллиона Дальтон. Некоторые ферменты для проявления своей активности не требуют иных химических групп, представленных аминокислотными остатками. Другие требуют дополнительный химический компонент, называемый кофактором. Кофакторами могут выступать один или более неорганических ионов, таких как Fe+2, Mg+2, Mn+2, Zn+2, или комплексная органическая или металлорганическая молекула, называемая коферментом. Некоторые ферменты требуют для проявления активности наряду с коферментом одного или более ионов металла. Кофермент или ион металла ковалентносвязанные с белковой молекулой фермента, называется простетической группой. Полностью каталитически активный фермент совместно с коферментом и/или ионами металла называется холоферментом. Белковая часть такого фермента носит название апофермента или апопротеина. Коферменты функционируют как непрерывные переносчики определенных функциональных групп. Многие витамины, органические продукты питания, требуемые в малых количествах в диете, являются предшественниками коферментов. Ферменты классифицируются в соответствии с реакциями, которые они катализируют. Их называют путем добавления суффикса " аза" к названию их субстрата или слову или фразе, описывающих их активность. Так, уреаза катализирует гидролиз мочевины, а ДНК-полимераза катализирует синтез ДНК. Есть ферменты, такие как пепсин и трипсин, которые в названиях не отражают своих субстратов. Некоторые ферменты имеют два и более наименования. Поэтому существует международное соглашение по классификации ферментов. Каждый фермент имеет четырех цифровой классификационный номер и систематическое название, которое идентифицирует катализируемую реакцию.
Вопросы для самоконтроля 1. Состав ферментов. 2. Классификация ферментов. 3. Пространственная структура ферментов. 4. От чего зависит активность ферментов? 5. Способы количественного измерения активности ферментов? 6. Способы ингибирования действия ферментов? 7. Энзиматическая активность лизоцима. 8. Использование ферментов в пищевой промышленности. 9. Способы иммобилизации ферментов.
Тестовые вопросы 1. Сколько классов ферментов? а) 5; б) 6; в) 3; г) 7. 2. Что такое активные центры ферментов? а) место в молекуле где происходит реакция субстратом; б) центр, отвечающий за строение ферментов; в) сочетание группировок от аминокислот. 3. Какая оптимальная tº С должна быть для мах активности ферментов? а) 80º С; б) 100º С; в) 40-50º С; г) 20º С. 4. По какому принципу осуществляется классификация ферментов? а) по конечному продукту реакции; б) по типу реакции которая катализируется этим ферментом; б) по исходным веществам которые использованы для самой реакции. 5. Какую реакцию катализирует фермент сахараза? а) инверсия сахарозы; б) синтез крахмала; в) перенос фосфорных остатков. ТЕМА 5. ЛИПИДЫ
Липиды природного происхождения - это группа соединений, общей особенностью которых является отсутствие растворимости в воде. Биологические функции липидов весьма разнообразны. Жиры и масла есть главные формы аккумуляции энергии во многих организмах, фосфолипиды и стеролы составляют около половины массы биологических мембран. Другие липиды, хотя и присутствуют в относительно низких концентрациях, играют решающую роль в качестве кофакторов ферментов, переносчиков электронов, светопоглощающих пигментов, гормонов, эмульгирующих агентов, гидрофобных анкеров, внутриклеточных передатчиков.
Жиры и масла - это производные жирных кислот, которые в свою очередь являются производными углеводородов. Полное окисление жирных кислот до СО2 и Н2О в клетке подобно двигателю внутреннего сгорания есть высокоэнергетическая реакция. Жирные кислоты - это карбоновые кислоты с числом атомов углерода в углеводородной цепи от 4 до 36.
Вопросы для самоконтроля 1. Температуры плавления жирных кислот и их структурные особенности. 2. Продукты гидролиза липидов. 3. Гидрофобные и гидрофильные компоненты липидов? 4. Свойства липидов и липидных мембран. 5. Методы разделения липидов. 6. Условия хранения липидов. 7. Влияние полярности липидов на их растворимость в воде (на примере триацилглицеролов).
Тестовые вопросы 1. Как называется фермент, участвующий в гидролизе липидов? а) липаза; б) миоксигеноза; в) сахароза; г) дегидрогеназа. 2. В чём заключается реакция гидрогенизации? а) присоединение водорода по месту двойной связи; б) окисление ненасыщенных жирных кислот; в) восстановлению насыщенных жирных кислот. 3. Сущность процесса прогоркания жиров? а) окисление; б) восстановление; в) омыление. 4. Какое количество энергии выделяется при окислении одного грамма жира? а) 9, 3 ккал; б) 4, 5 ккал; в) 7 ккал; г) 2 ккал. 5. Какие характерные «числа» используют для оценки химического состава и качества масел и жиров? а) кислотное; б) йодное; в) кислотно-щелочное; г) омыление. ТЕМА 6. ВИТАМИНЫ Витамины - это группа органических веществ, которые синтезируются, как правило, в растениях, в малых количествах они входят в состав тканей животных. При отсутствии витаминов наступают глубокие нарушения в процессах обмена веществ, которые в итоге ведут к тяжелым заболеваниям и гибели организма. Эти заболевания называют авитаминозами, по своим признакам они отличаются друг от друга исходя из природы витамина, недостающего в пище. Традиционно витамины носят буквенные обозначения, часто с цифровыми или буквенными символами. Витамины выявляют в опытах на животных и микроорганизмах, путем перевода их на искусственный строго фиксированный рацион. Витамины по их растворимости делят на растворимые в воде и растворимые в органических растворителях (хлороформе, эфире, бензоле и других). Последняя группа витаминов растворена в жировых тканях организма, их называют жирорастворимыми витаминами.
