Иле   NH2-CH(CH(CH3)(C2H5))-COOH

           Гидроксисодержащие

Сер   NH2-CH(CH2OH)-COOH

Тре    NH2-CH(CHOH-CH3)-COOH

           Дикарбоновые а/к и их амиды

Асп    NH2-CH(CH2-COOH)-COOH

Асн    NH2-CH(CH2-CONH2)-COOH

Глу    NH2-CH(CH2-CH2-COOH)-COOH

Глн    NH2-CH(CH2-CH2-CONH2)-COOH

Диаминокарбоновые

Лиз    NH2-CH(CH2-CH2-CH2-CH2-NH2)-COOH

2) Арг    NH2-CH(CH2-CH2-CH2-NH-C(NH2)=NH)-COOH

3) Гис   

Серосодержащие

Цис   NH2-CH(CH2-SH)-COOH

Мет NH2-CH(CH2-CH2-S-CH3)-COOH

Селеносодержащая

Селеноцистеин          NH2-CH(CH2-SeH)-COOH

Ароматические

Фен NH2-CH(CH2-C6H5)-COOH

Тир    NH2-CH(CH2-C6H4-CH3)-COOH

3) Три   

 Иминокислота

1) Про 

По полярности радикала

Неполярные (8) : Ала, Вал, Иле, Лей, Про, Мет, Фен, Три. → гидрофобные взаимодействия

Полярныенезар.(7) при pH=7: Гли, Сер, Тре, Цис, Асн, Глн, Тир. → водородные св. (донорно-акц. мех-м)

Полярные (–) зар. (2) при pH=7: Асп, Глу. → ионные св.

Полярные (+) зар. (3) при pH=7: Лиз, Арг, Гис. → ионные св.

(Единственный тип ковалентной связи – дисульфидные мостики.)

Это мономеры белков. По строению, общее: амино и карбокси группы соединены с 1 и тем же α-углеродным атомом. В водном растворе при нейтральном pH α-АК существуют в виде биполярного иона. Все (20 из 21), кроме глицина существуют в изомерных формах – L и D (так как у α C 4 заместителя); в белках только L форма. Рацемизация- со временем две изолированные изоформы переходят в смесь (возраст людей по кол-ву D изомеров аспартата в дентине зубов). Пролин- иминокислота (циклическая структура, так как R связан и с аминогруппой и с α C атомом). Модификационные: посттрансляц изменения АК: гидроксипролин- в сост коллагена, гидроксилизин, γ-карбоксиглутаминовая к-та.

2. Структура протеиногенных аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты, кетогенные и гликогенные. Непротеиногенные аминокислоты, их роль в метаболических процессах.

Структуру протеиногенных см. №1. По синтезу в орг: незаменимые (вал, лей, иле, фен, три, мет, тре, лиз и арг-синтез мочевины, гис- из рибозы и АТФ) и заменимые (гли, ала, асп, асн, глу, глн, сер, цис, тир, про и селеноцистеин кодируется). По возможности образ глю или кетоновых тел из АК: кетогенные (лиз, лей), смешан типа (фен, тир, три, илей), глюкогенные (ост 14).

Протеиногенные (21 АК), не протеиногенные (α-орнитин;, цитруллин- αАК в синтезе мочевины; β-аланин-> в корназин, пантатеновая к-та-> КоА,; ГАМК; Моно и дийодтирозин -> предш. Т3 и Т4; таурин ( 2-аминоэтилсульфат; NH 2- CH 2- CH 2- OSO 3 H 2) – аминосерная к-та, участв. в обр. парных желчных к-т, нейромед. (тормоз.), оказ. кардиопротекторное действие (50% - в серд. мышце), стимул. репарацию, участв. в проведении импульса в зрительном анализаторе ).

3. Физико-химические свойства аминокислот

 1.Оптическая активность

-обязательно имеют хотя бы один хиральный центр (кроме гли)

H

|

C=O                    COOH                 COOH

|                            |                           |

H-C-OH              H-C-NH2       NH2-C-H

|                            |                           |

CH2OH                n                          R

D- глицеральдегид D- АК                   α - АК

                                      (стереоизомеры)

-в природных белках в основном α-форма

- D -форма в основном в микромире: клеточных стенках бактерий, пептидных антибиотиков, очень редко у растениЙ.

2.Растворимость

-чем больше угловой R , тем меньше растворимость в воде и тем больше раств В СПИРТЕ.

3.Амфотерность и диссоциация             

Амфи-ион или Цвиттер-ион(заряженный, но нейтральный) + H 3 N - CH ( R )- COO ¯

-обеспечивают высокий дипольный момент

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться: