Связи, стабилизирующие белковую молекулу

 

Аминокислоты способны образовывать связи с различными реакционно-способными группами. Это свойство важно для структуры белков.

Пептидные связи

Пептидная связь образуется в результате выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой. Реакция с выделением воды называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь – пептидной. Соединение, образующееся в результате конденсации двух аминокислот, называется дипептидом. На одном конце его молекулы находится свободная аминогруппа, на другом конце – свободная карбоксильная группа. Если таким образом соединяется много аминокислот, то такое соединение называется полипептид.

 

R₁ H

H | O H | O

N –––– C ––––– C N ––– C –––– C

H | OH H | OH

H R₂

 

 

Конденсация

H₂O

 

 

R₁ O H

H | || | O

N –––– C –––––– C –––––– N –––– C –––– C Дипептид

H | | | OH

H H R₂

 

 

R₁ O R₃

| H || |

CH N C CH

N C CH N C

H || | H ||

O R₂ O

 

Часть молекулы полипептида

Ионная связь

При подходящем значении рН ионизированная аминогруппа может взаимодействовать с ионизированной карбоксильной группой, в результате чего возникает ионная связь. В водной среде ионные связи слабее ковалентных, при изменении рН они разрываются.

H ––––– SH HS ––––

О Окисление Восстановление

– С + H –––– N⁺–

O

H ––– S ––– S –––

 

––– COO^–H₃N+ –––

Ионная связь Дисульфидная связь

Дисульфидная связь

Когда соединяются 2 молекулы цистеина, их сульфгидрильные группы, оказавшиеся по соседству, окисляются и образуют дисульфидную связь. Дисульфидные связи могут возникать как между разными полипептидными цепями, так и между разными участками одной полипептидной цепи.

Водородная связь

Электроположительные водородные атомы, соединенные с кислородом или азотом в группах – ОН или – NH, стремятся обобществить электроны с находящимся по соседству электроотрицательным атомом кислорода, например, с кислородом группы = СО. Образующаяся в результате этого водородная связь слаба, но такие связи возникают очень часто, так что их общий вклад в стабильность молекулярной структуры значителен.

|

– ОН........... ОС Локализованное электростатическое притяжение

Конформации белков

 

Первичная структура

 

Первичная структура характеризует последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, связанных ковалентыми связями. В организме человека свыше 10 000 различных белков, и все они построены из одних и тех же аминокислот. Аминокислотная последовательность определяет его биологическую функцию. Замена одной-единственной аминокислоты может резко изменить его функцию.

 

Вторичная структура

 

Вторичная структура – это способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, благодаря образованию водородных связей. Термин вторичная структура относится к вытянутой или спирально скрученной конформации полипептидных цепей. Это a-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. На один виток спирали приходится 3, 6 аминокислотных остатка (рис.2). Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей, поэтому эта конформация очень устойчивая и весьма распространенная. Но большинство белков существует в глобулярной форме, в которой имеются также участки β -слоя и участки с нерегулярной структурой. В складчатом слое (β -конфигурация) полипептидные цепи удерживаются друг с другом при помощи водородных связей, образующихся между NH- и СО-группами. R-группы аминокислот располагаются над и под плоскостью этого складчатого слоя (рис.3).

Рис.2. a-спираль Рис.3 β -складчатая конформация

Третичная структура

 

Термин третичная структура относится к способу укладки полипептидной цепи с образованием компактной, плотно упакованной структуры, характерной для глобулярных белков. Третичная структура поддерживается связями трех типов – ионными, водородными, дисульфидными и гидрофобными взаимодействиями. В количественном отношении наиболее важны гидрофобные взаимодействия, белок при этом сворачивается таким образом, чтобы его гидрофобные боковые цепи были скрыты внутри молекулы, т.е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.

Белки можно подразделить на 2 основных класса. 1 класс - фибриллярные белки. Это устойчивые, нерастворимые в воде и разбавленных солевых растворах вещества. Располагаясь параллельно друг другу вдоль одной оси, они образуют длинные волокна - фибриллы или слои. Фибриллярные белки - основные структурные элементы соединительной ткани высших животных (коллаген сухожилий и костной ткани, кератин волос, перьев, роговых образований, кожи и ногтей, эластин соединительной ткани). 2 класс - глобулярные белки, полипептидные цепи которых плотно свернуты в компактные сферические или глобулярные структуры (рис.4). Большинство глобулярных белков растворимо в водных растворах и легко диффундирует. Эти белки несут в клетке обычно динамические функции. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие белки, выполняющие транспортную функцию (альбумин, гемоглобин). Некоторые белки принадлежат к промежуточному типу. Подобно фибриллярным белкам они состоят из длинных палочковидных структур, а как глобулярные белки растворимы в водных растворах (миозин и фибриноген).

Рис.4. Глобулярные белки

Четвертичная структура

 

Термин четвертичная структура характеризует способ объединения отдельных полипептидных цепей, которые могут быть не связаны между собой ковалентными связями. Полипептидные цепи удерживаются между собой с помощью гидрофобных взаимодействий, водородных и ионных связей. Белки, состоящие более чем из одной полипептидной цепи, называются олигомерными белками, а цепи, из которых они состоят - протомерами (гемоглобин). При экстремальных значениях рН и температуры, а также под влиянием других воздействий происходит денатурация белка, т.е. раскручивание полипептидной цепи без разрыва пептидной связи. В результате денатурации белки утрачивают свою биологическую активность. В некоторых случаях денатурация оказывается полностью обратимым процессом.

 

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться: