Международная классификация ферментов

 

Класс	Тип катализируемой реакции
1. Оксидоредуктазы	Передача электронов
2. Трансферазы	Передача функциональных групп
3. Гидролазы	Гидролиз
4. Лиазы	Присоединение групп по двойным связям или образование двойных связей при удалении групп
5. Изомеразы	Перегруппировка молекулы с образованием изомерных форм
6. Лигазы	Образование C-C, C-S, C-O и C-N связей в реакциях конденсации с распадом АТФ на АДФ

 

 

В ферменте реализуется специфическое окружение, внутри которого заданная реакция энергетически более предпочтительна. Отличительной особенностью ферментативной реакции является наличие некого " кармана" у фермента, называемого активным центром. Молекула, связываемая активным центром, получила название субстрата. Образование фермент-субстратного комплекса является основой для описания механизма ферментативных реакций.

 

 

Е + S ES ЕР Е + Р,

 

Е - фермент, S - субстрат, Р - продукт, ES - комплекс фермента с субстратом,

ЕР - комплекс фермента с продуктом.

 

Переходное состояние, (₊⁺)

 

 

Свободная Химическая

энергия, G DG_S®P+⁺ DG_{P®S +}⁺ реакция

S

DG ₊⁺

P

Координата реакции

 

 

(₊⁺)

DG_некат+⁺ Ферментативная

Свободная реакция

энергия, G DG_{кат +}⁺

DG_кат+⁺ < DG_некат+⁺

 

ES EP

Координата реакции

 

Исходя из теории переходного состояния, скорость реакции равна:

 

K × T

k = × e ^{- DG / RT}

h,

где К - постоянная Больцмана, h - постоянная Планка.

 

Увеличение скорости реакций под действием ферментов

Карбоангидраза	107
Фосфоглюкомутаза	1012
Сукцинил-СоА трансфераза	1013
Уреаза	1014

 

Кинетика ферментативных реакций раскрывает механизм их действия, позволяет установить влияние на скорость реакций температуры, рН, ионной силы раствора, фиксировать конкурентоспособность ингибиторов реакций и т.д.

 

Вопросы для самоконтроля

1. Состав ферментов.

2. Классификация ферментов.

3. Пространственная структура ферментов.

4. От чего зависит активность ферментов?

5. Способы количественного измерения активности ферментов?

6. Способы ингибирования действия ферментов?

7. Энзиматическая активность лизоцима.

8. Использование ферментов в пищевой промышленности.

9. Способы иммобилизации ферментов.

 

Тестовые вопросы

1. Сколько классов ферментов?

а) 5;

б) 6;

в) 3;

г) 7.

2. Что такое активные центры ферментов?

а) место в молекуле где происходит реакция субстратом;

б) центр, отвечающий за строение ферментов;

в) сочетание группировок от аминокислот.

3. Какая оптимальная tº С должна быть для мах активности ферментов?

а) 80º С;

б) 100º С;

в) 40-50º С;

г) 20º С.

4. По какому принципу осуществляется классификация ферментов?

а) по конечному продукту реакции;

б) по типу реакции которая катализируется этим ферментом;

б) по исходным веществам которые использованы для самой реакции.

5. Какую реакцию катализирует фермент сахараза?

а) инверсия сахарозы;

б) синтез крахмала;

в) перенос фосфорных остатков.

ТЕМА 5. ЛИПИДЫ

 

Липиды природного происхождения - это группа соединений, общей особенностью которых является отсутствие растворимости в воде. Биологические функции липидов весьма разнообразны. Жиры и масла есть главные формы аккумуляции энергии во многих организмах, фосфолипиды и стеролы составляют около половины массы биологических мембран. Другие липиды, хотя и присутствуют в относительно низких концентрациях, играют решающую роль в качестве кофакторов ферментов, переносчиков электронов, светопоглощающих пигментов, гормонов, эмульгирующих агентов, гидрофобных анкеров, внутриклеточных передатчиков.

 

Жиры и масла - это производные жирных кислот, которые в свою очередь являются производными углеводородов. Полное окисление жирных кислот до СО₂ и Н₂О в клетке подобно двигателю внутреннего сгорания есть высокоэнергетическая реакция.

Жирные кислоты - это карбоновые кислоты с числом атомов углерода в углеводородной цепи от 4 до 36.

 

 

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться: