Все а/к белые, т.к. не поглощают свет в видимом диапазоне (циклич. – в UV, цистин – при 240 нм). Фен, тир, трп в у/ф области спектра поглощает свет (280 нм ); цис- 240 нм.

λ=28нм у ароматических.

Химические свойства:

(1) образование хелатов. (2) амфотерность. (3) обр. сложных эфиров.

4) Нингидриновая реакция- цветная реакция, при добавл бесцветного нингидрина, он димеризуется и связывается со своим димером через атом азота, отципленный от α-АК. Образующееся соед. имеет фиолетово-синюю окраску (l_макс 570 нм). Пролин и гидроксипролин, у к-рых нет a-аминогруппы, в р-ции с нингидрином образуют производное желтого цвета (l._макс 440 нм). Нингидриновая реакция неспецифична, т. к. окрашенный продукт с нингидрином дают также NH₃ и др. соед., содержащие аминогруппу (в т.ч. белки и пептиды). Однако р-ции с этими соед. осуществляются без выделения СО₂ (нингидриновая реакция с выделением СО₂ специфична только для a-аминокислот). Р-цию используют для колориметрич. количеств. определения a-аминокислот, в т. ч. в автоматич. аминокислотных анализаторах.

5)Реакции с HNO2 – раньше так определяли

R-CH-COOH + HNO2 à R-CH-COOH + N2 + H2O

|                                    |  

NH2                             OH

6)Реакция формольного образования

R-CH-COOH + 2H-C=O à R-CH-COO¯ + H+

|                       |          |     

NH2                H        N-(CH2OH)2

7)Реакция Сенджера

8)Реакция Эндера

-индефикация N -концевой АК

9)Образование пептидной связи . До 10 а/к – олиго-, 10-15 – полипептиды, 15< – белки. Особенности пепт. св.: жесткая планарная структура, вращ. затруднено. Выгоднее транс-положение. l =1,32 A ̊ (ковалентная один. св. 1,48 A ̊, двойная св. 1,27 A ̊ → для пепт. связи характерна кето-енольная таутомерия (лактим-лактамная форма)). Вращаться могут атом N и гр. –С=О. Углы: α C - C → ψ, α C - N → φ.

4. Функции белков. Строение, синтез и функции пептидов в организме.

Белки – высокомол. гидрофильн. неветвящиеся полимерные соед., мономер которых – а/к. Низкомол. –10-30 кДа; Среднемол. – до 80 кДа; Высокомол. – выше 100 кДа.

Число и сочетание а/к в природных б. закодировано геномом. 20 основных а/к. Есть модифицированные. 40-50% сухой массы организма – белки.

Функции белков: 1.Структурная (строительная): образуют ЦП (цитозоль), с липидами в структуре мембран, органелы клетки, первое место по количеству. 2.Двигательная и опорная: работа мышц, передвижение в ЦП, сухожилия, скелет. 3.Катаболитическая: рибозимы (работают в ядре и ЦП), не все ферменты – белки, но в основном. 4.Транспортная: гемоглобин, есть для некоторых гормогов, витаминов, липидов, альбумин плазмы крови, билирубин, транслаказы. 5.Защитная: антитела, белки системы комплемента, белки системы свёртывания, противосвёртывания и фибринолиза, белки кожи (коллаген, кератин – волосы, ногти, рога, копыта – обвалакивают эпителий слизистых). 6.Запасные и питательные: белки в семенах растений, яйцах(овальбумин), в икринках рыб(ахтумин), расщепление которых даёт много энергии. 7.Рецепторная: гликопрортеины. 8.Регуляторная: белковые гормоны(инсулин гликагон, белки регуляторы активности генома, белковые ингибиторы ферментов). 9.Способность к сохранению онколитического давления (доля осмотического давлениякрови обуславливается белками). 10.Буферная способность: может быть и кислотами и основаниями.

Пептиды:

Строение - поли (до 50), олиго (до 20), менее стабильны и живут меньше белков. Карназин – дипептид, из β-ала и гистидина. Ансерин- N метил карназин –повыш буферную емкость мышц. Глутатион- глу-цис-гли – в сост антиоксидантной системы, детоксикации, ОВР. Гипофизарные петиды (АКТГ, липотропный, меланоцит, эндорфины, вазопрессин и окситоцин. Циклические петиды – грамицидин.

Синтез

Функции – строительная, регуляторная.

5. Характеристика первичной и вторичной структуры белка.

Структурная организация белков.

1. Первичная структура - определяется последовательностью аминокислот в пептидной цепочке, стабилизируется ковалентными пептидными связями (инсулин, пепсин, химотрипсин).
2. Вторичная структура - пространственная структура белка. Это либо -спираль, либо -складчатость. Создаются водородные связи.
3. Третичная структура - глобулярные и фибриллярные белки. Стабилизируют водородные связи, электростатические силы (СОО-, NН3+), гидрофобные силы, сульфидные мостики, определяются первичной структурой. Глобулярные белки - все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные белки - коллаген, миозин, актин.
4. Четвертичная структура - имеется только у некоторых белков. Такие белки построены из нескольких пептидов. Каждый пептид имеет свою первичную, вторичную, третичную структуру, называются протомерами. Несколько протомеров соединяются вместе в одну молекулу. Один протомер не функционирует как белок, а только в соединении с другими протомерами.

Первичная структура

Представляет собой линейную цепь аминокислот (полипептид), расположенных в определенной последовательности с четким генетически обусловленным порядком чередования и соединенных между собой пептидными связями.

Пептидная связь образуется за счет a -карбоксильной группы одной аминокислоты и a -аминной группы другой Соответствующие участки полипептидной цепи называют N -концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки — соответственно N -концевым и С-концевым остатками.

Вторичная структура

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться: