Молекулы пировино-градной кислоты

Молекулы молочной кислоты

6Т

Разные условия хранения и обработки мышц характеризуются различным соотношением гликолитических и гидролитических превращений гликогена. В течение пер. вого периода хранения мышц при низких положительных температурах обычно преобладает гликолитический распад мышечного гликогена. Однако в условиях, тормозящих гликолитический распад (посол, замораживание) и способствующих разрушению лизосом, а следовательно, и выходу кислой у-амилазы и кислых олигоглюкозидаз, гидролитический распад гликогена может преобладать над гликолитический.

Превращения гликогена в автолизирующей мышечной ткани являются первоначальным и своего рода запускающим приспособлением других биохимических превращений, а также основным фоном, на котором протекают все автолитические превращения различных субстратов. Подкисление ткани способствует выходу гидролаз из ограничивающих структур (лизосом) и проявлению значительной их активности.

ПРЕВРАЩЕНИЯ МОНОНУКЛЕОТИДОВ

В автолизирующих мышцах под каталитическим воздействием миозиновой (оптимум рН 6, 5) и растворимых АТФ-аз происходит распад АТФ. Наряду с этим АТФ, как и другие нуклеозидтрифосфаты, расходуется в различных биохимических превращениях. Параллельно с этим в начальных стадиях автолиза мышц вследствие интенсивно протекающих гликолитических реакций образуется АТФ. Таким образом, определяемое содержание АТФ в автолизирующих мышцах характеризует суммарный результат двух процессов —распада и ресинтеза.

Исследования показали, что уровень содержания АТФ на отдельных этапах автолиза разных мышц в значительной „степени зависит от предубойного состояния животного и их функциональных особенностей, определяющих начальное содержание АТФ и гликогена, а также от интенсивности гликолитических превращений, в ходе которых ресинтезируется этот нуклеозидтрифосфат. Наряду с этим уровень содержания АТФ зависит от величины активности миозиновой АТФ-азы.

Главным источником пополнения АТФ в процессе автолиза мышц является гликолитический распад гликоге-

_йа, а также глюкозы, образующейся в результате гидролитического распада этого полисахарида. Наряду с этим реренос фосфорильного остатка от креатининфосфата (КрФ) ^на АДФ является одной из реакций, пополняющих АТФ, описанной выше (см. с. 62). В автолизирующих льшщдх по мере нарушения равновесия между распадом и ресинтезом АТФ заметно проявляется указанная реакция, выявляемая по распаду креатинфосфата.

Второй вспомогательной реакцией, в ходе которой пополняется запас АТФ, является аденилаткиназная реакция (см. с. 62).

При хранении мышц аденилаткиназная реакция устраняет избыток АДФ и в отличие от креатинфосфокиназ-ной реакции является источником пополнения АТФ в течение длительного периода. АМФ или адениловая кислота подвергается гидролитическому дезаминированию с образованием инозиновой кислоты (ИМФ) и аммиака.

В процессе хранения мышц распад нуклеозидтрифос-фатов преобладает над ресинтезом: резко уменьшается содержание АТФ и почти полностью исчезает ГТФ и УТФ. Происходит значительное уменьшение содержания АДФ и других дифосфорилированных нуклеотидов, в результате чего повышается содержание АМФ и особенно ИМФ. В меньших количествах накапливаются УМФ и ГМФ. Вместе с этим постепенно выявляется распад и монофос-форилированных нуклеотидов.

Последовательный распад АТФ в автолизирующей мышечной ткани может быть представлен в виде следующей схемы:

АТФ-------- ► АДФ--------- * АМФ-------- ► Инозиновая

кислота------- ► Инозин —---- > • Гипоксантин + Н₃Р0₄ + NH₃

Пентоза

Подобным превращениям подвергаются и другие нуклеозидтрифосфаты.

Таким образом, в результате полного распада свободных нуклеотидов в автолизирующих мышцах, кроме неорганического фосфата и аммиака, накапливается некоторое количество свободных пуриновых и пиримидино-^Вь1х оснований и рибозы. Вместе с тем не все мононуклео-^Тиды подвергаются распаду, а поэтому и после длительно-

го хранения автолизирующая мышечная ткань содержи-какое-то количество АТФ, АДФ и в больших количествам.монофосфорные нуклеотиды.

МЫШЕЧНОЕ ОКОЧЕНЕНИЕ И ЕГО РАЗРЕШЕНИЕ

Через некоторое время после убоя животного в мышечной ткани развивается так называемое мышечное окоче-«ение (rigor mortis). Нежные, гладкие и растяжимые мышечные волокна в процессе окоченения становятся твердыми, плохо растяжимыми и непрозрачными.

Развитие посмертного окоченения мышечной ткани, в начальных этапах сходного с сокращением мышц, заключает: я в изменении миофибрилл — в нарастающем уменьшении длины и увеличении толщины саркомеров. Уменьшение длины саркомеров в процессе окоченения происходит в основном за счет резкого уменьшения длины /-дисков. При полном развитии окоченения /-диски сильно •сужаются или совсем не проявляются.

Наряду с этим в отличие от прижизненного сокращения в процессе окоченения длина Л-диска также заметно уменьшается.

Различные стадии окоченения отличаются глубокими изменениями структур белков актомиозинового комплекса. В процессе окоченения реактивность сульфгидриль-ных и дисульфидных групп в этих белках уменьшается и достигает минимума при наибольшем развитии окоченения (рис. 15).

Исследования показали, что начальные стадии окоченения резко зависят от уровня содержания АТФ. Чем быстрее он уменьшается, тем скорее наступает и окоченение. Как известно, в прижизненных условиях распространение по плазматической мембране потенциала действия вызывает приток ионов Са²+, которые способствуют сокращению. Во время фазы расслабления ионы Са²⁺ вновь возвращаются к соответствующим местам связывания. В начальных стадиях автолиза значительная часть ионов Са²+ переходит из связанного состояния в свободное. Накопление свободных ионов является результатом структурных изменений белков матрикса саркоплазмы и эндоплазма-тйческого ретикулума. Взаимодействие ионов Са²* с бел-

7®

_ками миофибрилл приводит к изменению их ферментативной активности. Опыты показали, что извлеченные ^иозин и актомиозин в начальный период автолиза обладают повышенной ферментативной активностью. Таким образом, уже в начальных стадиях автолиза создаются условия для гидролиза АТФ, сокращения миофибрилл и последующего возникновения новых внутри- и межмолекулярных связей.

до

70 SO

SO 1

I»

4: 20

0 2 4 6 810 20 40 6080W0

Продолжительность flfff], ч

Рис. 15. Реактивность SH-групп актомиозина с белых / и красных 2 мышц кур в процессах окоченения и расслабления.

В процессе развития окоченения конформационные изменения контрактильных белков, а также сильная агрегация этих белков обеспечивают дальнейшее уменьшение длины и увеличение диаметра саркомеров. Первопричиной этих процессов могут быть не только изменения, вызываемые воздействием АТФ, но также и сдвиги, возникающие вследствие воздействия продуктов автолиза небелковой природы (подкисление), дегидратация и другие факторы, изменяющие конформацию и перераспределение зарядов миофибриллярных белков.

Интенсивность окоченения в мышцах разных видов животных неодинакова и определяется особенностями

конформационных изменений контрактильных белков, характером межмолекулярного взаимодействия, зависящего от целого ряда причин: концентрации АТФ, степени подкисления, интенсивности накопления продуктов автолиза небелковой природы и в большой степени — от особенностей строения сократительного аппарата.

При окоченении мышц выявляется неравномерность перехода отдельных волокон в сокращенное состояние, что, вероятно, зависит от разной локализации продолжающегося синтеза АТФ и степени подкисления. В мышечных волокнах, имеющих значительное количество кислородсодержащих резервов, в начальных стадиях автолиза аэробный механизм некоторое время продолжает обеспечивать накопление АТФ и передачу его на сократи-. тельный аппарат. Это обусловливается также характерной локализацией митохондрий, которые находятся в контакте с контрактильными участками миофпбрилл. В дальнейшем уже в анаэробных условиях основным поставщиком АТФ становятся гликолитические превращения, локализация ферментов которых может быть различной, что в значительной мере и обусловливает неравномерность перехода отдельных волокон в сокращенное состояние.

В процессе последующего разрешения окоченения увеличение длины саркомеров вызвано в основном увеличением длины изотропных дисков. Саркомеры миофибрилл удлиняются до первоначальной величины или больше и уменьшаются в диаметре, особенно в области /-дисков, прилегающей к Z-мембране.

Разрешение окоченения в процессе автолиза мышц сопровождается специфическими конформационными изменениями миофибриллярных белков. В этот период ослабляются агрегационные взаимодействия, по-видимому, за счет перераспределения энергии (зарядов) в белках миофибрилл. При разрешении окоченения повышается экстрагируемость белков, реактивность тиоловых групп в белках актомиозинового комплекса и всех кислых и основных групп в белках мышц. Повышение реактивности (общей доступности) различных химических групп миофибриллярных белков в процессе разрешения окоченения в определенной мере обусловлено и протеолитической деструкцией.

ПРЕВРАЩЕНИЕ ЛИПИДОВ

0ри автолизе мышечной ткани происходят гидролитические, а также окислительные превращения липидов. Ли-циды под действием соответствующих ферментов гидро-дизуются, вследствие чего увеличивается количество свободных жирных кислот и других продуктов распада. В результате гидролитических превращений триглицеридов накапливаются продукты начальной ступени гидролиза — диглицериды, а затем продукты второй ступени гидролиза — моноглицериды. Автолитический распад глицеро-фосфатидов обусловливает накопление лизофосфатидов и только на глубоких стадиях — глицерина, азотистых оснований и других составляющих.

При длительном хранении автолизирующей мышечной ткани в ней накапливаются перекиси — первичные продукты окислительных превращений липидов, из которых образуются альдегиды, кетоны, низкомолекулярные жирные кислоты и другие продукты. При этом в первую очередь окисляются высоконенасыщенные жирные кислоты глицерофосфатидов. Первичными катализаторами окислительных превращений липидов являются гемпротеиды, к числу которых относятся миоглобин, геминовые ферменты (каталаза, пероксидаза и др.).

12 3 4 5 6 7 8 9 10 Следующая ⇒