Водорастворимые витамины К водорастворимым относят витамин С и группу витаминов В. Витамины группы В обычно сопровождают в пищевых продуктах друг друга, они термостабильны. Витамин С (аскорбиновая кислота). Он легко разрушается при нагревании, особенно в присутствии О2 и микроколичеств тяжелых металлов, особенно Cu. Отсутствие в пище витамина С вызывает у человека тяжелое заболевание - цингу. Недостаток витамина С понижает устойчивость организма к инфекционным заболеваниям. Аскорбиновая кислота впервые была выделена из надпочечников, где она содержится в значительном количестве (до 0, 15%). Установлено химическое строение аскорбиновой кислоты, сейчас ее синтезируют в больших количествах на промышленных предприятиях.
L-аскорбиновая кислота
Потребность человека в аскорбиновой кислоте - 50 мг в сутки.
Тиамин Тиамин синтезируется в растениях. Из тиамина образуется кофермент декарбоксилазы, участника обмена углеводов. Суточная потребность человека в витамине В1 - 3 мг.
Витамин В2 (рибофлавин). Данный витамин был выделен из сыворотки молока и сырого яичного белка. Основным признаком недостатка в пище рибофлавина у молодых особей является остановка роста. В2-авитаминоз сопровождается заболеванием глаз, анемией. Особенно богаты рибофлавином дрожжи. Мясные, рыбные продукты, яйца, молоко - его основные источники.
Рибофлавин
Потребность человека в витамине В2 - 3 мг в сутки.
Витамин РР (никотиновая кислота). Отсутствие этого витамина ведет ктяжелому заболеванию - пеллагре (дерматиты, расстройство желудочно-кишечного тракта). Никотиновая кислота распространена в продуктах питания растительного и животного происхождения, много ее в хлебе из муки грубого помола.
Никотиновая кислота
Суточная потребность человека в витамине РР - 15-25 мг. Витамин В6 (пиридоксин). Выделен из печени и дрожжей. Его авитаминоз вызывает заболевание типа пеллагры.
Пиридоксин
Суточная потребность человека в витамине В6 - 1, 5 мг.
Хорошо исследованы строение и функции других водорастворимых витаминов: витамина Н (биотин), пантотеновой кислоты, фолиевой кислоты, витамина Р, витамина В12 (цианкобаламин), витамина В15 и других.
Жирорастворимые витамины К жирорастворимым относятся витамины группы А, витамины группы D, витамины группы Е и витамины группы К. Витамины группы А. Отсутствиевитаминов группы А в пище сопровождается прекращениемроста. Авитаминоз витамина А вызывает заболевание глаз. Наиболее обогащены витаминами группы А жиры печени рыб. Суточная потребность человека в витаминах группы А - 1-2 мг.
Витамин А (пигмент зрения)
Витамин D3 (регулятор Ca и PO43- обмена)
Витамин Е (антиоксидант)
Витамины группы К. Витамины этой группы необходимы для регулированиякоагуляции крови, ихотсутствие может вызвать внутренне кровоизлияние(геморрагию). Витамины группы К поставляются в организм с пищей растительного происхождения (шпинат, крапива, капуста).
Витамин К1
Вопросы для самоконтроля 1. Функции витаминов в обмене веществ. 2. Потребность в витаминах человека. 3. Типы авитаминозов? 4. Сохранность жирорастворимых витаминов в организме. |
Последнее изменение этой страницы: 2017-03-17; Просмотров: 707; Нарушение авторского права страницы
- окисление насыщенных жирных кислот _______________________ 48
Аминокислоты с полярными незаряженными R-группами 
Аминокислоты с положительно заряженными R-группами 
геном, и несет специфическую функцию. Белки в отличие от других биологических макромолекул имеют чрезвычайно разносторонние функции.
Витамин В1 (тиамин). Отсутствие в пище витамина В1 вызывает тяжелое заболевание, которое носит название бери-бери или полиневрит, что приводит к параличам. Авитаминоз В1 ведет к нарушению сердечной деятельности, отекам, к расстройствам функций желудочно-кишечного тракта.
Витамины группы D. Отсутствие витаминов группы D вызывает рахит у детей. Витамины этой группы содержатся в дрожжах, коровьем масле, в желтках яиц, в печени. Суточная потребность детей и взрослых в витаминах группы D - 25 мкг.
Витамины группы Е (токоферол). Витамины данной группы необходимы для размножения животных, их отсутствие вызывает ряд других заболеваний. Богаты витаминами группы Е растительные масла, особенно масло из зародышей пшеницы.