Вторичной структурой называют конформацию, которую образует полипептидная цепь. Для высокомолекулярных белков характерна структура спирали.

Спиральные структуры белка.

Для полипептидных цепей известно несколько различных типов спиралей. В природных белках существуют лишь правозакрученные a-спиральные конформации полипептидных цепей, что сопряжено с наличием в белковых телах аминокислот только L-ряда При растяжении a-кератина образуется вещество с другими свойствами - b-кератин. При растяжении спираль макромолекулы белка превращается в другую структуру , напоминающую линейную. Отдельные полипептидные цепи здесь связаны межмолекулярными водородными связями. Эта структура называется b-структурой Складчатые структуры белка. Одним из распространенных примеров складчатой периодической структуры белка являются так называемые b-складки, состоящие из двух фрагментов, каждый из которых представлен полипептидом. b-складки также стабилизируются водородными связями между атомом водорода аминной группы одного фрагмента и атомом кислорода карбоксильной группы другого фрагмента. При этом фрагменты могут иметь как параллельную, так и антипараллельную ориентацию относительно друг друга. Возникновение a- и b-структур в белковой молекуле является следствием того, что аминокислоты и в составе полипептидных цепей сохраняют присущую им способность к образованию водородных связей. Таким образом, крайне важное свойство аминокислот — соединяться друг с другом водородными связями в процессе образования кристаллических препаратов — реализуется в виде a-спиральной конформации или b-структуры в белковой молекуле.

 

6. Характеристика третичной и четвертичной структуры белка.

Третичная структура. Пространств. укладка полипептидной цепи в опред. объеме. Стабилиз. св. – между радикалами (дисульфидные, водородные, ионные гидрофобные). Нативная стр-ра (белок начин. выполнять свою ф-ию). По трет. стр-ре белки: глобулярные (соотн. осей <10; Р); фибриллярные ( >10; Н). Домен – стр-рно и функц. обособл. область третичной стр-ры белка, соед. с др. областью коротким шарнирным участком. Обычно: глоб., d2,5 нм, 150-200 а/к.

Четвертичная структура. Более высокий уровень регуляции, надмолекулярное образование. Каждая мол. называется суб/ед., мономером, протомером. Все вместе – олигомер (ди-, тетра-, гекса-). мономеры одинаковые или разные. Для нек. б. с массой больше 50-100 кДа. Стабилиз. связями за счет радикалов (кроме дисульфидных). Св-ва: диссоциация и ассоциация суб/ед; эфф. кооперативности (кривая оксигенации: гемоглобин может связать 4 мол. О2, первая суб/ед связыв. оч. медленно, последующие – сродство намного выше). Биол. роль: с четвертичн. стр-рой б. приобретает более высокий уровень регуляции своей функции. Четв. стр-ра ≠ агрегация (при агрег. не появл. новые биол. св-ва).

 

7. Физико-химические свойства белков. (Растворимость, методы осаждения, оптические свойства и т.д.)

Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков).

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH₂- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан ряд характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии. Этот эффект используется, кроме того, в современных методах микроскопии биологических объектов. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей.

Осаждение белков. У белков есть гидратная оболочка, заряд, препятствующий склеиванию. Для осаждения необходимо снять гидратную оболочку и заряд.

 

 

8. Классификации белков. Простые и сложные белки.

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться: